Enzimlerin bileşimi
Basit enzimler: sadece amino asit kalıntılarından oluşan enzimler.
Bağlı enzimler: enzim proteinleri ve protein olmayan kofaktörlerden oluşur
Enzim proteini: reaksiyonun özgüllüğünü belirler;
Kofaktörler: reaksiyonun türünü ve doğasını belirler; metal iyonları veya küçük organik bileşikler olabilir.
Kofaktörler
Kofaktör: Enzim proteinine gevşek bir şekilde bağlıdır, diyaliz veya ultrafiltrasyon ile uzaklaştırılabilir.
Kofaktör: Enzim proteinine sıkıca bağlıdır, diyaliz veya ultrafiltrasyon ile uzaklaştırılamaz.
Enzim proteini ve kofaktörün birleşmesiyle oluşan komplekse holoenzim denir ve sadece holoenzim katalitik etkiye sahiptir.
Enzimin aktif merkezi
①Enzim için gerekli gruplar: enzimin grubun aktivitesini yerine getirmesi için gereklidir
② enzimin aktif merkezi: birincil yapıda birbirinden çok uzaktır, ancak özel bir bölge oluşturmak için birbirine yakın bazı R gruplarının uzamsal yapısında, bölge substratı spesifik olarak bağlayabilir ve substratı kimyasal değişikliklere uğratmak için katalize edebilir.
Aktif merkez zorunluluk grupları ikiye ayrılır:
Bağlanma grupları: enzim-substrat bağlanmasında rol oynar
Katalitik gruplar: substratların ürünlere dönüşümünü katalize eder.
Aktif merkezin dışındaki zorunlu gruplar: aktif merkezin içinde bir zorunlu grup olmalıdır, ancak zorunlu grup her zaman aktif merkezin içinde olmayabilir. Aktif merkezin dışındaki zorunlu grup aktif merkezin dengelenmesine hizmet eder.
Enzim ve genel katalizör arasındaki fark
① yüksek verimlilik: enzimin katalitik etkisi reaksiyon hızını 10^6 ila 10^12 kat artırabilir, enzimin kendisinin reaksiyonundan önce ve sonra değişmez, yüksek verimlilik reaksiyonun aktivasyon enerjisini azaltmaktır
②Spesifiklik (substrat için seçicilik)
Ⅰ mutlak özgüllük: enzim substrat gereksinimleri konusunda çok katıdır, sadece belirli bir substrat;
Ⅱ göreceli özgüllük: etki nesnesi bir substrat değil, bir bileşik sınıfı veya kimyasal bağlardır;
Ⅲ stereoizomer özgüllüğü: D-, L-, cis-trans
③ Enzim aktivitesi istikrarsızlığı: proteinler kolayca denatüre olur ve inaktive edilir
④ Enzim aktivitesi düzenlenebilir ve kontrol edilebilir: Ⅰ allosterik düzenleme; Ⅱ geri besleme düzenlemesi; Ⅲ valansa bağlı modifikasyon düzenlemesi; Ⅳ zimojen aktivasyonu ve hormon kontrolü
İndüklenmiş uyum doktrini
Enzim yüzeyi substrata tamamlayıcı sabit bir şekle sahip değildir, ancak substratın indüksiyonu nedeniyle sadece tamamlayıcı bir şekil oluşturur.
Enzimatik reaksiyonu etkileyen faktörler
(1) substrat konsantrasyonu; (2) inhibitör; (3) enzim konsantrasyonu; (4) sıcaklık; (5) pH; (6) aktivatör.
Substrat konsantrasyonunun enzimatik reaksiyon hızı üzerindeki etkisi:
Ara ürün doktrini: enzim katalizinde, enzim aktif merkezi önce enzim substratı ile birleşerek bir enzim ve substrat kompleksi oluşturur, daha sonra enzimi serbest bırakmak için ayrışır ve ürünleri serbest bırakır
Mie denklemi: V=Vmax×[S]/(Km+[S])
(1) Substrat konsantrasyonu çok büyük olduğunda ([S]≥10×Km), enzim substrat ile doyurulur ve reaksiyon hızı maksimuma ulaşır.
(2) Reaksiyon hızı V=1/2Vmax olduğunda, Km=[S].
Mie denklemindeki kinetik parametre Km'nin önemi★
①Km sayısal olarak maksimum reaksiyon hızının yarısına karşılık gelen substrat konsantrasyonuna eşittir, yani V=1/2Vmax olduğunda, Km=[S]
②Km birim: mol/L
③ farklı enzimler, enzimlerin önemli bir karakteristik fiziksel sabiti olan farklı Km değerlerine sahiptir
Aynı enzimin farklı substratlar için farklı Km değerleri vardır ve en küçük Km değerine sahip substrat en uygun substrat olarak adlandırılır.
⑤ Km, enzim ve substrat arasındaki afinite derecesini gösterir: Km değeri ne kadar büyükse, afinite o kadar küçük ve katalitik aktivite o kadar düşüktür; Km değeri ne kadar küçükse, afinite o kadar büyük ve katalitik aktivite o kadar yüksektir
İnhibitörlerin enzimatik reaksiyon hızı üzerindeki etkisi
(1) Geri döndürülemez inhibisyon
İnhibitörler ile enzimin aktivite merkezindeki aktif grup veya bölgesindeki bazı grupların kovalent bağlanma şeklinde, enzimin inaktivasyonuna neden olması, fiziksel yöntemlerle ortadan kaldırılamaması
(2) Tersinir inhibisyon
Ⅰ Rekabetçi inhibisyon
a. İnhibitörün kimyasal yapısı substratınkine benzerdir ve substratla birlikte enzim aktif merkezine rekabetçi bir şekilde bağlanabilir;
b.İnhibitör aktif merkeze bağlandığında, substrat reaksiyon merkezinden dışlanır ve bunun sonucunda enzimatik reaksiyon inhibe olur;
c. Substratın konsantrasyonunun artırılması, substratın rekabet etme kabiliyetini artırır (yani, inhibisyonu serbest bırakabilir);
d. Km değeri yükselir ve Vmax sabit kalır
II Rekabetçi olmayan inhibisyon
Aktif merkez dışında bir zorunlu gruba bağlanma
Km değeri değişmeden kalır, Vmax azalır
Ⅲ rekabet karşıtı engelleme
Enzim-substrat kompleksine bağlanma
Km değeri azalır, Vmax azalır
Zimojenin aktivasyonu
①Enzimojen: inaktif enzim öncüsü
②Aktivasyon: konformasyonel değişikliğe, aktif merkezin oluşumuna veya açığa çıkmasına neden olan birincil yapı değişikliği
Enzim aktivitesi düzenlemesi
① enzimlerin kovalent modifikasyonu (kimyasal modifikasyon düzenlemesi): bir enzim başka bir enzim tarafından modifiye edilir, bir kimyasal gruba kovalent olarak bağlanır veya kovalent bağ kırılır, bir kimyasal grup çıkarılır, böylece enzimlerin aktivitesi düzenlenir
② allosterik düzenleme: bazı maddeler, ilgili enzim molekülünün aktif merkezine veya molekülün aktif merkez dışındaki belirli bir kısmına geri dönüşümlü olarak bağlanabilir, böylece enzimin aktif merkez konformasyonu değişerek işlevsel değişikliklere neden olur
İzoenzim
① katalitik kimyasal reaksiyonun aynı olduğunu, enzim proteininin moleküler yapısını, fiziksel ve kimyasal özelliklerini ve bir grup farklı enzimin immünolojik özelliklerini ifade eder ② bu tür enzimler aynı organizma türünde veya farklı dokuların aynı vücudunda, hatta aynı doku veya hücrelerde bulunur
Protein yapısı ve işlevi arasındaki ilişkiye bir örnek olarak tripsin
Tripsin birincil yapıda birbirinden uzak olduğu için, enterokinaz N-terminal 6 peptidini keser, böylece birincil konformasyonu değişir, özel bir bölge oluşturur, yani enzimin aktif merkezi, bölge substratı spesifik olarak bağlayabilir ve substratın kimyasal bir değişime uğramasını katalize edebilir, bağlayıcı ve katalitik bir işlev oynar, birincil yapıdaki değişikliği açıklar, konformasyonda bir değişikliğe neden olur, aktif merkezin oluşumu, böylece triptik protein inaktiften aktif hale gelir.
Şimdi Bize Ulaşın!
Fiyata ihtiyacınız varsa, lütfen aşağıdaki forma iletişim bilgilerinizi doldurun, genellikle 24 saat içinde sizinle iletişime geçeceğiz. Bana e-posta da gönderebilirsiniz info@longchangchemical.com Çalışma saatleri içinde (8:30 - 6:00 UTC+8 Pzt.~Sat.) veya hızlı yanıt almak için web sitesi canlı sohbetini kullanın.
| Bileşik Glukoamilaz | 9032-08-0 |
| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Ksilanaz | 37278-89-0 |
| Selülaz | 9012-54-8 |
| Naringinaz | 9068-31-9 |
| β-Amilaz | 9000-91-3 |
| Glikoz oksidaz | 9001-37-0 |
| Alfa-Amilaz | 9000-90-2 |
| Pektinaz | 9032-75-1 |
| Peroksidaz | 9003-99-0 |
| Lipaz | 9001-62-1 |
| Katalaz | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elastaz | 39445-21-1 |
| Urease | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-Laktik dehidrojenaz | 9001-60-9 |
| Dehidrojenaz malat | 9001-64-3 |
| Kolesterol oksidaz | 9028-76-6 |