Composition des enzymes

Enzymes simples : enzymes composées uniquement de résidus d'acides aminés.

Enzymes liées : composées de protéines enzymatiques et de cofacteurs non protéiques.

Protéine enzymatique : détermine la spécificité de la réaction ;

Cofacteurs : déterminent le type et la nature de la réaction ; il peut s'agir d'ions métalliques ou de petits composés organiques.

 

Cofacteurs

Cofacteur : faiblement lié à la protéine de l'enzyme, peut être éliminé par dialyse ou ultrafiltration.

Cofacteur : étroitement lié à la protéine de l'enzyme, ne peut être éliminé par dialyse ou ultrafiltration.

Le complexe formé par la combinaison de la protéine enzymatique et du cofacteur est appelé holoenzyme, et seul l'holoenzyme a un effet catalytique.

 

Le centre actif de l'enzyme

①Enzyme necessary groups : nécessaire à l'enzyme pour jouer l'activité du groupe

② le centre actif de l'enzyme : la structure primaire est très éloignée, mais dans la structure spatiale de certains groupes R proches les uns des autres pour former une région spéciale, la région peut spécifiquement lier le substrat et catalyser le substrat pour qu'il subisse des changements chimiques.

Les groupes de moûts du centre actif sont divisés en

Groupes de liaison : impliqués dans la liaison enzyme-substrat

Groupes catalytiques : ils catalysent la transformation des substrats en produits.

Groupes obligatoires en dehors du centre actif : il doit y avoir un groupe obligatoire dans le centre actif, mais le groupe obligatoire ne se trouve pas toujours dans le centre actif. Le groupe obligatoire en dehors du centre actif sert à stabiliser le centre actif.

 

Différence entre enzyme et catalyseur général

① haute efficacité : l'effet catalytique de l'enzyme peut augmenter la vitesse de réaction de 10^6 à 10^12 fois, avant et après la réaction de l'enzyme elle-même ne change pas, la haute efficacité consiste à réduire l'énergie d'activation de la réaction.

②Spécificité (sélectivité pour le substrat)

Ⅰ spécificité absolue : l'enzyme est très stricte sur les exigences du substrat, seul un substrat spécifique ;

Ⅱ spécificité relative : l'objet de l'action n'est pas un substrat, mais une classe de composés ou de liaisons chimiques ;

Ⅲ spécificité des stéréo-isomères : D-, L-, cis-trans

③ Instabilité de l'activité enzymatique : les protéines sont facilement dénaturées et inactivées

④L'activité enzymatique peut être régulée et contrôlée : Ⅰ régulation allostérique ; Ⅱ régulation par rétroaction ; Ⅲ régulation par modification dépendante de la valence ; Ⅳ activation du zymogène et contrôle hormonal.

 

Doctrine de l'ajustement induit

La surface de l'enzyme n'a pas une forme fixe qui est complémentaire du substrat, mais forme une forme complémentaire uniquement en raison de l'induction du substrat.

 

Facteurs affectant la réaction enzymatique

(1) concentration du substrat ; (2) inhibiteur ; (3) concentration de l'enzyme ; (4) température ; (5) pH ; (6) activateur.

 

L'effet de la concentration du substrat sur la vitesse de la réaction enzymatique :

Doctrine des produits intermédiaires : lors d'une catalyse enzymatique, le centre actif de l'enzyme se combine d'abord avec le substrat de l'enzyme pour former un complexe composé d'une enzyme et d'un substrat, qui se décompose ensuite pour libérer l'enzyme et libérer les produits.

Équation de Mie : V=Vmax×[S]/(Km+[S])

(1) Lorsque la concentration en substrat est très élevée ([S]≥10×Km), l'enzyme est saturée en substrat et la vitesse de réaction atteint son maximum.

(2) Lorsque la vitesse de réaction V=1/2Vmax, Km=[S].

L'importance du paramètre cinétique Km dans l'équation de Mie★

①Km est numériquement égal à la concentration de substrat correspondant à la moitié de la vitesse de réaction maximale, c'est-à-dire que lorsque V=1/2Vmax, Km=[S].

Unité ②Km : mol/L

③ différentes enzymes ont des valeurs Km différentes, ce qui est une constante physique caractéristique importante des enzymes

La même enzyme a différentes valeurs de Km pour différents substrats, et le substrat ayant le plus petit Km est appelé le substrat le plus approprié.

⑤ Km indique le degré d'affinité entre l'enzyme et le substrat : plus la valeur Km est élevée, plus l'affinité est faible et plus l'activité catalytique est faible ; plus la valeur Km est faible, plus l'affinité est élevée et plus l'activité catalytique est forte.

 

L'effet des inhibiteurs sur la vitesse de la réaction enzymatique

(1) Inhibition irréversible

Les inhibiteurs et le groupe actif du centre d'activité de l'enzyme ou certains des groupes de son site sous forme de liaison covalente, provoquant l'inactivation de l'enzyme, les méthodes physiques ne peuvent pas être éliminées.

 

(2) Inhibition réversible

Ⅰ Inhibition compétitive

a. La structure chimique de l'inhibiteur est similaire à celle du substrat, qui peut se lier de manière compétitive au centre actif de l'enzyme avec le substrat ;

b.Lorsque l'inhibiteur se lie au centre actif, le substrat est exclu du centre de réaction, ce qui a pour effet d'inhiber la réaction enzymatique ;

c. L'augmentation de la concentration du substrat accroît la capacité du substrat à entrer en compétition (c'est-à-dire qu'il peut lever l'inhibition) ;

d. la valeur Km augmente et la Vmax reste constante

 

II Inhibition non compétitive

Liaison avec un groupe obligatoire autre que le centre actif

La valeur du Km reste inchangée, le Vmax diminue

 

Ⅲ inhibition anticoncurrentielle

Liaison au complexe enzyme-substrat

La valeur du Km diminue, le Vmax diminue

 

Activation du zymogène

①Enzymogène : précurseur inactif d'une enzyme

②Activation : modification de la structure primaire, entraînant un changement de conformation, la formation ou l'exposition d'un centre actif.

 

Régulation de l'activité enzymatique

① modification covalente des enzymes (régulation par modification chimique) : une enzyme est modifiée par une autre enzyme, attachée de manière covalente à un groupe chimique, ou rompant une liaison covalente, supprimant un groupe chimique, régulant ainsi l'activité des enzymes.

② régulation allostérique : certaines substances peuvent être liées de manière réversible au centre actif de la molécule enzymatique correspondante ou à une partie spécifique de la molécule autre que le centre actif, de sorte que la conformation du centre actif de l'enzyme change, ce qui entraîne des modifications fonctionnelles.

 

Isoenzyme

① se réfère à la réaction chimique catalytique qui est la même, à la structure moléculaire de la protéine de l'enzyme, aux propriétés physiques et chimiques et aux propriétés immunologiques d'un groupe d'enzymes différentes ② ce type d'enzyme existe dans la même espèce d'organismes ou dans le même corps de tissus différents ou même dans le même tissu ou les mêmes cellules.

 

La trypsine comme exemple de la relation entre la structure et la fonction des protéines

La trypsine étant très éloignée dans sa structure primaire, l'entérokinase coupe le peptide N-terminal 6, de sorte que sa conformation primaire change, formant une région spéciale, c'est-à-dire le centre actif de l'enzyme, la région peut spécifiquement lier le substrat et catalyser le substrat pour qu'il subisse un changement chimique, jouant une fonction de liaison et de catalyse, expliquant le changement dans la structure primaire, provoquant un changement dans la conformation, la formation du centre actif, de sorte que la protéine tryptique passe de l'état inactif à l'état actif.

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Composé Glucoamylase	9032-08-0
Pullulanase	9075-68-7
Xylanase	37278-89-0
Cellulase	9012-54-8
Naringinase	9068-31-9
β-Amylase	9000-91-3
Glucose oxydase	9001-37-0
alpha-amylase	9000-90-2
Pectinase	9032-75-1
Peroxydase	9003-99-0
Lipase	9001-62-1
Catalase	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elastase	39445-21-1
Uréase	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Lactique déshydrogénase	9001-60-9
Déshydrogénase malate	9001-64-3
Cholestérol oxydase	9028-76-6