Saponine sind eine Klasse von Glykosiden, bei denen die Aglykone Triterpen- oder Steranverbindungen sind. Sie sind einer der wirksamen Bestandteile vieler chinesischer pflanzlicher Arzneimittel wie Ginseng, Süßholz und Yamswurzel (die Hauptstruktur der Saponine ist in Abbildung 1 dargestellt). Stärkung der Immunität und anderer Funktionen. In der Literatur gibt es viele Berichte über die Biotransformation von Ginsenosiden. Gegenwärtig sind mehr als 150 Arten von Ginsenosiden getrennt und identifiziert worden. Der Gehalt der Ginsenoside Rb1, Rb2, Rc, Rd, Re und Rg1 beträgt bis zu 80%, während der Gehalt der Ginsenoside Rg3, Rh2, F2 und Compound K (C-K) und anderer seltener Saponine gering oder gar nicht vorhanden ist. Studien haben gezeigt, dass einige seltene Saponine gute pharmakologische Aktivitäten haben. Aufgrund ihres geringen Gehalts sind die Herstellung und Produktion jedoch eingeschränkt. Die gleiche Art von Ginsenosid hat das gleiche Aglykon, aber die Zuckerkette ist unterschiedlich. Seltene Ginsenoside und der höhere Gehalt der gleichen Saponinart unterscheiden sich oft nur durch 2 bis 3 Zuckergruppen. Daher kann dieselbe Art von aktivem seltenem Saponin durch enzymatische Hydrolyse von Saponin mit hohem Gehalt hergestellt werden.

Quick answer: A practical enzyme or food-ingredient decision starts with the process target, then checks activity, application window, sensory impact, and batch-to-batch consistency before scale-up.

Abbildung 1. Struktur der wichtigsten Saponine

Verschiedene Glykosidhydrolasen haben unterschiedliche Selektivitäten, und auch die Wege zur Hydrolyse von Ginsenosiden sind unterschiedlich. Wie in Tabelle 1 dargestellt, können verschiedene Glykosidhydrolasen zur Herstellung verschiedener seltener Ginsenoside verwendet werden. Ginsenosid Rd kann durch Hydrolyse der äußeren C-20-Zuckergruppe der Ginsenoside Rb1, Rb2, Rb3 und Rc hergestellt werden. Die aus der chinesischen weißen Jadeschnecke und Thermus caldophilus isolierte und gereinigte β-Glucosidase kann das Ginsenosid Rb1 in Rd umwandeln. Kim et al. gewannen sie aus Bodenmikroorganismen mit Hilfe der molekularen Klonierungstechnologie, um Ginsenosid Rb1 umzuwandeln, das die rekombinante Glykosidhydrolase von Rd ist. Anschließend klonierten die Forscher Glucosidase aus Thermotoga thermarum und Bifidobacterium longum H-1, was die Effizienz der Transformation und der Herstellung von Ginsenosid Rd verbesserte. Die aus Flavobacterium johnsoniae und Thermus thermophilus durch rekombinante Technologie gewonnene Glucosidase kann nicht nur das Ginsenosid Rb1 in Rd umwandeln, sondern auch die C-20-Zuckerkette des Gypenosids XVII (G17) hydrolysieren, um das Ginsenosid F2 herzustellen. Zusätzlich zur Glucosidase wurde α-L-Arabinofuranosid-Hydrolase, die Ginsenosid Rc in Rd umwandeln kann, aus Ginsengwurzel und Leuconostoc sp. gewonnen. Α-L-Arabinofuranosid-Hydrolase und α-L-Arabinopyranosid-Hydrolase werden aus Bifidobacterium breve und Bifidobacterium longum gewonnen, die Ginsenosid Rc und Rb2 in Rd umwandeln können. In der Literatur wurde berichtet, dass die α-L-Arabinofuranosid-Hydrolase in Caldicellulosiruptor saccharolyticus und Rhodanobacter ginsenosidimutans nicht nur das Ginsenosid Rc zu Rd hydrolysieren, sondern auch die Verbindung Mc1 (C-Mc1) in F2 umwandeln kann. Die von Yu et al. aus Aspergillus isolierte und gereinigte Glykosidhydrolase kann alle Ginsenoside Rb1, Rb2, Rb3 und Rc in Rd umwandeln. Einige Glykosidhydrolasen können die Zuckerketten an der C-20-Position in Molekülen wie den glykolartigen Ginsenosiden Rb1, Rb2, Rb3, Rc und Rd vollständig hydrolysieren, um das Ginsenosid Rg3 zu erzeugen, das die Produktion von Rg3 in großem Maßstab ermöglicht und als Antitumormittel entwickelt wird. Die Glucosidase in Paecilomyces bainier und Microbacterium esteraromaticum kann das Ginsenosid Rb1 direkt zu Rg3 hydrolysieren, während die aus Microbacterium esteraromaticum isolierte und gereinigte Glucosidase das Ginsenosid Rb2 zu Rg3 hydrolysieren kann. Die rekombinante Glykosidhydrolase, die mit Hilfe der molekularen Klonierungstechnologie aus Pseudonocardia geklont wurde, kann die Ginsenoside Rb1, Rb3 und Rd zu Rg3 umwandeln. In ähnlicher Weise kann eine Reihe aktiver seltener Ginsenoside durch Hydrolyse der Zuckergruppe an Position C-3 in Ginsenosiden hergestellt werden. Die rekombinante Glucosidase, die aus Sphingomonas und Sphingopyxis alaskensis geklont wurde, kann die Glukose außerhalb der Zuckerkette an der Position C-3 in den Ginsenosidmolekülen Rb1, Rb2, Rc, Rd und Rg3 hydrolysieren und G17, Compound O (CO) und C-Mc1, F2 und Rh2 herstellen. Einige Glycosidasen können die innere Glucosylgruppe an der C-3-Position direkt hydrolysieren. Beispielsweise kann die Glucosidase aus Terrabacter ginsenosidimutans und Esteya vermicola die Zuckerkette an der C-3-Position der Ginsenosidmoleküle Rb1, Rb2, Rb3, Rc und Rd hydrolysieren, um das entsprechende Saponin LXXV (G75), Verbindung Y (C-Y), Verbindung Mx (C-Mx), Verbindung Mc (C-Mc) und C-K zu bilden. Darüber hinaus können einige Glykosidhydrolasen gleichzeitig die C-20- und C-3-Zuckergruppen in Ginsenosiden vom Glykol-Typ hydrolysieren. Die rekombinante Glucosidase, die aus Arthrobacter chlorophenolicus geklont wurde, kann die Ginsenoside Rb1, Rb2 und Rc in F2 umwandeln. Die Glykosidhydrolase in Fusobacterium K60, den endophytischen Pilzen GE 17-18, Sulfolobus acidocaldarius, Aspergillus niger und Microbacteriu esteraromaticum kann das Ginsenosid Rb1 hydrolysieren, um C-K herzustellen.

Tabelle 1. Biotransformation von Ginsenosiden durch Glycosidase

Produkt	Substrat	Reaktion	Organismus
Rd	Rb1	β-Glucosidase	China weiße Jadeschnecke
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Thermus Caldophilus
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Ungezüchtete Bakterien
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Thermotoga thermarum
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Bifidobacterium longum H-1
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Flavobacterium johnsoniae
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Thermus thermophilus
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Penicillium oxalicum
Rd	Rb1	β-Glucosidase	Cladosporium fulvum
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Panax Ginseng
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Leuconostoc
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Bifidobacterium breve
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Bifidobacterium longum
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Caldicellulosiruptor saccharolyticus
Rd	Rc	α-L-Arabinofuranosidase	Rhodanobacter Ginsenosidimutans
Rd	Rb2	α-L-Arabinopyranosidase	Bifidobacterium breve
Rd	Rb2	α-L-Arabinopyranosidase	Bifidobacterium longum
Rd	Rb1/Rb2/Rb3/Rc	Glykosidase	Aspergillus
Rg3	Rb1	β-Glucosidase	Paecilomyces bainier
Rg3	Rb1	β-Glucosidase	Mikrobakterium esteraromaticum
Rg3	Rb2	β-Glucosidase	Mikrobakterium esteraromaticum
Rg3	Rb1/Rb3/Rd	β-Glucosidase	Pseudonokardie
G17	Rb1	β-Glucosidase	Sphingomonas
G17	Rb1	β-Glucosidase	Sphingopyxis alaskensis
G17	Rb1	β-Glucosidase	Cellulosimicrobium Zellulose
G75	Rb1	β-Glucosidase	Terrabacter Ginsenosidimutans
G75	Rb1	β-Glucosidase	Esteya vermicola
F2	G17	β-Glucosidase	Flavobacterium johnsoniae
F2	G17	β-Glucosidase	Thermus thermophilus
F2	C-Mc1	α-L-Arabinofuranosidase	Caldicellulosiruptor saccharolyticus
F2	C-Mc1	α-L-Arabinofuranosidase	Rhodanobacter Ginsenosidimutans
F2	Rd	β-Glucosidase	Cellulosimicrobium Zellulose
F2	Rb1/Rb2/Rc	β-Glucosidase	Arthrobacter chlorophenolicus
Rh2	Rg3	β-Glucosidase	Sphingopyxis alaskensis
CK	Rd	β-Glucosidase	Terrabacter Ginsenosidimutans
CK	Rd	β-Glucosidase	Esteya vermicola
CK	Rb1	β-Glucosidase	Fusobacterium K-60
CK	Rb1	β-Glucosidase	endophytische Pilze GE 17-18
CK	Rb1/Rb2	β-Glucosidase	Sulfolobus acidocaldarius
CK	Rb1/Rb2/Rb3/Rc	β-Glucosidase	Aspergillus niger
CK	Rb1/Rb2	β-Glucosidase	Microbacteriu esteraromaticum
C-O	Rb2	β-Glucosidase	Cellulosimicrobium Zellulose
C-Y	Rb2	β-Glucosidase	Terrabacter ginsenosidimutans
C-Mc	Rc	β-Glucosidase	Terrabacter ginsenosidimutans
C-Mc1	Rc	β-Glucosidase	Cellulosimicrobium cellulans
C-Mx	Rb3	β-Glucosidase	Terrabacter ginsenosidimutans
Rg2	Re	β-Glucosidase	Mikrobakterium esteraromaticum
Rg2	Re	β-Glucosidase	Mucilaginibacter
Rg2	Re	β-Glucosidase	Pseudonokardie
Rh1	Rg1	β-Glucosidase	Mikrobakterium esteraromaticum
Rh1	Rf	β-Glucosidase	Pyrococcus furiosus
Rh1	Rf	β-Glucosidase	Aspergillus niger
Rh1	Rg2	α-L-Rhamnosidase	Absidia
Rh1	R2	β-Xylosidase	Thermoanaerobakterium
F1	Rg1	β-Glucosidase	Fusarium moniliforme
F1	Rg1	β-Glucosidase	Penicillium sclerotiorum
F1	Rg1	β-Glucosidase	Sanguibacter keddieii

G17: Gypenosid XVII; G75: Gypenosid LXXV; C-O: Verbindung O; C-Y: Verbindung Y; C-Mc1: Verbindung Mc1; C-Mc: Verbindung Mc; C-Mx: Verbindung Mx; C-K: Verbindung K.

Die C-6- und C-20-Zuckergruppen in Triol-Ginsenosiden können auch durch Glykosidhydrolasen hydrolysiert werden. Ginsenosid Rg2 kann durch Hydrolyse von C-20-Glukose im Re-Molekül durch Glykosidase gewonnen werden. Die rekombinante Glucosidase, die aus Microbacterium esteraromaticum, Mucillaginibacter und Pseudonocardia geklont wurde, kann nicht nur Ginsenosid Re in Rg2 umwandeln, sondern auch Ginsenosid Rg1 in Rh1. Glucose, Rhamnose und Xylose außerhalb der C-6-Position von Ginsenosid Rf, Rg2 und R2 können alle zur Herstellung von Rh1 umgewandelt werden. Im Gegensatz zu Ginsenosid Rh1 ist bei Ginsenosid F1 nur eine Glukose an die C-20-Position seines Aglykons gebunden. Die Glucosidase in Fusarium moniliforme, Penicillium sclerotiorum und Sanguibacter keddieii kann die C-6-Glucose von Ginsenosid Rg1 spezifisch hydrolysieren, um Ginsenosid F1 herzustellen.

Glykosidhydrolase wird nicht nur zur Umwandlung und Herstellung aktiver seltener Ginsenoside verwendet, sondern auch zur Hydrolyse und Modifizierung von Saponinen wie Süßholz, Sojabohnen und Yamswurzel (Tabelle 2). Die aus Streptococcus LJ-22 und Penicillium purpurogenum Li-3 isolierte und gereinigte Glucuronidase kann Glycyrrhizin hydrolysieren, um Glycyrrhizin in Form von Monoglucuronsäure zu produzieren, und es entsteht kein Nebenprodukt Glycyrrhetinsäure. Morana et al. verwendeten Glucuronidase aus Aspergillus niger, um Glycyrrhizin vollständig zu hydrolysieren und Glycyrrhetinsäure zu erzeugen. Die aus Aspergillus oryzae isolierte und gereinigte Sojasaponin-Hydrolase kann Sojasaponin I hydrolysieren, um Sojasaponol B zu erzeugen. Eine neue Sojasaponin-Hydrolase in Neocosmospora vasinfecta kann Sojasaponin I, II und III in Sojasaponin B umwandeln, was ein wirksames Mittel zur Herstellung von Sojasaponin mit Antioxidationswirkung und Blutfettregulierung darstellt. Unter den Steroidsaponinen ist die Erforschung und der Vergleich der Hydrolysemodifikation der Zuckerkette von Dioscin systematisch. Inoue et al. isolierten und reinigten eine Glucosidase aus Costus speciosus, die das ursprüngliche Diosgenin hydrolysieren kann, um Diosgenin herzustellen. Liu et al. isolierten, reinigten und klonierten aus Aspergillus oryzae eine rekombinante Dioscin-Hydrolase, die die Glucosyl- und α-1,4-Rhamnosylgruppen in Dioscin hydrolysieren kann, um Dioscin III zu erzeugen. Die von Feng et al. aus Curvularia lunata isolierte und gereinigte α-L-Rhamnosidase kann die α-1,2-Rhamnosylgruppe in Dioscin unter Bildung von Dioscin V hydrolysieren. Qian et al. isolierten und reinigten eine α-L-Rhamnosidase aus frischer Rinderleber, die die beiden α-1,2- und α-1,4-Rhamnosylgruppen in Diosgenin unter Bildung einer Glucosegruppe hydrolysieren kann. -Diosgenin. Fu et al. isolierten und reinigten Diosgenin-Hydrolase aus Absidia, die Diosgenin vollständig zu Diosgenin hydrolysieren kann.

Tabelle 2. Biotransformation von anderen Saponinen durch Glycosidase

Produkt	Substrat	Reaktion	Organismus
GAMG	Glycyrrhizin	β-Glucuronidase	Streptokokkus
GAMG	Glycyrrhizin	β-Glucuronidase	Penicillium purpurogenum
Glycyrrhetinsäure	Glycyrrhizin	β-Glucuronidase	Aspergillus niger
Sojasapogenol B	Sojasaponin I	Sojabohnen-Saponin-Hydrolase	Aspergillus oryzae
Sojasapogenol B	Sojasaponin	Sojabohnen-Saponin-Hydrolase	Neocosmospora vasinfecta
Dioscin	Protodioscin	β-Glucosidase	Costus speciosus
Progenin III	Protodioscin	Protodioscin-Glykosidase	Aspergillus oryzae
Progenin V	Dioscin	α-L-Rhamnosidase	Curvularia lunata
Diosgenyl-Glucosid	Dioscin	α-L-Rhamnosidase	Rinderleber
Diosgenin	Dioscin	Dioscin-Glykosidase	Absidia

GAMG: Glycyrrhetinsäure-Mono-Glucuronid

A practical sourcing checklist for enzyme, biotech, and food-ingredient topics

In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.

• Define the processing target first: flavor, hydrolysis, texture, fermentation, cleaning, and bioprocess applications often need very different activity profiles.
• Check the real operating window: pH, temperature, residence time, and substrate type often matter more than a headline product claim.
• Review consistency and downstream impact: dosage, sensory influence, filtration, and shelf-life behavior can all affect the final commercial value.
• Use pilot validation: small production tests usually reveal the most useful differences in activity, efficiency, and process fit.

Recommended product references

• Longzyme Lipase: A direct product reference for lipase-related food, cleaning, or bioprocess discussions.
• Longzyme Beta-Amylase: A practical enzyme reference when starch conversion and food-processing activity are under review.
• Longzyme Compound Glucoamylase: A useful enzyme reference when saccharification or related processing performance matters.
• Hefeextrakt: A practical ingredient reference when flavor, fermentation, or nutrient-support applications are involved.

FAQ for buyers and formulators

Why is a high-activity enzyme not automatically the best commercial choice?
Because the best enzyme is the one that performs reliably under the actual process conditions and gives the desired downstream result without creating new issues.

Should food and biotech ingredients be selected from data sheets alone?
It is usually safer to pair the specification review with a pilot or application test because real substrates and process windows can change the result a lot.

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