Die biokatalytische Technologie ist eine Technologie, bei der Enzyme oder mikrobielle Zellen oder pflanzliche und tierische Zellen als Biokatalysatoren eingesetzt werden, um Reaktionen zu katalysieren. Enzyme als Biokatalysatoren haben viele Vorteile gegenüber chemischen Katalysatoren: Enzymkatalysierte Reaktionen werden in der Regel bei Raumtemperatur, unter Normaldruck und unter nahezu neutralen Bedingungen durchgeführt, so dass die Investitionen und der Energieverbrauch geringer sind und eine hohe Betriebssicherheit gegeben ist; Biokatalysatoren haben eine extrem hohe katalytische Effizienz und Reaktionsgeschwindigkeit, die 107 bis 1013 Mal höher sein kann als bei chemisch katalysierten Reaktionen.
Definition
Im weitesten Sinne handelt es sich dabei um alle Arten von Aktivitäten, die von Organismen für ihren eigenen Stoffwechsel und die Aufrechterhaltung ihrer Biologie erzeugt werden.
Industrieller Biokatalysator ist ein allgemeiner Begriff für freie oder immobilisierte Enzyme oder lebende Zellen. Er umfasst freie Enzyme, die aus lebenden Organismen, hauptsächlich mikrobiellen Zellen, extrahiert oder mit Hilfe der Immobilisierungstechnologie verarbeitet werden (siehe oben); er umfasst auch freie lebende Zellen auf mikrobieller Basis und immobilisierte lebende Zellen (siehe oben). Das Verfahren, bei dem ein Enzymkatalysator verwendet wird, um eine bestimmte Art von Reaktion oder eine bestimmte Art von Reaktanten (bei Enzymreaktionen häufig als Substrat oder Matrix bezeichnet) zu katalysieren, wird als "Verfahren" bezeichnet; das Verfahren, bei dem ein ganzer Mikroorganismus in einer Reihe von Kaskadenreaktionen verwendet wird, wird als "Verfahren" bezeichnet. Abgestorbene Zellen oder Stammzellpräparate haben ebenfalls eine katalytische Wirkung, aber ihre Zellen sind nicht mehr stoffwechselfähig, oft nicht in der Lage, Coenzyme oder Cofaktoren (Bestandteile von Enzymen) zu regenerieren, und können nur einfache Enzymreaktionen durchführen, was einen unreinen Enzymkatalysator darstellt.
Vorteile
Katalysatoren können in Biokatalysatoren und nicht-biologische Katalysatoren eingeteilt werden.
Im Vergleich zu nicht-biologischen Katalysatoren haben Biokatalysatoren große Vorteile, sie können bei Raumtemperatur und Druck umgesetzt werden, haben eine schnelle Reaktionsgeschwindigkeit, eine katalytische Wirkung der Spezialisierung, einen niedrigeren Preis und andere Vorteile, aber der Nachteil ist die Anfälligkeit für die Inaktivierung durch Hitze, die Zerstörung durch bestimmte Chemikalien und heterogene Bakterien, eine schlechte Stabilität und höhere Anforderungen an Temperatur und pH-Bereich während der Reaktion. Als immobilisiertes Enzym oder immobilisierte Zellen verwendet, sollte die Lebensdauer in der Regel nicht weniger als 30 Chargen oder 3 Monate der kontinuierlichen Nutzung, sonst ist es schwierig, die wirtschaftliche passieren.
Enzyme sind Biokatalysatoren
Lebende Organismen nutzen sie, um chemische Reaktionen im Körper zu beschleunigen. Ohne Enzyme würden viele chemische Reaktionen in lebenden Organismen so langsam ablaufen, dass es schwierig wäre, Leben zu erhalten. Enzyme arbeiten am besten bei einer Temperatur von etwa 37 °C (der Temperatur des menschlichen Körpers). Liegt die Temperatur über 50°C oder 60°C, wird das Enzym zerstört und kann nicht mehr funktionieren. Daher sind biologische Waschmittel, die Enzyme zum Abbau von Flecken auf der Kleidung verwenden, am wirksamsten, wenn sie bei niedrigen Temperaturen eingesetzt werden.
Enzyme sind von lebenden Zellen produzierte Proteine oder RNAs, die ein hohes Maß an Spezifität und katalytischer Wirksamkeit für ihre Substrate aufweisen. Die katalytische Wirkung von Enzymen hängt von der Integrität der primären und räumlichen Struktur des Enzymmoleküls ab. Ist das Enzymmolekül denaturiert oder depolymerisiert eine Untereinheit, kann dies zum Verlust der Enzymaktivität führen. Enzyme sind Biomoleküle mit einer Molekülmasse von mindestens 10.000 und bis zu einer Million.
Enzyme sind eine äußerst wichtige Klasse von Biokatalysatoren. Dank Enzymen können chemische Reaktionen in lebenden Organismen effizient und gezielt unter sehr milden Bedingungen durchgeführt werden.
Mit der eingehenden Untersuchung und Entwicklung der Struktur und Funktion von Enzymmolekülen und der Kinetik enzymatischer Reaktionen hat sich allmählich die Disziplin der Enzymologie herausgebildet.
Die chemische Natur des Enzyms ist ein Protein (Eiweiß) oder eine RNA (Ribonukleinsäure), so dass es auch eine primäre, sekundäre, tertiäre und sogar quaternäre Struktur hat. Je nach dem Unterschied ihrer molekularen Zusammensetzung kann man sie in einfache Enzyme und gebundene Enzyme einteilen. Diejenigen, die nur Proteine enthalten, werden als einfache Enzyme bezeichnet; konjugierte Enzyme bestehen aus Enzymproteinen und Cofaktoren. So bestehen beispielsweise die meisten Hydrolasen nur aus Proteinen; Flavinmononukleotidase besteht aus Enzymproteinen und Kofaktoren. Bei konjugierten Enzymen ist das Enzymprotein der Proteinanteil und der Kofaktor der Nicht-Proteinanteil, und nur wenn beide zusammen das ganze Enzym bilden, hat es katalytische Aktivität.
Enzyme unterscheiden sich in wesentlichen Merkmalen von allgemeinen Katalysatoren: Sie sind hochspezifisch für das Substrat und haben eine hohe katalytische Effizienz. Enzyme sind einstellbar und instabil.
Funktionen
Katalytische Rolle
Enzyme sind eine Klasse biologischer Katalysatoren, die viele katalytische Prozesse wie Stoffwechsel, Ernährung und Energieumwandlung in Organismen steuern, und die meisten Reaktionen, die eng mit Lebensprozessen zusammenhängen, sind enzymkatalysierte Reaktionen.
Diese Eigenschaften von Enzymen ermöglichen einen geordneten Ablauf der komplizierten Prozesse des Stoffwechsels in der Zelle, so dass der Stoffwechsel und die normalen physiologischen Funktionen aufeinander abgestimmt sind. Wenn ein Enzym aufgrund genetischer Defekte defekt ist oder die Aktivität des Enzyms aus anderen Gründen geschwächt ist, kann es zu abnormen Reaktionen kommen, die vom Enzym katalysiert werden, was zu Störungen des Stoffwechsels und sogar zu Krankheiten führt.
Enzyme ermöglichen es dem Körper, die Nahrung zu verdauen und zu absorbieren und alle Funktionen der inneren Organe aufrechtzuerhalten, einschließlich: Zellreparatur, entzündungshemmende Entgiftung, Stoffwechsel, Verbesserung der Immunität, Energieerzeugung und Förderung der Blutzirkulation. Wie Reis im Mund beim Kauen, je länger die Kauzeit, desto ausgeprägter die Süße, ist aufgrund der Stärke in den Reis in der mündlichen Sekretion von Speichel Amylase, hydrolysiert in Maltose. Wenn man also mehr kaut, können sich Nahrung und Speichel vollständig vermischen, was der Verdauung förderlich ist. Darüber hinaus verfügt der menschliche Körper über Pepsin, Trypsin und andere hydrolysierende Enzyme. Der menschliche Körper aus der Nahrungsaufnahme von Eiweiß, muss in der Rolle von Pepsin, hydrolysiert in Aminosäuren, und dann in der Rolle von anderen Enzymen, wählen Sie den menschlichen Körper braucht mehr als 20 Arten von Aminosäuren, nach einer bestimmten Reihenfolge zu re-integrieren in den menschlichen Körper braucht eine Vielzahl von Proteinen.
Katalytischer Mechanismus
Der katalytische Mechanismus des Enzyms ist im Grunde derselbe wie der allgemeiner chemischer Katalysatoren, die sich ebenfalls mit dem Reaktanten (Substrat des Enzyms) verbinden, um zunächst einen Komplex zu bilden, und die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion durch Senkung der Aktivierungsenergie der Reaktion verbessern. Bei konstanter Temperatur ist die Energie, die in jedem Reaktionsmolekül eines chemischen Reaktionssystems enthalten ist, im Durchschnitt niedriger, auch wenn sie stark variiert, was den Ausgangszustand der Reaktion darstellt.
Die Reaktion S (Substrat) → P (Produkt) ist möglich, weil ein erheblicher Teil der S-Moleküle aktiviert wurde, um zu aktivierten Molekülen (Übergangszustand) zu werden, und je mehr aktivierte Moleküle es gibt, desto schneller ist die Reaktionsgeschwindigkeit. Die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion bei einer bestimmten Temperatur ist die Energiemenge (in Kilokalorien), die erforderlich ist, um alle Moleküle in 1 Mol einer Substanz in aktivierte Moleküle umzuwandeln.
Das Enzym (E) wirkt, indem es sich vorübergehend mit S verbindet und eine neue Verbindung, ES, bildet, die sich in einem viel niedrigeren Aktivierungszustand (Übergangszustand) befindet als die aktivierten Moleküle der Reaktanten in dieser chemischen Reaktion ohne Katalysator. ES reagiert dann, um P zu erzeugen, und setzt gleichzeitig E frei. Durch die Verringerung der Aktivierungsenergie, die für die gesamte Reaktion erforderlich ist, können mehr Moleküle pro Zeiteinheit reagieren, und die Reaktionsgeschwindigkeit kann beschleunigt werden. Wenn die Reaktion der Zersetzung von Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff (2H2O2 → 2H2O + O2) ohne Katalysator eine Aktivierungsenergie von 18 kcal pro Mol erfordert (1 kcal = 4,187 Joule), erfordert die Katalyse der Reaktion durch Katalase eine Aktivierungsenergie von nur 2 kcal pro Mol, was eine um einen Faktor von etwa 1011 höhere Reaktionsgeschwindigkeit bedeutet.
Enzym (E) und Substrat (S) bilden einen Enzym-Substrat-Komplex (ES)
Die gerichtete Bindung des aktiven Zentrums des Enzyms an das Substrat zur Bildung des ES-Komplexes ist der erste Schritt der Enzymkatalyse. Die Energie für die gerichtete Bindung stammt aus einer Vielzahl von nicht-kovalenten Bindungen wie Ionen-, Wasserstoff- und hydrophoben Bindungen sowie Van-der-Waals-Kräften, die bei der Wechselwirkung der funktionellen Gruppe des aktiven Zentrums des Enzyms mit dem Substrat entstehen. Die Energie, die bei der Bindung entsteht, wird als Bindungsenergie bezeichnet. Es ist leicht zu verstehen, dass jedes Enzym bei der Bindung an sein eigenes Substrat selektiv ist.
Wenn das Enzym nur komplementär zum Substrat ist, um einen ES-Komplex zu bilden, und das Substrat nicht weiter in den Übergangszustand treiben kann, dann kann keine Enzymkatalyse stattfinden. Dies liegt daran, dass die Bildung des ES-Komplexes mit dem Substrat die Bildung weiterer nicht-kovalenter Bindungen zwischen dem Enzym und den Substratmolekülen erfordert, um einen Komplex zu erzeugen, der komplementär zum Übergangszustand des Enzyms und des Substrats ist, damit die katalytische Wirkung des Enzyms vollständig ist. In der Tat werden die Substratmoleküle während des oben beschriebenen Prozesses der Erzeugung weiterer nicht-kovalenter Bindungen vom ursprünglichen Grundzustand in den Übergangszustand überführt. Das heißt, das Substratmolekül wird zu einem aktivierten Molekül, das die Bedingungen für die Kombination und Anordnung von Gruppen, die Erzeugung instabiler Sofortladungen und andere Umwandlungen schafft, die für das Substratmolekül zur Durchführung der chemischen Reaktion erforderlich sind. Der Übergangszustand ist also keine stabile chemische Substanz, anders als die Zwischenprodukte eines Reaktionsprozesses. Der Übergangszustand eines Moleküls hat die gleiche Wahrscheinlichkeit, sich in ein Produkt (P) oder in ein Substrat (S) zu verwandeln.
Wenn ein Enzym einen ES-Komplex mit einem Substrat bildet und darüber hinaus einen Übergangszustand herstellt, wird bei diesem Prozess mehr Bindungsenergie freigesetzt, die bekanntermaßen einen Teil der Aktivierungsenergie ausgleicht, die für die Aktivierung der Reaktionsmoleküle erforderlich ist, wodurch Moleküle aktiviert werden, die zuvor unterhalb des Schwellenwerts der Aktivierungsenergie lagen, und somit die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion beschleunigt wird.
Enzyme und Katalysatoren beschleunigen chemische Reaktionen im Allgemeinen durch den Mechanismus der Senkung der Aktivierungsenergie der Reaktion.
Die katalytische Spezifität eines Enzyms zeigt sich sowohl in seiner Selektivität für Substrate als auch in der Spezifität der Reaktion, die es katalysiert. Die meisten chemischen Reaktionen im Körper werden durch ein spezifisches Enzym katalysiert, abgesehen von einzelnen spontanen Reaktionen, und ein Enzym kann sein eigenes Substrat aus Tausenden von Reaktanten finden, was die Spezifität des Enzyms ausmacht. Je nach dem unterschiedlichen Grad der katalytischen Spezifität eines Enzyms wird es in drei Kategorien unterteilt: absolute Spezifität, relative Spezifität und Stereospezifität. Ein Enzym katalysiert nur die Reaktion eines einzigen Substrats, was als absolute Spezifität bezeichnet wird, z. B. kann Urease nur Harnstoff hydrolysieren und in Kohlendioxid und Ammoniak zerlegen; wenn ein Enzym die Reaktion einer Klasse von Verbindungen oder einer Klasse chemischer Bindungen katalysieren kann, spricht man von relativer Spezifität, z. B. können Esterasen die Hydrolyse von Triglyceriden katalysieren, aber auch andere Esterbindungen hydrolysieren. Enzyme mit stereoisomerer Spezifität haben strenge Anforderungen an die Stereokonfiguration des Substratmoleküls, z. B. katalysiert L-Lactat-Dehydrogenase nur die Dehydrierung von L-Lactat und hat keine Wirkung auf D-Lactat.
Die katalytische Aktivität einiger Enzyme kann durch viele Faktoren beeinflusst werden, wie z. B. die Regulierung von Allozymen durch Legierungen, die Regulierung einiger Enzyme durch kovalente Modifikationen, die Regulierung der Enzymaktivität durch Hormone und neurohumorale Flüssigkeiten über Second Messenger und die Regulierung des intrazellulären Enzymgehalts (der die Geschwindigkeit der Enzymsynthese und des Katabolismus verändert) durch induzierende oder blockierende Wirkstoffe.
Es ist anzumerken, dass die katalytische Reaktion eines Enzyms häufig eine Kombination mehrerer katalytischer Mechanismen ist, was ein wichtiger Grund für die hohe Effizienz von enzymatisch geförderten Reaktionen ist.
Anwendungen
Krankheitsdiagnose
Mit der eingehenden Erforschung von Enzymen und dem zunehmenden Verständnis spielen komplexe Enzyme, die mit hochkonzentriertem SOD angereichert sind, eine zunehmend wichtige Rolle bei der Regulierung von Krankheiten. Die normale Enzymaktivität des menschlichen Körpers ist stabiler. Wenn einige Organe und Gewebe des Körpers geschädigt sind oder eine Krankheit auftritt, werden einige Enzyme in das Blut, den Urin oder die Körperflüssigkeiten abgegeben. Bei akuter Bauchspeicheldrüsenentzündung (Pankreatitis) ist die Amylaseaktivität im Serum und Urin deutlich erhöht; bei Hepatitis und anderen Ursachen von Leberschäden, Hepatozytennekrose oder Permeabilitätserhöhung wird eine große Anzahl von Transaminasen ins Blut freigesetzt, so dass die Serumtransaminasen ansteigen; bei Myokardinfarkt sind die Serumlaktatdehydrogenase und die Phosphokreatinkinase deutlich erhöht. Bei Vergiftungen mit phosphorhaltigen Pestiziden wird die Cholinesterase-Aktivität gehemmt, die Serum-Cholinesterase-Aktivität nimmt ab; bei bestimmten hepatobiliären Erkrankungen, insbesondere bei Gallenwegsobstruktion, steigt die Serum-R-Glutamyltransferase an usw. Daher kann mit Hilfe der Messung der Enzymaktivität von Blut, Urin oder Körperflüssigkeiten das Auftreten und die Entwicklung bestimmter Krankheiten verstanden oder bestimmt werden.
Klinische Behandlung
Enzymtherapie wurde allmählich anerkannt, eine Vielzahl von Enzympräparaten in der klinischen Anwendung von mehr und mehr gemeinsam. Zum Beispiel können Trypsin und Chymotrypsin die Zersetzung von Proteinen katalysieren, und dieses Prinzip wurde bei der chirurgischen Dilatation, der Reinigung septischer Wunden und der Behandlung von thorakalen und abdominalen Plasmamembran-Adhäsionen eingesetzt. Bei der Behandlung von Thrombophlebitis, Myokardinfarkt, Lungeninfarkt und diffuser intravaskulärer Gerinnung können fibrinolytische Enzyme, Streptokinase, Urokinase usw. eingesetzt werden, um Blutgerinnsel aufzulösen und die Bildung von Thromben zu verhindern.
Einige zusammengesetzte natürliche Enzyme, mit hohen Einheiten von SOD-Enzymen als Hauptformel, können nicht nur bei der adjuvanten Behandlung wichtiger Organe wie Gehirn, Herz, Leber, Niere usw., sondern auch bei der Behandlung von Tumoren mit bemerkenswerten Ergebnissen eingesetzt werden. Darüber hinaus wird das Prinzip der kompetitiven Hemmung von Enzymen auch zur Synthese einiger chemischer Arzneimittel für die Behandlung von antibakteriellen, bakteriziden und Anti-Tumor-Mitteln verwendet. Wie Enzym Milz Tonic und Nieren Tonic in Unfruchtbarkeit und andere Probleme, haben auch eine bessere Regulierung. Und Sulfonamide und viele antimikrobielle Mittel können die Enzyme hemmen, die für das Wachstum bestimmter Bakterien notwendig sind, so dass sie antibakterielle und bakterientötende Wirkungen haben; Viele Antitumormedikamente können Enzyme hemmen, die mit der Nukleinsäure- oder Proteinsynthese in der Zelle zusammenhängen, und so die Differenzierung und Vermehrung von Tumorzellen hemmen, um das Wachstum von Tumoren zu bekämpfen; Thioredoxin kann das Jod-Enzym hemmen und so die Synthese von Thyroxin beeinträchtigen, so dass es zur Behandlung von Schilddrüsenüberfunktion eingesetzt werden kann usw.
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Produktion Leben
Die Hefe, die in der Brauindustrie verwendet wird, wird von den entsprechenden Mikroorganismen produziert, und das Enzym wandelt Stärke usw. durch den Prozess der Hydrolyse, Oxidation usw. in Alkohol um; die Produktion von Sojasoße und Essig wird ebenfalls durch die Wirkung von Enzymen vervollständigt; der Nährwert von Futtermitteln, die mit Amylase und Cellulase behandelt werden, wird verbessert; der Zusatz von Enzymen zum Waschmittel kann die Effizienz des Waschmittels verbessern und die ursprünglichen, nicht leicht zu entfernenden Schweißflecken usw. leicht entfernen. entfernt, usw. ......
Aufgrund der breiten Anwendung von Enzymen ist die Extraktion und Synthese von Enzymen ein wichtiges Forschungsthema geworden. Derzeit können Enzyme aus lebenden Organismen extrahiert werden, wie z. B. Ananasprotease aus der Ananasschale. Da der Gehalt an Enzymen in lebenden Organismen jedoch sehr gering ist, wird eine große Anzahl von Enzymen in der Industrie durch Fermentation von Mikroorganismen hergestellt. Um große Mengen an Enzympräparaten zu erhalten, ist es in der Regel notwendig, die benötigten Bakterienstämme unter geeigneten Bedingungen auszuwählen und zu züchten und sie sich vermehren zu lassen. Darüber hinaus wird die synthetische Synthese von Enzymen untersucht. Alles in allem wird mit der Verbesserung des wissenschaftlichen Niveaus die Anwendung von Enzymen eine sehr breite Perspektive haben.
Wichtigste Auswirkungen
Zusammenhang zwischen Enzymen und bestimmten Krankheiten
Krankheiten, die durch Enzymmängel verursacht werden, sind meist angeboren oder erblich bedingt, wie Albinismus aufgrund eines Tyrosinhydroxylasemangels, Serotonin- oder Primaquin-empfindliche Patienten aufgrund eines 6-Phosphoglucose-Dehydrogenasemangels. Viele toxische Krankheiten werden fast immer durch die Hemmung bestimmter Enzyme verursacht. Bei Vergiftungen durch häufig verwendete Organophosphor-Pestizide (z. B. Trichlorfon, Dichlorvos, 1059 und Rogaine) werden die Enzyme beispielsweise inaktiviert, weil sie sich an ein -OH am Serin binden, einer wesentlichen Gruppe im aktiven Zentrum der Cholinesterase. Cholinesterase kann die Hydrolyse von Acetylcholin in Cholin und Essigsäure katalysieren. Wenn die Cholinesterase gehemmt und deaktiviert wird, wird die Hydrolyse von Acetylcholin gehemmt, was zu einer Anhäufung von Acetylcholin und einer Reihe von Vergiftungssymptomen wie Muskelzittern, Pupillenverengung, übermäßigem Schwitzen und langsamem Herzschlag führt. Bestimmte Metallionen verursachen im menschlichen Körper Vergiftungen, da Metallionen (wie Hg2+) sich mit den notwendigen Gruppen des aktiven Zentrums bestimmter Enzyme (wie -SH von Cystein) verbinden und die Enzyme inaktiv machen können.
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