Zusammensetzung der Enzyme
Einfache Enzyme: Enzyme, die nur aus Aminosäureresten bestehen.
Gebundene Enzyme: bestehend aus Enzymproteinen und Nicht-Protein-Kofaktoren
Enzymprotein: bestimmt die Spezifität der Reaktion;
Kofaktoren: bestimmen die Art und den Charakter der Reaktion; können Metallionen oder kleine organische Verbindungen sein.
Kofaktoren
Cofaktor: lose an das Enzymprotein gebunden, kann durch Dialyse oder Ultrafiltration entfernt werden.
Cofaktor: fest an das Enzymprotein gebunden, kann nicht durch Dialyse oder Ultrafiltration entfernt werden.
Der Komplex, der durch die Kombination von Enzymprotein und Cofaktor gebildet wird, wird Holoenzym genannt, und nur das Holoenzym hat eine katalytische Wirkung.
Das aktive Zentrum des Enzyms
①Enzym notwendige Gruppen: notwendig für das Enzym, um die Aktivität der Gruppe auszuüben
② das aktive Zentrum des Enzyms: in der primären Struktur ist sehr weit auseinander, aber in der räumlichen Struktur von einigen der R-Gruppen nahe beieinander, um eine spezielle Region zu bilden, kann die Region speziell binden das Substrat und katalysieren das Substrat, um chemische Veränderungen zu erfahren.
Die Mostgruppen des aktiven Zentrums sind unterteilt in:
Bindungsgruppen: beteiligt an der Enzym-Substrat-Bindung
Katalytische Gruppen: katalysieren die Umwandlung von Substraten in Produkte.
Erforderliche Gruppen außerhalb des aktiven Zentrums: Es muss eine erforderliche Gruppe innerhalb des aktiven Zentrums geben, aber die erforderliche Gruppe muss sich nicht immer im aktiven Zentrum befinden. Die obligatorische Gruppe außerhalb des aktiven Zentrums dient der Stabilisierung des aktiven Zentrums.
Unterschied zwischen Enzymen und allgemeinen Katalysatoren
① hohe Effizienz: die katalytische Wirkung des Enzyms kann die Reaktionsgeschwindigkeit von 10^6 bis 10^12 mal zu erhöhen, vor und nach der Reaktion des Enzyms selbst nicht ändern, ist eine hohe Effizienz, um die Aktivierungsenergie der Reaktion zu reduzieren
②Spezifität (Selektivität für Substrat)
Ⅰ absolute Spezifität: das Enzym ist sehr streng in Bezug auf die Substratanforderungen, nur ein bestimmtes Substrat;
Ⅱ relative Spezifität: Gegenstand der Wirkung ist nicht ein Substrat, sondern eine Klasse von Verbindungen oder chemischen Bindungen;
Ⅲ Stereoisomer-Spezifität: D-, L-, cis-trans
③ Instabilität der Enzymaktivität: Proteine werden leicht denaturiert und inaktiviert
④Enzymaktivität kann reguliert und kontrolliert werden: Ⅰ allosterische Regulation; Ⅱ Feedback-Regulation; Ⅲ valenzabhängige Modifikationsregulation; Ⅳ Zymogenaktivierung und Hormonsteuerung
Lehre von der induzierten Anpassung
Die Oberfläche des Enzyms hat keine feste Form, die komplementär zum Substrat ist, sondern bildet nur durch die Induktion des Substrats eine komplementäre Form.
Faktoren, die die enzymatische Reaktion beeinflussen
(1) Substratkonzentration; (2) Inhibitor; (3) Enzymkonzentration; (4) Temperatur; (5) pH-Wert; (6) Aktivator.
Der Einfluss der Substratkonzentration auf die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion:
Zwischenprodukt-Doktrin: Bei der Enzymkatalyse verbindet sich das aktive Zentrum des Enzyms zunächst mit dem Enzymsubstrat, um einen Komplex aus Enzym und Substrat zu bilden, der sich dann zersetzt, um das Enzym freizusetzen und die Produkte freizusetzen
Mie'sche Gleichung: V=Vmax×[S]/(Km+[S])
(1) Wenn die Substratkonzentration sehr hoch ist ([S]≥10×Km), ist das Enzym mit dem Substrat gesättigt, und die Reaktionsgeschwindigkeit erreicht das Maximum.
(2) Wenn die Reaktionsgeschwindigkeit V=1/2Vmax, Km=[S].
Die Bedeutung des kinetischen Parameters Km in der Mie'schen Gleichung★
①Km ist numerisch gleich der Substratkonzentration, die der Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit entspricht, d. h. wenn V=1/2Vmax, Km=[S]
②Km Einheit: mol/L
③ verschiedene Enzyme haben unterschiedliche Km-Werte, was eine wichtige charakteristische physikalische Konstante von Enzymen ist
Ein und dasselbe Enzym hat unterschiedliche Km-Werte für verschiedene Substrate, und das Substrat mit dem kleinsten Km-Wert wird als das am besten geeignete Substrat bezeichnet.
⑤ Km gibt den Grad der Affinität zwischen dem Enzym und dem Substrat an: je größer der Km-Wert, desto geringer die Affinität und desto geringer die katalytische Aktivität; je kleiner der Km-Wert, desto größer die Affinität und desto höher die katalytische Aktivität
Die Wirkung von Inhibitoren auf die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion
(1) Unumkehrbare Hemmung
Inhibitoren und die aktive Gruppe des Enzyms Aktivität Zentrum oder einige der Gruppen in seiner Website in Form von kovalenten Bindung, wodurch Enzym-Inaktivierung, physikalische Methoden können nicht beseitigt werden
(2) Reversible Hemmung
Ⅰ Kompetitive Hemmung
a. Die chemische Struktur des Inhibitors ähnelt der des Substrats, so dass er mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms konkurrieren kann;
b. Wenn der Inhibitor an das aktive Zentrum bindet, wird das Substrat aus dem Reaktionszentrum ausgeschlossen, so dass die enzymatische Reaktion gehemmt wird;
c. Eine Erhöhung der Konzentration des Substrats erhöht die Fähigkeit des Substrats zu konkurrieren (d.h. es kann die Hemmung aufheben);
d. der Km-Wert steigt an und die Vmax bleibt konstant
II Nicht-kompetitive Hemmung
Bindung an eine andere obligatorische Gruppe als das aktive Zentrum
Km-Wert bleibt unverändert, Vmax sinkt
Ⅲ wettbewerbswidrige Hemmung
Bindung an den Enzym-Substrat-Komplex
Km-Wert sinkt, Vmax sinkt
Aktivierung des Zymogens
①Enzymogen: inaktiver Enzym-Vorläufer
②Aktivierung: Veränderung der Primärstruktur, die eine Konformationsänderung, die Bildung oder Freilegung des aktiven Zentrums bewirkt
Regulierung der Enzymaktivität
① kovalente Modifikation von Enzymen (chemische Modifikationsregulation): ein Enzym wird durch ein anderes Enzym modifiziert, indem es kovalent an eine chemische Gruppe gebunden wird oder eine kovalente Bindung aufbricht und eine chemische Gruppe entfernt, wodurch die Aktivität von Enzymen reguliert wird
allosterische Regulierung: Einige Substanzen können reversibel an das aktive Zentrum des entsprechenden Enzymmoleküls oder an einen bestimmten Teil des Moleküls, der nicht das aktive Zentrum ist, gebunden werden, so dass sich die Konformation des aktiven Zentrums des Enzyms ändert, was zu funktionellen Veränderungen führt
Isoenzym
① bezieht sich auf die katalytische chemische Reaktion ist die gleiche, das Enzym Protein molekulare Struktur, physikalischen und chemischen Eigenschaften und immunologischen Eigenschaften einer Gruppe von verschiedenen Enzymen ② diese Art von Enzym gibt es in der gleichen Art von Organismen oder den gleichen Körper von verschiedenen Geweben oder sogar das gleiche Gewebe oder Zellen
Trypsin als Beispiel für den Zusammenhang zwischen Proteinstruktur und -funktion
Da Trypsin in der Primärstruktur weit auseinander liegt, schneidet Enterokinase das N-terminale 6-Peptid, so dass sich seine primäre Konformation ändert und ein spezieller Bereich gebildet wird, nämlich das aktive Zentrum des Enzyms. Der Bereich kann das Substrat spezifisch binden und katalysieren, so dass das Substrat eine chemische Veränderung erfährt und eine bindende und katalytische Funktion ausübt, was die Änderung der Primärstruktur erklärt und eine Änderung der Konformation, die Bildung des aktiven Zentrums, verursacht, so dass das tryptische Protein von inaktiv zu aktiv wird.
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