효소의 구성

단순 효소: 아미노산 잔기로만 구성된 효소.

결합 효소: 효소 단백질과 비단백질 보조인자로 구성되어 있습니다.

효소 단백질: 반응의 특이성을 결정합니다;

보조 인자: 반응의 유형과 특성을 결정하며, 금속 이온이나 작은 유기 화합물일 수 있습니다.

 

공동 요인

보조 인자: 효소 단백질에 느슨하게 결합되어 있으며 투석이나 한외 여과로 제거할 수 있습니다.

보조 인자: 효소 단백질에 단단히 결합되어 투석이나 한외 여과로 제거할 수 없습니다.

효소 단백질과 보조 인자의 조합으로 형성된 복합체를 홀로엔자임이라고 하며, 홀로엔자임만이 촉매 효과를 가지고 있습니다.

 

효소의 활성 중심

효소 필요 그룹: 효소가 그룹 활동을 하는 데 필요한 효소

효소의 활성 중심 : 기본 구조에서는 매우 멀리 떨어져 있지만 일부 R 그룹의 공간 구조에서 서로 가까워 특수 영역을 형성하면 해당 영역이 기질에 특이적으로 결합하여 기질을 촉매하여 화학적 변화를 일으킬 수 있습니다.

활성 센터 필수 그룹은 다음과 같이 나뉩니다:

결합 그룹: 효소-기질 결합에 관여합니다.

촉매 그룹: 기질을 제품으로 변환하는 촉매 역할을 합니다.

활성 센터 외부의 필수 그룹: 활성 센터 내에 필수 그룹이 있어야 하지만 필수 그룹이 항상 활성 센터에 있지 않을 수도 있습니다. 활성 센터 외부의 필수 그룹은 활성 센터를 안정화시키는 역할을 합니다.

 

효소와 일반 촉매의 차이점

고효율 : 효소의 촉매 효과는 효소 자체의 반응 전후에 10^6 ~ 10^12 배의 반응 속도를 증가시킬 수 있으며, 고효율은 반응의 활성화 에너지를 감소시키는 것입니다.

특이성(기질에 대한 선택성) ②특이성(기질에 대한 선택성)

절대 특이성: 효소는 기질 요구 사항이 매우 엄격하며 특정 기질에만 적용됩니다;

상대적 특이성: 작용 대상은 기질이 아니라 화합물 또는 화학 결합의 종류입니다;

Ⅲ 입체 이성질체 특이성: D-, L-, 시스-트랜스

효소 활성 불안정성: 단백질이 쉽게 변성되고 비활성화됩니다.

효소 활성 조절 및 제어: Ⅰ 알로스테릭 조절, Ⅱ 피드백 조절, Ⅲ 원자가 의존적 변형 조절, Ⅳ 지모겐 활성화 및 호르몬 조절.

 

유도 적합의 원리

효소 표면은 기질과 상보적인 고정된 모양이 아니라 기질의 유도로 인해 상보적인 모양을 형성할 뿐입니다.

 

효소 반응에 영향을 미치는 요인

(1) 기질 농도, (2) 억제제, (3) 효소 농도, (4) 온도, (5) pH, (6) 활성제.

 

효소 반응 속도에 대한 기질 농도의 영향:

중간 생성물 원리: 효소 촉매 작용 시, 효소 활성 중심이 먼저 효소 기질과 결합하여 효소와 기질의 복합체를 형성한 다음 분해되어 효소를 방출하고 생성물을 방출합니다.

미에의 방정식: V=Vmax×[S]/(Km+[S])

(1) 기질 농도가 매우 크면 ([S] ≥10×Km) 효소가 기질로 포화되고 반응 속도가 최대에 도달합니다.

(2) 반응 속도 V=1/2Vmax인 경우, Km=[S].

미에 방정식에서 운동 매개변수 Km의 중요성★★

①Km은 최대 반응 속도의 절반에 해당하는 기질 농도와 수치적으로 동일합니다(즉, V=1/2Vmax, Km=[S] 일 때).

②Km 단위: mol/L

효소의 중요한 특징적인 물리적 상수인 ③ 효소마다 다른 Km 값을 가지고 있습니다.

동일한 효소라도 기질에 따라 Km 값이 다르며, 가장 작은 Km을 가진 기질을 가장 적합한 기질이라고 합니다.

Km은 효소와 기질 사이의 친화도를 나타내는 값으로, Km 값이 클수록 친화도가 작고 촉매 활성이 낮으며, Km 값이 작을수록 친화도가 크고 촉매 활성이 높습니다.

 

효소 반응 속도에 대한 억제제의 영향

(1) 비가역적 억제

억제제와 효소 활성 센터의 활성 그룹 또는 그 부위의 일부 그룹이 공유 결합의 형태로 효소 비활성화를 일으키고 물리적 방법을 제거 할 수 없습니다.

 

(2) 가역적 억제

Ⅰ 경쟁 억제

a. 억제제의 화학 구조는 기질과 유사하여 기질과 효소 활성 중심과 경쟁적으로 결합할 수 있습니다;

b. 억제제가 활성 중심과 결합하면 기질은 반응 중심으로부터 배제되어 효소 반응이 억제됩니다;

c. 기질의 농도를 높이면 기질의 경쟁 능력이 증가합니다(즉, 억제를 해제할 수 있음);

d. Km 값이 상승하고 Vmax는 일정하게 유지됩니다.

 

II 비경쟁적 억제

활성 센터가 아닌 필수 그룹에 바인딩하기

Km 값은 변경되지 않고 Vmax는 감소합니다.

 

Ⅲ 경쟁 억제

효소-기질 복합체 결합

Km 값 감소, Vmax 감소

 

자이모겐 활성화

①엔자임젠: 비활성 효소 전구체

활성화: 일차 구조 변화, 형태 변화, 활성 센터의 형성 또는 노출을 유발합니다.

 

효소 활성 조절

효소의 공유결합 변형(화학적 변형 조절): 효소가 다른 효소에 의해 변형되어 화학기에 공유결합을 하거나 공유결합을 끊어 화학기를 제거함으로써 효소의 활성을 조절하는 것이다.

알로스테릭 조절: 일부 물질은 해당 효소 분자의 활성 중심 또는 활성 중심 이외의 특정 부분에 가역적으로 결합하여 효소의 활성 중심 형태가 변화하여 기능적 변화를 초래할 수 있습니다.

 

이소엔자임

촉매 화학 반응이 동일하고, 효소 단백질 분자 구조, 물리 화학적 특성 및 다른 효소 그룹의 면역 학적 특성을 나타냅니다 ② 이러한 종류의 효소는 같은 종의 유기체 또는 다른 조직의 동일한 신체 또는 심지어 같은 조직이나 세포에 존재합니다.

 

단백질 구조와 기능의 관계를 보여주는 예로 트립신을 들 수 있습니다.

트립신은 1 차 구조에서 멀리 떨어져 있기 때문에 엔테로 키나제는 N- 말단 6 펩타이드를 절단하여 1 차 구조가 변경되어 특수 영역, 즉 효소의 활성 중심을 형성하고이 영역은 기질과 구체적으로 결합하고 기질을 촉매하여 화학적 변화를 겪고 결합 및 촉매 기능을 수행하여 1 차 구조의 변화를 설명하고 구조의 변화, 활성 중심의 형성을 유발하여 트립틱 단백질이 비활성에서 활성으로 전환되도록 할 수 있습니다.

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