Composition des enzymes

Enzymes simples : enzymes composées uniquement de résidus d'acides aminés.

Enzymes liées : composées de protéines enzymatiques et de cofacteurs non protéiques.

Protéine enzymatique : détermine la spécificité de la réaction ;

Cofacteurs : déterminent le type et la nature de la réaction ; il peut s'agir d'ions métalliques ou de petits composés organiques.

 

Cofacteurs

Cofacteur : faiblement lié à la protéine de l'enzyme, peut être éliminé par dialyse ou ultrafiltration.

Cofacteur : étroitement lié à la protéine de l'enzyme, ne peut être éliminé par dialyse ou ultrafiltration.

Le complexe formé par la combinaison de la protéine enzymatique et du cofacteur est appelé holoenzyme, et seul l'holoenzyme a un effet catalytique.

 

Le centre actif de l'enzyme

①Enzyme necessary groups : nécessaire à l'enzyme pour jouer l'activité du groupe

② le centre actif de l'enzyme : la structure primaire est très éloignée, mais dans la structure spatiale de certains groupes R proches les uns des autres pour former une région spéciale, la région peut spécifiquement lier le substrat et catalyser le substrat pour qu'il subisse des changements chimiques.

Les groupes de moûts du centre actif sont divisés en

Groupes de liaison : impliqués dans la liaison enzyme-substrat

Groupes catalytiques : ils catalysent la transformation des substrats en produits.

Groupes obligatoires en dehors du centre actif : il doit y avoir un groupe obligatoire dans le centre actif, mais le groupe obligatoire ne se trouve pas toujours dans le centre actif. Le groupe obligatoire en dehors du centre actif sert à stabiliser le centre actif.

 

Différence entre enzyme et catalyseur général

① haute efficacité : l'effet catalytique de l'enzyme peut augmenter la vitesse de réaction de 10^6 à 10^12 fois, avant et après la réaction de l'enzyme elle-même ne change pas, la haute efficacité consiste à réduire l'énergie d'activation de la réaction.

②Spécificité (sélectivité pour le substrat)

Ⅰ spécificité absolue : l'enzyme est très stricte sur les exigences du substrat, seul un substrat spécifique ;

Ⅱ spécificité relative : l'objet de l'action n'est pas un substrat, mais une classe de composés ou de liaisons chimiques ;

Ⅲ spécificité des stéréo-isomères : D-, L-, cis-trans

③ Instabilité de l'activité enzymatique : les protéines sont facilement dénaturées et inactivées

④L'activité enzymatique peut être régulée et contrôlée : Ⅰ régulation allostérique ; Ⅱ régulation par rétroaction ; Ⅲ régulation par modification dépendante de la valence ; Ⅳ activation du zymogène et contrôle hormonal.

 

Doctrine de l'ajustement induit

La surface de l'enzyme n'a pas une forme fixe qui est complémentaire du substrat, mais forme une forme complémentaire uniquement en raison de l'induction du substrat.

 

Facteurs affectant la réaction enzymatique

(1) concentration du substrat ; (2) inhibiteur ; (3) concentration de l'enzyme ; (4) température ; (5) pH ; (6) activateur.

 

L'effet de la concentration du substrat sur la vitesse de la réaction enzymatique :

Doctrine des produits intermédiaires : lors d'une catalyse enzymatique, le centre actif de l'enzyme se combine d'abord avec le substrat de l'enzyme pour former un complexe composé d'une enzyme et d'un substrat, qui se décompose ensuite pour libérer l'enzyme et libérer les produits.

Équation de Mie : V=Vmax×[S]/(Km+[S])

(1) Lorsque la concentration en substrat est très élevée ([S]≥10×Km), l'enzyme est saturée en substrat et la vitesse de réaction atteint son maximum.

(2) Lorsque la vitesse de réaction V=1/2Vmax, Km=[S].

L'importance du paramètre cinétique Km dans l'équation de Mie★

①Km est numériquement égal à la concentration de substrat correspondant à la moitié de la vitesse de réaction maximale, c'est-à-dire que lorsque V=1/2Vmax, Km=[S].

Unité ②Km : mol/L

③ différentes enzymes ont des valeurs Km différentes, ce qui est une constante physique caractéristique importante des enzymes

La même enzyme a différentes valeurs de Km pour différents substrats, et le substrat ayant le plus petit Km est appelé le substrat le plus approprié.

⑤ Km indique le degré d'affinité entre l'enzyme et le substrat : plus la valeur Km est élevée, plus l'affinité est faible et plus l'activité catalytique est faible ; plus la valeur Km est faible, plus l'affinité est élevée et plus l'activité catalytique est forte.

 

L'effet des inhibiteurs sur la vitesse de la réaction enzymatique

(1) Inhibition irréversible

Les inhibiteurs et le groupe actif du centre d'activité de l'enzyme ou certains des groupes de son site sous forme de liaison covalente, provoquant l'inactivation de l'enzyme, les méthodes physiques ne peuvent pas être éliminées.

 

(2) Inhibition réversible

Ⅰ Inhibition compétitive

a. La structure chimique de l'inhibiteur est similaire à celle du substrat, qui peut se lier de manière compétitive au centre actif de l'enzyme avec le substrat ;

b.Lorsque l'inhibiteur se lie au centre actif, le substrat est exclu du centre de réaction, ce qui a pour effet d'inhiber la réaction enzymatique ;

c. L'augmentation de la concentration du substrat accroît la capacité du substrat à entrer en compétition (c'est-à-dire qu'il peut lever l'inhibition) ;

d. la valeur Km augmente et la Vmax reste constante

 

II Inhibition non compétitive

Liaison avec un groupe obligatoire autre que le centre actif

La valeur du Km reste inchangée, le Vmax diminue

 

Ⅲ inhibition anticoncurrentielle

Liaison au complexe enzyme-substrat

La valeur du Km diminue, le Vmax diminue

 

Activation du zymogène

①Enzymogène : précurseur inactif d'une enzyme

②Activation : modification de la structure primaire, entraînant un changement de conformation, la formation ou l'exposition d'un centre actif.

 

Régulation de l'activité enzymatique

① modification covalente des enzymes (régulation par modification chimique) : une enzyme est modifiée par une autre enzyme, attachée de manière covalente à un groupe chimique, ou rompant une liaison covalente, supprimant un groupe chimique, régulant ainsi l'activité des enzymes.

② régulation allostérique : certaines substances peuvent être liées de manière réversible au centre actif de la molécule enzymatique correspondante ou à une partie spécifique de la molécule autre que le centre actif, de sorte que la conformation du centre actif de l'enzyme change, ce qui entraîne des modifications fonctionnelles.

 

Isoenzyme

① se réfère à la réaction chimique catalytique qui est la même, à la structure moléculaire de la protéine de l'enzyme, aux propriétés physiques et chimiques et aux propriétés immunologiques d'un groupe d'enzymes différentes ② ce type d'enzyme existe dans la même espèce d'organismes ou dans le même corps de tissus différents ou même dans le même tissu ou les mêmes cellules.

 

La trypsine comme exemple de la relation entre la structure et la fonction des protéines

La trypsine étant très éloignée dans sa structure primaire, l'entérokinase coupe le peptide N-terminal 6, de sorte que sa conformation primaire change, formant une région spéciale, c'est-à-dire le centre actif de l'enzyme, la région peut spécifiquement lier le substrat et catalyser le substrat pour qu'il subisse un changement chimique, jouant une fonction de liaison et de catalyse, expliquant le changement dans la structure primaire, provoquant un changement dans la conformation, la formation du centre actif, de sorte que la protéine tryptique passe de l'état inactif à l'état actif.

Une liste de contrôle de sourcing pratique pour les ingrédients enzymatiques, biotechnologiques et alimentaires

Dans les projets d'enzymes et de transformation alimentaire, le cadre décisionnel le plus utile est généralement l'adaptation de l'application plus la stabilité du processus : quel ingrédient se comporte dans les conditions de pH, de température, de temps et de substrat prévues sans créer de problème de qualité ou de conformité en aval.

• Définir d'abord la cible de traitement : saveur, hydrolyse, texture, fermentation, nettoyage et applications de bioprocédés nécessitent souvent des profils d'activité très différents.
• Vérifier la fenêtre d'exploitation réelle : Le pH, la température, le temps de séjour et le type de substrat importent souvent plus qu'une affirmation produit phare.
• Vérifier la cohérence et l'impact en aval : Le dosage, l'influence sensorielle, la filtration et le comportement de conservation peuvent tous affecter la valeur commerciale finale.
• Utiliser la validation par le pilote : Les petits tests de production révèlent généralement les différences les plus utiles en matière d'activité, d'efficacité et d'adéquation des processus.

Références de produits recommandées

• Longzyme Lipase: Une référence de produit directe pour les discussions sur les aliments, le nettoyage ou les bioprocédés liés aux lipases.
• Longzyme Bêta-Amylase: Une référence pratique sur les enzymes lorsqu'une activité de conversion de l'amidon et de transformation alimentaire est examinée.
• Longzyme Glucoamylase Composée: Une référence enzymatique utile lorsque les performances de saccharification ou de processus apparentés sont importantes.
• Extrait de levure: Un ingrédient de référence pratique lorsque des applications de saveur, de fermentation ou de soutien nutritionnel sont impliquées.

FAQ pour les acheteurs et les formulateurs

Pourquoi une enzyme à haute activité n'est-elle pas automatiquement le meilleur choix commercial ?
Parce que la meilleure enzyme est celle qui fonctionne de manière fiable dans les conditions réelles du procédé et donne le résultat en aval souhaité sans créer de nouveaux problèmes.

Les ingrédients alimentaires et biotechnologiques doivent-ils être sélectionnés uniquement à partir des fiches techniques ?
Il est généralement plus sûr d'associer la revue des spécifications à un test pilote ou d'application, car les substrats réels et les fenêtres de processus peuvent modifier considérablement le résultat.

Contactez-nous dès maintenant !

Réponse rapide : Les enzymes et les ingrédients de transformation alimentaire sont généralement sélectionnés selon l'adéquation du substrat, la plage de pH et de température, la dose, et si la spécification d'utilisation finale est acceptable pour le processus cible. Le choix commercial le plus solide est celui qui est performant de manière constante dans les conditions de traitement réelles.

Si vous avez besoin de Price, veuillez indiquer vos coordonnées dans le formulaire ci-dessous. Nous vous contacterons généralement dans les 24 heures. Vous pouvez également m'envoyer un courriel info@longchangchemical.com pendant les heures de travail ( 8:30 am to 6:00 pm UTC+8 Mon.~Sat. ) ou utilisez le chat en direct du site web pour obtenir une réponse rapide.

Composé Glucoamylase	9032-08-0
Pullulanase	9075-68-7
Xylanase	37278-89-0
Cellulase	9012-54-8
Naringinase	9068-31-9
β-Amylase	9000-91-3
Glucose oxydase	9001-37-0
alpha-amylase	9000-90-2
Pectinase	9032-75-1
Peroxydase	9003-99-0
Lipase	9001-62-1
Catalase	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elastase	39445-21-1
Uréase	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Lactique déshydrogénase	9001-60-9
Déshydrogénase malate	9001-64-3
Cholestérol oxydase	9028-76-6