Description

Aspect : poudre amorphe jaune clair
Activité spécifique : ≥11U/mg
Stabilité : stable pendant un an à -20℃
Poids moléculaire : environ 60KD
Point isoélectrique : 5,2
Molarité : 1 x 10-4 M (cholestérol)
Inhibiteur : non inhibé par l'azoture de sodium
Stabilité du pH : 6,0-10,0 (Fig. 3-1)
pH optimal : 6,5-7,5 (Fig. 3-2)
Température optimale : 52°C (Fig. 3-3)
Stabilité thermique : stable jusqu'à 60°C (Fig. 3-4)
Stabilisateur : les ions potassium aident à stabiliser l'activité enzymatique.

La cholestérol oxydase (EC1.1.3.6 COD) est de plus en plus reconnue pour son rôle dans la transformation des aliments, les tests médicaux, la lutte biologique contre les parasites et d'autres domaines, et elle a montré un grand potentiel d'application.
Il s'agit d'une enzyme clé dans le processus du métabolisme du cholestérol, qui dépend de la coenzyme FAD, et qui peut catalyser spécifiquement la conversion du cholestérol en cholestérol-4-ène-3-one (4-cholestérol-3-one). L'E. coli recombinant produisant la DCO a été utilisé comme objet de recherche, dans le but de développer et d'appliquer la DCO. Les recherches ont porté sur la séparation et l'extraction de la DCO, ses propriétés enzymatiques et l'application de l'enzyme. La DCO a été isolée à l'aide d'un processus de purification comprenant un traitement ultrasonique de l'E. coli recombinant, un salage 70% (NH_4)_2SO_4, une chromatographie d'échange d'ions CM Sepharose F.F. et une filtration sur gel Sephadex G-75 Fine. La DCO extraite et purifiée avait une activité enzymatique de 47,3 U/mg, un multiple de purification de 45 fois et un taux de récupération de l'activité enzymatique de 21%.

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