Quali sono i fattori che influenzano l'efficacia dei preparati enzimatici?

Nella ricerca di uno stile di vita ecologico e a basse emissioni di carbonio, i preparati enzimatici sono penetrati in ogni aspetto della nostra vita grazie alle loro caratteristiche di alta efficienza, sicurezza, assenza di effetti collaterali tossici e basso impatto ambientale. Ad esempio, i preparati enzimatici possono essere utilizzati nel pane e nelle focacce che mangiamo, nei succhi di frutta e nelle bevande che beviamo, nei condimenti che usiamo per saltare in padella e nei documenti cartacei che utilizziamo.

Pertanto, la comprensione della natura chimica dei preparati enzimatici è importante per il loro corretto utilizzo.

1. L'influenza del pH
Ogni enzima mostra un'attività elevata solo all'interno di uno specifico intervallo di pH, e questo valore di pH è il pH ottimale per l'azione enzimatica. In generale, gli enzimi sono più stabili al pH ottimale, quindi il pH per l'azione enzimatica è anche il pH a cui sono stabili. Se il pH della reazione enzimatica è troppo alto o troppo basso, l'enzima viene danneggiato in modo irreversibile, la sua stabilità e attività diminuiscono e può persino diventare inattivo. L'intervallo di pH ottimale dei diversi enzimi è diverso e può essere acido, neutro o alcalino. Ad esempio, in base al pH ottimale per l'azione delle proteasi, queste ultime vengono spesso suddivise in proteasi acide, proteasi neutre e proteasi alcaline. Anche il pH a cui agisce un enzima è un parametro misurato in determinate condizioni. Il pH ottimale per l'azione enzimatica varia in funzione della temperatura o del substrato. Più alta è la temperatura, più ristretto è l'intervallo di pH stabile per l'azione enzimatica. Pertanto, il pH della reazione deve essere strettamente controllato durante la reazione catalitica dell'enzima.

2. L'effetto della temperatura
In determinate condizioni, ogni enzima ha una temperatura ottimale di azione. A questa temperatura, l'enzima ha la massima attività, il miglior effetto ed è relativamente stabile. La velocità della reazione catalizzata dall'enzima aumenta e la perdita di attività enzimatica dovuta alla denaturazione termica raggiunge un equilibrio. Questa temperatura è la temperatura ottimale per l'azione dell'enzima. Ogni enzima ha una temperatura attiva e stabile. A questa temperatura, in determinate condizioni di tempo, pH e concentrazione enzimatica, l'enzima è relativamente stabile e non perde la sua attività, o lo fa molto raramente. Questa temperatura è la temperatura stabile dell'enzima. Se l'enzima viene utilizzato al di sopra della temperatura stabile, diventa rapidamente inattivo. Questa sensibilità termica dell'enzima può essere espressa dalla temperatura critica di perdita Tc, che si riferisce alla temperatura alla quale l'enzima perde metà della sua attività in 1 ora. In generale, quindi, un enzima può catalizzare efficacemente solo all'interno del suo intervallo di temperatura effettiva. Per ogni aumento di temperatura di 10°C, la velocità di reazione dell'enzima aumenta da 1 a 2 volte. L'effetto della temperatura sull'azione di un enzima è anche legato al tempo di esposizione al calore. All'aumentare del tempo di reazione, la temperatura ottimale per l'enzima diminuisce. Inoltre, fattori quali la concentrazione di substrato della reazione enzimatica, il tipo di tampone, l'attivatore e la purezza dell'enzima possono modificare la temperatura ottimale e la stabilità dell'enzima.

3. L'influenza della concentrazione dell'enzima e del substrato
La concentrazione di substrato è il fattore principale che determina la velocità della reazione catalitica di un enzima, data una certa temperatura, pH e concentrazione di enzima. Quando la concentrazione di substrato è molto bassa, la velocità della reazione catalitica dell'enzima aumenta rapidamente con la concentrazione di substrato e le due cose sono direttamente proporzionali. Quando la concentrazione di substrato aumenta, la velocità di reazione rallenta e non aumenta più in modo direttamente proporzionale. La relazione tra la concentrazione di substrato e la velocità della reazione catalitica di un enzima può essere generalmente espressa con l'equazione di Michaelis-Menten. A volte, quando la concentrazione di substrato è molto alta, la velocità di reazione dell'enzima può diminuire a causa dell'inibizione del substrato. Quando la concentrazione di substrato supera di molto quella dell'enzima, la velocità di reazione catalitica dell'enzima è generalmente proporzionale alla concentrazione dell'enzima. Inoltre, se la concentrazione di enzima è troppo bassa, l'enzima può talvolta diventare inattivo, impedendo alla reazione di procedere. Nelle reazioni catalizzate da enzimi eseguite nella lavorazione degli alimenti, la quantità di enzima utilizzata è generalmente molto inferiore alla quantità di substrato, e si deve anche considerare il costo dell'enzima.

4. L'effetto degli inibitori
Molte sostanze possono indebolire, inibire o addirittura distruggere l'azione degli enzimi. Queste sostanze sono chiamate inibitori enzimatici. Ne sono un esempio gli ioni di metalli pesanti (Fe3+, Cu2+, Hg+, Pb+, ecc.), il monossido di carbonio, il solfuro di idrogeno, i cationi organici, l'etilendiammina e l'acido tetraacetico. Nella produzione attuale, è importante capire ed evitare gli effetti degli inibitori sulla catalisi enzimatica.

5. L'effetto degli attivatori
Molte sostanze hanno l'effetto di proteggere e aumentare l'attività enzimatica o di promuovere la conversione di proteine enzimatiche inattive in enzimi attivi. Queste sostanze sono chiamate collettivamente attivatori enzimatici. Gli attivatori possono essere suddivisi in tre categorie: la prima categoria è costituita da ioni inorganici, quali cationi come Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Cu2+, Co2+ e Zn2+, e anioni come Cl-, NO3-, PO43- e SO42-. Il secondo tipo è costituito da materia organica con piccole molecole, principalmente le vitamine del gruppo B e i loro derivati. Il terzo tipo è costituito da sostanze altamente molecolari con proprietà proteiche. Gli attivatori hanno un effetto sulla velocità delle reazioni enzimatiche simile alla concentrazione di substrato, ma sono raramente utilizzati nella produzione reale.

6. L'influenza dell'ambiente di conservazione
I preparati enzimatici sono dormienti a basse temperature. Per conservare gli enzimi a lungo senza perdere l'attività, l'attività enzimatica si perde a 10°C entro 5-10%/6 mesi e a temperatura ambiente entro 10-15%/6 mesi. Pertanto, la chiave è l'essiccazione e la bassa temperatura. Il calore e la luce possono facilmente disattivare gli enzimi. Pertanto, i preparati enzimatici devono essere conservati in contenitori ermetici a basse temperature e al riparo dalla luce. Inoltre, più alto è il contenuto di umidità del preparato enzimatico, più è probabile che diventi inattivo. Pertanto, i preparati enzimatici in polvere sono generalmente più facili da conservare e trasportare. Inoltre, alcuni ioni metallici possono far perdere attività agli enzimi o inibirne l'attività. Si dovrebbe evitare di scegliere contenitori con ioni metallici per conservare le preparazioni enzimatiche.

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Composto Glucoamilasi	9032-08-0
Pullulanase	9075-68-7
Xilanasi	37278-89-0
Cellulasi	9012-54-8
Naringinasi	9068-31-9
β-amilasi	9000-91-3
Glucosio ossidasi	9001-37-0
alfa-amilasi	9000-90-2
Pectinasi	9032-75-1
Perossidasi	9003-99-0
Lipasi	9001-62-1
Catalasi	9001-05-2
TANNASIO	9025-71-2
Elastasi	39445-21-1
Ureasi	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-lattico deidrogenasi	9001-60-9
Deidrogenasi malato	9001-64-3
Colesterolo ossidasi	9028-76-6