Quels sont les facteurs qui influencent l'efficacité des préparations enzymatiques ?
Dans le cadre de la recherche d'un mode de vie écologique et à faible émission de carbone, les préparations enzymatiques ont pénétré tous les aspects de notre vie en raison de leurs caractéristiques de haute efficacité, de sécurité, d'absence d'effets secondaires toxiques et de faible impact sur l'environnement. Par exemple, les préparations enzymatiques peuvent être utilisées dans le pain et les brioches que nous mangeons, les jus de fruits et les boissons que nous buvons, les assaisonnements que nous utilisons pour les sautés et les documents papier que nous utilisons.
Il est donc important de comprendre la nature chimique des préparations enzymatiques pour pouvoir les utiliser correctement.
1. L'influence du pH
Chaque enzyme ne présente une activité élevée que dans une plage de pH spécifique, et cette valeur de pH est le pH optimal pour l'action enzymatique. D'une manière générale, les enzymes sont plus stables au pH optimal, de sorte que le pH d'action des enzymes est également le pH auquel elles sont stables. Si le pH de la réaction enzymatique est trop élevé ou trop bas, l'enzyme subit des dommages irréversibles, sa stabilité et son activité diminuent et elle peut même devenir inactive. La plage de pH optimale des différentes enzymes est différente et peut être acide, neutre ou alcaline. Par exemple, en fonction du pH optimal pour l'action des protéases, celles-ci sont souvent divisées en protéases acides, protéases neutres et protéases alcalines. Le pH d'action d'une enzyme est également un paramètre mesuré dans certaines conditions. Le pH optimal pour l'action de l'enzyme varie en fonction de la température ou du substrat. Plus la température est élevée, plus la plage de pH stable pour l'action enzymatique est étroite. Par conséquent, le pH de la réaction doit être strictement contrôlé au cours de la réaction catalytique enzymatique.
2. L'effet de la température
Dans certaines conditions, chaque enzyme a une température optimale d'action. À cette température, l'enzyme a l'activité la plus élevée, le meilleur effet et est relativement stable. La vitesse de la réaction catalysée par l'enzyme augmente et la perte d'activité de l'enzyme due à la dénaturation par la chaleur atteint un équilibre. Cette température est la température optimale pour l'action de l'enzyme. Chaque enzyme a une température active et stable. À cette température, dans certaines conditions de temps, de pH et de concentration enzymatique, l'enzyme est relativement stable et ne perd pas ou très rarement son activité. Cette température est la température stable de l'enzyme. Si l'enzyme est utilisée au-dessus de la température stable, elle devient rapidement inactive. Cette sensibilité thermique de l'enzyme peut être exprimée par la température critique de perte Tc, qui désigne la température à laquelle l'enzyme perd la moitié de son activité en 1 heure. Par conséquent, d'une manière générale, une enzyme ne peut catalyser efficacement qu'à l'intérieur de sa plage de température effective. Pour chaque augmentation de 10°C de la température, la vitesse de réaction de l'enzyme est multipliée par 1 à 2. L'effet de la température sur l'action d'une enzyme est également lié au temps d'exposition à la chaleur. Lorsque le temps de réaction augmente, la température optimale pour l'enzyme diminue. En outre, des facteurs tels que la concentration en substrat de la réaction enzymatique, le type de tampon, l'activateur et la pureté de l'enzyme peuvent également modifier la température optimale et la stabilité de l'enzyme.
3. L'influence de la concentration de l'enzyme et de la concentration du substrat
La concentration en substrat est le principal facteur déterminant la vitesse de la réaction catalytique d'une enzyme, pour une température, un pH et une concentration en enzyme donnés. Lorsque la concentration en substrat est très faible, la vitesse de la réaction catalytique de l'enzyme augmente rapidement avec la concentration en substrat et les deux sont directement proportionnelles. Lorsque la concentration en substrat augmente, la vitesse de réaction ralentit et n'augmente plus de manière directement proportionnelle. La relation entre la concentration en substrat et la vitesse de la réaction catalytique d'une enzyme peut généralement être exprimée à l'aide de l'équation de Michaelis-Menten. Parfois, lorsque la concentration en substrat est très élevée, la vitesse de réaction de l'enzyme peut diminuer en raison de l'inhibition du substrat. Lorsque la concentration de substrat dépasse largement la concentration d'enzyme, la vitesse de réaction catalytique de l'enzyme est généralement proportionnelle à la concentration d'enzyme. En outre, si la concentration en enzyme est trop faible, l'enzyme peut parfois devenir inactive, ce qui empêche la réaction de se dérouler. Dans les réactions enzymatiques réalisées dans l'industrie alimentaire, la quantité d'enzyme utilisée est généralement très inférieure à la quantité de substrat, et le coût de l'enzyme doit également être pris en compte.
4. L'effet des inhibiteurs
De nombreuses substances peuvent affaiblir, inhiber ou même détruire l'action des enzymes. Ces substances sont appelées inhibiteurs d'enzymes. Les exemples incluent les ions de métaux lourds (Fe3+, Cu2+, Hg+, Pb+, etc.), le monoxyde de carbone, le sulfure d'hydrogène, les cations organiques, l'éthylènediamine et l'acide tétraacétique. Dans la production réelle, il est important de comprendre et d'éviter les effets des inhibiteurs sur la catalyse enzymatique.
5. L'effet des activateurs
De nombreuses substances ont pour effet de protéger et d'augmenter l'activité enzymatique ou de favoriser la conversion de protéines enzymatiques inactives en enzymes actives. Ces substances sont appelées collectivement activateurs enzymatiques. Les activateurs peuvent être divisés en trois catégories : la première catégorie est celle des ions inorganiques, tels que les cations comme Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Cu2+, Co2+ et Zn2+, et les anions comme Cl-, NO3-, PO43- et SO42-. Le deuxième type est la matière organique avec de petites molécules, principalement les vitamines B et leurs dérivés. Le troisième type est constitué de substances à haut poids moléculaire ayant des propriétés protéiques. Les activateurs ont un effet sur la vitesse des réactions enzymatiques similaire à la concentration en substrat, mais ils sont rarement utilisés dans la production réelle.
6. L'influence de l'environnement de stockage
Les préparations enzymatiques sont dormantes à basse température. Pour conserver les enzymes pendant une longue période sans perte d'activité, l'activité enzymatique est perdue à 10°C dans un délai de 5-10%/6 mois, et à température ambiante dans un délai de 10-15%/6 mois. La clé est donc la sécheresse et la basse température. La chaleur et la lumière peuvent facilement désactiver les enzymes. Les préparations enzymatiques doivent donc être conservées dans des récipients hermétiques, à basse température et à l'abri de la lumière. En outre, plus la teneur en humidité de la préparation enzymatique est élevée, plus elle risque de devenir inactive. C'est pourquoi les préparations enzymatiques en poudre sont généralement plus faciles à conserver et à transporter. En outre, certains ions métalliques peuvent également entraîner une perte d'activité ou inhiber l'activité des enzymes. Vous devez éviter de choisir des récipients contenant des ions métalliques pour conserver les préparations enzymatiques.
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| Composé Glucoamylase | 9032-08-0 |
| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Xylanase | 37278-89-0 |
| Cellulase | 9012-54-8 |
| Naringinase | 9068-31-9 |
| β-Amylase | 9000-91-3 |
| Glucose oxydase | 9001-37-0 |
| alpha-amylase | 9000-90-2 |
| Pectinase | 9032-75-1 |
| Peroxydase | 9003-99-0 |
| Lipase | 9001-62-1 |
| Catalase | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elastase | 39445-21-1 |
| Uréase | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-Lactique déshydrogénase | 9001-60-9 |
| Déshydrogénase malate | 9001-64-3 |
| Cholestérol oxydase | 9028-76-6 |