A tecnologia biocatalítica é uma tecnologia que utiliza enzimas ou células microbianas ou células vegetais e animais como biocatalisadores para catalisar reações. As enzimas como biocatalisadores têm muitas vantagens em relação aos catalisadores químicos: as reações catalisadas por enzimas geralmente são realizadas em temperatura ambiente, sob pressão normal e em condições quase neutras, portanto, há menos investimento, menos consumo de energia e alta segurança operacional; os biocatalisadores têm eficiência catalítica e velocidade de reação extremamente altas, que podem ser 107 a 1013 vezes maiores do que as reações catalisadas por produtos químicos.
Definição
Em termos gerais, refere-se a todos os tipos de atividades produzidas pelos organismos para seu próprio metabolismo e manutenção de sua biologia.
Biocatalisador industrial é um termo geral para enzimas ou células vivas livres ou imobilizadas. Inclui enzimas livres extraídas de organismos vivos, principalmente células microbianas, ou processadas por tecnologia de imobilização, coletivamente mencionadas acima; também inclui células vivas livres, em geral de base microbiana, e células vivas imobilizadas, coletivamente mencionadas. O processo no qual um catalisador enzimático é usado para catalisar um tipo específico de reação ou um tipo específico de reagente (geralmente chamado de substrato ou matriz em reações enzimáticas) é chamado de; e o processo no qual um microrganismo inteiro é usado em uma série de reações em cascata é chamado de. Células mortas ou preparações de células-tronco também têm um efeito catalítico, mas suas células não são mais capazes de metabolizar, geralmente não conseguem regenerar coenzimas ou cofatores (componentes das enzimas) e só podem realizar reações enzimáticas simples, o que é um catalisador enzimático impuro.

Vantagens
Os catalisadores podem ser categorizados em biocatalisadores e catalisadores não biológicos.
Em comparação com os catalisadores não biológicos, os biocatalisadores têm grandes vantagens, podem reagir em temperatura e pressão ambiente, taxa de reação rápida, efeito catalítico de especialização, preço mais baixo e outras vantagens, mas a desvantagem é que são suscetíveis à inativação pelo calor, à destruição por determinados produtos químicos e bactérias heterogêneas, à baixa estabilidade e aos requisitos mais altos de temperatura e faixa de pH durante a reação. Usado como uma enzima imobilizada ou células imobilizadas, a vida útil geralmente não deve ser inferior a 30 lotes ou 3 meses de uso contínuo, caso contrário, é difícil passar no teste econômico.

As enzimas são biocatalisadores

Os organismos vivos as utilizam para acelerar as reações químicas no corpo. Sem as enzimas, muitas reações químicas nos organismos vivos ocorreriam tão lentamente que seria difícil manter a vida. As enzimas funcionam melhor em uma temperatura de aproximadamente 37°C (a temperatura do corpo humano). Se a temperatura for superior a 50°C ou 60°C, a enzima é destruída e não pode mais funcionar. Portanto, os detergentes biológicos que usam enzimas para remover manchas nas roupas são mais eficazes quando usados em baixas temperaturas.
As enzimas são proteínas ou RNAs produzidos por células vivas que têm um alto grau de especificidade e eficácia catalítica para seus substratos. O efeito catalítico das enzimas depende da integridade da estrutura primária e espacial da molécula da enzima. Se a molécula da enzima for desnaturada ou a despolimerização da subunidade pode levar à perda da atividade da enzima. As enzimas são biomoléculas com uma massa molecular de pelo menos 10.000 e até um milhão.
As enzimas são uma classe extremamente importante de biocatalisadores. Graças às enzimas, as reações químicas em organismos vivos podem ser realizadas de forma eficiente e específica em condições muito brandas.

Com o estudo aprofundado e o desenvolvimento da estrutura e da função das moléculas de enzimas e da cinética das reações enzimáticas, a disciplina da enzimologia foi gradualmente formada.

A natureza química da enzima é a proteína (proteína) ou RNA (ácido ribonucleico), portanto, ela também tem uma estrutura primária, secundária, terciária e até quaternária. De acordo com a diferença de sua composição molecular, ela pode ser dividida em enzima simples e enzima ligada. As que contêm apenas proteínas são chamadas de enzimas simples; as enzimas conjugadas consistem em proteínas enzimáticas e cofatores. Por exemplo, a maioria das hidrolases é composta apenas de proteínas; a flavina mononucleotidase é composta de proteínas enzimáticas e cofatores. Nas enzimas conjugadas, a proteína da enzima é a porção proteica e o cofator é a porção não proteica, e somente quando as duas são combinadas para formar a enzima inteira é que ela tem atividade catalítica.
As enzimas têm características significativas diferentes dos catalisadores gerais: elas são altamente específicas para o substrato e têm alta eficiência catalítica. As enzimas são ajustáveis e instáveis.

Funções

Função catalisadora
As enzimas são uma classe de catalisadores biológicos que regem muitos processos catalíticos, como metabolismo, nutrição e conversão de energia em organismos, e a maioria das reações intimamente relacionadas aos processos vitais são reações catalisadas por enzimas.
Essas propriedades das enzimas permitem que os intrincados processos do metabolismo material dentro da célula ocorram de forma ordenada, de modo que o metabolismo material e as funções fisiológicas normais sejam adaptados uns aos outros. Se uma enzima for defeituosa devido a defeitos genéticos ou se a atividade da enzima for enfraquecida por outros motivos, isso pode levar a reações anormais catalisadas pela enzima, resultando em distúrbios do metabolismo material e até mesmo em doenças.

As enzimas permitem que o corpo digira e absorva os alimentos que ingerimos e mantenha todas as funções dos órgãos internos, incluindo: reparo celular, desintoxicação anti-inflamatória, metabolismo, melhora da imunidade, geração de energia e promoção da circulação sanguínea. Como o arroz na boca ao mastigar, quanto maior o tempo de mastigação, mais pronunciada é a doçura, devido ao amido do arroz na secreção oral da amilase salivar, hidrolisada em maltose. Portanto, comer mais mastigando pode fazer com que o alimento e a saliva se misturem totalmente, favorecendo a digestão. Além disso, o corpo humano tem pepsina, tripsina e outras enzimas hidrolisantes. O corpo humano, a partir da ingestão de proteína, deve estar no papel da pepsina, hidrolisada em aminoácidos e, em seguida, no papel de outras enzimas, selecionar o corpo humano que precisa de mais de 20 tipos de aminoácidos, de acordo com uma determinada ordem para se reintegrar ao corpo humano, que precisa de uma variedade de proteínas.

Mecanismo catalítico
O mecanismo catalítico da enzima é basicamente o mesmo dos catalisadores químicos gerais, que também se combinam com o reagente (substrato da enzima) para formar um complexo primeiro, e melhora a velocidade da reação química reduzindo a energia de ativação da reação. Sob temperatura constante, a energia contida em cada molécula reagente de um sistema de reação química é menor no valor médio, embora seja muito diferente, que é o estado inicial da reação.
A reação S (substrato) → P (produto) é possível porque uma parte significativa das moléculas S foi ativada para se tornar moléculas ativadas (estado de transição), e quanto mais moléculas ativadas houver, mais rápida será a taxa de reação. A energia de ativação de uma reação química em uma determinada temperatura é a quantidade de energia (em quilocalorias) necessária para transformar todas as moléculas de 1 mol de uma substância em moléculas ativadas.
A enzima (E) age combinando-se temporariamente com S para formar um novo composto, ES, que está em um estado ativado muito mais baixo (estado de transição) do que as moléculas ativadas dos reagentes nessa reação química sem um catalisador. O ES então reage para produzir P e, ao mesmo tempo, libera E. E pode se combinar com outra molécula de S para repetir o ciclo novamente. A redução da energia de ativação necessária para toda a reação permite que mais moléculas reajam por unidade de tempo, e a taxa de reação pode ser acelerada. Se, na ausência de um catalisador, a reação de decomposição do peróxido de hidrogênio em água e oxigênio (2H2O2 → 2H2O + O2) requer uma energia de ativação de 18 kcal por mol (1 kcal = 4,187 joules), a catálise da reação pela catalase requer uma energia de ativação de apenas 2 kcal por mol, uma taxa de reação que aumenta por um fator de aproximadamente 1011.

A enzima (E) e o substrato (S) formam um complexo enzima-substrato (ES)

A ligação direcionada do centro ativo da enzima ao substrato para gerar o complexo ES é a primeira etapa da catálise enzimática. A energia para a ligação direcionada vem de uma variedade de ligações não covalentes, como ligações iônicas, de hidrogênio e hidrofóbicas, e também das forças de van der Waals, formadas durante a interação do grupo funcional do centro ativo da enzima com o substrato. A energia gerada quando eles se ligam é chamada de energia de ligação. É fácil entender que cada enzima é seletiva na ligação com seu próprio substrato.
Se a enzima for apenas complementar ao substrato para gerar um complexo ES e não puder levar o substrato ao estado de transição, então a catálise enzimática não poderá ocorrer. Isso ocorre porque a formação do complexo ES com o substrato requer a formação de mais ligações não covalentes entre a enzima e as moléculas de substrato para produzir um complexo que seja complementar ao estado de transição da enzima e do substrato a fim de completar o efeito catalítico da enzima. De fato, as moléculas de substrato são transformadas do estado básico original para o estado de transição durante o processo de geração de mais ligações não covalentes, conforme descrito acima. Ou seja, a molécula de substrato se torna uma molécula ativada, fornecendo as condições para a combinação e o arranjo de grupos, a geração de cargas instáveis instantâneas e outras transformações necessárias para que a molécula de substrato realize a reação química. Portanto, o estado de transição não é uma substância química estável, ao contrário dos produtos intermediários de um processo de reação. No que diz respeito ao estado de transição de uma molécula, ela tem a mesma probabilidade de se transformar em um produto (P) ou em um substrato (S).
Quando uma enzima gera um complexo ES com um substrato e ainda forma um estado de transição, o processo libera mais energia de ligação, que agora é conhecida por compensar parte da energia de ativação necessária para a ativação das moléculas reagentes, fazendo com que as moléculas que estavam anteriormente abaixo do limiar da energia de ativação sejam ativadas e, assim, acelerando a taxa da reação química.
As enzimas e os catalisadores em geral aceleram as reações químicas pelo mecanismo de redução da energia de ativação da reação.
A especificidade catalítica de uma enzima se manifesta tanto em sua seletividade para substratos quanto na especificidade da reação que ela catalisa. A maioria das reações químicas no corpo é catalisada por uma enzima específica, com exceção das reações espontâneas individuais, e uma enzima pode encontrar seu próprio substrato entre milhares de reagentes, que é a especificidade da enzima. De acordo com a diferença no grau de especificidade catalítica de uma enzima, ela é dividida em três categorias: especificidade absoluta, especificidade relativa e estereoespecificidade. Uma enzima catalisa a reação de apenas um substrato, o que é chamado de especificidade absoluta, como a urease, que só pode hidrolisar a ureia para se decompor em dióxido de carbono e amônia; se uma enzima pode catalisar a reação de uma classe de compostos ou de uma classe de ligações químicas, isso é chamado de especificidade relativa, como as esterases, que podem catalisar a hidrólise de triglicerídeos, mas também hidrolisam outras ligações de éster. As enzimas com especificidade estereoisomérica têm requisitos rigorosos para a configuração estéreo da molécula de substrato, por exemplo, a L-lactato desidrogenase catalisa a desidrogenação apenas do L-lactato e não tem efeito sobre o D-lactato.
A atividade catalítica de algumas enzimas pode ser afetada por muitos fatores, como a regulação de alozimas por ligas, a regulação de algumas enzimas por modificações covalentes, a regulação da atividade enzimática por hormônios e fluidos neuro-humorais por meio de segundos mensageiros e a regulação do conteúdo de enzimas intracelulares (que altera a taxa de síntese e catabolismo de enzimas) por agentes indutores ou bloqueadores.
Deve-se observar que a reação catalítica de uma enzima geralmente é uma combinação de vários mecanismos catalíticos, o que é um motivo importante para a alta eficiência das reações promovidas por enzimas.
Aplicativos
Diagnóstico de doenças
Com o estudo aprofundado das enzimas e uma compreensão cada vez maior, as enzimas complexas enriquecidas com SOD altamente concentrada desempenham um papel cada vez mais significativo na regulação de doenças. A atividade enzimática normal do corpo humano é mais estável; quando alguns órgãos e tecidos do corpo são danificados ou ocorre uma doença, algumas enzimas são liberadas no sangue, na urina ou nos fluidos corporais. Por exemplo, na pancreatite aguda, a atividade da amilase no soro e na urina é significativamente maior; na hepatite e em outras causas de lesão hepática, necrose dos hepatócitos ou aumento da permeabilidade, um grande número de transaminases é liberado no sangue, fazendo com que as transaminases séricas aumentem; no infarto do miocárdio, a lactato desidrogenase sérica e a fosfocreatina quinase são significativamente maiores. No envenenamento por pesticidas organofosforados, a atividade da colinesterase é inibida, a atividade da colinesterase sérica diminui; certas doenças hepatobiliares, especialmente a obstrução biliar, aumentam a r-glutamiltransferase sérica e assim por diante. Portanto, com a ajuda da medição da atividade enzimática do sangue, da urina ou do fluido corporal, é possível entender ou determinar a ocorrência e o desenvolvimento de determinadas doenças.
Tratamento clínico
A terapia enzimática tem sido gradualmente reconhecida, uma variedade de preparações enzimáticas na aplicação clínica é cada vez mais comum. Por exemplo, a tripsina e a quimotripsina podem catalisar a decomposição de proteínas, e esse princípio tem sido usado na dilatação cirúrgica, na purificação de feridas sépticas e no tratamento de aderências da membrana plasmática torácica e abdominal. No tratamento de tromboflebite, infarto do miocárdio, infarto pulmonar e coagulação intravascular difusa, a enzima fibrinolítica, a estreptoquinase, a uroquinase etc. podem ser aplicadas para dissolver coágulos sanguíneos e evitar a formação de trombos.
Algumas enzimas naturais compostas, com altas unidades de enzimas SOD como fórmula principal, podem ser usadas não apenas no tratamento adjuvante de órgãos importantes, como cérebro, coração, fígado, rins etc., mas também no uso de tumores com resultados notáveis. Além disso, o princípio da inibição competitiva de enzimas também é usado para sintetizar alguns medicamentos químicos para o tratamento antibacteriano, bactericida e antitumoral. Tais como tônico enzimático para o baço e tônico para os rins na infertilidade e outros problemas, também têm uma melhor regulação. E as sulfonamidas e muitos antimicrobianos podem inibir as enzimas necessárias para o crescimento de certas bactérias, portanto, têm efeitos antibacterianos e bactericidas; Muitos medicamentos antitumorais podem inibir enzimas relacionadas à síntese de ácidos nucleicos ou proteínas na célula, inibindo assim a diferenciação e a proliferação de células tumorais para combater o crescimento de tumores; a tioredoxina pode inibir a enzima de iodo, afetando assim a síntese de tiroxina e, portanto, pode ser usada para tratar o hipertireoidismo e assim por diante.
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Vida útil da produção
A levedura usada na indústria cervejeira é produzida pelos microrganismos relevantes, e a enzima converterá o amido etc. em álcool por meio do processo de hidrólise, oxidação etc.; a produção de molho de soja e vinagre também é concluída sob a ação da enzima; o valor nutricional dos alimentos tratados com amilase e celulase é melhorado; a adição de enzima ao detergente para roupas pode melhorar a eficiência do detergente e tornar o original não fácil de remover manchas de suor etc., fáceis de remover. ......
Devido à ampla aplicação de enzimas, a extração e a síntese de enzimas se tornaram um importante tópico de pesquisa. Atualmente, as enzimas podem ser extraídas de organismos vivos, como a pele do abacaxi, que pode ser extraída da protease do abacaxi. Entretanto, como o conteúdo de enzimas em organismos vivos é muito baixo, um grande número de enzimas no setor é produzido pela fermentação de microrganismos. Em geral, é necessário selecionar e criar as cepas necessárias de bactérias em condições adequadas e permitir que elas se multipliquem para obter grandes quantidades de preparações enzimáticas. Além disso, a síntese sintética de enzimas está sendo estudada. Em suma, com o aprimoramento do nível científico, a aplicação de enzimas terá uma perspectiva muito ampla.
Principais efeitos
Relação entre enzimas e determinadas doenças
As doenças causadas por deficiências enzimáticas são, em sua maioria, congênitas ou hereditárias, como albinismo devido à deficiência de tirosina hidroxilase, serotonina ou pacientes sensíveis à primaquina devido à deficiência de 6-fosfoglucose desidrogenase. Muitas doenças tóxicas são quase sempre causadas pela inibição de determinadas enzimas. Por exemplo, quando os pesticidas organofosforados comumente usados (por exemplo, triclorfon, diclorvos, 1059 e Rogaine) são envenenados, as enzimas são inativadas porque se ligam a um -OH na serina, um grupo essencial no centro ativo da colinesterase. A colinesterase pode catalisar a hidrólise da acetilcolina em colina e ácido acético. Quando a colinesterase é inibida e desativada, a hidrólise da acetilcolina é inibida, resultando no acúmulo de acetilcolina e em uma série de sintomas de envenenamento, como tremor muscular, estreitamento da pupila, sudorese excessiva e batimentos cardíacos lentos. Certos íons metálicos causam envenenamento no corpo humano porque os íons metálicos (como o Hg2+) podem se combinar com os grupos necessários do centro ativo de certas enzimas (como o -SH da cisteína) e torná-las inativas.

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