프로테아제 및 효소 공학

1. 단백질 공학: 단백질 구조와 기능의 관계에 대한 연구를 바탕으로 유전 공학 기술 또는 화학적 변형 기술을 사용하여 기존 단백질을 현대 생명공학의 새로운 단백질로 변형하는 기술입니다.
2. 효소 공학: 인간 제품의 산업화된 생산 또는 기술 과학의 특정 목적을 달성하기 위해 적절한 반응기를 통해 효소, 소기관 또는 세포 특이적 촉매 기능을 사용하는 것. 효소 공학은 효소, 소기관 또는 세포 특이적 촉매 기능을 사용합니다.
3. 효소공학 연구의 주요 내용: 1) 화학 효소 공학 2) 생물학적 효소 공학 3) 고정화 효소 및 세포 4) 효소 반응기 및 센서 5) 효소의 비수상 촉매 작용
4. 단백질 융합: 한 단백질을 코딩하는 유전자의 일부를 다른 단백질 유전자에 재조합하거나 서로 다른 단백질 유전자 조각을 결합하여 유전자 복제 및 발현을 통해 새로운 융합 단백질을 생성하는 것입니다.
5. 단백질 융합의 역할: 1) 발현 산물의 분리 및 정제, 2) 발현 산물의 용해도 개선, 3) 단백질 안정성 개선.
6. 단백질 결정학: 구조 생물학의 중요한 부분인 X-선 회절 기술을 사용하여 생물학적 거대 분자를 구조적으로 연구하는 공학입니다.
표적 돌연변이: 특정 유전자의 국소적인 뉴클레오티드 서열을 분자 복제를 통해 표적 방식으로 변경하는 것으로, 일반적으로 단백질의 기능 구조 연구와 표적 단백질의 변형에 사용됩니다.
10. 효소공학의 연구 범위:
1) 다양한 종류의 천연 효소 개발 및 생산;
2) 효소 분리 및 정제, 식별 기술;
3) 고정화 기술;
4) 다른 생명공학 분야를 이용한 교차 수분;
5) 다중 효소 반응기의 개발 및 적용.
11. 효소의 안정성 및 안정화:
(i) 효소 비활성화의 원인:
(1) 효소의 활성 중심에있는 일부 특정 아미노산 잔기가 화학적으로 변형되어 효소 활성이 손실됩니다 (현미경);
(2) 외부 환경의 영향, 효소의 활성 중심에있는 공간 장벽으로 인해 효소가 기질에 결합 할 수 없습니다;
3) 효소의 상위 구조의 변화(나선 및 접힘의 변화);
4) 폴리펩타이드 사슬의 끊어짐(매우 강함);
(ii) 효소의 안정화:
(1) 저온 보존(효소 자체가 변성되지 않아 다른 효소가 표적 단백질을 분해하기 쉽지 않음);
2) 소금 첨가(고농도의 (NH4)2SO4);
3) 기질 코엔자임과 같은 리간드 추가;
4) 강력한 변성제 추가(기본 구조를 보호하고 사용 시 부활시키기 위해);
5) 결정화.
12. 효소 공급원으로서의 미생물의 우수성:
1) 효소에 필요한 효소에 쉽게 접근할 수 있습니다;
2) 고수익 균주에 쉽게 접근할 수 있습니다;
3) 짧은 생산 주기;
4) 낮은 생산 비용;
5) 손쉬운 생산 관리;
6) 미생물 효소 생산을 개선하는 더 많은 방법.

13. 고정화 효소: 특정 공간에 차단된 상태로 존재하여 지속적으로 반응을 수행할 수 있고, 반응 후 효소를 회수하여 재사용할 수 있는 효소를 말합니다.
14. 고정화 효소의 장점:
1) 고정된 효소를 제품 및 기질에서 분리하는 것은 매우 쉽습니다;
2) 장시간에 걸쳐 연속 반응으로 반복 배치 반응 및 로드된 컬럼을 수행할 수 있습니다;
3) 대부분의 경우 효소의 안정성을 높이는 능력;
4) 효소의 반응 과정을 엄격하게 제어할 수 있습니다;
(5) 제품 용액에 효소 잔류물이 없어 정제 과정이 간소화됩니다;
6) 유리 효소보다 다중 효소 반응에 더 적합합니다;
7) 제품의 수율을 높이고 제품의 품질을 향상시킬 수 있습니다. 8) 효소 사용의 효율성이 향상되고 비용이 절감됩니다.
15. 고정화 효소의 단점:
1) 고정된 상태에서 효소 활동이 손실됩니다;
2) 생산 비용 증가 및 공장에 대한 대규모 초기 투자;
3)은 용해성 기질에만 사용할 수 있으며 저분자 기질에 더 적합합니다;
4) 온전한 박테리오파지에 비해 다중 효소 반응, 특히 보조 인자가 필요한 반응에는 적합하지 않습니다;
5) 세포 내 효소가 반드시 거쳐야 하는 분리 절차.
16. 고정화 효소의 제조 원리:
1) 효소의 촉매 활성과 특이성을 유지하기 위해 주의를 기울여야 합니다;
2) 고정화는 자동화 및 생산의 연속성에 도움이 되어야 합니다;
(3) 고정화 효소는 제품 수율을 향상시키기 위해 석탄과 기질의 근접성을 방해하지 않는 한 가능한 한 가장 작은 공간 저항을 가져야합니다;
4) 효소와 담체는 강한 결합력을 가져야 고정된 효소를 회수할 수 있고 보관이 용이하여 반복 사용이 가능합니다;
(5) 고정화된 효소는 최대한의 안정성을 가져야 하며, 선택한 운반체는 폐기물 또는 반응 용액과 화학적으로 반응하지 않아야 합니다;
(6) 고정화 효소 비용은 낮아야 하며, 산업적 활용에 도움이 되어야 합니다.
17. 효소 고정화 방법:
(i) 비공유 결합 방식:
(1) 결정화 방법 : 효소 활성이 낮은 효소에 적용 가능하며 결정화 후 농도가 변하며 지속적인 연속 사용시 손실이 없습니다;
(2) 분해 방법 : 효소는 건조 분말로 만들어지며, 건조 분말이 용매에 현탁되어 있어도 물에 불용성 상에 분산되어 있으며, 장점 : 회수가 더 편리하고, 단점 : 건조 분말은 물을 흡수하기 쉽고, 입자가 커지고, 활성이 감소하고, 유기 용매의 효소 활력에 영향을 미칩니다;
(3) 물리적 흡착 : 효소가 불용성 담체에 물리적으로 흡착되는 방법; 장점 : 효소 활성 센터가 쉽게 파괴되지 않고, 고위 구조의 변화가 적고, 효소 활성의 손실이 적고, 고정화 된 세포에도 적합; 단점 : 효소와 담체 사이의 약한 상호 작용, 효소는 떨어지기 쉽습니다;
(4) 이온 결합을 통해 수용성 담체에 결합; 장점 : 간단한 작동, 온화한 조건, 고위 구조 및 활성 센터를 파괴 할 수 없으며 고정화 된 세포에도 적용 할 수 있습니다; 단점 : 담체와 효소 결합력이 약하고 음이온 또는 양이온 완충액, 영향의 이온 농도가 클수록 효소가 담체에서 떨어지기 쉽습니다;
(ii) 화학적 결합 방법:
(1) 공유 결합 방법 : 효소 및 담체 공유 결합; 방법 : 담체 관련 유전자 활성화 및 효소 관련 유전자와의 결합 반응, 담체 결합에서 상대적으로 강하고 일반적으로 고정 기질 농도 변화 및 변화; 단점 : 반응 조건이 더 강하고 종종 높은 수준의 구조의 변화, 활성 센터의 파괴로 이어지며 효소의 고정화에만 적용되며 세포의 고정화에는 적합하지 않습니다;
(2) 가교 방법 : 다기능 시약 또는 이중 기능 시약을 사용하여 효소와 효소 또는 미생물 및 미생물 세포 가교 고정화 방법, 일반적으로 가교제의 농도와 반응 시간을 줄임으로써 효소 활성을 유지하도록합니다;
(iii) 임베딩 방법:
(1) 그리드 유형 : 고분자 젤의 미세 그리드에 내장 된 효소 또는 미생물,이 방법은 더 많은 방법으로 미생물 세포의 고정화입니다; 장점 : 효소 단백질 반응과 결합 할 필요가 없으며 효소 활성 회수율이 높습니다;
(2) 마이크로 캡슐 유형: 효소 분자는 캡슐에 캡슐화되어 있고, 폴리머 막은 반투과성이며,이 캡슐은 불투과성이며 일부 무수 유기 상에 존재할 수 있습니다.
18. 고정화 효소의 특성:
(i) 고정화 후 효소 활성의 변화:
원인: 1) 고정화 중에 효소 분자의 공간적 형태가 변화하여 활성 중심부의 아미노산에도 영향을 미칩니다;
고정화 후에는 효소 분자의 공간적 자유도가 제한되어 기질에 대한 활성 센터의 진공 효과에 직접적인 영향을 미칩니다;
내부 확산 저항으로 인해 기판 분자가 활성 센터로 접근하는 것이 저항을 받습니다;
내장된 효소는 폴리머 반투과성 막으로 둘러싸여 있으며, 고분자 기질은 막을 통해 효소에 접근할 수 없습니다;
고정화가 효소 안정성에 미치는 영향:
열 안정성이 향상됩니다;
2) 다양한 유기 시약 및 효소 시약에 대한 안정성이 향상되었습니다;
(3) 다양한 pH 값에 대한 안정성, 프로테아제의 안정성, 보관 안정성 및 작동 안정성이 영향을 미칩니다;
(4) 고정화 효소의 안정성이 증가하는 이유 : 고정화 효소와 담체는 여러 지점에서 연결될 수있어 프로테아제 분자가 늘어나고 변형되는 것을 방지 할 수 있으며, 고정화 후 효소의 활력을 완화하고 방출 할 수 있으며 효소의 자체 분해를 억제 할 수 있습니다;
(iii) 최적의 온도 변화 - 증가;
(iv) 최적의 pH 변화: 범위가 넓어집니다;
(v) Km의 변화(미에 상수의 변화 - 작아짐, 친화력 증가).
19. 고정 방법:
1) 동일한 담체에 코엔자임과 효소를 함께 고정하면 추가 코엔자임이 영구적으로 없는 시스템을 만들 수 있습니다;
2) 코엔자임을 효소 분자에 직접 고정합니다.
20. 세포 고정화: 자유로운 이동이 제한되는 세포, 즉 세포가 물리적, 화학적 및 기타 요인에 의해 특정 공간 경계로 제한되거나 제약되지만 세포는 여전히 촉매 활성을 유지하고 반복적이고 지속적으로 사용할 수 있는 생존력을 가지고 있는 경우입니다.
1. 세포 고정화의 장점과 단점:
장점 1) 고정화된 세포는 세포 내 효소 시스템의 원래 상태와 자연 환경을 유지하므로 더 안정적입니다;
다단계 촉매 이점이 더 분명하고 코엔자임 재생이 필요하지 않기 때문에 세포의 원래 다중 효소 시스템을 유지합니다;
고정화 증식 세포 발효에 대한 더 명백한 장점; 고정화 세포의 고밀도, 증식, 발효 생산주기 단축; 좋은 발효 안정성, 지속적인 사용을 위해 더 오랜 기간 동안 반복 될 수 있습니다; 발효 국물은 제품의 품질을 향상시키기 위해 제품의 분리 및 정제에 도움이되는 유기체를 더 적게 함유하고 있습니다;
단점: 1) 세포에 다양한 효소가 존재하면 원치 않는 부산물이 형성됩니다;
세포막, 세포벽 및 운반체의 존재는 확산 제한을 형성할 수 있습니다;
3) 캐리어에 의해 형성된 기공의 크기는 폴리머 기판의 투과성에 영향을 미칩니다.
2. 화학적 변형: 화학 유전자의 포함 또는 제거로 인해 단백질의 공유 구조가 변경되는 경우, 이러한 현상을 화학적 변형이라고 합니다.
3. 단백질의 작용기 반응성에 영향을 미치는 요인: 1) 미세 영역의 극성: 2) 수소 결합 효과, 3) 정전기 효과, 4) 부위 차단 효과.
4. 효소 단백질 기능 수준 과반응성: 단백질 측쇄 유전자를 말하며 개별 시약은 빠른 반응이 발생할 수 있습니다.
5. 과반응성에 영향을 미치는 요인: 1) 단백질 기능의 pK 값 변경, 2) 단백질의 작용기의 반응성 증가, 3) 정전기적 상호작용 및 적절한 방향에 의한 시약의 인력, 4) 변형 부위에 가까운 시약과 단백질 영역 사이의 입체 화학적 적응.
6. 수정자 반응성의 결정 요인: 1) 선택적 흡착, 2) 정전기적 상호 작용, 3) 사이트 차단 요인, 4) 촉매 요인: 5) 미세 지역 극성(지역 환경의 극성).
7. 수정 반응 특이성 제어:
(i) 시약 선택:
(1) 아미노산 변형에는 여러 가지 경우가 있습니다:
a. 다른 유전자를 수정하지 않고 모든 아미노 그룹을 수정합니다;
b. 카운터 수정에 의한 알파 아미노기 수정;
씨. 촉매 활성을 갖는 아미노기의 변형; 디. 단백질의 하전 상태 및 용해도 변경, 중성 조건에서 최대 전하를 전달할 수있는 시약을 선택하기 위해 단백질의 하전 상태 변경, 반응이 물에서 수행되는 단백질의 용해도 변경, 수용성에 대한 화학 시약 선택; 3) 반응 생성물의 정량적 결정; 4) 시약의 크기 고려 : 단백질의 형태에 큰 변화를 일으키지 않고 변형을 촉진하기 위해 시약 크기를 작게 선택하면 변형이 더 쉬워집니다;
반응 조건 선택:
반응 조건은 단백질의 비가역적 변성을 일으키지 않습니다;
반응 조건의 선택은 단백질의 특정 변형에 도움이 됩니다;
(iii) 반응 특이성: 1) 단백질에서 일부 유전자의 특이성을 사용할 수 있습니다. 2) 다른 반응 pH 선택; 3) 일부 제품 불안정성 사용; 4) 친 화성 표지; 5) 차등 표지 : 효소 분자, 기질, 억제제가있을 때 시스템에서; 6) 단백질 상태의 차이 사용.
8. 친화성 시약: 부위별 억제제라고도 하는 이 시약은 작용할 부위의 유전자에 작용하고 작용할 부위 외부의 다른 유전자와는 상호 작용하지 않으며, 이러한 유형의 수정자를 친화성 시약이라고 합니다.
9. 친 화성 라벨링 : 친 화성 시약은 일반적으로 기질과 유사한 구조를 가지고 있으며, 효소의 활성 부위는 아미노산 잔기의 활성 부위에 대해 높은 수준의 친 화성을 가지며, 이러한 유형의 화학적 변형은 비가역적 억제의 특이성이라고도하는 친 화성 라벨링의 특이성을 공유 결합 적으로 라벨링 할 수 있습니다.
10. 고정화 효소 : 특정 공간에서 폐쇄 된 상태에서 지속적인 작용이 일어나고 최종적으로 재활용 될 수 있습니다.
고정화가 다음 세 가지 효과를 통해 효소 안정성에 미치는 영향: 1) 공간적 장벽 생성, 2) 확산 제한 생성, 3) 다점 공유 결합.
12. 안정화 방법:
(i) 고정화(화학적 결합, 임베딩 방법 등): 1) 공간 장벽 생성: 화학적 비활성화 억제; 2) 확산 제한 생성: 다공성 입자 내부에 효소를 내장하여 기판이 다공성 입자의 표면에 접촉한 후 내부로 확산하여 기판의 농도에 의해 제어되지 않고 효소와 상호 작용; 3) 다점 공유결합: 효소를 담체의 표면에 다점 및 공유 결합으로 연결하거나 효소를 이중 기능 시약과 교차 결합하거나 효소를 담체에 캡슐화 할 효소를 낮추는 것 단단한 기공은 효소 형태를 더욱 견고하게 만들어 효소 형태가 접히는 상태에서 과도하게 늘어나는 상태를 방지 할 수 있습니다.
13. 리보뉴클레아제: 리보핵산이 효소의 촉매 기능을 가지고 있으며 기질은 다른 분자 또는 동일한 RNA 분자의 일부일 수 있다는 화학적 특성을 가진 촉매 활성을 가진 RNA에 대한 설명입니다.
14. 천연 뉴 클레아 제 : (a) 전단 형 뉴 클레아 제 (자기 및 이종 RNA, 핵산 엔도 뉴 클레아 제의 절단 촉매): 1) 망치형 뉴클레아제; 2) 머리핀형 뉴클레아제; 3) 단백질-RNA 복합 효소; (b) 스플라이싱형 뉴클레아제: 그룹 Ⅰ 인트론 및 그룹 Ⅱ 인트론 포함; RNA의 자가 가위질을 달성하기 위해; 핵산 엔도뉴클레아제 및 리가제의 활성과 함께.
15. 체외 선별: 무작위로 정렬된 RNA 또는 DNA 분자로 구성된 대용량 무작위 분자 라이브러리에서 시작하여 특정 기능을 가진 매우 적은 수의 분자를 스크리닝합니다.
16. 압타머: 유기 물질이나 단백질과 같은 리간드에 특이적이고 효율적으로 결합할 수 있는 RNA 또는 DNA 단편을 각각 RNA 압타머 또는 DNA 압타머라고 합니다.
17. 압타머 프로그램 스크리닝: 1) 완전히 무작위 또는 부분적으로 돌연변이 된 순서를 도입하기 위해 분자 사슬의 위치에서 DNA 분자 라이브러리를 화학적으로 합성하고, 분자의 끝은 PCR 증폭을 위해 고정 된 순서입니다. 2) 몇 라운드의 PCR 증폭 후, 시험 관내 전사를 통해 무작위로 정렬 된 RNA 라이브러리를 형성합니다; 3) 표적 분자 친화성 크로마토 그래피 컬럼의 조합을 통해 이러한 RNA 분자는 RNA 및 표적 분자 결합 능력 크기에 따라 구별되고, 결합력이 강한 RNA 분자가 최종적으로 용출되었다; 4) 역전사, PCR 증폭, 전사 후 용출 된 RNA 분자는 5 ~ 10주기 후 다음 스크리닝주기에서 5 ~ 10주기 후에 RNA 분자의 높은 친화력을 가진 표적 분자로 농축 된 라이브러리를 얻습니다.
18. 뉴클레아제 스크리닝 과정: 1) 무작위 서열의 RNA를 전사하여 DNA의 무작위 라이브러리를 구성하고; 2) 촉매 활성 분자가있는 무작위 라이브러리는 기질을 촉매하고 공유 결합을 수행 할 수 있으며; 3) 기질에 고정 된 반응 생성물을 통해 기질 RNA 5 '끝에 올리고 뉴클레오티드 친화력 칼럼의 순차적 상보 쌍, 결합 반응에서 RNA 분자를 촉매 할 수있는 사람들의 랜덤 라이브러리의 선택적 흡착; 4) 고염 용출 후; 5) 고염 용출: 역전사, PCR 증폭, 전사 및 다음 스크리닝 라운드로의 진입; 5) 다음 스크리닝주기에서 오류가 발생하기 쉬운 PCR에 의해 특정 빈도로 활성 분자에 돌연변이가 도입되어 스크리닝으로 얻은 랜덤 라이브러리의 분자 다 선택성이 증가합니다. 6) 여러 번의 스크리닝 후 촉매 활성을 가진 RNA 분자가 농축되고 상대적으로 덜 활성 인 분자는 제거됩니다.
19. 데옥시리보뉴클레아제: 시험관 내 분자 진화 기술을 사용하여 합성된 촉매 기능을 가진 단일 가닥 DNA 단편으로, 효율적인 촉매 활성과 구조 인식을 가지고 있습니다.
1. 체외 선택 방법: 1) 전사 및 역전사없이 인위적으로 DNA 분자를 합성하고 직접 PCR 증폭을 수행합니다. 2) 단일 가닥 DNA 분자를 얻습니다: PCR 증폭은 비오틴을 프라이머에 연결하고 PCR 생성물은 비오틴 단백질의 친 화성 컬럼을 통과하여 양성 및 음성 가닥의 분리를 실현합니다. 3) 보조 인자로 2가 금속 이온을 도입하고 4) 이러한 데 옥시 리보 뉴클레아제를 표적으로하기 위해 DNA에 추가 작용기를 도입하여 구조적 및 기능적 친화력을 높이기 위해 DNA에 추가 작용기를 도입합니다.
2. 데옥시리보뉴클레아제의 분류: (RNA를 절단하는 데옥시리보뉴클레아제) (DNA를 절단하는 데옥시리보뉴클레아제) (키나아제 활성을 가진 데옥시리보뉴클레아제) (리가제 기능을 가진 데옥시리보뉴클레아제) (포르피린 시클로헥실 금속 킬레이션 반응을 촉매하는 데옥시리보뉴클레아제).
3. 안티센스 핵산: mRNA 분자에 결합하여 리보솜에 결합하지 못하도록 공간적 부위 장벽을 형성하여 mRNA를 분해할 뿐만 아니라 단백질로 번역되는 것을 막는 DNA 또는 RNA 분자입니다.
4. 효소 분자의 합리적인 설계: 효소 분자 특성을 얻기 위해 다양한 생화학, 결정학, 분광학 등의 방법을 사용하여 천연 효소 또는 실제 돌연변이성을 연구합니다. 공간 구조. 구조와 기능, 아미노산 잔기 및 기타 정보 간의 관계를 파악한 다음 이를 효소 변형의 기초로 사용합니다.
5. 효소 분자의 비합리적 설계: 효소 분자의 구조에 대한 정확한 정보가 없어도 무작위 돌연변이, 유전자 재조합, 블랭크 스크리닝 및 기타 방법으로 효소 분자를 변형하고 필요한 성격의 돌연변이 효소를 방향성 있게 선택합니다.
6. 효소 분자의 유도 진화: 효소 분자의 발전 방향, 즉 기존의 하나 이상의 모효소(자연 또는 인공적으로 얻은)에서 출발하여 유전자의 돌연변이 또는 재조합을 통해 인공 돌연변이 효소 라이브러리를 구축하고, 스크리닝을 통해 궁극적으로 기대되는 특정 특성을 가진 진화 효소를 얻는 것을 말합니다. 유도 진화 = 무작위 돌연변이 + 순방향 재조합 + 선택(또는 스크리닝).
7. 오류가 발생하기 쉬운 PCR: 타겟 유전자의 PCR 증폭에 Taq 효소를 사용할 때, Mg2+ 농도 증가, Mn 이온 추가, 시스템 내 dNTP 농도 변화 등 반응 조건을 조정하여 Taq 효소의 돌연변이 빈도를 변경하여 특정 빈도로 타겟 유전자에 돌연변이를 무작위로 도입하여 돌연변이 라이브러리를 구성한 다음 필요한 돌연변이를 선택하거나 스크리닝하는 방식입니다.
8. 지속적인 오류가 발생하기 쉬운 PCR: 한 번의 PCR 증폭에서 얻은 유용한 돌연변이 유전자를 다음 PCR 증폭을 위한 템플릿으로 사용하고, 무작위 돌연변이 유발을 지속적이고 반복적으로 수행하여 매번 작은 돌연변이가 축적되어 중요한 의도적 돌연변이를 생성하도록 합니다.
9. DNA 재구성: 서로 다른 유전자에서 얻은 양성 돌연변이를 결합하여 새로운 돌연변이 유전자 풀을 형성하는 것으로, 성적 PCR이라고도 합니다.
10. DNA 재구성 작동: 양성 돌연변이 유전자 풀에서 분리 된 DNA 단편은 데 옥시 리보 뉴 클레아 제 Ⅰ에 의해 무작위로 절단되어 무작위 단편을 얻고, 프라이머없이 여러 PCR 사이클을 거친 후, PCR 사이클 과정에서 무작위 단편은 서로의 템플릿과 증폭을위한 프라이머로 사용되어 전장 유전자를 얻을 때까지 다른 유전자의 단편 간의 재조합과 부모의 의도적 돌연변이의 재조합을 유도합니다. 재조합을 수행합니다.

11. 엇갈린 연장 방법: PCR 반응에서 기존의 어닐링과 익스텐션이 한 단계로 결합되어 반응 시간이 크게 단축되어 매우 짧은 초기 사슬만 합성할 수 있습니다. 그런 다음 변성된 초기 사슬을 프라이머로 사용하여 연장이 계속되는 동안 시스템에 동시에 존재하는 다른 템플릿으로 어닐링합니다. 이 과정은 전체 길이의 유전자 조각이 생성될 때까지 반복되며, 그 결과 서로 다른 주형 서열을 포함하는 간격이 있는 초기 DNA 분자가 생성됩니다. 이러한 초기 DNA 분자는 새로운 효소 특성의 생성을 촉진하는 수많은 돌연변이 조합을 포함합니다.
12. 유전자 라이브러리: 제한 엔도뉴클레아제가 부분적으로 소화된 유기체의 게놈 DNA, 효소 섹션이 운반체 DNA 분자에 삽입되고, 운반체 분자 컬렉션의 게놈 DNA 단편에 삽입된 모든 운반체 분자는 이 유기체의 전체 게놈을 포함하며, 이는 또한 유기체의 유전자 라이브러리를 구성합니다.
13. 라이브러리의 대표성: 라이브러리에 포함된 DNA 분자가 외인성 유전자의 모든 가능한 변화와 변형을 완전히 반영할 수 있는지 여부로, 라이브러리의 품질을 나타내는 가장 중요한 지표입니다. 라이브러리의 품질을 나타내는 가장 중요한 지표입니다. 라이브러리의 대표성을 나타내는 지표는 라이브러리의 라이브러리 용량입니다.
14. 라이브러리 용량: 구축된 원본 돌연변이 라이브러리에 포함된 독립적인 재조합 클론의 수를 나타냅니다.
15. 돌연변이 라이브러리 구축용 벡터: (λ 파지 벡터 시스템) (플라스미드 벡터 시스템) (포유류 세포 발현 벡터 시스템).
16. 효소 모방: 인공 효소 또는 효소 모델이라고도 하며, 효소의 활성 부위의 모양과 크기, 미세 환경 및 기타 구조적 특징뿐만 아니라 분자 수준에서 효소의 작용 메커니즘과 입체 화학을 모방하는 응용 과학입니다.
17. 효소 모델의 (촉매기)와 (기질)은 서로 일치하는 입체 화학적 특징을 가져야 하며, 이는 좋은 반응 특이성과 촉매 효능을 형성하는 데 매우 중요합니다.
18. "주제-손님" 화학: 주체(효소)와 객체(기질)가 리간드 및 기타 이차 결합을 통해 안정적인 복합체를 형성하는 화학 분야를 "주체-객체" 화학이라고 합니다.
19. 시뮬레이션 효소의 분류: (a) 유형에 따른 분류: 1) 단순 효소 모델, 2) 기계론적 효소 모델, 3) 단순 합성 효소 유사 화합물, (b) 특성에 따른 분류: 1) 피험자-게스트 효소 모델, 2) 미셀 효소 모델, 3) 펩티다제, 4) 반합성 효소, 5) 분자 각인 효소, 6) 항체 효소.
20. 항체 효소 : 항체의 높은 선택성과 효소의 고효율 촉매 능력의 산물, 본질은 촉매 항체라고도하는 촉매 능력을 가진 면역 글로불린의 한 종류이며, 특이성은 효소 반응 특이성의 촉매 속도를 초과하며 일부는 효소의 촉매 속도에 도달 할 수도 있습니다.
21. 분자 각인: 화합물에 선택적인 폴리머를 준비하는 과정으로, 화합물을 각인된 분자라고 하며 템플릿 분자라고도 합니다.
22. 분자 각인의 원리 (분자 각인의 준비 방법): 1) 각인된 분자의 기능성 단량체를 선택하여 두 가지가 상보 반응을 일으키도록 하고, 2) 각인된 분자에서 중합 반응 주변의 단량체 복합체, 3) 추출을 통해 폴리머에서 각인된 분자를 제거하고, 4) 각인된 분자 내에 정확히 동일한 모양, 공동의 크기를 가진 폴리머를 형성하면 폴리머가 높은 선택성으로 각인된 분자를 다시 결합할 수 있습니다.
23. 표면 분자 각인의 유형: 1) 캐리어로서 무기 물질 표면에 분자 각인, 2) 고체 물질의 표면 개질, 3) 단백질 표면 각인.
24. 바이오 각인: 분자 각인의 일종으로, 천연 생물학적 물질(예: 단백질 및 당류)을 골격으로 하여 분자 각인을 하고, 그 위에 특정 공동을 인식하는 각인된 분자를 생성하는 과정을 말합니다.
25. 바이오 임프린팅의 원리: 생체 분자의 형태 유연성은 무수 유기상에서 상쇄되고 형태가 고정되므로 수용액에서 템플릿 분자와 생체 분자 간의 상호 작용으로 생성된 형태 변화는 무수 유기상으로 이동할 때만 보존될 수 있습니다.
26. 바이오 각인에 의한 단백질의 반합성 효소로의 전환: 1) 시작 단백질의 형태를 교란하기 위해 단백질의 부분 변성, 2) 각인된 분자가 부분적으로 변형된 단백질에 완전히 결합되도록 각인된 분자의 추가, 3) 각인된 분자와 단백질의 상호작용 후 각인된 단백질과 가교제로 가교, 4) 투석을 통한 각인된 분자의 제거가 이루어집니다.

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