Quels sont les facteurs qui influencent l'efficacité de l'utilisation des enzymes et leur application dans l'industrie alimentaire ?
Les gens accordent de plus en plus d'attention à la sécurité alimentaire, à la nutrition, à la santé et à la saveur. La nourriture n'est plus seulement une nécessité de base pour assurer la survie de l'homme, mais l'industrie alimentaire se développe dans le sens d'une alimentation plus sûre, plus nutritive et plus délicieuse. Dans la poursuite d'une vie verte à faible émission de carbone, la préparation enzymatique à haute efficacité, sûre, sans effets secondaires toxiques et à faible impact sur l'environnement et d'autres caractéristiques, pénètre dans tous les aspects de notre vie. Le pain que nous mangeons, le pain cuit à la vapeur, les jus de fruits, les boissons, les assaisonnements pour sautés, les documents papier peuvent être utilisés dans les préparations enzymatiques.
L'enzyme, en tant que catalyseur biologique très efficace, présente des avantages uniques par rapport aux agents chimiques traditionnels et est de plus en plus largement utilisée dans l'industrie alimentaire. À l'heure actuelle, l'industrie des enzymes est devenue l'une des industries émergentes les plus prometteuses en Chine. Il est donc très important de reconnaître la nature chimique de la préparation enzymatique afin de pouvoir l'utiliser de manière raisonnable et correcte. Nous présentons brièvement plusieurs facteurs affectant l'effet catalytique des préparations enzymatiques.
01 Facteurs influençant l'utilisation de la préparation enzymatique
I. Influence de la valeur du PH
Chaque type d'enzyme ne fait preuve d'une grande vitalité que dans une plage de pH spécifique, qui est la valeur de pH optimale pour l'action enzymatique. D'une manière générale, l'enzyme est plus stable à la valeur pH optimale, de sorte que la valeur pH de l'action enzymatique est également sa valeur pH stable. Si le pH de la réaction enzymatique est trop élevé ou trop bas, l'enzyme sera endommagée de manière irréversible et sa stabilité et sa vitalité seront diminuées, voire inactivées. Les différentes enzymes ont des plages de pH optimales différentes, notamment acide, neutre et alcaline. Par exemple, en fonction du pH optimal de l'action de la protéase, on distingue souvent la protéase acide, la protéase neutre et la protéase alcaline. Le pH de l'action enzymatique est également un paramètre mesuré dans certaines conditions. Selon la température ou le substrat, le pH optimal de l'action enzymatique est différent ; plus la température est élevée, plus la plage de pH stable de l'action enzymatique est étroite. Par conséquent, dans le processus de réaction catalysée par une enzyme, la valeur du pH de la réaction doit être strictement contrôlée.
Influence de la température
Dans certaines conditions, chaque enzyme a une température optimale, à laquelle l'activité de l'enzyme est la plus élevée, l'effet est le meilleur, et l'enzyme est plus stable, la vitesse de la réaction catalysée par l'enzyme augmente et la perte d'activité de l'enzyme atteint l'équilibre de la dénaturation thermique, et cette température est la température optimale de l'action de l'enzyme. Chaque enzyme possède une température stable à laquelle l'enzyme est stable, et l'enzyme est stable à un certain temps, pH et concentration d'enzyme, sans diminution d'activité ou avec une diminution très faible, et cette température est la température stable de l'enzyme. Au-dessus de la température stable d'action, l'enzyme sera fortement inactivée. Cette sensibilité thermique de l'enzyme peut être exprimée par la température critique d'échec Tc, qui correspond à la température à laquelle l'enzyme perd la moitié de sa vigueur en 1 heure. Par conséquent, en général, seule la plage de température efficace de l'enzyme permet d'effectuer une action catalytique efficace, la température augmente tous les 10 ℃, la vitesse de réaction de l'enzyme augmente de 1 à 2 fois. L'effet de la température sur l'action de l'enzyme est également lié au temps de sa chaleur, le temps de réaction est prolongé, la température optimale de l'enzyme sera réduite. En outre, la concentration en substrat de la réaction enzymatique, le type de tampon, l'activateur et la pureté de l'enzyme et d'autres facteurs entraîneront également des changements de la température optimale et de la température de stabilisation de l'enzyme.
Troisièmement, l'effet de la concentration de l'enzyme et du substrat
La concentration en substrat est le principal facteur qui détermine la vitesse de la réaction catalysée par l'enzyme, dans certaines conditions de température, de pH et de concentration en enzyme. Lorsque la concentration en substrat est très faible, la vitesse de réaction catalytique de l'enzyme s'accélère rapidement avec l'augmentation de la concentration en substrat, et les deux sont proportionnelles. Lorsque la concentration en substrat augmente, la vitesse de réaction ralentit et n'augmente plus proportionnellement. La relation entre la concentration en substrat et la vitesse de la réaction catalysée par l'enzyme peut généralement être exprimée par l'équation de Mie. Parfois, la concentration en substrat est très élevée, mais la vitesse de réaction de l'enzyme diminue également en raison de l'inhibition du substrat causée par l'enzyme. Lorsque la concentration de substrat dépasse largement la concentration d'enzyme, la vitesse de réaction catalysée par l'enzyme est généralement proportionnelle à la concentration d'enzyme. En outre, si la concentration en enzyme est trop faible, l'enzyme est parfois défaillante, ce qui empêche la réaction de se dérouler. Dans les réactions enzymatiques effectuées dans la transformation des aliments, la quantité d'enzyme est généralement bien inférieure à la quantité de substrat, mais il faut également tenir compte du coût des facteurs enzymatiques.
Quatrièmement, l'influence des inhibiteurs
De nombreuses substances peuvent affaiblir, inhiber ou même détruire le rôle de l'enzyme, ces substances sont appelées inhibiteurs d'enzymes. Il s'agit notamment des ions de métaux lourds (Fe3+, Cu2+, Hg+, Pb+, etc.), du monoxyde de carbone, du sulfure d'hydrogène, des cations organiques, de l'éthylènediamine et de l'acide tétraacétique. En production réelle, comprendre et éviter l'impact des inhibiteurs sur la catalyse enzymatique.
Cinquièmement, l'effet de l'activateur
De nombreuses substances ont pour rôle de protéger et d'augmenter l'activité enzymatique, ou de transformer une protéine enzymatique inactive en une enzyme active ; ces substances sont collectivement appelées activateurs enzymatiques. Les activateurs peuvent être divisés en trois catégories : la première catégorie est celle des ions inorganiques, tels que Na +, K +, Ca2 +, Mg2 +, Cu2 +, Co2 +, Zn2 + et autres cations, ainsi que Cl -, NO3 -, PO43 -, SO42 - et autres anions. La deuxième catégorie est celle des substances organiques à petites molécules, principalement les vitamines B et leurs dérivés. La troisième catégorie est celle des substances macromoléculaires ayant des propriétés protéiques. L'effet de l'activateur sur la vitesse de la réaction catalysée par l'enzyme est similaire à celui de la concentration du substrat, mais il est rarement utilisé dans la production pratique.
Sixièmement, l'influence de l'environnement de préservation
Les préparations enzymatiques dans un environnement à basse température sont dormantes, pour permettre la conservation à long terme de l'enzyme sans perte d'activité, dans 10 ℃ de préservation de la perte d'activité enzymatique de 5-10% / 6 mois, à température ambiante de préservation de la perte d'activité enzymatique de 10-15% / 6 mois. La clé réside donc dans un environnement sec et à basse température. La chaleur et la lumière peuvent facilement rendre l'enzyme inactive. La préparation enzymatique doit donc être conservée dans un endroit fermé, à basse température et à l'abri de la lumière. En outre, plus la teneur en humidité de la préparation enzymatique est élevée, plus il est facile de l'inactiver, de sorte que la préparation enzymatique en poudre est facile à stocker et à transporter. En outre, certains ions métalliques peuvent également provoquer l'inactivation de l'enzyme ou inhiber la vitalité de l'enzyme ; il convient donc d'éviter de choisir des ions métalliques dans le récipient afin de préserver la préparation enzymatique.
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Application de diverses préparations enzymatiques dans l'alimentation
I. Cellulase
Aperçu de la cellulase
La cellulase est un terme général désignant un groupe d'enzymes capables d'hydrolyser la cellulose en glucose. La source de cellulase est très large, outre les champignons, une variété de protozoaires, d'ascaris, de mollusques, de vers de terre, de crustacés, d'insectes, d'algues, de champignons, de bactéries et d'actinomycètes peuvent produire de la cellulase.
Application de la cellulase
01 Application à la production de bière
Dans le processus de production de la bière, après l'utilisation de la cellulase, l'amidon et la cellulose peuvent être convertis en sucre, puis, par la décomposition de la levure, en alcool. Le taux d'alcool peut être augmenté de 3% à 5%, le taux d'utilisation de l'amidon et de la cellulose pouvant aller jusqu'à 90%.
En utilisant la cellulase pour hydrolyser la lie de bière, la solution enzymatique et le résidu peuvent être utilisés séparément, ce qui peut améliorer considérablement les avantages économiques et environnementaux de la lie de bière.
02 Application du brassage de la sauce soja
La sauce soja est un produit issu de l'hydrolyse de la protéase des graines de soja. Le brassage de la sauce soja utilise principalement des enzymes telles que la protéase et l'amylase pour hydrolyser enzymatiquement les matières premières. Si la cellulase est utilisée à nouveau, elle peut dilater, ramollir et détruire la membrane cellulaire du soja et d'autres matières premières, de sorte que les protéines et les hydrates de carbone contenus dans les cellules peuvent être libérés, ce qui peut raccourcir le temps de brassage, augmenter le rendement, améliorer la qualité du produit et augmenter la teneur du produit en acides aminés et en sucres réducteurs.
03Application de la transformation des fruits et légumes
Dans le processus de traitement des fruits et légumes, afin de ramollir et d'étendre le tissu végétal, on utilise généralement le chauffage et la vapeur, le traitement acide et alcalin et d'autres méthodes, ce qui entraîne la perte de la saveur et des vitamines du fruit et du légume. Le traitement des fruits et légumes à l'aide de la cellulase permet d'éviter les inconvénients susmentionnés et, dans le même temps, de ramollir et de gonfler les tissus végétaux, améliorant ainsi leur digestibilité et leur goût.
04 Application de la transformation du thé
Le processus de production traditionnel du thé instantané consiste à utiliser de l'eau bouillante pour tremper le thé afin d'extraire les ingrédients actifs dans les cellules du thé, tels que les acides aminés, le sucre, la caféine, les saponines, les polyphénols du thé, les composants de l'arôme du thé et les pigments, etc. Si la cellulase est utilisée pour traiter correctement les feuilles de thé en premier lieu, elle peut non seulement réduire la température de production de l'enzyme d'immobilisation, raccourcir le temps d'extraction, améliorer le goût du thé instantané, mais aussi améliorer le rendement.
05 applications de transformation des cultures oléagineuses
La cellulase joue également un rôle très important dans le traitement des cultures oléagineuses. Traditionnellement, la méthode de pressage ou de solvant organique est utilisée pour produire des produits oléagineux, ce qui se traduit par une qualité de produit médiocre, un faible rendement, une longue durée d'opération et, en même temps, des résidus inévitables de solvant organique.
L'utilisation du traitement enzymatique au lieu de la méthode des solvants organiques peut, d'une part, améliorer le rendement et la qualité de l'huile ; d'autre part, le contrôle des conditions de réaction enzymatique, de sorte que la production et le traitement dans des conditions plus douces, permet d'éviter l'impact des conditions violentes sur la qualité du produit. Par conséquent, l'utilisation de la technologie enzymatique dans le domaine de la transformation des produits agricoles peut non seulement améliorer le rendement du produit principal, mais aussi réduire la production de sous-produits et le coût de l'élimination des déchets.
Lipase
Vue d'ensemble de la lipase
La lipase est une sorte de triacylglycérol acyl hydrolase, qui peut catalyser la décomposition du triglycéride en di-glycéride, mono-glycéride, glycérol et acide gras, et c'est un type spécial d'hydrolase à liaison ester. La lipase prend l'acide aminé comme unité constitutive de base, et il n'y a qu'une seule chaîne polypeptidique, et l'activité catalytique n'est déterminée que par la structure de la protéine. Les lipases sont présentes chez les animaux, les plantes et les micro-organismes.
En tant que catalyseur biologique, la lipase présente les avantages communs des catalyseurs généraux, à savoir une grande efficacité, une grande sélectivité et des conditions de réaction douces. Il s'agit également d'un catalyseur vert, qui revêt une grande importance pour le développement scientifique de la biochimie, de l'alimentation et d'autres domaines de la vie et de la production.
Application de la lipase dans la transformation alimentaire des nouilles
Le goût des nouilles est principalement lié aux protéines, à l'amidon et aux matières grasses de la farine de blé, notamment par l'orientation des protéines et la formation d'une structure maillée pour produire de l'élasticité et augmenter la viscoélasticité des nouilles. Dans la transformation des nouilles, le pétrissage et la pression dans plusieurs directions le long de la direction de calandrage à la main ou le calandrage pendant une longue période le long d'une seule direction par des moyens mécaniques augmentent l'élasticité des nouilles et améliorent la qualité des nouilles, mais l'utilisation des deux méthodes susmentionnées prend relativement beaucoup de temps.
Dans la production de pâtes, l'eau dans laquelle la lipase est dissoute peut être ajoutée directement à la farine, puis laissée à température ambiante pendant un certain temps pour le calandrage. Par rapport à l'ajout de protéines, de polysaccharides et d'autres améliorants de la farine, l'ajout de lipase permet d'améliorer considérablement la qualité du produit, notamment en ce qui concerne les aspects suivants : augmentation et maintien de l'élasticité, amélioration du rendement, amélioration de la croûte.
Application de la lipase dans l'industrie des huiles et des graisses
01Hydrolyse enzymatique des graisses et des huiles
La réaction de génération d'acide gras et de glycérol en combinant l'huile et l'eau sous l'action d'un catalyseur est appelée réaction d'hydrolyse des graisses, largement utilisée dans l'industrie des acides gras et du savon. La réaction traditionnelle d'hydrolyse de l'huile et de la graisse utilise des acides inorganiques, des alcalis, des oxydes métalliques et d'autres produits chimiques comme catalyseurs, ce qui nécessite une température élevée, une pression moyenne et élevée, des équipements de longue durée et résistants à la corrosion, et son coût est élevé, la consommation d'énergie est élevée, la sécurité de l'opération est faible, et la couleur de l'acide gras produit est foncée ou une thermo-polymérisation se produit. L'hydrolyse enzymatique, qui utilise des enzymes biologiques comme catalyseurs, peut en revanche surmonter les inconvénients susmentionnés et être sélective, ce qui permet de réduire les réactions secondaires et d'améliorer la qualité et le rendement des acides gras cibles.
02Transestérification enzymatique
La réaction dans laquelle un ester est mélangé à un autre acide gras, à un alcool ou à un ester et qui s'accompagne d'un échange d'acyle pour produire un nouvel ester est appelée réaction d'échange d'ester. Les réactions d'échange ester-acide et d'échange ester-ester peuvent notamment modifier la composition en acides gras et en glycérides des graisses et des huiles, modifiant ainsi les propriétés des graisses et des huiles, ce qui constitue un moyen important couramment utilisé par l'industrie des graisses et des huiles pour la modification des graisses et des huiles.
Le processus traditionnel d'échange d'esters adopte la méthode chimique, et les catalyseurs couramment utilisés sont le métal de sodium ou l'hydroxyde de sodium, l'acide inorganique, etc. Bien qu'il puisse améliorer la propriété migratoire des groupes sous-acyle des triglycérides, il entraînera le caractère aléatoire de l'échange et de la distribution des groupes acyle dans le système de réaction, ce qui conduira à l'augmentation des sous-produits. Si une lipase non spécifique est utilisée pour catalyser la transestérification des triglycérides, on obtient des résultats similaires à ceux de la méthode chimique de transestérification.
Toutefois, si la lipase 1,3-directionnelle est utilisée comme catalyseur, la migration et l'échange de groupes acyles sont limités à la position 1 et à la position 3, de sorte que des produits cibles spécifiques qui ne peuvent être obtenus par transestérification chimique peuvent être produits, ce qui constitue précisément l'attrait unique de la méthode de transestérification enzymatique.
Pectinase
Aperçu de la pectinase
La pectinase est un terme général désignant une variété d'enzymes capables de décomposer les substances pectinées. Poondla et al. ont souligné que la pectinase a pour effet de dégrader la pectine de la paroi cellulaire et qu'elle est largement utilisée dans la transformation des fruits et dans l'industrie alimentaire.
La pectinase dans l'industrie alimentaire
01Clarification du jus
La plupart des jus de fruits utilisés dans les boissons, à l'exception des jus d'agrumes, sont généralement clarifiés au cours du traitement afin d'éviter la turbidité et la sédimentation dans le produit final.
L'essence de la clarification de la pectinase se compose de deux parties : l'hydrolyse enzymatique de la pectine et la floculation électrostatique non enzymatique. Lorsque la pectine du jus est partiellement hydrolysée sous l'action de la pectinase, les particules de protéines chargées positivement sont exposées et d'autres particules chargées négativement entrent en collision, ce qui entraîne une floculation, une floculation dans le processus de décantation, une adsorption, un enchevêtrement d'autres particules en suspension dans le jus, qui peuvent être éliminées par centrifugation ou filtration, de manière à atteindre l'objectif de la clarification.
02 Améliorer le rendement des jus de fruits et de légumes
Les parois cellulaires des fruits et légumes contiennent un grand nombre de pectine, de cellulose, d'amidon, de protéines et d'autres substances. Après le broyage, la pulpe est très visqueuse, ce qui rend le pressage du jus très difficile et le rendement en jus faible ; la technologie enzymatique permet de remédier à ces inconvénients. La pectinase est généralement utilisée pour accélérer l'extraction du jus et des arômes et pour éliminer la pectine. La pectinase peut non seulement catalyser la dépolymérisation de la pectine, réduire efficacement la viscosité, améliorer les performances de pressage, augmenter le rendement en jus et la teneur en solides solubles, mais aussi augmenter les composants aromatiques du jus, réduire la production de résidus, et favoriser les procédures de traitement ultérieures.
03Améliorer la qualité du vin
L'utilisation de la pectinase dans l'industrie vinicole permet d'augmenter l'extraction des pigments naturels, d'améliorer la couleur et la saveur du vin, d'accroître l'arôme du vin et de produire du vin mousseux, ce qui joue un rôle important dans l'amélioration de la qualité du vin.
IV. Protéase
Aperçu des protéases
La protéase est une préparation enzymatique industrielle importante qui peut catalyser l'hydrolyse des protéines et des polypeptides. Elle est largement présente dans les fruits, les tiges et les feuilles des plantes, les organes des animaux et les micro-organismes.
Dans la transformation des aliments, il existe trois sources différentes d'enzymes qui catalysent la dégradation des protéines alimentaires : les protéases endogènes, les protéases sécrétées par les micro-organismes et les préparations de protéases ajoutées artificiellement. Parmi les applications les plus importantes des protéases dans la transformation des aliments, on peut citer les réactions d'hydrolyse des protéines, les réactions de transprotéinisation et les réactions de réticulation.
Applications dans l'industrie de la viande
Dans la transformation de la viande, la viande des animaux âgés devient rugueuse et dure après ébullition, et le goût des produits obtenus est très médiocre. L'utilisation de protéases permet d'attendrir cette viande.
Au cours du processus d'attendrissement, la protéase pénètre dans le tissu intermusculaire avec la solution, décompose les protéines du tissu conjonctif intermusculaire et les fibres de collagène, détruit leur structure moléculaire et rend la qualité de la viande douce, appétissante, juteuse et facile à mâcher.
Dans le même temps, la protéase peut également agir sur les fibres musculaires, en clivant une partie de la combinaison myocytaire des protéines, de sorte que la viande des acides aminés hydrosolubles et du calcium hydrosoluble, du phosphore, du zinc, du cuivre, du fer augmente considérablement, de sorte que la saveur et la fraîcheur de la viande s'améliorent de manière efficace. La viande traitée aux enzymes peut encore conserver une fraîcheur de premier ordre et normaliser le pH et les indices sensoriels.
Application dans la farine
La protéase est une sorte de protéase neutre, son pH optimal est de 5,5~7,5, et sa température optimale est d'environ 65℃. La protéase peut hydrolyser la protéine du gluten, couper la liaison peptidique de la molécule de protéine, affaiblir le gluten, rendre la pâte molle, améliorer la viscoélasticité, l'extensibilité, la fluidité et d'autres propriétés de la pâte, afin d'améliorer ses propriétés mécaniques et la qualité de la cuisson, qui est principalement utilisée dans les biscuits et la farine spéciale pour le pain.
03Perspectives d'applications futures de diverses préparations enzymatiques
Les enzymes ont été largement utilisées dans l'industrie alimentaire. On peut s'attendre à ce que le développement rapide de la biotechnologie elle-même, en particulier l'application de la technologie du génie génétique, augmente considérablement la variété des préparations enzymatiques pouvant être utilisées dans l'alimentation.
D'une part, les exigences de la population en matière de variétés et de qualité des aliments continuent de s'améliorer, l'application des enzymes progressera considérablement, et l'utilisation des enzymes pour produire des aliments fonctionnels ayant des effets sur la santé constituera un domaine de recherche important.
D'autre part, les attentes de la population en matière de sécurité alimentaire sont de plus en plus élevées, ce qui ouvre de nouvelles perspectives pour l'application de la technologie enzymatique à l'analyse des denrées alimentaires et devrait connaître de nouveaux développements à l'avenir.
À l'heure actuelle, les préparations enzymatiques à haute activité utilisées dans le domaine de la transformation des aliments sont généralement peu coûteuses et leur promotion a été limitée dans une certaine mesure. L'utilisation à long terme ou le recyclage des préparations enzymatiques représentées par des enzymes immobilisées est également un moyen de réduire le coût des préparations enzymatiques.
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| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Xylanase | 37278-89-0 |
| Cellulase | 9012-54-8 |
| Naringinase | 9068-31-9 |
| β-Amylase | 9000-91-3 |
| Glucose oxydase | 9001-37-0 |
| alpha-amylase | 9000-90-2 |
| Pectinase | 9032-75-1 |
| Peroxydase | 9003-99-0 |
| Lipase | 9001-62-1 |
| Catalase | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elastase | 39445-21-1 |
| Uréase | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-Lactique déshydrogénase | 9001-60-9 |
| Déshydrogénase malate | 9001-64-3 |
| Cholestérol oxydase | 9028-76-6 |