Composição das enzimas

Enzimas simples: enzimas compostas apenas por resíduos de aminoácidos.

Enzimas ligadas: compostas por proteínas da enzima e cofatores não proteicos

Proteína enzimática: determina a especificidade da reação;

Cofatores: determinam o tipo e a natureza da reação; podem ser íons metálicos ou pequenos compostos orgânicos.

 

Cofatores

Cofator: ligado livremente à proteína da enzima, pode ser removido por diálise ou ultrafiltração.

Cofator: firmemente ligado à proteína da enzima, não pode ser removido por diálise ou ultrafiltração.

O complexo formado pela combinação da proteína da enzima e do cofator é chamado de holoenzima, e somente a holoenzima tem efeito catalítico.

 

O centro ativo da enzima

①Grupos necessários para a enzima: necessários para que a enzima desempenhe a atividade do grupo

② o centro ativo da enzima: na estrutura primária, há uma grande distância, mas na estrutura espacial de alguns dos grupos R próximos uns dos outros para formar uma região especial, a região pode se ligar especificamente ao substrato e catalisar o substrato para sofrer alterações químicas.

Os grupos de must do centro ativo são divididos em:

Grupos de ligação: envolvidos na ligação enzima-substrato

Grupos catalíticos: catalisam a transformação de substratos em produtos.

Grupos obrigatórios fora do centro ativo: deve haver um grupo obrigatório dentro do centro ativo, mas o grupo obrigatório nem sempre pode estar no centro ativo. O grupo obrigatório fora do centro ativo serve para estabilizar o centro ativo.

 

Diferença entre enzima e catalisador geral

① alta eficiência: o efeito catalítico da enzima pode aumentar a taxa de reação de 10^6 a 10^12 vezes, antes e depois da reação da enzima em si não mudar, a alta eficiência é reduzir a energia de ativação da reação

②Especificidade (seletividade para o substrato)

Ⅰ especificidade absoluta: a enzima é muito rigorosa com relação aos requisitos de substrato, apenas um substrato específico;

Especificidade relativa: o objeto de ação não é um substrato, mas uma classe de compostos ou ligações químicas;

Especificidade do estereoisômero Ⅲ: D-, L-, cis-trans

③ Instabilidade da atividade enzimática: as proteínas são facilmente desnaturadas e inativadas

④A atividade da enzima pode ser regulada e controlada: Ⅰ regulação alostérica; Ⅱ regulação de feedback; Ⅲ regulação de modificação dependente de valência; Ⅳ ativação do zimogênio e controle hormonal

 

Doutrina de ajuste induzido

A superfície da enzima não tem uma forma fixa que seja complementar ao substrato, mas apenas forma uma forma complementar devido à indução do substrato.

 

Fatores que afetam a reação enzimática

(1) concentração do substrato; (2) inibidor; (3) concentração da enzima; (4) temperatura; (5) pH; (6) ativador.

 

O efeito da concentração de substrato na taxa de reação enzimática:

Doutrina de produto intermediário: na catálise enzimática, o centro ativo da enzima primeiro se combina com o substrato da enzima para formar um complexo de uma enzima e um substrato, que então se decompõe para liberar a enzima e liberar os produtos

Equação de Mie: V=Vmax×[S]/(Km+[S])

(1) Quando a concentração de substrato é muito grande ([S]≥10×Km), a enzima fica saturada com o substrato, e a taxa de reação atinge o máximo.

(2) Quando a velocidade de reação V=1/2Vmax, Km=[S].

A importância do parâmetro cinético Km na equação de Mie★

①Km é numericamente igual à concentração de substrato correspondente à metade da taxa de reação máxima, ou seja, quando V=1/2Vmax, Km=[S]

②Km unidade: mol/L

③ diferentes enzimas têm diferentes valores de Km, que é uma importante constante física característica das enzimas

A mesma enzima tem diferentes valores de Km para diferentes substratos, e o substrato com o menor Km é chamado de substrato mais adequado.

⑤ Km indica o grau de afinidade entre a enzima e o substrato: quanto maior o valor de Km, menor a afinidade e menor a atividade catalítica; quanto menor o valor de Km, maior a afinidade e maior a atividade catalítica.

 

O efeito dos inibidores na taxa de reação enzimática

(1) Inibição irreversível

Os inibidores e o grupo ativo do centro de atividade da enzima ou alguns dos grupos em seu local na forma de ligação covalente, causando a inativação da enzima, não podem ser eliminados por métodos físicos

 

(2) Inibição reversível

Ⅰ Inibição competitiva

a. A estrutura química do inibidor é semelhante à do substrato, que pode se ligar competitivamente ao centro ativo da enzima com o substrato;

b. Quando o inibidor se liga ao centro ativo, o substrato é excluído do centro de reação, o que resulta na inibição da reação enzimática;

c. O aumento da concentração do substrato aumenta a capacidade do substrato de competir (ou seja, ele pode liberar a inibição);

d. o valor de Km aumenta e o Vmax permanece constante

 

II Inibição não competitiva

Vinculação a um grupo obrigatório que não seja o centro ativo

O valor de Km permanece inalterado, o Vmax diminui

 

Ⅲ inibição anticompetitiva

Ligação ao complexo enzima-substrato

O valor de Km diminui, o Vmax diminui

 

Ativação do zimogênio

①Enzimogênio: precursor de enzima inativa

②Ativação: alteração da estrutura primária, causando mudança conformacional, formação ou exposição do centro ativo

 

Regulação da atividade enzimática

① modificação covalente de enzimas (regulação da modificação química): uma enzima é modificada por outra enzima, ligada covalentemente a um grupo químico, ou quebra de ligação covalente, removendo um grupo químico, regulando assim a atividade das enzimas

② Regulação alostérica: algumas substâncias podem ser ligadas de forma reversível ao centro ativo da molécula da enzima correspondente ou a uma parte específica da molécula que não seja o centro ativo, de modo que a conformação do centro ativo da enzima seja alterada, resultando em mudanças funcionais

 

Isoenzima

① refere-se à reação química catalítica que é a mesma, à estrutura molecular da proteína da enzima, às propriedades físicas e químicas e às propriedades imunológicas de um grupo de enzimas diferentes ② esse tipo de enzima existe na mesma espécie de organismos ou no mesmo corpo de diferentes tecidos ou até mesmo no mesmo tecido ou células

 

A tripsina como um exemplo da relação entre a estrutura e a função da proteína

Como a tripsina é muito distante na estrutura primária, a enteroquinase corta o peptídeo N-terminal 6, de modo que sua conformação primária muda, formando uma região especial, ou seja, o centro ativo da enzima, a região pode se ligar especificamente ao substrato e catalisar o substrato para sofrer uma mudança química, desempenhando uma função de ligação e catalítica, explicando a mudança na estrutura primária, causando uma mudança na conformação, a formação do centro ativo, de modo que a proteína tríptica passe de inativa para ativa.

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Lipase	9001-62-1
Catalase	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elastase	39445-21-1
Urease	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Láctico desidrogenase	9001-60-9
Malato desidrogenase	9001-64-3
Colesterol oxidase	9028-76-6