Az enzimek összetétele

Egyszerű enzimek: csak aminosavmaradványokból álló enzimek.

Kötött enzimek: enzimfehérjékből és nem fehérje kofaktorokból állnak.

Enzimfehérje: meghatározza a reakció specifitását;

Kófaktorok: meghatározzák a reakció típusát és jellegét; lehetnek fémionok vagy kis szerves vegyületek.

 

Kofaktorok

Kofaktor: lazán kötődik az enzimfehérjéhez, dialízissel vagy ultraszűréssel eltávolítható.

Kofaktor: szorosan kötődik az enzimfehérjéhez, dialízissel vagy ultraszűréssel nem távolítható el.

Az enzimfehérje és a kofaktor kombinációja által alkotott komplexet holoenzimnek nevezzük, és csak a holoenzim rendelkezik katalitikus hatással.

 

Az enzim aktív központja

①Enzim szükséges csoportok: szükségesek az enzim számára, hogy a csoport aktivitását játssza

② az enzim aktív központja: az elsődleges szerkezetben nagyon távol van egymástól, de a térbeli szerkezetben néhány R-csoport egymáshoz közel van, hogy egy speciális régiót képezzen, a régió specifikusan megköti a szubsztrátot és katalizálja a szubsztrátot, hogy kémiai változásokon menjen keresztül.

Az aktív központú mustcsoportok a következőkre oszlanak:

Kötőcsoportok: részt vesznek az enzim-szubsztrát kötésben

Katalitikus csoportok: katalizálják a szubsztrátok termékekké történő átalakulását.

Kötelező csoportok az aktív központon kívül: az aktív központon belül kell lennie egy kötelező csoportnak, de a kötelező csoport nem mindig az aktív központban van. Az aktív központon kívüli kötelező csoport az aktív központ stabilizálására szolgál.

 

Az enzim és az általános katalizátor közötti különbség

① nagy hatékonyság: az enzim katalitikus hatása növelheti a reakciósebességet 10^6-10^12-szer, az enzim reakciója előtt és után maga az enzim nem változik, a nagy hatékonyság a reakció aktiválási energiájának csökkentése érdekében.

②Specificitás (szelektivitás a szubsztrátra)

Ⅰ abszolút specificitás: az enzim nagyon szigorúan veszi a szubsztrátkövetelményeket, csak egy adott szubsztrátot használ;

Ⅱ relatív specificitás: a hatás tárgya nem egy szubsztrát, hanem vegyületek vagy kémiai kötések egy osztálya;

Ⅲ sztereoizomer-specifikusság: D-, L-, cisz-transz

③ Az enzimaktivitás instabilitása: a fehérjék könnyen denaturálódnak és inaktiválódnak.

④Enzimaktivitás szabályozható és szabályozható: Ⅰ alloszterikus szabályozás; Ⅱ visszacsatolásos szabályozás; Ⅲ valenciafüggő módosítási szabályozás; Ⅳ zimogén aktiválás és hormonális szabályozás.

 

Az indukált illeszkedés tana

Az enzimfelület nem rendelkezik a szubsztráthoz komplementer, rögzített alakkal, hanem csak a szubsztrát indukciója miatt alakul ki komplementer alakja.

 

Az enzimatikus reakciót befolyásoló tényezők

(1) szubsztrátkoncentráció; (2) inhibitor; (3) enzimkoncentráció; (4) hőmérséklet; (5) pH; (6) aktivátor.

 

A szubsztrátkoncentráció hatása az enzimatikus reakció sebességére:

Közbenső termékdoktrin: enzimkatalízis során az enzim aktív központja először egyesül az enzimszubsztráttal, hogy egy enzim és egy szubsztrát komplexet képezzen, amely ezután az enzim felszabadítása és a termékek felszabadítása érdekében bomlik.

Mie egyenlete: [S]/(Km+[S])

(1) Ha a szubsztrátkoncentráció nagyon nagy ([S]≥10×Km), az enzim telítődik a szubsztráttal, és a reakciósebesség eléri a maximumot.

(2) Ha a reakciósebesség V=1/2Vmax, Km=[S].

A Km kinetikai paraméter jelentősége Mie egyenletében★

①Km numerikusan egyenlő a maximális reakciósebesség felének megfelelő szubsztrátkoncentrációval, azaz amikor V=1/2Vmax, Km=[S]

②Km egység: mol/L

③ a különböző enzimek különböző Km értékekkel rendelkeznek, ami az enzimek fontos jellemző fizikai állandója.

Ugyanannak az enzimnek különböző szubsztrátokra különböző Km-értékei vannak, és a legkisebb Km-értékkel rendelkező szubsztrátot nevezzük a legmegfelelőbb szubsztrátnak.

⑤ A Km az enzim és a szubsztrát közötti affinitás mértékét jelzi: minél nagyobb a Km-érték, annál kisebb az affinitás és annál alacsonyabb a katalitikus aktivitás; minél kisebb a Km-érték, annál nagyobb az affinitás és annál magasabb a katalitikus aktivitás.

 

Az inhibitorok hatása az enzimatikus reakció sebességére

(1) Visszafordíthatatlan gátlás

Inhibitorok és az enzim aktivitás központjának aktív csoportja vagy néhány csoportja a helyén kovalens kötődés formájában, ami enzim inaktiválódást okoz, fizikai módszerekkel nem lehet kiküszöbölni.

 

(2) Visszafordítható gátlás

Ⅰ Versengő gátlás

a. Az inhibitor kémiai szerkezete hasonló a szubsztrátéhoz, amely a szubsztráttal együtt kompetitív módon képes az enzim aktív centrumához kötődni;

b.Amikor az inhibitor az aktív centrumhoz kötődik, a szubsztrátot kizárja a reakciócentrumból, aminek következtében az enzimatikus reakció gátolt;

c. A szubsztrát koncentrációjának növelése növeli a szubsztrát versenyképességét (azaz képes feloldani a gátlást);

d. a Km érték emelkedik, a Vmax pedig állandó marad.

 

II Nem kompetitív gátlás

Az aktív központon kívüli kötelező csoporthoz való kötődés

A Km érték változatlan marad, a Vmax csökken.

 

Ⅲ versenyellenes gátlás

Kötődés az enzim-szubsztrát komplexhez

A Km-érték csökken, a Vmax csökken.

 

A zimogén aktiválása

①Enzimogén: inaktív enzim prekurzor

②Aktiválás: elsődleges szerkezetváltozás, amely konformációváltozást, aktív centrum kialakulását vagy expozícióját okozza.

 

Az enzimaktivitás szabályozása

① enzimek kovalens módosítása (kémiai módosítási szabályozás): egy enzimet egy másik enzim módosít egy kémiai csoporthoz kovalens módon kötődve, vagy kovalens kötést bontva, egy kémiai csoportot eltávolítva, ezáltal szabályozva az enzimek aktivitását.

② allosztérikus szabályozás: egyes anyagok reverzibilisen kötődhetnek a megfelelő enzimmolekula aktív centrumához vagy a molekula egy meghatározott, az aktív centrumtól eltérő részéhez, így az enzim aktív centrumának konformációja megváltozik, ami funkcionális változásokat eredményez.

 

Izoenzim

① utal a katalitikus kémiai reakció ugyanaz, az enzim fehérje molekuláris szerkezete, fizikai és kémiai tulajdonságai és immunológiai tulajdonságai egy csoport különböző enzimek ② ez a fajta enzim létezik az azonos fajú szervezetek vagy az azonos test különböző szövetek vagy akár az azonos szövet vagy sejtek

 

A tripszin mint a fehérje szerkezete és működése közötti kapcsolat példája

Mivel a tripszin messze van egymástól az elsődleges szerkezetben, az enterokináz elvágja az N-terminális 6 peptidet, így az elsődleges konformációja megváltozik, egy speciális régiót, azaz az enzim aktív központját képezve, a régió képes specifikusan megkötni a szubsztrátot és katalizálni a szubsztrátot, hogy kémiai változáson menjen keresztül, kötő és katalitikus funkciót játszva, ami megmagyarázza az elsődleges szerkezet változását, ami a konformáció változását, az aktív központ kialakulását okozza, így a tripszin fehérje inaktívból aktívvá válik.

Lépjen kapcsolatba velünk most!

Ha szüksége van Price-ra, kérjük, töltse ki elérhetőségét az alábbi űrlapon, általában 24 órán belül felvesszük Önnel a kapcsolatot. Ön is küldhet nekem e-mailt info@longchangchemical.com munkaidőben ( 8:30-18:00 UTC+8 H.-Szombat ) vagy használja a weboldal élő chatjét, hogy azonnali választ kapjon.

Összetétel Glükoamiláz	9032-08-0
Pullulanase	9075-68-7
Xilanáz	37278-89-0
Celluláz	9012-54-8
Naringináz	9068-31-9
β-Amiláz	9000-91-3
Glükóz-oxidáz	9001-37-0
alfa-amiláz	9000-90-2
Pektináz	9032-75-1
Peroxidáz	9003-99-0
Lipáz	9001-62-1
Kataláz	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elasztáz	39445-21-1
Ureáz	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-laktil-dehidrogenáz	9001-60-9
Dehidrogenáz malát	9001-64-3
Koleszterin-oxidáz	9028-76-6