La technologie biocatalytique est une technologie qui utilise des enzymes, des cellules microbiennes ou des cellules végétales et animales comme biocatalyseurs pour catalyser des réactions. Les enzymes en tant que biocatalyseurs présentent de nombreux avantages par rapport aux catalyseurs chimiques : les réactions catalysées par des enzymes sont généralement effectuées à température ambiante, sous une pression normale et dans des conditions proches de la neutralité, ce qui réduit les investissements, la consommation d'énergie et la sécurité opérationnelle ; les biocatalyseurs ont une efficacité catalytique et une vitesse de réaction extrêmement élevées, qui peuvent être 107 à 1013 fois supérieures à celles des réactions catalysées par des produits chimiques.
Définition
D'une manière générale, il s'agit de toutes sortes d'activités produites par les organismes pour leur propre métabolisme et le maintien de leur biologie.
Biocatalyseur industriel est un terme général désignant des enzymes ou des cellules vivantes libres ou immobilisées. Il comprend les enzymes libres extraites d'organismes vivants, principalement des cellules microbiennes, ou traitées par une technologie d'immobilisation, collectivement désignées ci-dessus ; il comprend également les cellules vivantes libres, globalement microbiennes, et les cellules vivantes immobilisées, collectivement désignées. Le processus dans lequel un catalyseur enzymatique est utilisé pour catalyser un type particulier de réaction ou un type particulier de réactif (souvent appelé substrat ou matrice dans les réactions enzymatiques) est appelé ; et le processus dans lequel un micro-organisme entier est utilisé dans une série de réactions en cascade est appelé. Les cellules mortes ou les préparations de cellules souches ont également un effet catalytique, mais leurs cellules n'ont plus de capacité métabolique, sont souvent incapables de régénérer les coenzymes ou les cofacteurs (composants des enzymes) et ne peuvent effectuer que des réactions enzymatiques simples, ce qui constitue un catalyseur enzymatique impur.

Avantages
Les catalyseurs peuvent être classés en deux catégories : les catalyseurs biologiques et les catalyseurs non biologiques.
Par rapport aux catalyseurs non biologiques, les biocatalyseurs présentent de grands avantages : possibilité de réaction à température et pression ambiantes, vitesse de réaction rapide, effet catalytique de spécialisation, prix inférieur et autres avantages, mais l'inconvénient est qu'ils sont susceptibles d'être inactivés par la chaleur, détruits par certains produits chimiques et bactéries hétérogènes, qu'ils sont peu stables et que les exigences en matière de température et de plage de pH sont plus élevées au cours de la réaction. Utilisé comme enzyme ou cellule immobilisée, la durée de vie ne doit généralement pas être inférieure à 30 lots ou 3 mois d'utilisation continue, faute de quoi il est difficile de passer le cap de la rentabilité.

Les enzymes sont des biocatalyseurs

Les organismes vivants les utilisent pour accélérer les réactions chimiques dans le corps. Sans enzymes, de nombreuses réactions chimiques dans les organismes vivants se dérouleraient si lentement qu'il serait difficile de maintenir la vie. Les enzymes fonctionnent mieux à une température d'environ 37°C (la température du corps humain). Si la température est supérieure à 50°C ou 60°C, l'enzyme est détruite et ne peut plus fonctionner. Par conséquent, les détergents biologiques qui utilisent des enzymes pour éliminer les taches sur les vêtements sont plus efficaces lorsqu'ils sont utilisés à basse température.
Les enzymes sont des protéines ou des ARN produits par des cellules vivantes qui ont un haut degré de spécificité et d'efficacité catalytique pour leurs substrats. L'effet catalytique des enzymes dépend de l'intégrité de la structure primaire et spatiale de la molécule d'enzyme. L'effet catalytique des enzymes dépend de l'intégrité de la structure primaire et spatiale de la molécule enzymatique. Les enzymes sont des biomolécules dont la masse moléculaire est d'au moins 10 000 et jusqu'à un million.
Les enzymes constituent une classe extrêmement importante de biocatalyseurs. Grâce aux enzymes, les réactions chimiques dans les organismes vivants peuvent être réalisées efficacement et spécifiquement dans des conditions très douces.

L'étude approfondie et le développement de la structure et de la fonction des molécules enzymatiques et de la cinétique des réactions enzymatiques ont progressivement donné naissance à la discipline de l'enzymologie.

La nature chimique de l'enzyme est la protéine (protéine) ou l'ARN (acide ribonucléique), ce qui lui confère une structure primaire, secondaire, tertiaire et même quaternaire. En fonction de sa composition moléculaire, elle peut être divisée en enzymes simples et en enzymes liées. Celles qui ne contiennent que des protéines sont appelées enzymes simples ; les enzymes conjuguées sont constituées de protéines enzymatiques et de cofacteurs. Par exemple, la plupart des hydrolases sont composées uniquement de protéines ; la flavine mononucléotidase est composée de protéines enzymatiques et de cofacteurs. Dans les enzymes conjuguées, la protéine de l'enzyme est la partie protéique et le cofacteur est la partie non protéique, et ce n'est que lorsque les deux sont combinés pour former l'enzyme entière qu'elle a une activité catalytique.
Les enzymes présentent des caractéristiques significatives différentes des catalyseurs généraux : elles sont hautement spécifiques au substrat et ont une efficacité catalytique élevée. Les enzymes sont ajustables et instables.

Fonctions

Rôle de catalyseur
Les enzymes sont une classe de catalyseurs biologiques qui régissent de nombreux processus catalytiques tels que le métabolisme, la nutrition et la conversion de l'énergie dans les organismes, et la plupart des réactions étroitement liées aux processus vitaux sont des réactions catalysées par des enzymes.
Ces propriétés des enzymes permettent aux processus complexes du métabolisme matériel au sein de la cellule de se dérouler de manière ordonnée, de sorte que le métabolisme matériel et les fonctions physiologiques normales sont adaptés l'un à l'autre. Si une enzyme est défectueuse en raison de défauts génétiques, ou si l'activité de l'enzyme est affaiblie pour d'autres raisons, cela peut conduire à des réactions anormales catalysées par l'enzyme, entraînant des troubles du métabolisme matériel, voire des maladies ; les enzymes ont donc une relation très étroite avec la médecine.

Les enzymes permettent à l'organisme de digérer et d'absorber les aliments que nous mangeons, et de maintenir toutes les fonctions des organes internes, notamment : la réparation cellulaire, la désintoxication anti-inflammatoire, le métabolisme, l'amélioration de l'immunité, la production d'énergie et la promotion de la circulation sanguine. Comme le riz dans la bouche lors de la mastication, plus le temps de mastication est long, plus le goût sucré est prononcé, ce qui est dû à l'amidon du riz dans la sécrétion orale de l'amylase salivaire, hydrolysé en maltose. Par conséquent, manger plus en mâchant permet de mélanger complètement les aliments et la salive, ce qui favorise la digestion. En outre, le corps humain possède de la pepsine, de la trypsine et d'autres enzymes d'hydrolyse. Le corps humain, à partir de l'apport alimentaire en protéines, doit jouer le rôle de la pepsine, être hydrolysé en acides aminés, puis jouer le rôle d'autres enzymes, sélectionner le corps humain a besoin de plus de 20 sortes d'acides aminés, selon un certain ordre pour réintégrer dans le corps humain a besoin d'une variété de protéines.

Mécanisme catalytique
Le mécanisme catalytique de l'enzyme est fondamentalement le même que celui des catalyseurs chimiques généraux, qui se combine également avec le réactif (substrat de l'enzyme) pour former d'abord un complexe, et améliore la vitesse de la réaction chimique en abaissant l'énergie d'activation de la réaction. À température constante, l'énergie contenue dans chaque molécule de réactif d'un système de réaction chimique est inférieure à la valeur moyenne, bien qu'elle soit très différente, ce qui correspond à l'état initial de la réaction.
La réaction S (substrat) → P (produit) est possible parce qu'une partie importante des molécules S ont été activées pour devenir des molécules activées (état de transition), et plus il y a de molécules activées, plus la vitesse de réaction est élevée. L'énergie d'activation d'une réaction chimique à une température donnée est la quantité d'énergie (en kilocalories) nécessaire pour transformer toutes les molécules d'une mole d'une substance en molécules activées.
L'enzyme (E) agit en se combinant temporairement avec S pour former un nouveau composé, ES, qui se trouve dans un état d'activation beaucoup plus faible (état de transition) que les molécules activées des réactifs dans cette réaction chimique sans catalyseur. L'ES réagit ensuite pour produire P et libère en même temps E. E peut se combiner avec une autre molécule de S pour répéter le cycle à nouveau. La réduction de l'énergie d'activation requise pour l'ensemble de la réaction permet à un plus grand nombre de molécules de réagir par unité de temps, et le taux de réaction peut être accéléré. Si, en l'absence de catalyseur, la réaction de décomposition du peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène (2H2O2 → 2H2O + O2) nécessite une énergie d'activation de 18 kcal par mole (1 kcal = 4,187 joules), la catalyse de la réaction par la catalase ne nécessite qu'une énergie d'activation de 2 kcal par mole, soit une vitesse de réaction multipliée par un facteur d'environ 1011.

L'enzyme (E) et le substrat (S) forment un complexe enzyme-substrat (ES).

La liaison dirigée du centre actif de l'enzyme au substrat pour générer le complexe ES est la première étape de la catalyse enzymatique. L'énergie nécessaire à la liaison dirigée provient d'une variété de liaisons non covalentes, telles que les liaisons ioniques, hydrogènes et hydrophobes, ainsi que des forces de van der Waals, formées lors de l'interaction du groupe fonctionnel du centre actif de l'enzyme avec le substrat. L'énergie générée lors de la liaison est appelée énergie de liaison. Il est facile de comprendre que chaque enzyme est sélective dans la liaison avec son propre substrat.
Si l'enzyme est seulement complémentaire du substrat pour générer un complexe ES et ne peut pas conduire le substrat dans l'état de transition, la catalyse enzymatique ne peut pas se produire. En effet, la formation du complexe ES avec le substrat nécessite la formation d'autres liaisons non covalentes entre l'enzyme et les molécules de substrat pour produire un complexe complémentaire à l'état de transition de l'enzyme et du substrat afin de compléter l'effet catalytique de l'enzyme. En fait, les molécules de substrat sont transformées de l'état fondamental d'origine à l'état de transition au cours du processus de génération de liaisons non covalentes comme décrit ci-dessus. En d'autres termes, la molécule de substrat devient une molécule activée, fournissant les conditions pour la combinaison et l'arrangement des groupes, la génération de charges instables instantanées et d'autres transformations nécessaires pour que la molécule de substrat effectue la réaction chimique. L'état de transition n'est donc pas une substance chimique stable, contrairement aux produits intermédiaires d'un processus de réaction. En ce qui concerne l'état de transition d'une molécule, celle-ci a une probabilité égale de se transformer en produit (P) ou en substrat (S).
Lorsqu'une enzyme génère un complexe ES avec un substrat et forme un état de transition, le processus a libéré davantage d'énergie de liaison, dont on sait désormais qu'elle compense une partie de l'énergie d'activation nécessaire à l'activation des molécules réactives, ce qui a pour effet d'activer des molécules qui étaient auparavant en dessous du seuil de l'énergie d'activation, et donc d'accélérer la vitesse de la réaction chimique.
Les enzymes et les catalyseurs en général accélèrent les réactions chimiques en abaissant l'énergie d'activation de la réaction.
La spécificité catalytique d'une enzyme se manifeste à la fois par sa sélectivité pour les substrats et par la spécificité de la réaction qu'elle catalyse. La majorité des réactions chimiques dans l'organisme sont catalysées par une enzyme spécifique, à l'exception des réactions spontanées individuelles, et une enzyme peut trouver son propre substrat parmi des milliers de réactifs, ce qui constitue la spécificité de l'enzyme. Selon la différence de degré de spécificité catalytique d'une enzyme, celle-ci est divisée en trois catégories : la spécificité absolue, la spécificité relative et la stéréospécificité. Une enzyme catalyse la réaction d'un seul substrat, appelée spécificité absolue, comme l'uréase qui ne peut hydrolyser que l'urée pour la décomposer en dioxyde de carbone et en ammoniac ; si une enzyme peut catalyser la réaction d'une classe de composés ou d'une classe de liaisons chimiques, on parle de spécificité relative, comme les estérases qui peuvent catalyser l'hydrolyse des triglycérides, mais aussi hydrolyser d'autres liaisons d'ester. Les enzymes ayant une spécificité stéréoisomérique ont des exigences strictes en ce qui concerne la configuration stéréo de la molécule de substrat, par exemple, la L-lactate déshydrogénase catalyse la déshydrogénation du L-lactate uniquement et n'a pas d'effet sur le D-lactate.
L'activité catalytique de certaines enzymes peut être affectée par de nombreux facteurs, tels que la régulation des allozymes par les alliages, la régulation de certaines enzymes par des modifications covalentes, la régulation de l'activité enzymatique par les hormones et les fluides neurohumoraux par l'intermédiaire de seconds messagers, et la régulation du contenu enzymatique intracellulaire (qui modifie le taux de synthèse et de catabolisme enzymatique) par des agents inducteurs ou des agents bloquants.
Il convient de noter que la réaction catalytique d'une enzyme est souvent une combinaison de plusieurs mécanismes catalytiques, ce qui explique en grande partie la grande efficacité des réactions favorisées par les enzymes.
Applications
Diagnostic de la maladie
Avec l'étude approfondie des enzymes et une compréhension de plus en plus grande, les enzymes complexes enrichies de SOD hautement concentrée jouent un rôle de plus en plus important dans la régulation des maladies. L'activité enzymatique normale du corps humain est plus stable ; lorsque certains organes et tissus du corps sont endommagés ou qu'une maladie survient, certaines enzymes sont libérées dans le sang, l'urine ou les fluides corporels. En cas de pancréatite aiguë, l'activité de l'amylase sérique et urinaire augmente de manière significative ; en cas d'hépatite et d'autres causes de lésions hépatiques, de nécrose hépatocytaire ou d'augmentation de la perméabilité, un grand nombre de transaminases sont libérées dans le sang, ce qui entraîne une augmentation des transaminases sériques ; en cas d'infarctus du myocarde, le taux de lactate déshydrogénase et de phosphocréatine kinase sériques augmente de manière significative. En cas d'empoisonnement aux pesticides organophosphorés, l'activité de la cholinestérase est inhibée, l'activité de la cholinestérase sérique diminue ; certaines maladies hépatobiliaires, en particulier l'obstruction biliaire, entraînent une augmentation de la r-glutamyltransférase sérique, etc. Par conséquent, la mesure de l'activité enzymatique dans le sang, l'urine ou les fluides corporels permet de comprendre ou de déterminer l'apparition et le développement de certaines maladies.
Traitement clinique
La thérapie enzymatique a été progressivement reconnue, une variété de préparations enzymatiques dans l'application clinique étant de plus en plus courante. Par exemple, la trypsine et la chymotrypsine peuvent catalyser la décomposition des protéines, et ce principe a été utilisé dans la dilatation chirurgicale, la purification des plaies septiques et le traitement des adhérences des membranes plasmiques thoraciques et abdominales. Dans le traitement de la thrombophlébite, de l'infarctus du myocarde, de l'infarctus pulmonaire et de la coagulation intravasculaire diffuse, l'enzyme fibrinolytique, la streptokinase, l'urokinase, etc. peuvent être utilisées pour dissoudre les caillots sanguins et empêcher la formation de thrombus.
Certains composés enzymatiques naturels, dont la formule principale est constituée d'unités élevées d'enzymes SOD, peuvent être utilisés non seulement dans le traitement adjuvant d'organes importants tels que le cerveau, le cœur, le foie, les reins, etc. mais aussi dans le traitement des tumeurs, avec des résultats remarquables. En outre, le principe de l'inhibition compétitive des enzymes est également utilisé pour synthétiser certains médicaments chimiques pour le traitement antibactérien, bactéricide et antitumoral. Les enzymes toniques pour la rate et les reins dans la stérilité et d'autres problèmes sont également mieux régulés. Les sulfamides et de nombreux antimicrobiens peuvent inhiber les enzymes nécessaires à la croissance de certaines bactéries, ce qui leur confère des effets antibactériens et bactéricides ; de nombreux médicaments antitumoraux peuvent inhiber les enzymes liées à la synthèse des acides nucléiques ou des protéines dans la cellule, inhibant ainsi la différenciation et la prolifération des cellules tumorales pour lutter contre la croissance des tumeurs ; la thiorédoxine peut inhiber l'enzyme de l'iode, affectant ainsi la synthèse de la thyroxine, et peut donc être utilisée pour traiter l'hyperthyroïdie, etc.
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Durée de vie de la production
La levure utilisée dans l'industrie brassicole est produite par les micro-organismes appropriés, et l'enzyme convertira l'amidon, etc. en alcool par le processus d'hydrolyse, d'oxydation, etc. ; la production de sauce de soja et de vinaigre est également achevée sous l'action de l'enzyme ; la valeur nutritionnelle des aliments traités à l'amylase et à la cellulase est améliorée ; l'ajout d'enzyme au détergent pour le linge peut améliorer l'efficacité du détergent, et rendre les taches de sueur originales difficiles à enlever, etc. faciles à enlever. ......
En raison de la large application des enzymes, l'extraction et la synthèse des enzymes sont devenues un sujet de recherche important. À l'heure actuelle, les enzymes peuvent être extraites d'organismes vivants, comme la peau de l'ananas qui peut être extraite de la protéase de l'ananas. Toutefois, comme la teneur en enzymes des organismes vivants est très faible, un grand nombre d'enzymes dans l'industrie sont produites par fermentation de micro-organismes. Il est généralement nécessaire de sélectionner et d'élever les souches de bactéries requises dans des conditions appropriées et de les laisser se multiplier pour obtenir de grandes quantités de préparations enzymatiques. En outre, la synthèse synthétique des enzymes est à l'étude. Dans l'ensemble, avec l'amélioration du niveau scientifique, l'application des enzymes aura des perspectives très larges.
Principaux effets
Relation entre les enzymes et certaines maladies
Les maladies causées par des déficiences enzymatiques sont le plus souvent congénitales ou héréditaires, comme l'albinisme dû à une déficience en tyrosine hydroxylase, la sérotonine ou les patients sensibles à la primaquine en raison d'une déficience en 6-phosphoglucose déshydrogénase. De nombreuses maladies toxiques sont presque toujours causées par l'inhibition de certaines enzymes. Par exemple, en cas d'empoisonnement par des pesticides organophosphorés couramment utilisés (trichlorfon, dichlorvos, 1059 et Rogaine), les enzymes sont inactivées parce qu'elles se lient à un -OH sur la sérine, un groupe essentiel dans le centre actif de la cholinestérase. La cholinestérase peut catalyser l'hydrolyse de l'acétylcholine en choline et en acide acétique. Lorsque la cholinestérase est inhibée et désactivée, l'hydrolyse de l'acétylcholine est inhibée, ce qui entraîne une accumulation d'acétylcholine et une série de symptômes d'intoxication, tels que tremblements musculaires, rétrécissement des pupilles, transpiration excessive et ralentissement du rythme cardiaque. Certains ions métalliques provoquent des intoxications dans le corps humain, car les ions métalliques (tels que Hg2+) peuvent se combiner avec les groupes nécessaires du centre actif de certaines enzymes (tels que -SH de la cystéine) et rendre les enzymes inactives.

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Pectinase	9032-75-1
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TANNASE	9025-71-2
Elastase	39445-21-1
Uréase	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Lactique déshydrogénase	9001-60-9
Déshydrogénase malate	9001-64-3
Cholestérol oxydase	9028-76-6