Qual é o foco da engenharia de proteínas e enzimas?

1. Engenharia de proteínas: com base no estudo da relação entre a estrutura e a função da proteína, o uso da tecnologia de engenharia genética ou da tecnologia de modificação química para transformar as proteínas existentes em novas proteínas da biotecnologia moderna.

2. Engenharia enzimática: o uso de enzimas, organelas ou função catalítica específica da célula, por meio da produção industrializada de produtos humanos em um reator apropriado ou para atingir um objetivo específico de uma ciência técnica.

3. O conteúdo principal da pesquisa de engenharia de enzimas:
1) engenharia química de enzimas
(2) engenharia de enzimas biológicas
(3) Enzimas e células imobilizadas
(4) Reatores e sensores de enzimas
5) Catálise de enzimas em fase não aquosa

4. Fusão de proteínas: recombinação de parte do gene que codifica uma proteína com outro gene de proteína, ou combinação de fragmentos de diferentes genes de proteínas para produzir novas proteínas de fusão por clonagem e expressão gênica.

5. O papel da fusão de proteínas:
1) Para isolamento e purificação de produtos de expressão;
2) Para melhorar a solubilidade dos produtos de expressão;
3) para melhorar a estabilidade da proteína.

6. Cristalografia de proteínas: a engenharia de estudos estruturais de macromoléculas biológicas usando a tecnologia de difração de raios X, uma parte importante da biologia estrutural.

8. mutação direcionada: a sequência local de nucleotídeos de um gene específico é alterada de forma direcionada por meio de clonagem molecular, que geralmente é usada para estudar a estrutura funcional de proteínas e para a modificação de proteínas-alvo.

10. Escopo de pesquisa da engenharia de enzimas:

1) Desenvolvimento e produção de vários tipos de enzimas naturais;

2) Isolamento e purificação de enzimas e técnicas de identificação;

3) Técnicas de imobilização;

4) Polinização cruzada usando outros campos da biotecnologia;

5) desenvolvimento e aplicação de reatores multienzimáticos.

11. Estabilidade e estabilização de enzimas:

(i) Causas da inativação da enzima:

(1) Alguns resíduos de aminoácidos específicos no centro ativo da enzima são modificados quimicamente, de modo que a atividade da enzima é perdida (microscópica);

(2) Influência do ambiente externo, barreiras espaciais no centro ativo da enzima, de modo que ela não possa se ligar ao substrato;

3) alterações na estrutura superior da enzima (alterações na hélice e no dobramento);

4) quebra da cadeia polipeptídica (muito forte);

(ii) Estabilização da enzima:

(1) preservação em baixa temperatura (a enzima em si não é desnaturada, não é fácil para outras enzimas degradarem a proteína-alvo);

2) Adição de sais (alta concentração de (NH4)2SO4);

3) Adição de ligantes, como coenzimas de substrato;

4) Adição de desnaturantes fortes (para proteger a estrutura primária e reavivá-la quando usada);

5) cristalização.

12. Superioridade dos microrganismos como fontes de enzimas:

1) Fácil acesso às enzimas necessárias para as enzimas;

2) acesso fácil a cepas de alto rendimento;

3) ciclo de produção curto;

4) baixo custo de produção;

5) fácil gerenciamento da produção;

6) mais maneiras de melhorar a produção de enzimas microbianas.

13. Enzima imobilizada: refere-se à enzima que existe em um determinado espaço em um estado bloqueado, que pode realizar a reação continuamente, e a enzima pode ser reciclada e reutilizada após a reação.

14. Vantagens da enzima imobilizada:

1) É extremamente fácil separar a enzima imobilizada do produto e do substrato;

2) Pode realizar reações repetidas em lote e colunas carregadas em uma reação contínua por um longo período de tempo;

3) a capacidade de aumentar a estabilidade da enzima na maioria dos casos;

4) o processo de reação da enzima pode ser rigorosamente controlado;

(5) Nenhum resíduo de enzima na solução do produto, simplificando o processo de purificação;

6) É mais adequado para a reação multienzimática do que a enzima livre;

7) O rendimento do produto pode ser aumentado e a qualidade do produto pode ser melhorada;

8) a eficiência do uso da enzima é aumentada e o custo é reduzido.

15. Desvantagens da enzima imobilizada:

1) Há uma perda da atividade da enzima quando imobilizada;

2) Aumento do custo de produção e grande investimento inicial na fábrica;

3) só pode ser usado para substratos solúveis e é mais adequado para substratos de moléculas pequenas;

4) Não é adequado para reações multienzimáticas em comparação com o bacteriófago intacto, especialmente aquelas que exigem cofatores;

5) os procedimentos de separação pelos quais as enzimas intracelulares devem passar.

16. Princípios de preparação de enzimas imobilizadas:

1) Deve-se tomar cuidado para manter a atividade catalítica e a especificidade da enzima;

2) A imobilização deve ser favorável à automação e à continuidade da produção;

(3) A enzima imobilizada deve ter a menor resistência espacial possível, de modo a não prejudicar a proximidade do carvão e do substrato, a fim de melhorar o rendimento do produto;

4) A enzima e o transportador devem ter uma força de ligação forte para que a enzima imobilizada possa ser recuperada e o armazenamento facilite o uso repetido;

(5) A enzima imobilizada deve ter estabilidade máxima, e o transportador selecionado não deve reagir quimicamente com o produto residual ou com a solução de reação;

(6) O custo da enzima imobilizada deve ser baixo, o que favorece o uso industrial.

17. Métodos de imobilização de enzimas:

(i) Método de ligação não covalente:

(1) método de cristalização: aplicável a enzimas com baixa atividade enzimática, a concentração muda após a cristalização e não há perda no uso contínuo e constante;

(2) método de decomposição: a enzima é transformada em um pó seco, que é disperso na fase insolúvel em água, mesmo que o pó seco esteja suspenso no solvente; vantagem: a recuperação é mais conveniente; desvantagem: o pó seco é fácil de absorver água, as partículas ficam maiores, a atividade é reduzida e a vitalidade da enzima em solventes orgânicos será afetada;

(3) Adsorção física: método no qual a enzima é fisicamente adsorvida em um transportador insolúvel; vantagem: o centro ativo da enzima não é facilmente destruído, menos alterações na estrutura sênior, menos perda de atividade enzimática, também adequado para células imobilizadas; desvantagem: interação fraca entre a enzima e o transportador, a enzima pode cair facilmente;

(4) Ligação ao transportador solúvel em água por meio de ligação iônica; Vantagens: operação simples, condições amenas, a estrutura sênior e o centro ativo não podem ser destruídos, também aplicável a células imobilizadas; Desvantagens: o transportador e a força de ligação da enzima são mais fracos, tampão aniônico ou catiônico, a concentração iônica da influência do maior, a enzima é mais propensa a cair do transportador;

(ii) Método de ligação química:

(1) método de ligação covalente: a enzima e a ligação covalente do transportador; método: a ativação do gene relacionado ao transportador e, em seguida, a reação de acoplamento com os genes relacionados à enzima, na ligação do transportador é relativamente forte, geralmente não serão fixadas mudanças e alterações na concentração do substrato; desvantagens: as condições de reação são mais intensas, muitas vezes levam a alterações na estrutura de alto nível, destruição do centro ativo, só se aplicam à imobilização da enzima, não são adequadas para a imobilização da célula;

(2) Método de reticulação: com o uso de reagentes multifuncionais ou bifuncionais, de modo que o método de imobilização de reticulação de enzimas e enzimas ou microrganismos e células microbianas, geralmente reduzindo a concentração do agente de reticulação e o tempo de reação para manter a atividade da enzima;

(iii) Método de incorporação:

(1) tipo de grade: a enzima ou os microrganismos incorporados em uma grade fina de gel de polímero, esse método é a imobilização de células microbianas com mais métodos; vantagens: não é necessário combinar com a reação da proteína da enzima, a taxa de recuperação da atividade da enzima é alta;

(2) tipo de microcápsula: a molécula da enzima é encapsulada em uma cápsula, a membrana de polímero é semipermeável, essa cápsula é impermeável e pode existir em alguma fase orgânica anidra.

18. Propriedades das enzimas imobilizadas:

(i) Alteração na atividade da enzima após a imobilização:

Causas:
(1) A conformação espacial da molécula da enzima muda durante a imobilização, afetando até mesmo os aminoácidos no centro ativo;

A liberdade espacial da molécula da enzima é restrita após a imobilização, o que afeta diretamente o efeito vacuolar do centro ativo sobre o substrato;

A resistência à difusão interna faz com que a aproximação das moléculas de substrato ao centro ativo seja resistida;

Quando incorporada, a enzima é envolvida por uma membrana semipermeável de polímero, e o substrato macromolecular não pode se aproximar da enzima através da membrana;

Efeito da imobilização na estabilidade da enzima:

A estabilidade térmica aumenta;

2) Maior estabilidade a vários reagentes orgânicos e reagentes enzimáticos;

(3) A estabilidade a diferentes valores de pH, a estabilidade da protease, a estabilidade de armazenamento e a estabilidade operacional têm um impacto;

(4) As razões para a maior estabilidade da enzima imobilizada: a enzima imobilizada e o transportador podem ser conectados em vários pontos, o que pode impedir que a molécula de protease se estique e se deforme; a vitalidade da enzima pode ser aliviada após a imobilização e liberada; a autodegradação da enzima pode ser inibida;

(iii) A temperatura ideal muda -- aumenta;

(iv) Alteração ideal do pH: ampliação da faixa;

(v) Alteração no Km (alteração na constante de Mie - torna-se menor, a afinidade aumenta).

19. métodos de imobilização:

1) A co-imobilização da coenzima e da enzima no mesmo transportador resulta em um sistema permanentemente livre de coenzima adicional;

2) imobilizar a coenzima diretamente na molécula da enzima.

20. imobilização de células: células que são impedidas de se movimentar livremente, ou seja, as células são física e quimicamente restringidas ou limitadas a determinados limites espaciais, mas as células ainda retêm a atividade catalítica e têm a viabilidade de serem usadas repetida e continuamente.

1. Vantagens e desvantagens da imobilização de células:

Vantagens: 1) As células imobilizadas mantêm o estado original e o ambiente natural do sistema enzimático intracelular e, portanto, são mais estáveis;

Mantém o sistema multienzimático original na célula, pois a vantagem catalítica de várias etapas é mais óbvia e não precisa de regeneração de coenzimas;

Vantagens mais óbvias para a fermentação de células proliferantes imobilizadas: alta densidade de células imobilizadas, pode proliferar, encurtar o ciclo de produção da fermentação; boa estabilidade da fermentação, pode ser repetida por um período mais longo para uso contínuo; o caldo de fermentação contém menos organismos, o que favorece o isolamento e a purificação do produto para melhorar a qualidade do produto;

Desvantagens: 1) A presença de uma variedade de enzimas na célula formará subprodutos indesejados;

A presença de membranas celulares, paredes celulares e também de transportadores pode constituir uma limitação à difusão;

3) o tamanho dos poros formados pelo transportador afeta a permeabilidade do substrato de polímero.

2. modificação química: quando a estrutura covalente de uma proteína é alterada pela inclusão ou remoção de um gene químico, chamamos esse fenômeno de modificação química.

3. Fatores que afetam a reatividade do grupo funcional das proteínas: 1) polaridade das microrregiões: 2) efeito de ligação de hidrogênio; 3) efeito eletrostático; 4) efeito de bloqueio de local.

4. Hiper-reatividade do nível funcional da proteína enzimática: refere-se a um gene da cadeia lateral da proteína e os reagentes individuais podem apresentar uma reação rápida.

5. Fatores que afetam a hiperreatividade:
1) Alteração do valor de pK da função da proteína;
2) Maior reatividade do grupo funcional da proteína;
3) Interações eletrostáticas para atrair reagentes e orientá-los adequadamente;
4) adaptação estereoquímica entre o reagente e a região da proteína próxima ao local da modificação.

6. Determinantes da reatividade do modificador:
1) adsorção seletiva;
2) Interações eletrostáticas;
3) Fatores de resistência do local;
4) fatores catalíticos:
5) polaridade da microzona (polaridade do ambiente local).

7. controle da especificidade da reação de modificação:

(i) Seleção de reagentes:

(1) Há vários casos de modificação de aminoácidos:

a. Modificação de todos os grupos amino sem modificar outros genes;

b. Modificação do grupo amino alfa por contra modificação;

c. modificação de aminoácidos com atividade catalítica; d. alteração do estado carregado e da solubilidade das proteínas, alteração do estado carregado das proteínas para escolher reagentes que possam carregar a carga máxima em condições neutras, alteração da solubilidade das proteínas, a reação é realizada em água, a escolha de reagentes químicos para a solubilidade em água; 3) determinação quantitativa do produto da reação; 4) consideração do tamanho do reagente: a escolha do tamanho do reagente é menor para facilitar a modificação e não causar grandes alterações na conformação da proteína;

Seleção das condições de reação:

As condições da reação não causarão desnaturação irreversível da proteína;

A escolha das condições de reação favorece a modificação específica das proteínas;

(iii) especificidade da reação: 1) pode usar a especificidade de alguns genes na proteína; 2) escolher um pH de reação diferente; 3) usar alguma instabilidade do produto; 4) rotulagem por afinidade; 5) rotulagem diferencial: no sistema existem moléculas de enzima, substratos e inibidores; 6) usar a diferença no estado da proteína.

8. Reagente de afinidade: também conhecido como inibidores específicos do local, o reagente atua em um gene no local em que está atuando e não interage com outros genes fora do local em que está atuando, e esse tipo de modificador é chamado de reagente de afinidade.

9. Marcação de afinidade: os reagentes de afinidade geralmente têm uma estrutura semelhante à do substrato; o sítio ativo da enzima tem um alto grau de afinidade pelo sítio ativo dos resíduos de aminoácidos que podem ser marcados covalentemente; esse tipo de modificação química da especificidade da marcação da afinidade, também conhecida como especificidade da inibição irreversível.

10. enzima imobilizada: em um determinado espaço, em um estado fechado, pode ocorrer ação contínua e, por fim, ser reciclada.

11. Como a imobilização afeta a estabilidade da enzima por meio dos três efeitos a seguir:
1) produzir barreiras espaciais;
2) Produção de restrições de difusão;
3) ligação covalente multiponto.

12. Métodos de estabilização:

(i) imobilização (ligação química, método de incorporação, etc.): 1) geração de barreiras espaciais: inibição da inativação química; 2) geração de limitações de difusão: incorporação da enzima dentro das partículas porosas, onde o substrato entra em contato com a superfície das partículas porosas antes de se difundir para o interior para interagir com a enzima, sem ser controlado pela concentração do substrato; 3) ligação covalente multiponto: A ligação da enzima de forma covalente à superfície do transportador em vários pontos, ou a ligação cruzada da enzima com um reagente bifuncional ou a redução da enzima a ser encapsulada no transportador O poro apertado pode tornar a conformação da enzima mais sólida, evitando assim que a conformação da enzima passe do estado de dobra para o estado de alongamento excessivamente.

13. Ribonuclease: É uma descrição de RNA com atividade catalítica, cuja natureza química é que o ácido ribonucleico tem a função catalítica de uma enzima, e o substrato pode ser uma molécula diferente ou algumas partes da mesma molécula de RNA.

14. Nucleases naturais: (a) nuclease do tipo cisalhamento (catalisam o corte de RNA auto e heterogêneo, endonuclease de ácido nucleico): 1) nuclease cabeça de martelo; 2) nuclease hairpin; 3) enzima do complexo proteína-RNA; (b) nuclease de splicing: incluindo o intron do grupo Ⅰ e o intron do grupo Ⅱ; para obter a auto-síntese do RNA; com a atividade de endonuclease e ligase de ácido nucleico.

15. Seleção in vitro: a partir de uma biblioteca molecular aleatória de grande capacidade construída a partir de moléculas de RNA ou DNA ordenadas aleatoriamente, na qual um número muito pequeno de moléculas com funções específicas é selecionado.

16. Aptâmero: Os fragmentos de RNA ou DNA que podem se ligar específica e eficientemente a ligantes, como substâncias orgânicas ou proteínas, são chamados de aptâmeros de RNA ou aptâmeros de DNA, respectivamente.

17. Programa de triagem de aptâmeros: 1) sintetizar quimicamente uma biblioteca de moléculas de DNA, em uma posição na cadeia molecular para introduzir uma ordem completamente aleatória ou parcialmente mutada, as extremidades da molécula são uma ordem fixa, a fim de amplificar a PCR; 2) após algumas rodadas de amplificação de PCR, transcrição in vitro para formar uma biblioteca de RNA ordenado aleatoriamente; 3) essas moléculas de RNA por meio da combinação de colunas de cromatografia de afinidade de moléculas-alvo, de acordo com a capacidade de ligação do RNA e da molécula-alvo, o tamanho será diferenciado, as moléculas de RNA com forte ligação foram finalmente eluídas; 4) moléculas de RNA eluídas após transcrição reversa, amplificação de PCR, transcrição, no próximo ciclo de triagem, após 5 a 10 ciclos, para obter a biblioteca enriquecida com moléculas-alvo com alta afinidade de moléculas de RNA.

18. Processo de triagem de nuclease: 1) transcrevendo uma sequência aleatória de RNA para construir uma biblioteca aleatória de DNA; 2) biblioteca aleatória com moléculas de atividade catalítica pode catalisar o substrato e realizar a ligação covalente; 3) o produto da reação através do imobilizado no substrato RNA 5 'final do emparelhamento complementar sequencial de colunas de afinidade de oligonucleotídeos, adsorção seletiva da biblioteca aleatória daqueles que podem catalisar as moléculas de RNA na reação de ligação; 4) Após a eluição de alto sal: transcrição reversa, amplificação de PCR, transcrição e entrada na próxima rodada de triagem; 5) No próximo ciclo de triagem, as mutações são introduzidas nas moléculas ativas em uma determinada frequência por PCR propenso a erros, o que aumenta a polisseletividade molecular da biblioteca aleatória obtida pela triagem; 6) Após várias rodadas de triagem, as moléculas de RNA com atividade catalítica são enriquecidas e as moléculas relativamente menos ativas são eliminadas.

 

 

19. Desoxirribonuclease: um fragmento catalítico de DNA de fita simples sintetizado usando técnicas de evolução molecular in vitro tem atividade catalítica e reconhecimento de estrutura eficientes.

1. Métodos de seleção in vitro: 1) sintetizar moléculas de DNA artificialmente sem transcrição e transcrição reversa e amplificá-las diretamente por PCR; 2) obter moléculas de DNA de fita simples: A amplificação por PCR é realizada anexando uma biotina ao primer e passando o produto de PCR pela coluna de afinidade de proteínas de biotina para a separação das fitas positivas e negativas; 3) introduzir íons metálicos divalentes como cofatores; 4) introduzir alguns grupos funcionais adicionais no DNA para aumentar a capacidade de reconhecimento da estrutura e de reconhecimento da estrutura das desoxirribonucleases. grupos funcionais adicionais no DNA para aumentar a afinidade estrutural e funcional.

2. Classificação das desoxirribonucleases: (desoxirribonucleases que clivam o RNA) (desoxirribonucleases que clivam o DNA) (desoxirribonucleases com atividade de quinase) (desoxirribonucleases com função de ligase) (catalisam a reação de quelação de metal ciclohexil da porfirina)

3. ácido nucleico antissenso: molécula de DNA ou RNA que se liga a uma molécula de mRNA, formando uma barreira espacial que impede sua ligação ao ribossomo e, portanto, sua tradução em uma proteína, além de degradar o mRNA.

4. Projeto racional de moléculas de enzimas: estudo de enzimas naturais ou realmente mutáveis usando vários métodos de bioquímica, cristalografia, espectroscopia etc. para obter as características moleculares da enzima. Estrutura espacial. A relação entre a estrutura e a função, bem como os resíduos de aminoácidos e outras informações, e depois usar isso como base para a modificação da enzima.

5. Projeto não racional da molécula de enzima: sem a necessidade de informações precisas sobre a estrutura da molécula de enzima, a molécula de enzima é transformada por mutação aleatória, recombinação genética, triagem em branco e outros métodos, e a enzima mutante da natureza necessária é selecionada de forma direcional.

6. Evolução dirigida de moléculas de enzimas: ou seja, a direção do desenvolvimento de moléculas de enzimas; consiste em começar a partir de uma ou mais enzimas-mãe existentes (naturais ou obtidas artificialmente), construir uma biblioteca de enzimas mutantes artificiais por meio de mutação ou recombinação de genes e, por fim, obter as enzimas evolutivas com determinadas características das principais expectativas por meio de triagem. Evolução dirigida = mutação aleatória + recombinação direta + seleção (ou triagem).

7. PCR propenso a erros: Ao usar a enzima Taq para a amplificação de PCR do gene-alvo, a frequência de mutação da enzima Taq é alterada pelo ajuste das condições da reação, como o aumento da concentração de Mg2+, a adição de íons Mn, a alteração da concentração de dNTP no sistema etc., de modo a introduzir aleatoriamente mutações no gene-alvo em uma determinada frequência para construir uma biblioteca de mutações e, em seguida, selecionar ou fazer a triagem dos mutantes necessários.

8. PCR com tendência a erros contínuos: Genes mutantes úteis obtidos a partir de uma amplificação de PCR como modelos para a próxima amplificação de PCR e realização de mutagênese aleatória contínua e repetidamente, de modo que as pequenas mutações após cada vez se acumulem e produzam mutações intencionais importantes.

9. Reorganização do DNA: Combinar as mutações positivas obtidas em diferentes genes para formar um novo conjunto de genes mutantes, também conhecido como PCR sexual.

10. Operação de reorganização do DNA: Os fragmentos de DNA isolados do pool de genes de mutação positiva são cortados aleatoriamente pela desoxirribonuclease Ⅰ para obter fragmentos aleatórios, após vários ciclos de PCR sem primers, no processo do ciclo de PCR, os fragmentos aleatórios são usados como modelos e primers uns dos outros para amplificação, até que os genes completos sejam obtidos, o que leva à recombinação entre fragmentos de diferentes genes e à recombinação de mutações intencionais nos pais. Realizar a recombinação.

Tópicos de mineração e modificação de componentes biológicos baseados em IA (20 a 22 de setembro \ Jinan)

11. Método de extensão escalonada: Na reação de PCR, o recozimento e a extensão convencionais são combinados em uma única etapa e seu tempo de reação é bastante reduzido, de modo que apenas uma cadeia nascente muito curta possa ser sintetizada. A cadeia nascente desnaturada é então usada como um primer para se unir a diferentes modelos que estão simultaneamente presentes no sistema, enquanto a extensão continua. Esse processo é repetido até que um fragmento de gene de comprimento total seja produzido, o que resulta em moléculas de DNA nascente espaçadas contendo diferentes sequências de modelo. Essas moléculas de DNA nascentes contêm um grande número de combinações de mutações que facilitarão a geração de novas propriedades enzimáticas.

12. Biblioteca de genes: o DNA genômico de um organismo com endonuclease de restrição parcialmente digerido, a seção da enzima será inserida nas moléculas de DNA transportadoras, todas as moléculas transportadoras inseridas nos fragmentos de DNA genômico da coleção de moléculas transportadoras conterão todo o genoma desse organismo, o que também constitui a biblioteca de genes do organismo.

13. Representatividade da biblioteca: refere-se ao fato de as moléculas de DNA contidas na biblioteca poderem refletir completamente todas as possíveis mudanças e alterações dos genes exógenos, o que é o indicador mais importante da qualidade da biblioteca. É o indicador mais importante da qualidade da biblioteca. O indicador da representatividade da biblioteca é a capacidade da biblioteca.

14. Capacidade da biblioteca: refere-se ao número de clones recombinantes independentes contidos na biblioteca de mutação original construída.

15. Vetores para construção de biblioteca de mutação: (sistema de vetor de fago λ) (sistema de vetor de plasmídeo) (sistema de vetor de expressão de célula de mamífero).

16. Imitação de enzimas: também conhecida como enzima artificial ou modelo de enzima, é uma ciência aplicada que imita a forma e o tamanho do local ativo da enzima, seu microambiente e outras características estruturais, bem como o mecanismo de ação e a estereoquímica da enzima em nível molecular.

17. O (grupo catalítico) e o (substrato) do modelo de enzima devem ter características estereoquímicas que combinem entre si, o que é muito importante para a formação de uma boa especificidade de reação e potência catalítica.

18. Química "sujeito-convidado": O campo da química no qual o sujeito (enzima) e o convidado (substrato) formam complexos estáveis por meio de ligantes e outras ligações secundárias é chamado de química "sujeito-convidado".

19. Classificação das enzimas simuladas: (a) de acordo com o tipo: 1) modelos de enzimas simples; 2) modelos de enzimas mecanicistas; 3) compostos sintéticos simples semelhantes a enzimas; (b) de acordo com as propriedades: 1) modelos de enzimas sujeito-convidado; 2) modelos de enzimas micelares; 3) peptidases; 4) enzimas semissintéticas; 5) enzimas com impressão molecular; 6) enzimas de anticorpos.

20. Anticorpo enzimático: o produto da alta seletividade do anticorpo e da alta eficiência da capacidade catalítica da enzima, a essência é uma classe de imunoglobulina com capacidade catalítica, também conhecida como anticorpo catalítico, a especificidade excede a velocidade catalítica da especificidade da reação da enzima, e alguns deles também podem atingir a velocidade catalítica da enzima.

21. Impressão molecular: o processo de preparação de um polímero que é seletivo para um composto, o composto é chamado de molécula impressa, também chamada de molécula modelo.

22. Princípio do imprinting molecular (método de preparação do imprinting molecular): 1) selecionar o monômero funcional da molécula impressa, de modo que os dois tenham uma reação complementar; 2) na molécula impressa - complexos de monômeros em torno da reação de polimerização; 3) remover a molécula impressa do polímero por extração; 4) a formação de um polímero retido dentro da molécula impressa com exatamente o mesmo formato e tamanho da cavidade, o polímero pode ser altamente seletivo para se ligar às moléculas impressas com alta seletividade.

23. Tipos de impressão molecular de superfície: 1) impressão molecular na superfície de materiais inorgânicos como transportadores; 2) modificação da superfície de materiais sólidos; 3) impressão da superfície de proteínas.

24. Bioimpressão: um tipo de impressão molecular, refere-se aos materiais biológicos naturais (como proteínas e sacarídeos) como o esqueleto, no qual a impressão molecular e o processo de geração das moléculas impressas com reconhecimento específico da cavidade.

25. Princípio da bioimpressão: a flexibilidade da conformação das biomoléculas é cancelada na fase orgânica anidra, e suas conformações são fixas; portanto, as alterações conformacionais produzidas pela interação entre a molécula modelo e a biomolécula na solução aquosa só podem ser preservadas quando são movidas para a fase orgânica anidra.

26. Conversão de proteínas em enzimas semissintéticas por bioimpressão: 1) Desnaturação parcial da proteína para perturbar a conformação da proteína inicial; 2) Adição da molécula impressa de modo que a molécula impressa fique totalmente ligada à proteína parcialmente deformada; 3) Após a interação da molécula impressa com a proteína, ligação cruzada da proteína impressa com agente de ligação cruzada; 4) Remoção da molécula impressa por diálise.

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Lipase	9001-62-1
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Elastase	39445-21-1
Urease	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Láctico desidrogenase	9001-60-9
Malato desidrogenase	9001-64-3
Colesterol oxidase	9028-76-6