Le saponine sono una classe di glicosidi in cui gli agliconi sono composti triterpenici o steranici. Sono uno degli ingredienti efficaci di molti farmaci erboristici cinesi, come il ginseng, la liquirizia e l'igname (la struttura principale delle saponine è mostrata nella Figura 1). Migliorano l'immunità e altre funzioni. In letteratura esistono numerosi rapporti sulla biotrasformazione dei ginsenosidi. Attualmente sono stati separati e identificati più di 150 tipi di ginsenosidi. I contenuti dei ginsenosidi Rb1, Rb2, Rc, Rd, Re e Rg1 sono pari a 80%, mentre i contenuti dei ginsenosidi Rg3, Rh2, F2 e del composto K (C-K) e di altre saponine rare sono scarsi o nulli. Gli studi hanno dimostrato che alcune saponine rare hanno buone attività farmacologiche. Tuttavia, a causa del basso contenuto, la preparazione e la produzione sono limitate. Lo stesso tipo di ginsenoside ha lo stesso aglicone, ma la catena di zuccheri è diversa. I ginsenosidi rari e il contenuto più elevato dello stesso tipo di saponine spesso differiscono solo per 2 o 3 gruppi di zucchero. Pertanto, lo stesso tipo di saponina rara attiva può essere preparato mediante idrolisi enzimatica della saponina ad alto contenuto.

Risposta rapida: A practical enzyme or food-ingredient decision starts with the process target, then checks activity, application window, sensory impact, and batch-to-batch consistency before scale-up.

Figura 1. Struttura delle principali saponine

Le diverse idrolasi glicosidiche hanno diverse selettività e anche le vie di idrolizzazione dei ginsenosidi sono diverse. Come mostrato nella Tabella 1, diverse idrolasi glicosidiche possono essere utilizzate per preparare diversi ginsenosidi rari. Il ginsenoside Rd può essere preparato idrolizzando i ginsenosidi Rb1, Rb2, Rb3 e il gruppo zuccherino esterno C-20 di Rc. La β-glucosidasi isolata e purificata dalla lumaca di giada bianca cinese e dal Thermus caldophilus può convertire il ginsenoside Rb1 in Rd. Kim et al. l'hanno ottenuta da microrganismi del suolo utilizzando la tecnologia del clonaggio molecolare per convertire il ginsenoside Rb1, che è la glicoside idrolasi ricombinante di Rd. Successivamente, i ricercatori hanno clonato la glucosidasi da Thermotoga thermarum e Bifidobacterium longum H-1, migliorando l'efficienza della trasformazione e della preparazione del ginsenoside Rd. La glucosidasi ottenuta da Flavobacterium johnsoniae e Thermus thermophilus mediante tecnologia ricombinante può non solo convertire il ginsenoside Rb1 in Rd, ma anche idrolizzare la catena di zuccheri C-20 del Gypenoside XVII (G17) per produrre il ginsenoside F2. Oltre alla glucosidasi, l'α-L-arabinofuranoside idrolasi che può convertire il ginsenoside Rc in Rd è stata ottenuta dalla radice di ginseng e da Leuconostoc sp. L'α-L-arabinofuranoside idrolasi e l'α-L-arabinopiranoside idrolasi sono state ottenute da Bifidobacterium breve e Bifidobacterium longum, che possono trasformare i ginsenosidi Rc e Rb2 in Rd. In letteratura è stato riportato che l'α-L-arabinofuranoside idrolasi di Caldicellulosiruptor saccharolyticus e Rhodanobacter ginsenosidimutans può non solo idrolizzare il ginsenoside Rc in Rd, ma anche convertire il composto Mc1 (C-Mc1) in F2. L'idrolasi glicosidica isolata e purificata da Aspergillus da Yu et al. può convertire tutti i ginsenosidi Rb1, Rb2, Rb3 e Rc in Rd. Alcune idrolasi glicosidiche possono idrolizzare completamente le catene di zucchero in posizione C-20 in molecole come i ginsenosidi di tipo glicolico Rb1, Rb2, Rb3, Rc e Rd, per generare il ginsenoside Rg3, che consente la produzione su larga scala di Rg3 e viene sviluppato come farmaco agente antitumorale. La glucosidasi di Paecilomyces bainier e Microbacterium esteraromaticum può idrolizzare direttamente il ginsenoside Rb1 in Rg3, mentre la glucosidasi isolata e purificata da Microbacterium esteraromaticum può idrolizzare il ginsenoside Rb2 in Rg3. La glicoside idrolasi ricombinante clonata da Pseudonocardia mediante la tecnologia del clonaggio molecolare può trasformare i ginsenosidi Rb1, Rb3 e Rd per preparare Rg3. Analogamente, una serie di ginsenosidi rari attivi può essere preparata idrolizzando il gruppo zuccherino in posizione C-3 nei ginsenosidi. La glucosidasi ricombinante clonata da Sphingomonas e Sphingopyxis alaskensis può idrolizzare il glucosio all'esterno della catena di zuccheri in posizione C-3 nelle molecole di ginsenoside Rb1, Rb2, Rc, Rd e Rg3 e preparare G17, il composto O (CO) e C-Mc1, F2 e Rh2. Alcune glicosidasi possono idrolizzare direttamente il gruppo glucosilico interno alla posizione C-3. Ad esempio, la glucosidasi di Terrabacter ginsenosidimutans e di Esteya vermicola può idrolizzare la catena di zuccheri in posizione C-3 delle molecole di ginsenoside Rb1, Rb2, Rb3, Rc e Rd per produrre la corrispondente saponina LXXV (G75), il composto Y (C-Y), il composto Mx (C-Mx), il composto Mc (C-Mc) e C-K. Inoltre, alcune idrolasi glicosidiche possono idrolizzare simultaneamente i gruppi zuccherini C-20 e C-3 dei ginsenosidi di tipo glicolico. La glucosidasi ricombinante clonata da Arthrobacter chlorophenolicus può convertire i ginsenosidi Rb1, Rb2 e Rc in F2. La glicoside idrolasi di Fusobacterium K60, dei funghi endofiti GE 17-18, Sulfolobus acidocaldarius, Aspergillus niger e Microbacteriu esteraromaticum può idrolizzare il ginsenoside Rb1 per produrre C-K.

Tabella 1. Biotrasformazione dei ginsenosidi da parte delle glicosidasi

Prodotto	Substrato	Reazione	Organismo
Rd	Rb1	β-Glucosidasi	Lumaca di giada bianca cinese
Rd	Rb1	β-Glucosidasi	Thermus caldophilus
Rd	Rb1	β-Glucosidasi	Batteri non coltivati
Rd	Rb1	β-Glucosidasi	Termotoga thermarum
Rd	Rb1	β-Glucosidasi	Bifidobacterium longum H-1
Rd	Rb1	β-Glucosidasi	Flavobacterium johnsoniae
Rd	Rb1	β-Glucosidasi	Thermus thermophilus
Rd	Rb1	β-Glucosidasi	Penicillium ossalico
Rd	Rb1	β-Glucosidasi	Cladosporium fulvum
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidasi	Panax ginseng
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidasi	Leuconostoc
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidasi	Bifidobacterium breve
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidasi	Bifidobacterium longum
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidasi	Caldicellulosiruptor saccarolitico
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidasi	Rhodanobacter ginsenosidimutani
Rd	Rb2	α-L-Arabinopiranosidasi	Bifidobacterium breve
Rd	Rb2	α-L-Arabinopiranosidasi	Bifidobacterium longum
Rd	Rb1/Rb2/Rb3/Rc	Glicosidasi	Aspergillo
Rg3	Rb1	β-Glucosidasi	Paecilomyces bainier
Rg3	Rb1	β-Glucosidasi	Microbatterio esteraromatico
Rg3	Rb2	β-Glucosidasi	Microbatterio esteraromatico
Rg3	Rb1/Rb3/Rd	β-Glucosidasi	Pseudonocardia
G17	Rb1	β-Glucosidasi	Sfingomonas
G17	Rb1	β-Glucosidasi	Sfingopessi alaskensis
G17	Rb1	β-Glucosidasi	Cellulosimicrobium cellulani
G75	Rb1	β-Glucosidasi	Terrabacter ginsenosidimutani
G75	Rb1	β-Glucosidasi	Esteya vermicola
F2	G17	β-Glucosidasi	Flavobacterium johnsoniae
F2	G17	β-Glucosidasi	Thermus thermophilus
F2	C-Mc1	α-L-Arabinofuranosidasi	Caldicellulosiruptor saccarolitico
F2	C-Mc1	α-L-Arabinofuranosidasi	Rhodanobacter ginsenosidimutani
F2	Rd	β-Glucosidasi	Cellulosimicrobium cellulani
F2	Rb1/Rb2/Rc	β-Glucosidasi	Artrobacter clorofenolico
Rh2	Rg3	β-Glucosidasi	Sfingopessi alaskensis
CK	Rd	β-Glucosidasi	Terrabacter ginsenosidimutani
CK	Rd	β-Glucosidasi	Esteya vermicola
CK	Rb1	β-Glucosidasi	Fusobacterium K-60
CK	Rb1	β-Glucosidasi	funghi endofiti GE 17-18
CK	Rb1/Rb2	β-Glucosidasi	Sulfolobus acidocaldario
CK	Rb1/Rb2/Rb3/Rc	β-Glucosidasi	Aspergillo niger
CK	Rb1/Rb2	β-Glucosidasi	Microbacteriu esteraromatico
C-O	Rb2	β-Glucosidasi	Cellulosimicrobium cellulani
C-Y	Rb2	β-Glucosidasi	Terrabacter ginsenosidimutans
C-Mc	Rc	β-Glucosidasi	Terrabacter ginsenosidimutans
C-Mc1	Rc	β-Glucosidasi	Cellulosimicrobium cellulans
C-Mx	Rb3	β-Glucosidasi	Terrabacter ginsenosidimutans
Rg2	Re	β-Glucosidasi	Microbacterium esteraromaticum
Rg2	Re	β-Glucosidasi	Mucilaginibacter
Rg2	Re	β-Glucosidasi	Pseudonocardia
Rh1	Rg1	β-Glucosidasi	Microbacterium esteraromaticum
Rh1	Rf	β-Glucosidasi	Pyrococcus furiosus
Rh1	Rf	β-Glucosidasi	Aspergillus niger
Rh1	Rg2	α-L-Ramnosidasi	Absidia
Rh1	R2	β-Xilosidasi	Termoanaerobatterio
F1	Rg1	β-Glucosidasi	Fusarium moniliforme
F1	Rg1	β-Glucosidasi	Penicillium sclerotiorum
F1	Rg1	β-Glucosidasi	Sanguibacter keddieii

G17: gypenoside XVII; G75: gypenoside LXXV; C-O: composto O; C-Y: composto Y; C-Mc1: composto Mc1; C-Mc: composto Mc; C-Mx: composto Mx; C-K: composto K.

Anche i gruppi zuccherini C-6 e C-20 dei ginsenosidi triolo possono essere idrolizzati dalle idrolasi glicosidiche. Il ginsenoside Rg2 può essere ottenuto idrolizzando il glucosio C-20 della molecola Re mediante glicosidasi. La glucosidasi ricombinante clonata da Microbacterium esteraromaticum, Mucillaginibacter e Pseudonocardia non solo può convertire il ginsenoside Re in Rg2, ma anche il ginsenoside Rg1 viene convertito in Rh1. Il glucosio, il ramnosio e lo xilosio al di fuori della posizione C-6 del ginsenoside Rf, Rg2 e R2 possono essere convertiti per preparare Rh1. A differenza del ginsenoside Rh1, il ginsenoside F1 ha solo un glucosio attaccato alla posizione C-20 del suo aglicone. Le glucosidasi di Fusarium moniliforme, Penicillium sclerotiorum e Sanguibacter keddieii possono idrolizzare in modo specifico il glucosio C-6 del ginsenoside Rg1 per produrre il ginsenoside F1.

La glicoside idrolasi non è utilizzata solo per trasformare e preparare ginsenosidi rari attivi, ma è anche ampiamente utilizzata per idrolizzare e modificare saponine come quelle della liquirizia, della soia e dell'igname (Tabella 2). La glucuronidasi isolata e purificata da Streptococcus LJ-22 e Penicillium purpurogenum Li-3 è in grado di idrolizzare la glicirrizina per produrre acido glicirretico monoglucuronico, senza alcun sottoprodotto di acido glicirretinico. Morana et al. hanno utilizzato una glucuronidasi derivata da Aspergillus niger per idrolizzare completamente la glicirrizina e produrre acido glicirretinico. L'idrolasi della saponina di soia isolata e purificata da Aspergillus oryzae è in grado di idrolizzare la saponina di soia I per produrre il saponolo di soia B. Una nuova idrolasi della saponina di soia in Neocosmospora vasinfecta è in grado di convertire le saponine di soia I, II e III in saponina di soia B, che fornisce uno strumento efficace per la preparazione della saponina di soia con proprietà antiossidanti e di regolazione dei lipidi nel sangue. Tra le saponine steroidee, la ricerca e il confronto della modifica dell'idrolisi della catena di zuccheri della dioscina sono sistematici. Inoue et al. hanno isolato e purificato una glucosidasi da Costus speciosus in grado di idrolizzare la diosgenina originale per produrre diosgenina. Liu et al. hanno isolato, purificato e clonato da Aspergillus oryzae una dioscina idrolasi ricombinante, in grado di idrolizzare i gruppi glucosilici e α-1,4 ramnosilici della dioscina per produrre dioscina III. L'α-L-rhamnosidasi isolata e purificata da Feng et al. da Curvularia lunata può idrolizzare il gruppo ramnosilico α-1,2 nella dioscina per produrre la dioscina V. Qian et al. hanno isolato e purificato un'α-L-rhamnosidasi da fegato fresco di manzo, che può idrolizzare i due gruppi ramnosilici α-1,2 e α-1,4 nella diosgenina per formare un gruppo glucosilico. -Diosgenina. Fu et al. hanno isolato e purificato la diosgenina idrolasi dall'Absidia, che può idrolizzare completamente la diosgenina in diosgenina.

Tabella 2. Biotrasformazione di altre saponine mediante glicosidasi

Prodotto	Substrato	Reazione	Organismo
GAMG	Glicirrizina	β-Glucuronidasi	Streptococco
GAMG	Glicirrizina	β-Glucuronidasi	Penicillium purpurogenum
Acido glicirretico	Glicirrizina	β-Glucuronidasi	Aspergillus niger
Soiasapogenolo B	Soiasaponina I	Saponina idrolasi di soia	Aspergillus oryzae
Soiasapogenolo B	Soiasaponina	Saponina idrolasi di soia	Neocosmospora vasinfecta
Dioscina	Protodioscina	β-Glucosidasi	Costus speciosus
Progenina III	Protodioscina	Protodioscina glicosidasi	Aspergillus oryzae
Progenina V	Dioscina	α-L-Ramnosidasi	Curvularia lunata
Diosgenil-glucoside	Dioscina	α-L-Ramnosidasi	Fegato bovino
Diosgenina	Dioscina	Dioscina-glicosidasi	Absidia

GAMG: mono-glucuronide dell'acido glicirretico

Una pratica lista di controllo per l'approvvigionamento di enzimi, biotecnologie e ingredienti alimentari.

Nei progetti relativi agli enzimi e alla trasformazione alimentare, il quadro decisionale più utile è solitamente quello che considera l'idoneità all'applicazione e la stabilità del processo: quale ingrediente si comporta bene nelle condizioni di pH, temperatura, tempo e substrato previste, senza creare problemi di qualità o conformità a valle del processo.

• Definisci innanzitutto la destinazione dell'elaborazione: Le applicazioni relative ad aroma, idrolisi, consistenza, fermentazione, pulizia e bioprocessi spesso richiedono profili di attività molto diversi.
• Verifica la finestra operativa effettiva: Il pH, la temperatura, il tempo di permanenza e il tipo di substrato spesso contano più di quanto affermato nel titolo del prodotto.
• Verificare la coerenza e l'impatto a valle: Il dosaggio, l'influenza sensoriale, la filtrazione e la durata di conservazione possono tutti influire sul valore commerciale finale.
• Utilizzare la validazione pilota: I test di produzione su piccola scala solitamente rivelano le differenze più utili in termini di attività, efficienza e adeguatezza del processo.

Riferimenti prodotto consigliati

• Lipasi Longzyme: Un riferimento diretto al prodotto per discussioni relative alla lipasi in ambito alimentare, di pulizia o di bioprocessi.
• Longzyme Beta-Amilasi: Un pratico riferimento enzimatico da consultare quando si esaminano la conversione dell'amido e l'attività di trasformazione alimentare.
• Glucoamilasi composta da Longzyme: Un utile riferimento enzimatico quando le prestazioni della saccarificazione o di processi correlati sono rilevanti.
• Estratto di lievito: Un pratico riferimento agli ingredienti per applicazioni che coinvolgono aromi, fermentazione o supporto nutrizionale.

FAQ per acquirenti e formulatori

Perché un enzima ad alta attività non è automaticamente la scelta migliore dal punto di vista commerciale?
Perché l'enzima migliore è quello che funziona in modo affidabile nelle effettive condizioni di processo e fornisce il risultato desiderato a valle senza creare nuovi problemi.

Gli ingredienti alimentari e biotecnologici dovrebbero essere selezionati basandosi esclusivamente sulle schede tecniche?
In genere è più sicuro abbinare la revisione delle specifiche a un test pilota o applicativo, poiché i substrati reali e le finestre di processo possono modificare notevolmente il risultato.

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