La tecnologia biocatalitica è una tecnologia che utilizza enzimi o cellule microbiche o vegetali e animali come biocatalizzatori per catalizzare le reazioni. Gli enzimi come biocatalizzatori presentano molti vantaggi rispetto ai catalizzatori chimici: le reazioni catalizzate da enzimi avvengono generalmente a temperatura ambiente, a pressione normale e in condizioni di quasi neutralità, con minori investimenti, minore consumo di energia ed elevata sicurezza operativa; i biocatalizzatori hanno un'efficienza catalitica e una velocità di reazione estremamente elevate, che possono essere da 107 a 1013 volte superiori a quelle delle reazioni catalizzate da sostanze chimiche.
Definizione
In senso lato, si riferisce a tutti i tipi di attività prodotte dagli organismi per il loro metabolismo e il mantenimento della loro biologia.
Biocatalizzatore industriale è un termine generale per indicare enzimi o cellule viventi liberi o immobilizzati. Include gli enzimi liberi estratti da organismi viventi, principalmente cellule microbiche, o trattati con tecnologia di immobilizzazione, collettivamente indicati sopra; include anche le cellule viventi libere, complessivamente a base microbica, e le cellule viventi immobilizzate, collettivamente indicate come. Il processo in cui un catalizzatore enzimatico viene utilizzato per catalizzare un particolare tipo di reazione o un particolare tipo di reagente (spesso indicato come substrato o matrice nelle reazioni enzimatiche) è definito come; e il processo in cui un intero microrganismo viene utilizzato in una serie di reazioni a cascata è definito come. Anche le cellule morte o i preparati di cellule staminali hanno un effetto catalitico, ma le loro cellule non sono più metabolicamente capaci, spesso non sono in grado di rigenerare i coenzimi o i cofattori (componenti degli enzimi) e possono svolgere solo semplici reazioni enzimatiche, il che rappresenta un catalizzatore enzimatico impuro.
Vantaggi
I catalizzatori possono essere classificati in biocatalizzatori e catalizzatori non biologici.
Rispetto ai catalizzatori non biologici, i biocatalizzatori presentano grandi vantaggi, possono essere fatti reagire a temperatura e pressione ambiente, velocità di reazione, effetto catalitico di specializzazione, prezzo più basso e altri vantaggi, ma lo svantaggio è la suscettibilità all'inattivazione da parte del calore, la distruzione da parte di alcune sostanze chimiche e batteri eterogenei, la scarsa stabilità e i requisiti più elevati per la temperatura e l'intervallo di pH durante la reazione. Utilizzato come enzima immobilizzato o come cellule immobilizzate, la durata di vita non deve essere generalmente inferiore a 30 lotti o a 3 mesi di uso continuo, altrimenti è difficile superare la soglia economica.
Gli enzimi sono biocatalizzatori
Gli organismi viventi li utilizzano per accelerare le reazioni chimiche nel corpo. Senza gli enzimi, molte reazioni chimiche negli organismi viventi procederebbero così lentamente che sarebbe difficile sostenere la vita. Gli enzimi funzionano meglio a una temperatura di circa 37°C (la temperatura del corpo umano). Se la temperatura è superiore a 50°C o 60°C, l'enzima viene distrutto e non può più funzionare. Pertanto, i detergenti biologici che utilizzano gli enzimi per smacchiare gli indumenti sono più efficaci se utilizzati a basse temperature.
Gli enzimi sono proteine o RNA prodotti dalle cellule viventi che hanno un alto grado di specificità e di efficacia catalitica per i loro substrati. L'effetto catalitico degli enzimi dipende dall'integrità della struttura primaria e spaziale della molecola enzimatica. Se la molecola enzimatica è denaturata o la depolimerizzazione delle subunità può portare alla perdita dell'attività enzimatica. Gli enzimi sono biomolecole con una massa molecolare di almeno 10.000 e fino a un milione.
Gli enzimi sono una classe estremamente importante di biocatalizzatori. Grazie agli enzimi, le reazioni chimiche negli organismi viventi possono essere eseguite in modo efficiente e specifico in condizioni molto blande.
Con lo studio approfondito e lo sviluppo della struttura e della funzione delle molecole enzimatiche e della cinetica delle reazioni enzimatiche, si è gradualmente formata la disciplina dell'enzimologia.
La natura chimica dell'enzima è proteica (proteine) o RNA (acido ribonucleico), quindi ha anche una struttura primaria, secondaria, terziaria e persino quaternaria. In base alla differenza della sua composizione molecolare, può essere suddiviso in enzima semplice ed enzima legato. Quelli che contengono solo proteine sono chiamati enzimi semplici; gli enzimi coniugati sono costituiti da proteine enzimatiche e cofattori. Ad esempio, la maggior parte delle idrolasi è composta da sole proteine; la flavina mononucleotidasi è composta da proteine enzimatiche e cofattori. Negli enzimi coniugati, la proteina dell'enzima è la porzione proteica e il cofattore è la porzione non proteica; solo quando i due si combinano per formare l'intero enzima, questo ha attività catalitica.
Gli enzimi presentano caratteristiche significative, diverse dai catalizzatori generici: sono altamente specifici per il substrato e hanno un'elevata efficienza catalitica. Gli enzimi sono regolabili e instabili.
Funzioni
Ruolo catalitico
Gli enzimi sono una classe di catalizzatori biologici che regolano molti processi catalitici come il metabolismo, la nutrizione e la conversione di energia negli organismi, e la maggior parte delle reazioni strettamente legate ai processi vitali sono reazioni catalizzate da enzimi.
Queste proprietà degli enzimi consentono agli intricati processi del metabolismo materiale all'interno della cellula di procedere in modo ordinato, in modo che il metabolismo materiale e le normali funzioni fisiologiche si adattino l'uno all'altro. Se un enzima è difettoso a causa di difetti genetici o l'attività dell'enzima è indebolita per altri motivi, può portare a reazioni anomale catalizzate dall'enzima, con conseguenti disturbi del metabolismo materiale e persino malattie.
Gli enzimi consentono all'organismo di digerire e assorbire il cibo che mangiamo e di mantenere tutte le funzioni degli organi interni, tra cui: riparazione cellulare, disintossicazione antinfiammatoria, metabolismo, miglioramento dell'immunità, produzione di energia e promozione della circolazione sanguigna. Ad esempio, il riso in bocca quando si mastica, più lungo è il tempo di masticazione, più pronunciata è la dolcezza, è dovuto all'amido del riso nella secrezione orale di amilasi salivare, idrolizzato in maltosio. Pertanto, mangiare più masticando può rendere il cibo e la saliva completamente mescolati, favorendo la digestione. Inoltre, il corpo umano dispone di pepsina, tripsina e altri enzimi idrolizzanti. Il corpo umano, a partire dall'assunzione di proteine, deve essere sottoposto al ruolo di pepsina, idrolizzato in aminoacidi, e poi al ruolo di altri enzimi; il corpo umano ha bisogno di più di 20 tipi di aminoacidi, secondo un certo ordine per reintegrarsi nel corpo umano ha bisogno di una varietà di proteine.
Meccanismo catalitico
Il meccanismo catalitico dell'enzima è fondamentalmente lo stesso dei catalizzatori chimici generali, che si combinano anche con il reagente (substrato dell'enzima) per formare prima un complesso, e migliora la velocità della reazione chimica abbassando l'energia di attivazione della reazione. A temperatura costante, l'energia contenuta in ogni molecola reagente di un sistema di reazione chimica è inferiore al valore medio, anche se molto diverso, che rappresenta lo stato iniziale della reazione.
La reazione S (substrato) → P (prodotto) è possibile perché una parte significativa delle molecole di S è stata attivata per diventare molecole attivate (stato di transizione) e più molecole attivate ci sono, più veloce è la velocità di reazione. L'energia di attivazione di una reazione chimica a una data temperatura è la quantità di energia (in chilocalorie) necessaria per trasformare tutte le molecole di una mole di una sostanza in molecole attivate.
L'enzima (E) agisce combinandosi temporaneamente con S per formare un nuovo composto, ES, che si trova in uno stato attivato (stato di transizione) molto più basso rispetto a quello in cui si trovano le molecole attivate dei reagenti in quella reazione chimica senza catalizzatore. l'ES reagisce quindi per produrre P e allo stesso tempo rilascia E. E può combinarsi con un'altra molecola di S per ripetere nuovamente il ciclo. La riduzione dell'energia di attivazione necessaria per l'intera reazione consente di far reagire più molecole per unità di tempo e di accelerare la velocità di reazione. Se, in assenza di un catalizzatore, la reazione di decomposizione del perossido di idrogeno in acqua e ossigeno (2H2O2 → 2H2O + O2) richiede un'energia di attivazione di 18 kcal per mole (1 kcal = 4,187 joule), la catalisi della reazione da parte della catalasi richiede un'energia di attivazione di sole 2 kcal per mole, con una velocità di reazione che aumenta di circa 1011 volte.
L'enzima (E) e il substrato (S) formano un complesso enzima-substrato (ES).
Il legame diretto del centro attivo dell'enzima al substrato per generare il complesso ES è il primo passo della catalisi enzimatica. L'energia per il legame diretto proviene da una serie di legami non covalenti, come legami ionici, idrogeno, idrofobici e forze di van der Waals, che si formano durante l'interazione del gruppo funzionale del centro attivo dell'enzima con il substrato. L'energia generata quando si legano è chiamata energia di legame. È facile capire che ogni enzima è selettivo nel legarsi al proprio substrato.
Se l'enzima è complementare al substrato solo per generare un complesso ES e non può guidare ulteriormente il substrato nello stato di transizione, la catalisi enzimatica non può avvenire. Questo perché la formazione del complesso ES con il substrato richiede la formazione di più legami non covalenti tra l'enzima e le molecole di substrato per produrre un complesso che sia complementare allo stato di transizione dell'enzima e del substrato per completare l'effetto catalitico dell'enzima. Infatti, le molecole di substrato si trasformano dallo stato fondamentale originale allo stato di transizione durante il processo di generazione di più legami non covalenti, come descritto sopra. In altre parole, la molecola di substrato diventa una molecola attivata, fornendo le condizioni per la combinazione e la disposizione dei gruppi, la generazione di cariche instabili istantanee e altre trasformazioni necessarie alla molecola di substrato per portare a termine la reazione chimica. Lo stato di transizione non è quindi una sostanza chimica stabile, a differenza dei prodotti intermedi di un processo di reazione. Per quanto riguarda lo stato di transizione di una molecola, essa ha la stessa probabilità di trasformarsi in un prodotto (P) o in un substrato (S).
Quando un enzima genera un complesso ES con un substrato e forma ulteriormente uno stato di transizione, il processo ha liberato una maggiore energia di legame, che è ora nota per compensare parte dell'energia di attivazione richiesta per l'attivazione delle molecole reagenti, rendendo così attivate molecole che erano precedentemente al di sotto della soglia dell'energia di attivazione e accelerando così la velocità della reazione chimica.
Gli enzimi e i catalizzatori in generale accelerano le reazioni chimiche grazie al meccanismo di riduzione dell'energia di attivazione della reazione.
La specificità catalitica di un enzima si manifesta sia nella sua selettività per i substrati sia nella specificità della reazione che catalizza. La maggior parte delle reazioni chimiche nell'organismo sono catalizzate da un enzima specifico, ad eccezione di singole reazioni spontanee, e un enzima può trovare il proprio substrato tra migliaia di reagenti, il che rappresenta la specificità dell'enzima. In base al diverso grado di specificità catalitica di un enzima, esso si divide in tre categorie: specificità assoluta, specificità relativa e stereospecificità. Un enzima catalizza la reazione di un solo substrato, detta specificità assoluta, come ad esempio l'ureasi può idrolizzare solo l'urea per decomporla in anidride carbonica e ammoniaca; se un enzima può catalizzare la reazione di una classe di composti o di una classe di legami chimici è detto specificità relativa, come ad esempio l'esterasi può catalizzare l'idrolisi dei trigliceridi, ma anche idrolizzare altri legami esteri. Gli enzimi con specificità stereoisomerica hanno requisiti rigorosi per la configurazione stereo della molecola di substrato, ad esempio la L-lattato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione solo del L-lattato e non ha effetto sul D-lattato.
L'attività catalitica di alcuni enzimi può essere influenzata da molti fattori, come la regolazione degli allozimi da parte delle leghe, la regolazione di alcuni enzimi da parte di modifiche covalenti, la regolazione dell'attività enzimatica da parte di ormoni e fluidi neuroumorali attraverso secondi messaggeri e la regolazione del contenuto enzimatico intracellulare (che altera il tasso di sintesi e catabolismo enzimatico) da parte di agenti induttori o bloccanti.
Va notato che la reazione catalitica di un enzima è spesso una combinazione di più meccanismi catalitici, il che è un motivo importante per l'elevata efficienza delle reazioni promosse dagli enzimi.
Applicazioni
Diagnosi di malattia
Con lo studio approfondito degli enzimi e una comprensione sempre maggiore, gli enzimi complessi arricchiti di SOD altamente concentrata svolgono un ruolo sempre più significativo nella regolazione delle malattie. L'attività enzimatica del corpo umano normale è più stabile, ma quando alcuni organi e tessuti del corpo sono danneggiati o si verifica una malattia, alcuni enzimi vengono rilasciati nel sangue, nelle urine o nei fluidi corporei. Ad esempio, in caso di pancreatite acuta, l'attività dell'amilasi nel siero e nelle urine è significativamente più elevata; in caso di epatite e di altre cause di danno epatico, la necrosi degli epatociti o l'aumento della permeabilità comportano il rilascio di un gran numero di transaminasi nel sangue, con conseguente aumento delle transaminasi nel siero; in caso di infarto miocardico, il lattato deidrogenasi e la fosfocreatina chinasi nel siero sono significativamente più elevati. In caso di avvelenamento da pesticidi organofosforici, l'attività della colinesterasi viene inibita e l'attività della colinesterasi sierica diminuisce; alcune malattie epatobiliari, in particolare l'ostruzione biliare, fanno aumentare la r-glutamiltransferasi sierica e così via. Pertanto, con l'aiuto della misurazione dell'attività enzimatica del sangue, delle urine o dei fluidi corporei, è possibile comprendere o determinare l'insorgenza e lo sviluppo di determinate malattie.
Trattamento clinico
La terapia enzimatica è stata gradualmente riconosciuta, una varietà di preparati enzimatici nell'applicazione clinica sempre più comune. Ad esempio, la tripsina e la chimotripsina sono in grado di catalizzare la decomposizione delle proteine e questo principio è stato utilizzato nella dilatazione chirurgica, nella purificazione delle ferite settiche e nel trattamento delle aderenze della membrana plasmatica toracica e addominale. Nel trattamento della tromboflebite, dell'infarto miocardico, dell'infarto polmonare e della coagulazione intravascolare diffusa, l'enzima fibrinolitico, la streptochinasi, l'urochinasi, ecc. possono essere applicati per sciogliere i coaguli di sangue e prevenire la formazione di trombi.
Alcuni enzimi naturali composti, con elevate unità di enzimi SOD come formula principale, possono essere utilizzati non solo nel trattamento adiuvante di organi importanti come cervello, cuore, fegato, reni, ecc. ma anche nell'uso dei tumori con risultati notevoli. Inoltre, il principio dell'inibizione competitiva degli enzimi viene utilizzato anche per sintetizzare alcuni farmaci chimici per il trattamento antibatterico, battericida e antitumorale. Come il tonico enzimatico della milza e il tonico renale nell'infertilità e in altri problemi, hanno anche una migliore regolazione. I sulfamidici e molti antimicrobici possono inibire gli enzimi necessari per la crescita di alcuni batteri, quindi hanno effetti antibatterici e battericidi; molti farmaci antitumorali possono inibire gli enzimi legati alla sintesi degli acidi nucleici o delle proteine nella cellula, inibendo così la differenziazione e la proliferazione delle cellule tumorali per combattere la crescita dei tumori; la tioredoxina può inibire l'enzima dello iodio, influenzando così la sintesi della tiroxina, e può quindi essere usata per trattare l'ipertiroidismo e così via.
Aggiornamento! 2024 La seconda conferenza sull'ingegneria enzimatica avanzata e l'applicazione della tecnologia enzimatica/ 18-20 ottobre
Vita di produzione
Il lievito utilizzato nell'industria della birra è prodotto dai microrganismi interessati e l'enzima converte l'amido ecc. in alcol attraverso il processo di idrolisi, ossidazione, ecc.; anche la produzione di salsa di soia e aceto viene completata sotto l'azione dell'enzima; il valore nutrizionale dei mangimi trattati con amilasi e cellulasi viene migliorato; l'aggiunta di enzimi al detersivo per il bucato può migliorare l'efficienza del detersivo e rendere l'originale macchia di sudore non facile da rimuovere, ecc. facile da rimuovere. ......
A causa dell'ampia applicazione degli enzimi, l'estrazione e la sintesi degli enzimi è diventata un importante argomento di ricerca. Attualmente, gli enzimi possono essere estratti da organismi viventi, come la buccia dell'ananas che può essere estratta dalla proteasi dell'ananas. Tuttavia, poiché il contenuto di enzimi negli organismi viventi è molto basso, un gran numero di enzimi nell'industria è prodotto dalla fermentazione di microrganismi. In genere è necessario selezionare e allevare i ceppi di batteri necessari in condizioni adeguate e lasciarli moltiplicare per ottenere grandi quantità di preparati enzimatici. Inoltre, si sta studiando la sintesi degli enzimi. Nel complesso, con il miglioramento del livello scientifico, l'applicazione degli enzimi avrà una prospettiva molto ampia.
Effetti principali
Relazione tra enzimi e alcune malattie
Le malattie causate da carenze enzimatiche sono per lo più congenite o ereditarie, come l'albinismo dovuto al deficit di tirosina idrossilasi, i pazienti sensibili alla serotonina o alla primachina dovuti al deficit di 6-fosfoglucosio deidrogenasi. Molte malattie tossiche sono quasi sempre causate dall'inibizione di alcuni enzimi. Ad esempio, in caso di avvelenamento da pesticidi organofosforici comunemente usati (ad esempio triclorfon, diclorvos, 1059 e Rogaine), gli enzimi vengono inattivati perché si legano a un -OH sulla serina, un gruppo essenziale nel centro attivo della colinesterasi. La colinesterasi può catalizzare l'idrolisi dell'acetilcolina in colina e acido acetico. Quando la colinesterasi viene inibita e disattivata, l'idrolisi dell'acetilcolina viene inibita, con conseguente accumulo di acetilcolina e una serie di sintomi di avvelenamento, come tremore muscolare, restringimento delle pupille, sudorazione eccessiva e rallentamento del battito cardiaco. Alcuni ioni metallici causano avvelenamento nel corpo umano, perché gli ioni metallici (come Hg2+) possono combinarsi con i gruppi necessari del centro attivo di alcuni enzimi (come -SH della cisteina) e rendere gli enzimi inattivi.
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