Quali sono i fattori che influenzano l'efficacia dell'uso degli enzimi e la loro applicazione nell'industria alimentare?
Poiché le persone prestano sempre più attenzione alla sicurezza alimentare, alla nutrizione, alla salute e alla bontà, il cibo non è più solo una necessità di base per soddisfare la sopravvivenza delle persone, ma l'industria alimentare si sta sviluppando nella direzione di un cibo più sicuro, più nutriente e più delizioso. Nel perseguimento di una vita verde a basse emissioni di carbonio, la preparazione di enzimi ad alta efficienza, sicurezza, effetti collaterali non tossici e ridotto impatto sull'ambiente e altre caratteristiche, penetrano in tutti gli aspetti della nostra vita. Ad esempio, il pane che mangiamo, il pane cotto al vapore, i succhi di frutta, le bevande, i condimenti per il soffritto, le mani con i documenti cartacei possono essere utilizzati nei preparati enzimatici.
L'enzima, in quanto catalizzatore biologico altamente efficiente, presenta vantaggi unici rispetto agli agenti chimici tradizionali ed è sempre più utilizzato nell'industria alimentare. Attualmente, l'industria degli enzimi è diventata una delle più promettenti industrie emergenti in Cina. Pertanto, è di grande importanza riconoscere la natura chimica della preparazione enzimatica per un suo uso ragionevole e corretto. Presentiamo brevemente alcuni fattori che influenzano l'effetto catalitico dei preparati enzimatici.
01 Fattori che influenzano l'uso della preparazione enzimatica
I. Influenza del valore di PH
Ogni tipo di enzima mostra un'elevata vitalità solo in uno specifico intervallo di pH, che è il valore di pH ottimale per l'azione enzimatica. In generale, l'enzima è più stabile al valore ottimale di pH, quindi il valore di pH dell'azione enzimatica è anche il suo valore di pH stabile. Se il valore di pH della reazione enzimatica è troppo alto o troppo basso, l'enzima sarà irreversibilmente danneggiato e la sua stabilità e vitalità saranno ridotte o addirittura inattivate. Diversi enzimi hanno diversi intervalli di pH ottimali, tra cui acido, neutro e alcalino. Ad esempio, in base al pH ottimale dell'azione della proteasi, spesso viene suddivisa in proteasi acida, proteasi neutra e proteasi alcalina. Il pH dell'azione enzimatica è anche un parametro misurato in determinate condizioni. A seconda della temperatura o del substrato, il pH ottimale dell'azione enzimatica è diverso; più alta è la temperatura, più ristretto è l'intervallo di pH stabile dell'azione enzimatica. Pertanto, nel processo di reazione catalizzata da un enzima, il valore del pH della reazione deve essere strettamente controllato.
Influenza della temperatura
In determinate condizioni, ogni enzima ha una temperatura ottimale, alla quale l'attività enzimatica è massima, l'effetto è migliore e l'enzima è più stabile, la velocità della reazione catalizzata dall'enzima aumenta e la perdita di attività enzimatica raggiunge l'equilibrio della denaturazione termica, e questa temperatura è la temperatura ottimale dell'azione enzimatica. Ogni enzima ha una temperatura stabile alla quale l'enzima è stabile, e l'enzima è stabile a un certo tempo, pH e concentrazione di enzima, con nessuna o pochissima diminuzione dell'attività, e questa temperatura è la temperatura stabile dell'enzima. Al di sopra della temperatura stabile d'azione, l'enzima si inattiva bruscamente. Questa sensibilità termica dell'enzima può essere espressa dalla temperatura critica di fallimento Tc, che si riferisce alla temperatura alla quale l'enzima perde metà del suo vigore in 1h. Pertanto, in genere solo nell'intervallo di temperatura effettiva dell'enzima, può svolgere un'efficace azione catalitica, l'aumento della temperatura ogni 10 ℃, la velocità di reazione dell'enzima aumenta di 1 ~ 2 volte. L'effetto della temperatura sull'azione dell'enzima è anche correlato al tempo del suo riscaldamento: il tempo di reazione si allunga, la temperatura ottimale dell'enzima si riduce. Inoltre, la concentrazione di substrato della reazione enzimatica, il tipo di tampone, l'attivatore e la purezza dell'enzima e altri fattori fanno variare la temperatura ottimale dell'enzima e la temperatura di stabilizzazione.
In terzo luogo, l'effetto della concentrazione dell'enzima e del substrato
La concentrazione di substrato è il fattore principale che determina la velocità della reazione catalizzata dall'enzima, in determinate condizioni di temperatura, pH e concentrazione di enzima. Quando la concentrazione di substrato è molto bassa, la velocità di reazione catalitica dell'enzima accelera rapidamente con l'aumento della concentrazione di substrato e le due cose sono proporzionali. Quando la concentrazione di substrato aumenta, la velocità di reazione rallenta e non aumenta più in modo proporzionale. La relazione tra la concentrazione di substrato e la velocità della reazione catalizzata dall'enzima può essere generalmente espressa dall'equazione di Mie. A volte la concentrazione di substrato è molto alta, ma anche a causa dell'inibizione del substrato causata dall'enzima la velocità di reazione diminuisce. Quando la concentrazione di substrato supera di molto quella dell'enzima, la velocità di reazione catalizzata dall'enzima è generalmente proporzionale alla concentrazione dell'enzima. Inoltre, se la concentrazione dell'enzima è troppo bassa, a volte l'enzima fallisce, impedendo alla reazione di procedere. Nelle reazioni catalizzate da enzimi effettuate nella lavorazione degli alimenti, la quantità di enzima è generalmente molto inferiore alla quantità di substrato, ma bisogna anche considerare i fattori di costo dell'enzima.
Quarto, l'influenza degli inibitori
Molte sostanze possono indebolire, inibire o addirittura distruggere il ruolo dell'enzima; queste sostanze sono chiamate inibitori enzimatici. Come gli ioni di metalli pesanti (Fe3+, Cu2+, Hg+, Pb+, ecc.), il monossido di carbonio, l'idrogeno solforato, i cationi organici, l'etilendiammina e l'acido tetraacetico. Nella produzione reale, per comprendere ed evitare l'impatto degli inibitori sulla catalisi enzimatica.
Quinto, l'effetto dell'attivatore
Molte sostanze hanno il ruolo di proteggere e aumentare l'attività enzimatica, o di promuovere la proteina enzimatica inattiva in un enzima attivo; queste sostanze sono collettivamente indicate come attivatori enzimatici. Gli attivatori possono essere suddivisi in tre categorie: la prima categoria è costituita da ioni inorganici, come Na +, K +, Ca2 +, Mg2 +, Cu2 +, Co2 +, Zn2 + e altri cationi, nonché Cl -, NO3 -, PO43 -, SO42 - e altri anioni. La seconda categoria è costituita da sostanze organiche con piccole molecole, soprattutto vitamine del gruppo B e loro derivati. La terza categoria è costituita da sostanze macromolecolari con proprietà proteiche. L'effetto dell'attivatore sulla velocità della reazione catalizzata dall'enzima è simile a quello della concentrazione di substrato, ma è raramente utilizzato nella produzione pratica.
Sesto, l'influenza dell'ambiente di conservazione
I preparati enzimatici in ambiente a bassa temperatura sono dormienti, per rendere l'enzima conservato a lungo termine senza perdere l'attività, in 10 ℃ la conservazione dell'attività enzimatica perde 5-10% / 6 mesi, a temperatura ambiente la conservazione dell'attività enzimatica perde 10-15% / 6 mesi. La chiave sta quindi nell'ambiente asciutto e a bassa temperatura. Il calore e la luce possono facilmente rendere l'enzima inattivo, quindi la preparazione enzimatica deve essere conservata in un luogo chiuso, a bassa temperatura ed evitando la luce. Inoltre, maggiore è il contenuto di umidità del preparato enzimatico, più facile è la sua inattivazione, quindi il preparato enzimatico in polvere è facile da conservare e trasportare. Inoltre, alcuni ioni metallici possono anche causare l'inattivazione degli enzimi o inibirne la vitalità; si dovrebbe evitare la scelta di ioni metallici nel contenitore per salvare il preparato enzimatico.
02
Applicazione di vari preparati enzimatici negli alimenti
I. Cellulasi
Panoramica della cellulasi
Cellulasi è un termine generale per indicare un gruppo di enzimi in grado di idrolizzare la cellulosa in glucosio. La fonte di cellulasi è molto ampia: oltre ai funghi, una varietà di protozoi, vermi tondi, molluschi, lombrichi, crostacei, insetti, alghe, funghi, batteri e attinomiceti possono produrre cellulasi.
Applicazione della cellulasi
01 Applicazione nella produzione di birra
Nel processo di produzione della birra, dopo l'uso della cellulasi, l'amido e la cellulosa possono essere convertiti in zucchero, e poi dalla decomposizione del lievito tutti convertiti in alcol, il tasso di alcol può essere aumentato da 3% a 5%, l'amido e il tasso di utilizzo della cellulosa fino a 90%.
Utilizzando la cellulasi per idrolizzare la feccia di birra, la soluzione enzimatica e il residuo possono essere efficacemente utilizzati separatamente, migliorando notevolmente i vantaggi economici e ambientali della feccia di birra.
02 Applicazione della produzione di salsa di soia
La salsa di soia è un prodotto di idrolisi della proteasi della soia. La produzione di salsa di soia utilizza principalmente enzimi come la proteasi e l'amilasi per idrolizzare enzimaticamente le materie prime. Se la cellulasi viene riutilizzata, può far espandere, ammorbidire e distruggere la membrana cellulare della soia e di altre materie prime, in modo da liberare le proteine e i carboidrati racchiusi nelle cellule, accorciando così i tempi di produzione, aumentando la resa, migliorando la qualità del prodotto e aumentando il contenuto di aminoacidi e zuccheri riduttori.
03Applicazione della lavorazione di frutta e verdura
Nel processo di lavorazione di frutta e verdura, per ammorbidire ed espandere il tessuto vegetale, si ricorre generalmente al riscaldamento e alla cottura a vapore, al trattamento con acidi e alcali e ad altri metodi, che causano la perdita di sapore e vitamine della frutta e della verdura. La lavorazione di frutta e verdura con la cellulasi può evitare le carenze di cui sopra e, allo stesso tempo, può rendere il tessuto vegetale ammorbidito e gonfio, migliorando così la sua digeribilità e il gusto.
04 Applicazione della lavorazione del tè
Il processo di produzione tradizionale del tè istantaneo consiste nell'immergere il tè in acqua bollente per estrarre i principi attivi contenuti nelle cellule del tè, come aminoacidi, zuccheri, caffeina, saponine, polifenoli del tè, componenti dell'aroma del tè e pigmenti, ecc. e poi liofilizzare a bassa temperatura. Se si utilizza la cellulasi per trattare correttamente le foglie di tè, non solo si può ridurre la temperatura di produzione dell'enzima di immobilizzazione, abbreviare il tempo di estrazione, migliorare il gusto del tè istantaneo, ma anche migliorare la resa.
05 applicazioni di trasformazione delle colture oleaginose
La cellulasi svolge un ruolo molto importante anche nella lavorazione dei semi oleosi. Tradizionalmente, per la produzione di prodotti oleosi si utilizza il metodo della spremitura o il metodo con solventi organici, che presenta una scarsa qualità del prodotto, una bassa resa, lunghi tempi di lavorazione e, allo stesso tempo, inevitabili residui di solventi organici.
L'uso del trattamento enzimatico al posto del metodo con solventi organici, da un lato, può migliorare la resa e la qualità dell'olio; dall'altro, il controllo delle condizioni di reazione enzimatica, in modo che la produzione e la lavorazione avvengano in condizioni più miti, permette di evitare l'impatto delle condizioni violente sulla qualità del prodotto. Pertanto, l'uso della tecnologia enzimatica nel campo della trasformazione dei prodotti agricoli può non solo migliorare la resa del prodotto principale, ma anche ridurre la generazione di sottoprodotti e ridurre i costi di smaltimento dei rifiuti.
Lipasi
Panoramica della lipasi
La lipasi è una specie di triacilglicerolo acil idrolasi, in grado di catalizzare la decomposizione del trigliceride in di-gliceride, mono-gliceride, glicerolo e acido grasso. La lipasi assume l'amminoacido come unità costitutiva di base, esiste una sola catena polipeptidica e l'attività catalitica è determinata solo dalla struttura della proteina. Le lipasi sono presenti in animali, piante e microrganismi.
Come tipo di catalizzatore biologico, la lipasi presenta i vantaggi comuni di alta efficienza, alta selettività e condizioni di reazione miti dei catalizzatori generali, ed è un catalizzatore verde, di grande importanza per lo sviluppo scientifico della biochimica, dell'alimentazione e di altri campi della vita e della produzione.
Applicazione della lipasi nella lavorazione degli alimenti a base di noodle
Il gusto dei noodle è legato principalmente alle proteine, all'amido e ai grassi della farina di grano, in particolare all'orientamento delle proteine e alla formazione di una struttura a maglie per produrre elasticità e aumentare la viscoelasticità dei noodle. Nella lavorazione dei noodle, l'impastamento e la pressatura in più direzioni lungo la direzione di calandratura a mano o la calandratura per un lungo periodo di tempo lungo un'unica direzione con mezzi meccanici aumentano l'elasticità dei noodle e migliorano la qualità dei noodle, ma l'uso di questi due metodi richiede relativamente tempo.
Nella produzione di pasta, l'acqua con la lipasi disciolta al suo interno può essere aggiunta direttamente alla farina e poi lasciata a temperatura ambiente per un certo periodo di tempo per la calandratura. Rispetto all'aggiunta di proteine e polisaccaridi e di altri miglioratori della farina, l'aggiunta di lipasi migliora notevolmente la qualità del prodotto, in particolare nei seguenti aspetti: aumento e mantenimento dell'elasticità, miglioramento della resa, miglioramento della crosta.
Applicazione della lipasi nell'industria dell'olio e del grasso
01Idrolisi enzimatica di oli e grassi
La reazione di generazione di acidi grassi e glicerolo attraverso la combinazione di olio e acqua sotto l'azione di un catalizzatore è chiamata reazione di idrolisi dei grassi, ampiamente utilizzata nell'industria degli acidi grassi e dei saponi. La reazione tradizionale di idrolisi dell'olio e del grasso utilizza acidi inorganici, alcali e ossidi metallici e altre sostanze chimiche come catalizzatori, il che richiede temperature elevate, pressioni medie e alte, tempi lunghi e attrezzature resistenti alla corrosione; il costo è elevato, il consumo di energia è alto, la sicurezza dell'operazione è scarsa e il colore dell'acido grasso prodotto è scuro o si verifica la termopolimerizzazione. L'idrolisi enzimatica che utilizza enzimi biologici come catalizzatori, invece, è in grado di superare con precisione i suddetti svantaggi e può essere selettiva, favorendo così la riduzione delle reazioni collaterali e migliorando la qualità e la resa degli acidi grassi prodotti.
02Transesterificazione enzimatica
La reazione in cui un estere viene mescolato con un altro acido grasso o alcool o estere e accompagnato da uno scambio di acili per produrre un nuovo estere è chiamata reazione di scambio di esteri. Tra queste, le reazioni di scambio estere-acido e di scambio estere-estere possono modificare la composizione degli acidi grassi e dei gliceridi dei grassi e degli oli, cambiandone così le proprietà; si tratta di un importante mezzo comunemente utilizzato dall'industria dei grassi e degli oli per modificarli.
Il processo tradizionale di scambio di esteri adotta il metodo chimico e i catalizzatori comunemente utilizzati sono il sodio metallico o l'idrossido di sodio, l'acido inorganico, ecc. Sebbene possa migliorare la proprietà migratoria dei gruppi subacilici dei trigliceridi, lo scambio e la distribuzione dei gruppi acilici nel sistema di reazione avvengono in modo casuale, con conseguente aumento dei sottoprodotti. Se si utilizza una lipasi non specifica per catalizzare la transesterificazione dei trigliceridi, si ottengono risultati simili al metodo chimico di transesterificazione.
Tuttavia, se la lipasi 1,3-direzionale viene utilizzata come catalizzatore, la migrazione e lo scambio di gruppi acilici sono limitati alla posizione 1 e alla posizione 3, in modo da poter produrre prodotti target specifici che non possono essere ottenuti con la transesterificazione chimica, che è appunto l'attrattiva unica del metodo di transesterificazione enzimatica.
Pectinasi
Panoramica della pectinasi
Pectinasi è un termine generale per indicare una varietà di enzimi in grado di decomporre le sostanze pectiniche. Poondla et al. hanno sottolineato che la pectinasi ha l'effetto di degradare la pectina della parete cellulare ed è ampiamente utilizzata nella lavorazione della frutta e nell'industria alimentare.
La pectinasi nell'industria alimentare
01Chiarimenti sul succo
La maggior parte dei succhi di frutta utilizzati per le bevande, ad eccezione dei succhi di agrumi, viene generalmente chiarificata durante la lavorazione per evitare torbidità e sedimentazione nel prodotto finale.
L'essenza della chiarificazione con pectinasi consiste in due parti: l'idrolisi enzimatica della pectina e la flocculazione elettrostatica non enzimatica. Quando la pectina nel succo viene parzialmente idrolizzata sotto l'azione della pectinasi, l'originale è stato avvolto in una parte delle particelle proteiche caricate positivamente e altre particelle caricate negativamente si scontrano, il che porta al verificarsi della flocculazione, del flocculante nel processo di sedimentazione, dell'adsorbimento, dell'aggrovigliamento di altre particelle sospese nel succo, attraverso la centrifugazione, la filtrazione può essere rimosso, in modo da raggiungere lo scopo della chiarificazione.
02 Migliorare la resa del succo di frutta e verdura
Le pareti cellulari di frutta e verdura contengono un gran numero di pectina, cellulosa, amido, proteine e altre sostanze. Dopo la frantumazione, la polpa è molto viscosa e la spremitura del succo è molto difficile e la resa del succo è bassa; la tecnologia enzimatica può ovviare a queste carenze. La pectinasi viene solitamente utilizzata per accelerare l'estrazione del succo e degli aromi e per rimuovere la pectina. La pectinasi non solo è in grado di catalizzare la depolimerizzazione della pectina, di ridurre efficacemente la viscosità, di migliorare le prestazioni di spremitura, di aumentare la resa del succo e il contenuto di solidi solubili, ma anche di aumentare i componenti aromatici del succo, di ridurre la produzione di fecce e di favorire le successive procedure di lavorazione.
03Migliorare la qualità del vino
L'uso della pectinasi nell'industria enologica può aumentare l'estrazione dei pigmenti naturali, migliorare il colore e il sapore del vino, aumentarne l'aroma e produrre vino frizzante, con un ruolo importante nel miglioramento della qualità del vino.
IV. Proteasi
Panoramica delle proteasi
La proteasi è un importante preparato enzimatico industriale in grado di catalizzare l'idrolisi di proteine e polipeptidi, ampiamente presente in frutta, steli e foglie di piante, organi di animali e microrganismi.
Nella lavorazione degli alimenti, esistono tre diverse fonti di enzimi che catalizzano la degradazione delle proteine alimentari: le proteasi endogene, le proteasi secrete dai microrganismi e i preparati di proteasi aggiunti artificialmente. Alcune delle applicazioni più importanti delle proteasi nella lavorazione degli alimenti comprendono reazioni di idrolisi delle proteine, reazioni di transprotezione e reazioni di reticolazione.
Applicazioni nell'industria della carne
Nella lavorazione della carne, la carne di animali invecchiati diventa ruvida e dura dopo la bollitura e il sapore dei prodotti ottenuti è molto scarso; l'uso delle proteasi può rendere questa carne più tenera.
Nel processo di intenerimento, la proteasi entra nel tessuto intermuscolare con la soluzione, rompe le proteine del tessuto connettivo intermuscolare e le fibre di collagene, distrugge la loro struttura molecolare e rende la qualità della carne morbida, appetibile, succosa e facile da masticare.
Allo stesso tempo, la proteasi può agire anche sulle fibre muscolari, scindendo parte della combinazione miocitaria di proteine, in modo che la carne di aminoacidi idrosolubili e di calcio idrosolubile, fosforo, zinco, rame, ferro sia notevolmente aumentata, in modo che il sapore e la freschezza della carne migliorino efficacemente. La carne trattata con enzimi può ancora mantenere una freschezza di prima classe e normalizzare il pH e gli indici sensoriali.
Applicazione nella farina
La proteasi è un tipo di proteasi neutra, il suo pH ottimale è 5,5~7,5 e la sua temperatura ottimale è di circa 65℃. La proteasi è in grado di idrolizzare la proteina del glutine, tagliare il legame peptidico della molecola proteica, indebolire il glutine, rendere l'impasto morbido, migliorare la viscoelasticità, l'estensibilità, la fluidità e altre proprietà dell'impasto, in modo da migliorarne le proprietà meccaniche e la qualità di cottura.
03Prospettive di applicazione futura di vari preparati enzimatici
Gli enzimi sono stati ampiamente utilizzati nell'industria alimentare. È prevedibile che con il rapido sviluppo delle biotecnologie, in particolare con l'applicazione della tecnologia dell'ingegneria genetica, la varietà di preparati enzimatici utilizzabili negli alimenti aumenterà notevolmente.
Da un lato, le esigenze delle persone in termini di varietà e qualità degli alimenti continuano a migliorare, dall'altro l'applicazione degli enzimi farà grandi progressi, e l'uso degli enzimi per produrre alimenti funzionali con effetti sulla salute sarà un'importante area di ricerca.
D'altra parte, anche le aspettative della popolazione in materia di sicurezza alimentare sono sempre più elevate, il che offre nuove opportunità per l'applicazione della tecnologia enzimatica nell'analisi degli alimenti e si prevede un nuovo sviluppo in futuro.
Attualmente, i preparati enzimatici ad alta attività utilizzati nel campo della trasformazione alimentare sono generalmente poco costosi e la loro promozione è stata limitata in una certa misura. Pertanto, il modo in cui produrre preparati enzimatici ad alta attività e a basso prezzo diventerà una direzione per la ricerca futura; inoltre, l'uso a lungo termine o il riciclaggio di preparati enzimatici rappresentati da enzimi immobilizzati è anche una direzione per ridurre il costo dei preparati enzimatici.
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