Beschreibung

Erscheinungsbild: hellgelbes amorphes Pulver
Spezifische Aktivität: ≥11U/mg
Stabilität: ein Jahr lang stabil bei -20℃
Molekulargewicht: ca. 60KD
Isoelektrischer Punkt: 5.2
Molarität: 1 x 10-4 M (Cholesterin)
Hemmstoff: wird nicht durch Natriumazid gehemmt
pH-Stabilität: 6,0-10,0 (Abb. 3-1)
Optimaler pH-Wert: 6,5-7,5 (Abb. 3-2)
Optimale Temperatur: 52°C (Abb. 3-3)
Thermische Stabilität: stabil bis zu 60°C (Abb. 3-4)
Stabilisator: Kalium-Ionen helfen, die Enzymaktivität zu stabilisieren

Die Cholesterinoxidase (EC1.1.3.6 COD) wird zunehmend für ihre Rolle bei der Lebensmittelverarbeitung, bei medizinischen Tests, bei der biologischen Schädlingsbekämpfung und in anderen Bereichen anerkannt, und sie hat ein großes Anwendungspotenzial gezeigt.
Es ist ein Schlüsselenzym des Cholesterinstoffwechsels, das vom Coenzym FAD abhängig ist und spezifisch die Umwandlung von Cholesterin in Cholest-4-en-3-on (4-Cholesterin-3-on) katalysieren kann. Als Forschungsobjekt wurde rekombinanter E. coli verwendet, der COD produziert, mit dem Ziel, COD zu entwickeln und anzuwenden. Untersucht wurden die Abtrennung und Extraktion von COD, seine enzymatischen Eigenschaften und die Anwendung des Enzyms. COD wurde mit Hilfe eines Reinigungsverfahrens isoliert, das die Ultraschallbehandlung von rekombinantem E. coli, die Aussalzung mit 70% (NH_4)_2SO_4, die Ionenaustauschchromatographie mit CM Sepharose F.F. und die feine Gelfiltration mit Sephadex G-75 umfasste. Der extrahierte und gereinigte CSB hatte eine Enzymaktivität von 47,3 U/mg, eine 45-fache Reinigung und eine Wiederfindungsrate der Enzymaktivität von 21%.

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