Wie kann man den bitteren Geschmack von Proteinhydrolysat wirksam abschwächen?
In der modernen Lebensmittelindustrie basiert die Proteinhydrolyse in der Regel auf enzymatischer Hydrolyse. Proteinhydrolysate haben eine bessere physiologische Aktivität als intakte Proteine, und kleine Peptidmoleküle können vom menschlichen Körper leicht und schnell absorbiert werden. Jüngste Studien haben gezeigt, dass Hydrolysate wie Sojabohnenpeptide auch eine geringe Antigenität, blutdrucksenkende, cholesterinhemmende und andere Gesundheitsfunktionen aufweisen. Allerdings erzeugen Proteine während der enzymatischen Hydrolyse einen unterschiedlichen Grad an Bitterkeit, was die Verwendung von Proteinhydrolysaten in modernen Lebensmitteln einschränkt. Daher ist die Frage, wie der bittere Geschmack von Proteinhydrolysat reduziert werden kann, der größte technische Engpass bei der Entwicklung von Proteinhydrolysat als Lebensmittel. In diesem Beitrag werden die Faktoren, die die Bildung des bitteren Geschmacks beeinflussen, und die Methoden zur Beseitigung der Bitterkeit untersucht.
Erzeugung eines bitteren Geschmacks
Der bittere Geschmack von Proteinhydrolysat stammt hauptsächlich von den hydrophoben Polypeptiden im Hydrolysat. Das natürliche Protein selbst hat keinen bitteren Geschmack, da der größte Teil der hydrophoben Seitenkette im Inneren des Proteinmoleküls eingewickelt ist und nicht mit den Geschmackszellen in Berührung kommen kann; andererseits haben die intakten Proteine ein großes Molekulargewicht und eine komplexe Molekülkonfiguration, und es besteht ein räumlicher Abstand zwischen den hydrophoben Resten und den Geschmacksrezeptoren auf den Geschmacksknospen, so dass kein bitterer Geschmack entsteht. Nach der enzymatischen Hydrolyse von Proteinen zur Herstellung von Polypeptiden mit geringerem Molekulargewicht werden die hydrophoben Seitenketten freigelegt und die Polypeptide kommen mit den Geschmackszellen in Kontakt und erzeugen einen bitteren Geschmack. Darüber hinaus wirkt sich auch das Vorhandensein hydrophiler Gruppen und basischer Aminosäurereste im Peptid auf den bitteren Geschmack des Peptids aus.
Faktoren für die Entstehung des bitteren Geschmacks
Hydrophobizität von Bitterpeptiden
Aminosäuresequenz (Primärstruktur) des Peptids
Räumliche Struktur des Peptids (Sekundärstruktur)
Größe des Molekulargewichts des Peptids, Quelle des Proteinrohstoffs
Wahl des Proteasetyps
Grad der Proteinhydrolyse
Durch die enzymatische Reaktion der Protease werden große Eiweißmoleküle durch die Protease von verschiedenen Stellen aus in kleine Polypeptidmoleküle zerlegt. Wenn das Ende des Polypeptids aus hydrophoben Aminosäureresten besteht oder das Polypeptid mehrere hydrophobe Aminosäuren enthält, kann es sich leicht mit dem Bitterrezeptor verbinden und einen intensiven Bittergeschmack erzeugen; es wurde festgestellt, dass hydrophobe Aminosäuren, die in Form einer einzigen Einheit vorliegen, einen viel schwächeren Bittergeschmack haben. Häufige hydrophobe Aminosäuren sind Tyrosin, Tryptophan, Phenylalanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Alanin und Methionin [6]; eine Verringerung des Anteils dieser Aminosäuren in der Mitte und an den Enden des Polypeptids kann die Bitterkeit der proteolytischen Produkte erheblich reduzieren.
Nach jahrelanger intensiver Forschung haben wir die FF-Reihe (einschließlich zweier Produkte: FF104 und FF106) entwickelt, ein komplexes Enzympräparat, das den bitteren Geschmack von proteolytischen Verdauungen erheblich reduzieren kann. Die Enzyme werden durch Mischen ausgewählter Endonukleasen und Exonukleasen hergestellt. Die Endonuklease kann die interne Peptidkette von Proteinen effizient hydrolysieren und große Proteine in Polypeptide zerlegen; die Exonuklease kann die hydrophoben Aminosäuren am N-terminalen Ende der Polypeptidkette schnell abschneiden und in Polypeptide mit hydrophilen Aminosäuren am N-terminalen Ende verwandeln. Durch die Verringerung des Anteils der Peptide mit hydrophoben Aminosäuren am N-terminalen Ende kann der bittere Geschmack der proteolytischen Lösung reduziert werden.
Bewerbungsprozess
Proteolytische Lösung --pH6,0-6,5, T 50-55℃-- Hinzufügen von 0,1-0,3% FF104/FF106-- Reagieren für 5-6h-- Erhöhen der Temperatur auf 75℃, warmhalten für 30min-- Hinzufügen anderer Substanzen, Melad-Reaktion -- Konzentrieren und Trocknen -- Fertiges Produkt
Anwendungsbeispiele
Anwendung von FF104 und FF106 in Hefeextrakten
Beide Enzympräparate können die Bitterkeit des Produkts wesentlich verbessern, haben eine gewisse Verstärkungswirkung auf Frische, Fülle und Dicke und können den Gesamtgeschmack des verwendeten Produkts wesentlich verbessern.
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| Verbindung Glucoamylase | 9032-08-0 |
| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Xylanase | 37278-89-0 |
| Cellulase | 9012-54-8 |
| Naringinase | 9068-31-9 |
| β-Amylase | 9000-91-3 |
| Glukose-Oxidase | 9001-37-0 |
| alpha-Amylase | 9000-90-2 |
| Pektinase | 9032-75-1 |
| Peroxidase | 9003-99-0 |
| Lipase | 9001-62-1 |
| Katalase | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elastase | 39445-21-1 |
| Urease | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-Milch-Dehydrogenase | 9001-60-9 |
| Dehydrogenase Malat | 9001-64-3 |
| Cholesterin-Oxidase | 9028-76-6 |