Les saponines sont une classe de glycosides dont les aglycones sont des composés triterpéniques ou stériques. Elles constituent l'un des ingrédients efficaces de nombreuses plantes médicinales chinoises telles que le ginseng, la réglisse et l'igname (la structure principale des saponines est présentée à la figure 1). Renforcer l'immunité et d'autres fonctions. Il existe de nombreux rapports sur la biotransformation des ginsénosides dans la littérature. À l'heure actuelle, plus de 150 types de ginsénosides ont été séparés et identifiés. Les teneurs en ginsénosides Rb1, Rb2, Rc, Rd, Re et Rg1 atteignent 80%, tandis que les teneurs en ginsénosides Rg3, Rh2, F2, composé K (C-K) et autres saponines rares sont faibles ou inexistantes. Des études ont montré que certaines saponines rares ont de bonnes activités pharmacologiques. Toutefois, en raison de leur faible teneur, leur préparation et leur production sont limitées. Le même type de ginsénoside possède le même aglycone, mais la chaîne de sucre est différente. Les ginsénosides rares et la teneur plus élevée du même type de saponines ne diffèrent souvent que par 2 ou 3 groupes de sucres. Par conséquent, le même type de saponine rare active peut être préparé par hydrolyse enzymatique de la saponine à haute teneur.

Réponse rapide : Une décision pratique concernant une enzyme ou un ingrédient alimentaire commence par l'objectif du procédé, puis vérifie l'activité, la fenêtre d'application, l'impact sensoriel et la cohérence d'un lot à l'autre avant la mise à l'échelle.

Figure 1. Structure des principales saponines

Les différentes glycosides hydrolases ont des sélectivités différentes et les voies d'hydrolyse des ginsénosides sont également différentes. Comme le montre le tableau 1, différentes glycosides hydrolases peuvent être utilisées pour préparer différents ginsénosides rares. Le ginsénoside Rd peut être préparé en hydrolysant les ginsénosides Rb1, Rb2, Rb3 et le groupe de sucre externe C-20 de Rc. La β-glucosidase isolée et purifiée de l'escargot de jade blanc de Chine et de Thermus caldophilus peut convertir le ginsénoside Rb1 en Rd. Kim et al. l'ont obtenue à partir de micro-organismes du sol en utilisant la technologie du clonage moléculaire pour convertir le ginsénoside Rb1, qui est la glycoside hydrolase recombinante du Rd. Par la suite, les chercheurs ont cloné la glucosidase de Thermotoga thermarum et de Bifidobacterium longum H-1, ce qui a amélioré l'efficacité de la transformation et de la préparation du ginsénoside Rd. La glucosidase obtenue à partir de Flavobacterium johnsoniae et Thermus thermophilus par technologie recombinante peut non seulement convertir le ginsénoside Rb1 en Rd, mais aussi hydrolyser la chaîne de sucre C-20 du gypénoside XVII (G17) pour produire le ginsénoside F2. Outre la glucosidase, l'α-L-arabinofuranoside hydrolase qui peut convertir le ginsénoside Rc en Rd a été obtenue à partir de racines de ginseng et de Leuconostoc sp. La Α-L-arabinofuranoside hydrolase et l'α-L-arabinopyranoside hydrolase sont obtenues à partir de Bifidobacterium breve et Bifidobacterium longum, qui peuvent transformer le ginsénoside Rc et Rb2 en Rd. Il a été rapporté dans la littérature que l'α-L-arabinofuranoside hydrolase de Caldicellulosiruptor saccharolyticus et Rhodanobacter ginsenosidimutans peut non seulement hydrolyser le ginsénoside Rc en Rd, mais aussi convertir le composé Mc1 (C-Mc1) en F2. La glycoside hydrolase isolée et purifiée à partir d'Aspergillus par Yu et al. peut convertir tous les ginsénosides Rb1, Rb2, Rb3 et Rc en Rd. Certaines glycosides hydrolases peuvent hydrolyser complètement les chaînes de sucre en position C-20 dans des molécules telles que les ginsénosides de type glycol Rb1, Rb2, Rb3, Rc et Rd, pour générer le ginsénoside Rg3, qui permet une production à grande échelle de Rg3 et est développé en tant que médicament anti-tumoral. La glucosidase de Paecilomyces bainier et de Microbacterium esteraromaticum peut hydrolyser directement le ginsénoside Rb1 en Rg3, tandis que la glucosidase isolée et purifiée de Microbacterium esteraromaticum peut hydrolyser le ginsénoside Rb2 en Rg3. La glycoside hydrolase recombinante clonée à partir de Pseudonocardia par la technologie du clonage moléculaire peut transformer les ginsénosides Rb1, Rb3 et Rd pour préparer le Rg3. De même, une série de ginsénosides rares et actifs peut être préparée en hydrolysant le groupe de sucre en position C-3 dans les ginsénosides. La glucosidase recombinante clonée à partir de Sphingomonas et de Sphingopyxis alaskensis peut hydrolyser le glucose à l'extérieur de la chaîne de sucre en position C-3 dans les molécules de ginsénoside Rb1, Rb2, Rc, Rd et Rg3, et préparer le G17, le composé O (CO) et les C-Mc1, F2 et Rh2. Certaines glycosidases peuvent hydrolyser directement le groupe glucosyle interne en position C-3. Par exemple, la glucosidase de Terrabacter ginsenosidimutans et Esteya vermicola peut hydrolyser la chaîne de sucre en position C-3 des molécules de ginsénoside Rb1, Rb2, Rb3, Rc et Rd pour produire la saponine correspondante LXXV (G75), le composé Y (C-Y), le composé Mx (C-Mx), le composé Mc (C-Mc) et C-K. En outre, certaines glycosides hydrolases peuvent hydrolyser simultanément les groupes de sucre C-20 et C-3 dans les ginsénosides de type glycol. La glucosidase recombinante clonée à partir de l'Arthrobacter chlorophenolicus peut convertir les ginsénosides Rb1, Rb2 et Rc en F2. La glycoside hydrolase de Fusobacterium K60, des champignons endophytes GE 17-18, de Sulfolobus acidocaldarius, d'Aspergillus niger et de Microbacteriu esteraromaticum peut hydrolyser le ginsénoside Rb1 pour produire C-K.

Tableau 1. Biotransformation des ginsénosides par les glycosidases

Produit	Substrat	Réaction	Organisme
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Escargot de jade blanc de Chine
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Thermus caldophile
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Bactéries non cultivées
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Thermotoga thermarum
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Bifidobacterium longum H-1
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Flavobacterium johnsoniae
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Thermus thermophilus
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Penicillium oxalicum
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Cladosporium fulvum
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Panax ginseng
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Leuconostoc
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Bifidobacterium bref
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Bifidobacterium longum
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Caldicellulosiruptor saccharolyticus
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Rhodanobacter ginsenosidimutans
Rd	Rb2	α-L-Arabinopyranosidase	Bifidobacterium bref
Rd	Rb2	α-L-Arabinopyranosidase	Bifidobacterium longum
Rd	Rb1/Rb2/Rb3/Rc	Glycosidase	Aspergillus
Rg3	Rb1	β-Glucosidase	Paecilomyces bainier
Rg3	Rb1	β-Glucosidase	Microbactéries esteraromaticum
Rg3	Rb2	β-Glucosidase	Microbactéries esteraromaticum
Rg3	Rb1/Rb3/Rd	β-Glucosidase	Pseudonocardia
G17	Rb1	β-Glucosidase	Sphingomonas
G17	Rb1	β-Glucosidase	Sphingopyxis alaskensis
G17	Rb1	β-Glucosidase	Cellulosimicrobium celluloses
G75	Rb1	β-Glucosidase	Terrabacter ginsenosidimutans
G75	Rb1	β-Glucosidase	Esteya vermicola
F2	G17	β-Glucosidase	Flavobacterium johnsoniae
F2	G17	β-Glucosidase	Thermus thermophilus
F2	C-Mc1	α-L-Arabinofuranosidase	Caldicellulosiruptor saccharolyticus
F2	C-Mc1	α-L-Arabinofuranosidase	Rhodanobacter ginsenosidimutans
F2	Rd	β-Glucosidase	Cellulosimicrobium celluloses
F2	Rb1/Rb2/Rc	β-Glucosidase	Arthrobacter chlorophénolique
Rh2	Rg3	β-Glucosidase	Sphingopyxis alaskensis
CK	Rd	β-Glucosidase	Terrabacter ginsenosidimutans
CK	Rd	β-Glucosidase	Esteya vermicola
CK	Rb1	β-Glucosidase	Fusobacterium K-60
CK	Rb1	β-Glucosidase	champignons endophytes GE 17-18
CK	Rb1/Rb2	β-Glucosidase	Sulfolobus acidocaldarius
CK	Rb1/Rb2/Rb3/Rc	β-Glucosidase	Aspergillus niger
CK	Rb1/Rb2	β-Glucosidase	Microbacteriu esteraromaticum
C-O	Rb2	β-Glucosidase	Cellulosimicrobium celluloses
C-Y	Rb2	β-Glucosidase	Terrabacter ginsenosidimutans
C-Mc	Rc	β-Glucosidase	Terrabacter ginsenosidimutans
C-Mc1	Rc	β-Glucosidase	Cellulosimicrobium cellulans
C-Mx	Rb3	β-Glucosidase	Terrabacter ginsenosidimutans
Rg2	Re	β-Glucosidase	Microbacterium esteraromaticum
Rg2	Re	β-Glucosidase	Mucilaginibacter
Rg2	Re	β-Glucosidase	Pseudonocardia
Rh1	Rg1	β-Glucosidase	Microbacterium esteraromaticum
Rh1	Rf	β-Glucosidase	Pyrococcus furiosus
Rh1	Rf	β-Glucosidase	Aspergillus niger
Rh1	Rg2	α-L-Rhamnosidase	Absidia
Rh1	R2	β-Xylosidase	Thermoanaerobacterium
F1	Rg1	β-Glucosidase	Fusarium moniliforme
F1	Rg1	β-Glucosidase	Penicillium sclerotiorum
F1	Rg1	β-Glucosidase	Sanguibacter keddieii

G17 : gypénoside XVII ; G75 : gypénoside LXXV ; C-O : composé O ; C-Y : composé Y ; C-Mc1 : composé Mc1 ; C-Mc : composé Mc ; C-Mx : composé Mx ; C-K : composé K.

Les groupes de sucres C-6 et C-20 des ginsénosides triols peuvent également être hydrolysés par les glycosides hydrolases. Le ginsénoside Rg2 peut être obtenu en hydrolysant le glucose C-20 dans la molécule Re par la glycosidase. La glucosidase recombinante clonée à partir de Microbacterium esteraromaticum, Mucillaginibacter et Pseudonocardia peut non seulement convertir le ginsénoside Re en Rg2, mais aussi le ginsénoside Rg1 en Rh1. Le glucose, le rhamnose et le xylose en dehors de la position C-6 des ginsénosides Rf, Rg2 et R2 peuvent tous être convertis pour préparer le Rh1. Contrairement au ginsénoside Rh1, le ginsénoside F1 n'a qu'un seul glucose attaché à la position C-20 de son aglycone. La glucosidase de Fusarium moniliforme, Penicillium sclerotiorum et Sanguibacter keddieii peut hydrolyser spécifiquement le glucose C-6 du ginsénoside Rg1 pour produire le ginsénoside F1.

La glycoside hydrolase n'est pas seulement utilisée pour transformer et préparer des ginsénosides rares et actifs, mais elle est également largement utilisée pour hydrolyser et modifier des saponines telles que la réglisse, le soja et l'igname (tableau 2). La glucuronidase isolée et purifiée à partir de Streptococcus LJ-22 et Penicillium purpurogenum Li-3 peut hydrolyser la glycyrrhizine pour produire de l'acide monoglucuronique glycyrrhizine, et il n'y a pas de sous-produit d'acide glycyrrhétinique. Morana et al. ont utilisé la glucuronidase dérivée d'Aspergillus niger pour hydrolyser complètement la glycyrrhizine et produire de l'acide glycyrrhétinique. La soyasaponine hydrolase isolée et purifiée d'Aspergillus oryzae peut hydrolyser la soyasaponine I pour produire le soyasaponol B. Une nouvelle saponine hydrolase de soja dans Neocosmospora vasinfecta peut convertir les saponines de soja I, II et III en saponine de soja B, ce qui constitue un outil efficace pour préparer la saponine de soja avec un effet anti-oxydant et une régulation des lipides sanguins. Parmi les saponines stéroïdiennes, la recherche et la comparaison de la modification par hydrolyse de la chaîne de sucre de la dioscine sont systématiques. Inoue et al. ont isolé et purifié une glucosidase de Costus speciosus qui peut hydrolyser la diosgénine originale pour produire de la diosgénine. Liu et al. ont isolé, purifié et cloné à partir d'Aspergillus oryzae pour obtenir une dioscine hydrolase recombinante, qui peut hydrolyser les groupes glucosyl et α-1,4 rhamnosyl de la dioscine pour produire de la dioscine III. L'α-L-rhamnosidase isolée et purifiée par Feng et al. à partir de Curvularia lunata peut hydrolyser le groupe α-1,2 rhamnosyl de la dioscine pour produire la dioscine V. Qian et al. ont isolé et purifié une α-L-rhamnosidase à partir de foie de bœuf frais, qui peut hydrolyser les groupes α-1,2 et α-1,4 rhamnosyl de la diosgénine pour former un groupe glucose. -Diosgénine. Fu et al. ont isolé et purifié la diosgénine hydrolase de l'Absidia, qui peut hydrolyser complètement la diosgénine en diosgénine.

Tableau 2. Biotransformation d'autres saponines par la glycosidase

Produit	Substrat	Réaction	Organisme
GAMG	Glycyrrhizine	β-Glucuronidase	Streptocoques
GAMG	Glycyrrhizine	β-Glucuronidase	Penicillium purpurogenum
Acide glycyrrhétinique	Glycyrrhizine	β-Glucuronidase	Aspergillus niger
Soyasapogénol B	Soyasaponine I	Saponine hydrolase de soja	Aspergillus oryzae
Soyasapogénol B	Soyasaponine	Saponine hydrolase de soja	Neocosmospora vasinfecta
Dioscin	Protodioscine	β-Glucosidase	Costus speciosus
Progénine III	Protodioscine	Protodioscine-glycosidase	Aspergillus oryzae
Progénine V	Dioscin	α-L-Rhamnosidase	Curvularia lunata
Diosgényl-glucoside	Dioscin	α-L-Rhamnosidase	Foie bovin
Diosgénine	Dioscin	Dioscin-glycosidase	Absidia

GAMG : Mono-glucuronide d'acide glycyrrhétique

Une liste de contrôle de sourcing pratique pour les ingrédients enzymatiques, biotechnologiques et alimentaires

Dans les projets d'enzymes et de transformation alimentaire, le cadre décisionnel le plus utile est généralement l'adaptation de l'application plus la stabilité du processus : quel ingrédient se comporte dans les conditions de pH, de température, de temps et de substrat prévues sans créer de problème de qualité ou de conformité en aval.

• Définir d'abord la cible de traitement : saveur, hydrolyse, texture, fermentation, nettoyage et applications de bioprocédés nécessitent souvent des profils d'activité très différents.
• Vérifier la fenêtre d'exploitation réelle : Le pH, la température, le temps de séjour et le type de substrat importent souvent plus qu'une affirmation produit phare.
• Vérifier la cohérence et l'impact en aval : Le dosage, l'influence sensorielle, la filtration et le comportement de conservation peuvent tous affecter la valeur commerciale finale.
• Utiliser la validation par le pilote : Les petits tests de production révèlent généralement les différences les plus utiles en matière d'activité, d'efficacité et d'adéquation des processus.

Références de produits recommandées

• Longzyme Lipase: Une référence de produit directe pour les discussions sur les aliments, le nettoyage ou les bioprocédés liés aux lipases.
• Longzyme Bêta-Amylase: Une référence pratique sur les enzymes lorsqu'une activité de conversion de l'amidon et de transformation alimentaire est examinée.
• Longzyme Glucoamylase Composée: Une référence enzymatique utile lorsque les performances de saccharification ou de processus apparentés sont importantes.
• Extrait de levure: Un ingrédient de référence pratique lorsque des applications de saveur, de fermentation ou de soutien nutritionnel sont impliquées.

FAQ pour les acheteurs et les formulateurs

Pourquoi une enzyme à haute activité n'est-elle pas automatiquement le meilleur choix commercial ?
Parce que la meilleure enzyme est celle qui fonctionne de manière fiable dans les conditions réelles du procédé et donne le résultat en aval souhaité sans créer de nouveaux problèmes.

Les ingrédients alimentaires et biotechnologiques doivent-ils être sélectionnés uniquement à partir des fiches techniques ?
Il est généralement plus sûr d'associer la revue des spécifications à un test pilote ou d'application, car les substrats réels et les fenêtres de processus peuvent modifier considérablement le résultat.

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Si vous avez besoin de Price, veuillez indiquer vos coordonnées dans le formulaire ci-dessous. Nous vous contacterons généralement dans les 24 heures. Vous pouvez également m'envoyer un courriel info@longchangchemical.com pendant les heures de travail ( 8:30 am to 6:00 pm UTC+8 Mon.~Sat. ) ou utilisez le chat en direct du site web pour obtenir une réponse rapide.

Composé Glucoamylase	9032-08-0
Pullulanase	9075-68-7
Xylanase	37278-89-0
Cellulase	9012-54-8
Naringinase	9068-31-9
β-Amylase	9000-91-3
Glucose oxydase	9001-37-0
alpha-amylase	9000-90-2
Pectinase	9032-75-1
Peroxydase	9003-99-0
Lipase	9001-62-1
Catalase	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elastase	39445-21-1
Uréase	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Lactique déshydrogénase	9001-60-9
Déshydrogénase malate	9001-64-3
Cholestérol oxydase	9028-76-6