Quais são os fatores que afetam a eficácia das preparações enzimáticas?
Na busca por um estilo de vida ecológico e com baixo teor de carbono, as preparações enzimáticas penetraram em todos os aspectos de nossas vidas devido às suas características de alta eficiência, segurança, ausência de efeitos colaterais tóxicos e baixo impacto ambiental. Por exemplo, as preparações enzimáticas podem ser usadas no pão e nos pães que comemos, nos sucos de frutas e bebidas que bebemos, nos temperos que usamos para fritar e nos documentos de papel que usamos.
Portanto, compreender a natureza química das preparações enzimáticas é importante para seu uso adequado.
1. A influência do pH
Cada enzima só exibe alta atividade em uma faixa específica de pH, e esse valor de pH é o pH ideal para a ação da enzima. De modo geral, as enzimas são mais estáveis no pH ideal, portanto, o pH para a ação enzimática também é o pH no qual elas são estáveis. Se o pH da reação enzimática for muito alto ou muito baixo, a enzima será irreversivelmente danificada, sua estabilidade e atividade diminuirão e ela poderá até se tornar inativa. A faixa de pH ideal de diferentes enzimas é diferente e pode ser ácida, neutra ou alcalina. Por exemplo, de acordo com o pH ideal para a ação das proteases, elas geralmente são divididas em proteases ácidas, proteases neutras e proteases alcalinas. O pH no qual uma enzima atua também é um parâmetro medido sob determinadas condições. O pH ideal para a ação da enzima varia de acordo com a temperatura ou o substrato. Quanto mais alta a temperatura, mais estreita é a faixa de pH estável para a ação da enzima. Portanto, o pH da reação deve ser rigorosamente controlado durante a reação catalítica da enzima.
2. O efeito da temperatura
Sob determinadas condições, cada enzima tem uma temperatura ideal de ação. Nessa temperatura, a enzima tem a maior atividade, o melhor efeito e é relativamente estável. A taxa da reação catalisada pela enzima aumenta e a perda de atividade da enzima devido à desnaturação pelo calor atinge um equilíbrio. Essa temperatura é a temperatura ideal para a ação da enzima. Cada enzima tem uma temperatura ativa e estável. Nessa temperatura, sob determinadas condições de tempo, pH e concentração da enzima, a enzima é relativamente estável e não perde sua atividade ou a perde muito raramente. Essa temperatura é a temperatura estável da enzima. Se a enzima for usada acima da temperatura estável, ela se tornará rapidamente inativa. Essa sensibilidade térmica da enzima pode ser expressa pela temperatura crítica de perda Tc, que se refere à temperatura na qual a enzima perde metade de sua atividade em 1 hora. Portanto, de modo geral, uma enzima só pode catalisar com eficácia dentro de sua faixa de temperatura efetiva. Para cada aumento de 10°C na temperatura, a taxa de reação da enzima aumenta de 1 a 2 vezes. O efeito da temperatura sobre a ação de uma enzima também está relacionado ao tempo em que ela é exposta ao calor. À medida que o tempo de reação aumenta, a temperatura ideal para a enzima diminui. Além disso, fatores como a concentração de substrato da reação enzimática, o tipo de tampão, o ativador e a pureza da enzima também podem alterar a temperatura ideal e a estabilidade da enzima.
3. A influência da concentração da enzima e da concentração do substrato
A concentração de substrato é o principal fator que determina a taxa da reação catalítica de uma enzima, considerando uma determinada temperatura, pH e concentração de enzima. Quando a concentração de substrato é muito baixa, a taxa da reação catalítica da enzima aumenta rapidamente com a concentração de substrato, e as duas são diretamente proporcionais. À medida que a concentração de substrato aumenta, a taxa de reação fica mais lenta e não aumenta mais em proporção direta. A relação entre a concentração de substrato e a taxa da reação catalítica de uma enzima geralmente pode ser expressa por meio da equação de Michaelis-Menten. Às vezes, quando a concentração do substrato é muito alta, a taxa de reação da enzima pode diminuir devido à inibição do substrato. Quando a concentração do substrato excede em muito a concentração da enzima, a taxa de reação catalítica da enzima geralmente é proporcional à concentração da enzima. Além disso, se a concentração da enzima for muito baixa, a enzima pode, às vezes, tornar-se inativa, impedindo a continuação da reação. Nas reações catalisadas por enzimas realizadas no processamento de alimentos, a quantidade de enzima usada geralmente é muito menor do que a quantidade de substrato, e o custo da enzima também deve ser considerado.
4. O efeito dos inibidores
Muitas substâncias podem enfraquecer, inibir ou até mesmo destruir a ação das enzimas. Essas substâncias são chamadas de inibidores de enzimas. Os exemplos incluem íons de metais pesados (Fe3+, Cu2+, Hg+, Pb+, etc.), monóxido de carbono, sulfeto de hidrogênio, cátions orgânicos, etilenodiamina e ácido tetraacético. Na produção real, é importante entender e evitar os efeitos dos inibidores na catálise enzimática.
5. O efeito dos ativadores
Muitas substâncias têm o efeito de proteger e aumentar a atividade enzimática ou de promover a conversão de proteínas enzimáticas inativas em enzimas ativas. Essas substâncias são chamadas coletivamente de ativadores de enzimas. Os ativadores podem ser divididos em três categorias: a primeira categoria é a de íons inorgânicos, como cátions como Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Cu2+, Co2+ e Zn2+, e ânions como Cl-, NO3-, PO43- e SO42-. O segundo tipo é a matéria orgânica com moléculas pequenas, principalmente as vitaminas B e seus derivados. O terceiro tipo são as substâncias de alto peso molecular com propriedades proteicas. Os ativadores têm um efeito sobre a velocidade das reações enzimáticas semelhante à concentração de substrato, mas raramente são usados na produção real.
6. A influência do ambiente de armazenamento
As preparações enzimáticas ficam inativas em baixas temperaturas. Para preservar as enzimas por um longo período sem perder a atividade, a atividade enzimática é perdida a 10°C por 5-10%/6 meses e à temperatura ambiente por 10-15%/6 meses. Portanto, o segredo é a secura e a baixa temperatura. O calor e a luz podem facilmente desativar as enzimas. Portanto, as preparações enzimáticas devem ser armazenadas em recipientes herméticos em baixas temperaturas, longe da luz. Além disso, quanto maior o teor de umidade da preparação enzimática, maior a probabilidade de ela se tornar inativa. Portanto, as preparações de enzimas em pó geralmente são mais fáceis de armazenar e transportar. Além disso, alguns íons metálicos também podem fazer com que as enzimas percam a atividade ou inibam a atividade enzimática. Deve-se evitar escolher recipientes com íons metálicos para armazenar preparações enzimáticas.
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| Composto Glucoamilase | 9032-08-0 |
| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Xilanase | 37278-89-0 |
| Celulase | 9012-54-8 |
| Naringinase | 9068-31-9 |
| β-Amilase | 9000-91-3 |
| Glucose oxidase | 9001-37-0 |
| alfa-Amilase | 9000-90-2 |
| Pectinase | 9032-75-1 |
| Peroxidase | 9003-99-0 |
| Lipase | 9001-62-1 |
| Catalase | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elastase | 39445-21-1 |
| Urease | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-Láctico desidrogenase | 9001-60-9 |
| Malato desidrogenase | 9001-64-3 |
| Colesterol oxidase | 9028-76-6 |