Composizione degli enzimi
Enzimi semplici: enzimi composti solo da residui di amminoacidi.
Enzimi legati: composti da proteine enzimatiche e da cofattori non proteici.
Proteina enzimatica: determina la specificità della reazione;
Cofattori: determinano il tipo e la natura della reazione; possono essere ioni metallici o piccoli composti organici.
Cofattori
Cofattore: legato alla proteina dell'enzima, può essere rimosso mediante dialisi o ultrafiltrazione.
Cofattore: strettamente legato alla proteina dell'enzima, non può essere rimosso mediante dialisi o ultrafiltrazione.
Il complesso formato dalla combinazione di proteina enzimatica e cofattore è chiamato oloenzima e solo l'oloenzima ha effetto catalitico.
Il centro attivo dell'enzima
Gruppi necessari all'enzima: necessari all'enzima per svolgere l'attività del gruppo.
② il centro attivo dell'enzima: nella struttura primaria è molto distante, ma nella struttura spaziale di alcuni gruppi R vicini l'uno all'altro per formare una regione speciale, la regione può legare specificamente il substrato e catalizzare il substrato per subire cambiamenti chimici.
I gruppi di mosto del centro attivo si dividono in:
Gruppi leganti: coinvolti nel legame enzima-substrato
Gruppi catalitici: catalizzano la trasformazione dei substrati in prodotti.
Gruppi obbligatori al di fuori del centro attivo: deve esserci un gruppo obbligatorio all'interno del centro attivo, ma non sempre il gruppo obbligatorio si trova nel centro attivo. Il gruppo obbligatorio fuori dal centro attivo serve a stabilizzare il centro attivo.
Differenza tra enzima e catalizzatore generale
Alta efficienza: l'effetto catalitico dell'enzima può aumentare la velocità di reazione da 10^6 a 10^12 volte, prima e dopo la reazione dell'enzima stesso non cambia, l'alta efficienza è ridurre l'energia di attivazione della reazione.
②Specificità (selettività per il substrato)
Ⅰ specificità assoluta: l'enzima è molto rigido sui requisiti del substrato, solo un substrato specifico;
Ⅱ specificità relativa: l'oggetto dell'azione non è un substrato, ma una classe di composti o legami chimici;
Specificità dello stereoisomero Ⅲ: D-, L-, cis-trans
③ Instabilità dell'attività enzimatica: le proteine sono facilmente denaturate e inattivate
④L'attività enzimatica può essere regolata e controllata: Ⅰ regolazione allosterica; Ⅱ regolazione a feedback; Ⅲ regolazione della modificazione dipendente dalla valenza; Ⅳ attivazione dello zimogeno e controllo ormonale
Dottrina dell'adattamento indotto
La superficie dell'enzima non ha una forma fissa complementare al substrato, ma forma una forma complementare solo grazie all'induzione del substrato.
Fattori che influenzano la reazione enzimatica
(1) concentrazione del substrato; (2) inibitore; (3) concentrazione dell'enzima; (4) temperatura; (5) pH; (6) attivatore.
L'effetto della concentrazione di substrato sulla velocità della reazione enzimatica:
Dottrina dei prodotti intermedi: durante la catalisi enzimatica, il centro attivo dell'enzima si combina prima con il substrato enzimatico per formare un complesso di enzima e substrato, che poi si decompone per liberare l'enzima e rilasciare i prodotti.
Equazione di Mie: V=Vmax×[S]/(Km+[S])
(1) Quando la concentrazione di substrato è molto elevata ([S]≥10×Km), l'enzima è saturo di substrato e la velocità di reazione raggiunge il massimo.
(2) Quando la velocità di reazione V=1/2Vmax, Km=[S].
Il significato del parametro cinetico Km nell'equazione di Mie★
①Km è numericamente uguale alla concentrazione di substrato corrispondente alla metà della velocità massima di reazione, ovvero, quando V=1/2Vmax, Km=[S]
②Km unità: mol/L
③ diversi enzimi hanno diversi valori di Km, che è un'importante costante fisica caratteristica degli enzimi
Lo stesso enzima ha valori di Km diversi per diversi substrati e il substrato con il Km più piccolo è detto il substrato più adatto.
⑤ Km indica il grado di affinità tra l'enzima e il substrato: più grande è il valore di Km, minore è l'affinità e minore è l'attività catalitica; più piccolo è il valore di Km, maggiore è l'affinità e maggiore è l'attività catalitica
L'effetto degli inibitori sulla velocità della reazione enzimatica
(1) Inibizione irreversibile
Gli inibitori e il gruppo attivo del centro di attività dell'enzima o alcuni dei gruppi nel suo sito sotto forma di legame covalente, causando l'inattivazione dell'enzima, i metodi fisici non possono essere eliminati.
(2) Inibizione reversibile
Ⅰ Inibizione competitiva
a. La struttura chimica dell'inibitore è simile a quella del substrato e può legarsi in modo competitivo al centro attivo dell'enzima con il substrato;
b.Quando l'inibitore si lega al centro attivo, il substrato viene escluso dal centro di reazione, con il risultato che la reazione enzimatica viene inibita;
c. L'aumento della concentrazione del substrato aumenta la capacità del substrato di competere (cioè di rilasciare l'inibizione);
d. il valore di Km aumenta e la Vmax rimane costante
II Inibizione non competitiva
Legame con un gruppo obbligatorio diverso dal centro attivo
Il valore di Km rimane invariato, mentre la Vmax diminuisce
Ⅲ inibizione anticoncorrenziale
Legame con il complesso enzima-substrato
Il valore di Km diminuisce, la Vmax diminuisce
Attivazione dello zimogeno
①Enzimogeno: precursore enzimatico inattivo
②Attivazione: modifica della struttura primaria, che causa un cambiamento conformazionale, la formazione o l'esposizione del centro attivo.
Regolazione dell'attività enzimatica
① modificazione covalente degli enzimi (regolazione della modificazione chimica): un enzima viene modificato da un altro enzima, attaccato covalentemente a un gruppo chimico, o dalla rottura di un legame covalente, rimuove un gruppo chimico, regolando così l'attività degli enzimi
Regolazione allosterica: alcune sostanze possono essere legate reversibilmente al centro attivo della molecola enzimatica corrispondente o a una parte specifica della molecola diversa dal centro attivo, in modo da modificare la conformazione del centro attivo dell'enzima, con conseguenti cambiamenti funzionali.
Isoenzima
Si riferisce alla reazione chimica catalitica è la stessa, la struttura molecolare della proteina enzimatica, le proprietà fisiche e chimiche e le proprietà immunologiche di un gruppo di enzimi diversi ② questo tipo di enzima esiste nella stessa specie di organismi o lo stesso corpo di tessuti diversi o anche lo stesso tessuto o le cellule
La tripsina come esempio di relazione tra struttura e funzione delle proteine
Poiché la tripsina è molto distante nella struttura primaria, l'enterocinasi taglia il peptide N-terminale 6, in modo che la sua conformazione primaria cambi, formando una regione speciale, cioè il centro attivo dell'enzima, la regione può legare specificamente il substrato e catalizzare il substrato per subire un cambiamento chimico, svolgendo una funzione di legame e catalitica, spiegando il cambiamento nella struttura primaria, causando un cambiamento nella conformazione, la formazione del centro attivo, in modo che la proteina triptica da inattiva diventi attiva.
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| Composto Glucoamilasi | 9032-08-0 |
| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Xilanasi | 37278-89-0 |
| Cellulasi | 9012-54-8 |
| Naringinasi | 9068-31-9 |
| β-amilasi | 9000-91-3 |
| Glucosio ossidasi | 9001-37-0 |
| alfa-amilasi | 9000-90-2 |
| Pectinasi | 9032-75-1 |
| Perossidasi | 9003-99-0 |
| Lipasi | 9001-62-1 |
| Catalasi | 9001-05-2 |
| TANNASIO | 9025-71-2 |
| Elastasi | 39445-21-1 |
| Ureasi | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-lattico deidrogenasi | 9001-60-9 |
| Deidrogenasi malato | 9001-64-3 |
| Colesterolo ossidasi | 9028-76-6 |