酶的组成
简单酶:仅由氨基酸残基组成的酶。
结合酶:由酶蛋白和非蛋白辅助因子组成
酶蛋白:决定反应的特异性;
辅助因子:决定反应的类型和性质;可以是金属离子或小型有机化合物。
辅助因子
辅助因子:与酶蛋白松散结合,可通过透析或超滤去除。
辅助因子:与酶蛋白紧密结合,不能通过透析或超滤去除。
酶蛋白与辅因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才具有催化作用。
酶的活性中心
酶必需基团:酶发挥活性所必需的基团
酶的活性中心:在一级结构中相距很远,但在空间结构中一些R基团相互靠近形成一个特殊区域,该区域能特异性地结合底物并催化底物发生化学变化。
活动中心必须分为以下组别
结合基团:参与酶与底物的结合
催化组:催化底物转化为产物。
活动中心外的必选组:活动中心内必须有一个必选组,但必选组不一定总是在活动中心内。活动中心外的必选组起到稳定活动中心的作用。
酶与普通催化剂的区别
高效率:酶的催化作用可使反应速率提高 10^6 到 10^12 倍,反应前后酶本身没有变化,高效率就是降低反应的活化能
特异性(对底物的选择性)
绝对特异性:酶对底物的要求非常严格,只对特定底物起作用;
相对特异性:作用对象不是底物,而是一类化合物或化学键;
Ⅲ 立体异构体特异性:D-、L-、顺反式
酶活性不稳定:蛋白质容易变性和失活
酶活性可调节和控制:Ⅰ异位调节;Ⅱ反馈调节;Ⅲ价依赖修饰调节;Ⅳ酶原激活和激素控制
诱导适应理论
酶表面没有与底物互补的固定形状,只是在底物的诱导下形成互补形状。
影响酶促反应的因素
(1) 底物浓度;(2) 抑制剂;(3) 酶浓度;(4) 温度;(5) pH 值;(6) 激活剂。
底物浓度对酶反应速率的影响:
中间产物学说:酶催化时,酶的活性中心首先与酶底物结合,形成酶和底物的复合物,然后分解释放酶,释放产物
米氏方程V=Vmax×[S]/(Km+[S])
(1) 当底物浓度非常大时([S]≥10×Km),酶与底物的反应达到饱和,反应速率达到最大值。
(2) 当反应速度 V=1/2Vmax 时,Km=[S]。
米氏方程中动力学参数 Km 的意义★......
在数值上,①Km 等于最大反应速率一半所对应的底物浓度,即当 V=1/2Vmax 时,Km=[S]。
②Km 单位:摩尔/升
不同的酶有不同的 Km 值,这是酶的一个重要特征物理常数。
同一种酶对不同底物的 Km 值不同,Km 值最小的底物被称为最适合的底物。
Km 值越大,亲和力越小,催化活性越低;Km 值越小,亲和力越大,催化活性越高。
抑制剂对酶反应速率的影响
(1) 不可逆的抑制作用
抑制剂与酶活性中心的活性基团或其位点中的某些基团以共价形式结合,造成酶失活,物理方法无法消除
(2) 可逆抑制
Ⅰ 竞争性抑制
a.抑制剂的化学结构与底物相似,可与底物竞争性地结合到酶的活性中心;
b.当抑制剂与活性中心结合时,底物被排除在反应中心之外,结果酶促反应受到抑制;
c.提高底物的浓度会增强底物的竞争能力(即可以释放抑制作用);
D. Km 值升高,Vmax 保持不变
II 非竞争性抑制
与活动中心以外的强制组绑定
Km 值保持不变,Vmax 下降
反竞争抑制
与酶-底物复合物结合
Km 值下降,Vmax 下降
激活酶原
酶原:非活性酶前体
激活:一级结构变化,引起构象变化,形成或暴露活性中心
酶活性调节
酶的共价修饰(化学修饰调节):一种酶被另一种酶修饰,共价连接一个化学基团,或共价键断裂,去除一个化学基团,从而调节酶的活性
异构调节:某些物质可逆地与相应酶分子的活性中心或活性中心以外的特定部分结合,使酶的活性中心构象发生变化,从而导致功能变化
同工酶
指催化化学反应相同,酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶 ②这类酶存在于同种生物或同一机体的不同组织甚至同一组织或细胞中
以胰蛋白酶为例说明蛋白质结构与功能之间的关系
由于胰蛋白酶的一级结构相距较远,肠激酶切断N端6肽,使其一级构象发生变化,形成一个特殊区域,即酶的活性中心,该区域能特异性地结合底物,并催化底物发生化学变化,起到结合和催化的作用,说明一级结构的改变,引起构象的改变,形成活性中心,使胰蛋白由无活性变为有活性。
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