Komposisi enzim

Enzim sederhana: enzim yang hanya terdiri dari residu asam amino.

Enzim terikat: terdiri dari protein enzim dan kofaktor non-protein

Protein enzim: menentukan kekhususan reaksi;

Kofaktor: menentukan jenis dan sifat reaksi; dapat berupa ion logam atau senyawa organik kecil.

 

Kofaktor

Kofaktor: terikat secara longgar pada protein enzim, dapat dihilangkan dengan dialisis atau ultrafiltrasi.

Kofaktor: terikat erat pada protein enzim, tidak dapat dihilangkan dengan dialisis atau ultrafiltrasi.

Kompleks yang dibentuk oleh kombinasi protein enzim dan kofaktor disebut holoenzim, dan hanya holoenzim yang memiliki efek katalitik.

 

Pusat aktif enzim

(1)Gugus yang diperlukan enzim: diperlukan agar enzim dapat memainkan aktivitas gugus tersebut

② pusat aktif enzim: dalam struktur primer sangat berjauhan, tetapi dalam struktur spasial beberapa gugus R berdekatan satu sama lain untuk membentuk wilayah khusus, wilayah tersebut secara khusus dapat mengikat substrat dan mengkatalisis substrat untuk mengalami perubahan kimiawi.

Pusat aktif harus dibagi menjadi beberapa kelompok:

Gugus pengikat: terlibat dalam pengikatan enzim-substrat

Kelompok katalitik: mengkatalisis transformasi substrat menjadi produk.

Grup wajib di luar pusat aktif: harus ada grup wajib di dalam pusat aktif, tetapi grup wajib tidak selalu berada di pusat aktif. Grup wajib di luar pusat aktif berfungsi untuk menstabilkan pusat aktif.

 

Perbedaan antara enzim dan katalis umum

(1) efisiensi tinggi: efek katalitik enzim dapat meningkatkan laju reaksi 10 ^ 6 hingga 10 ^ 12 kali, sebelum dan sesudah reaksi enzim itu sendiri tidak berubah, efisiensi tinggi adalah mengurangi energi aktivasi reaksi

② Kekhususan (selektivitas untuk substrat)

Ⅰ Spesifisitas absolut: enzim sangat ketat pada persyaratan substrat, hanya substrat tertentu;

Kekhususan relatif: objek tindakan bukanlah substrat, tetapi kelas senyawa atau ikatan kimia;

Kekhususan stereoisomer: D-, L-, cis-trans

Ketidakstabilan aktivitas enzim: protein mudah terdenaturasi dan tidak aktif

④Aktivitas enzim dapat diatur dan dikontrol: Ⅰ regulasi alosterik; Ⅱ regulasi umpan balik; Ⅲ regulasi modifikasi yang bergantung pada valensi; Ⅳ aktivasi zymogen dan kontrol hormon

 

Doktrin kesesuaian yang diinduksi

Permukaan enzim tidak memiliki bentuk tetap yang bersifat komplementer terhadap substrat, tetapi hanya membentuk bentuk komplementer karena induksi substrat.

 

Faktor-faktor yang mempengaruhi reaksi enzimatik

(1) konsentrasi substrat; (2) inhibitor; (3) konsentrasi enzim; (4) suhu; (5) pH; (6) aktivator.

 

Pengaruh konsentrasi substrat pada laju reaksi enzimatik:

Doktrin produk antara: ketika katalisis enzim, pusat aktif enzim pertama-tama bergabung dengan substrat enzim untuk membentuk kompleks enzim dan substrat, yang kemudian terurai untuk melepaskan enzim dan melepaskan produk

Persamaan Mie: V = Vmax × [S] / (Km + [S])

(1) Ketika konsentrasi substrat sangat besar ([S] ≥10×Km), enzim akan jenuh dengan substrat, dan laju reaksi mencapai maksimum.

(2) Ketika kecepatan reaksi V = 1/2Vmaks, Km = [S].

Pentingnya parameter kinetik Km dalam persamaan Mie★

(1)Km secara numerik sama dengan konsentrasi substrat yang sesuai dengan setengah dari laju reaksi maksimum, yaitu, ketika V = 1 / 2Vmaks, Km = [S]

②Satuan Km: mol/L

③ enzim yang berbeda memiliki nilai Km yang berbeda, yang merupakan konstanta fisik karakteristik penting dari enzim

Enzim yang sama memiliki nilai Km yang berbeda untuk substrat yang berbeda, dan substrat dengan Km terkecil disebut sebagai substrat yang paling cocok.

⑤ Km menunjukkan tingkat afinitas antara enzim dan substrat: semakin besar nilai Km, semakin kecil afinitas dan semakin rendah aktivitas katalitik; semakin kecil nilai Km, semakin besar afinitas dan semakin tinggi aktivitas katalitik

 

Efek inhibitor pada laju reaksi enzimatik

(1) Penghambatan yang tidak dapat dipulihkan

Inhibitor dan gugus aktif dari pusat aktivitas enzim atau beberapa gugus di situsnya dalam bentuk pengikatan kovalen, menyebabkan inaktivasi enzim, metode fisik tidak dapat dihilangkan

 

(2) Penghambatan yang dapat dibalik

Ⅰ Penghambatan kompetitif

a. Struktur kimiawi inhibitor mirip dengan substrat, yang secara kompetitif dapat mengikat pusat aktif enzim dengan substrat;

b. Ketika inhibitor berikatan dengan pusat aktif, substrat dikeluarkan dari pusat reaksi, sehingga reaksi enzimatik terhambat;

c. Meningkatkan konsentrasi substrat meningkatkan kemampuan substrat untuk bersaing (yaitu, dapat melepaskan penghambatan);

d. nilai Km naik dan Vmax tetap konstan

 

II Penghambatan non-kompetitif

Mengikat ke grup wajib selain dari pusat yang aktif

Nilai Km tetap tidak berubah, Vmax menurun

 

Ⅲ penghambatan antikompetitif

Mengikat kompleks enzim-substrat

Nilai Km berkurang, Vmax berkurang

 

Aktivasi zymogen

①Enzimogen: prekursor enzim yang tidak aktif

② Aktivasi: perubahan struktur primer, menyebabkan perubahan konformasi, pembentukan atau pemaparan pusat aktif

 

Pengaturan aktivitas enzim

① modifikasi kovalen enzim (regulasi modifikasi kimiawi): enzim dimodifikasi oleh enzim lain, secara kovalen melekat pada gugus kimia, atau pemutusan ikatan kovalen, menghilangkan gugus kimia, dengan demikian mengatur aktivitas enzim

Regulasi alosterik: beberapa zat dapat terikat secara reversibel ke pusat aktif molekul enzim yang sesuai atau bagian tertentu dari molekul selain pusat aktif, sehingga konformasi pusat aktif enzim berubah, yang mengakibatkan perubahan fungsional

 

Isoenzim

(1) mengacu pada reaksi kimia katalitik yang sama, struktur molekul protein enzim, sifat fisik dan kimia, dan sifat imunologis dari sekelompok enzim yang berbeda ② jenis enzim ini ada dalam spesies organisme yang sama atau tubuh yang sama dari jaringan yang berbeda atau bahkan jaringan atau sel yang sama

 

Tripsin sebagai contoh hubungan antara struktur dan fungsi protein

Karena tripsin berjauhan dalam struktur primer, enterokinase memotong peptida N-terminal 6, sehingga konformasi primernya berubah, membentuk daerah khusus, yaitu pusat aktif enzim, daerah tersebut secara khusus dapat mengikat substrat dan mengkatalisis substrat untuk mengalami perubahan kimiawi, memainkan fungsi pengikatan dan katalitik, menjelaskan perubahan struktur primer, menyebabkan perubahan konformasi, pembentukan pusat aktif, sehingga protein tripsin dari tidak aktif menjadi aktif.

Hubungi Kami Sekarang!

Jika Anda membutuhkan Harga, silakan isi informasi kontak Anda di formulir di bawah ini, kami biasanya akan menghubungi Anda dalam waktu 24 jam. Anda juga bisa mengirim email kepada saya info@longchangchemical.com selama jam kerja (8:30 pagi hingga 6:00 sore UTC+8 Senin-Sabtu) atau gunakan obrolan langsung situs web untuk mendapatkan balasan secepatnya.

Senyawa Glukoamilase	9032-08-0
Pullulanase	9075-68-7
Xilanase	37278-89-0
Selulase	9012-54-8
Naringinase	9068-31-9
β-Amilase	9000-91-3
Glukosa oksidase	9001-37-0
alfa-Amilase	9000-90-2
Pektinase	9032-75-1
Peroksidase	9003-99-0
Lipase	9001-62-1
Katalase	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elastase	39445-21-1
Urease	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Laktat dehidrogenase	9001-60-9
Dehidrogenase malat	9001-64-3
Kolesterol oksidase	9028-76-6