Biyokatalitik teknoloji, reaksiyonları katalize etmek için enzimleri veya mikrobiyal hücreleri veya bitki ve hayvan hücrelerini biyokatalizör olarak kullanan bir teknolojidir. Biyokatalizör olarak enzimlerin kimyasal katalizörlere göre birçok avantajı vardır: enzim katalizli reaksiyonlar genellikle oda sıcaklığında, normal basınç altında ve nötre yakın koşullar altında gerçekleştirilir, bu nedenle daha az yatırım, daha az enerji tüketimi ve yüksek işletme güvenliği vardır; biyokatalizörler, kimyasal katalizli reaksiyonlardan 107 ila 1013 kat daha yüksek olabilen son derece yüksek katalitik verimliliğe ve reaksiyon hızına sahiptir.
Tanım
Geniş anlamda, organizmaların kendi metabolizmaları ve biyolojilerini sürdürmeleri için ürettikleri her türlü faaliyeti ifade eder.
Endüstriyel biyokatalizör, serbest veya immobilize enzimler veya canlı hücreler için kullanılan genel bir terimdir. Başta mikrobiyal hücreler olmak üzere canlı organizmalardan ekstrakte edilen veya immobilizasyon teknolojisi ile işlenen ve yukarıda toplu olarak atıfta bulunulan serbest enzimleri içerir; ayrıca serbest, genel mikrobiyal bazlı canlı hücreleri ve immobilize canlı hücreleri de içerir, toplu olarak atıfta bulunulur. Bir enzim katalizörünün belirli bir reaksiyon türünü veya belirli bir reaktant türünü (enzim reaksiyonlarında genellikle substrat veya matris olarak adlandırılır) katalize etmek için kullanıldığı süreç olarak adlandırılır; ve bütün bir mikroorganizmanın bir dizi kademeli reaksiyonda kullanıldığı süreç olarak adlandırılır. Ölü hücreler veya kök hücre preparatları da katalitik etkiye sahiptir, ancak hücreleri artık metabolik olarak yetenekli değildir, genellikle koenzimleri veya kofaktörleri (enzimlerin bileşenleri) yenileyemez ve yalnızca saf olmayan bir enzim katalizörü olan basit enzim reaksiyonlarını gerçekleştirebilir.

Avantajlar
Katalizörler biyokatalizörler ve biyolojik olmayan katalizörler olarak kategorize edilebilir.
Biyolojik olmayan katalizörlerle karşılaştırıldığında, biyokatalizörlerin büyük avantajları vardır, oda sıcaklığında ve basınçta reaksiyona girebilir, hızlı reaksiyon hızı, uzmanlaşmanın katalitik etkisi, daha düşük fiyat ve diğer avantajlar, ancak dezavantajı ısı ile inaktivasyona, belirli kimyasallar ve heterojen bakteriler tarafından tahribata, zayıf stabiliteye ve reaksiyon sırasında sıcaklık ve pH aralığı için daha yüksek gereksinimlere duyarlıdır. İmmobilize bir enzim veya immobilize hücreler olarak kullanıldığında, hizmet ömrü genellikle 30 partiden veya 3 aylık sürekli kullanımdan az olmamalıdır, aksi takdirde ekonomiyi geçmek zordur.

Enzimler biyokatalizörlerdir

Canlı organizmalar, vücuttaki kimyasal reaksiyonları hızlandırmak için bunları kullanır. Enzimler olmasaydı, canlı organizmalardaki birçok kimyasal reaksiyon o kadar yavaş ilerlerdi ki yaşamı sürdürmek zor olurdu. Enzimler en iyi yaklaşık 37°C sıcaklıkta (insan vücudunun sıcaklığı) çalışır. Eğer sıcaklık 50°C veya 60°C'den yüksekse, enzim tahrip olur ve artık işlevini yerine getiremez. Bu nedenle, giysilerdeki lekeleri parçalamak için enzim kullanan biyolojik deterjanlar en çok düşük sıcaklıklarda kullanıldığında etkilidir.
Enzimler, canlı hücreler tarafından üretilen ve substratları için yüksek derecede özgüllüğe ve katalitik etkinliğe sahip proteinler veya RNA'lardır. Enzimlerin katalitik etkisi, enzim molekülünün birincil ve uzamsal yapısının bütünlüğüne bağlıdır. Enzim molekülünün denatüre olması veya alt ünite depolimerizasyonu enzim aktivitesinin kaybına yol açabilir. Enzimler, moleküler kütlesi en az 10.000 ve en fazla bir milyon olan biyomoleküllerdir.
Enzimler son derece önemli bir biyokatalizör sınıfıdır. Enzimler sayesinde, canlı organizmalarda kimyasal reaksiyonlar çok hafif koşullar altında verimli ve spesifik olarak gerçekleştirilebilir.

Enzim moleküllerinin yapısı ve işlevi ile enzimatik reaksiyonların kinetiğinin derinlemesine incelenmesi ve geliştirilmesi ile enzimoloji disiplini yavaş yavaş oluşmuştur.

Enzimin kimyasal yapısı protein (protein) veya RNA'dır (Ribonükleik Asit), bu nedenle birincil, ikincil, üçüncül ve hatta dördüncül bir yapıya da sahiptir. Moleküler bileşiminin farklılığına göre basit enzim ve bağlı enzim olarak ikiye ayrılabilir. Sadece protein içerenlere basit enzim denir; konjuge enzimler ise enzim proteinleri ve kofaktörlerden oluşur. Örneğin, çoğu hidrolaz sadece proteinlerden oluşur; flavin mononükleotidaz ise enzim proteinleri ve kofaktörlerden oluşur. Konjuge enzimlerde, enzim proteini protein kısmıdır ve kofaktör protein olmayan kısımdır ve sadece ikisi tüm enzimi oluşturmak için birleştirildiğinde katalitik aktiviteye sahip olur.
Enzimlerin genel katalizörlerden farklı önemli özellikleri vardır: substrata oldukça spesifiktirler ve yüksek katalitik verime sahiptirler. Enzimler ayarlanabilir ve kararsızdır.

Fonksiyonlar

Katalitik Rol
Enzimler, organizmalarda metabolizma, beslenme ve enerji dönüşümü gibi birçok katalitik süreci yöneten bir biyolojik katalizör sınıfıdır ve yaşam süreçleriyle yakından ilgili reaksiyonların çoğu enzim katalizli reaksiyonlardır.
Enzimlerin bu özellikleri, hücre içindeki karmaşık madde metabolizması süreçlerinin düzenli bir şekilde ilerlemesini sağlar, böylece madde metabolizması ve normal fizyolojik işlevler birbirine uyarlanır. Genetik kusurlar nedeniyle bir enzimin kusurlu olması veya başka nedenlerle enzimin aktivitesinin zayıflaması, enzim tarafından katalizlenen anormal reaksiyonlara yol açarak madde metabolizması bozukluklarına ve hatta hastalıklara neden olabilir, bu nedenle enzimlerin tıpla çok yakın bir ilişkisi vardır.

Enzimler vücudun yediğimiz yiyecekleri sindirmesini ve emmesini sağlar ve hücre onarımı, anti-enflamatuar detoksifikasyon, metabolizma, bağışıklığı iyileştirme, enerji üretme ve kan dolaşımını teşvik etme dahil olmak üzere iç organların tüm işlevlerini sürdürür. Çiğneme sırasında ağızdaki pirinç gibi, çiğneme süresi ne kadar uzun olursa, tatlılık o kadar belirgin olur, bunun nedeni tükürük amilazının oral salgılanmasında pirinçteki nişastanın maltoza hidrolize olmasıdır. Bu nedenle, daha fazla çiğneme, yiyecek ve tükürüğün tamamen karışmasını sağlayarak sindirime yardımcı olabilir. Buna ek olarak, insan vücudunda pepsin, tripsin ve diğer hidrolize edici enzimler bulunur. Proteinin gıda alımından insan vücudu, pepsin rolünde olmalı, amino asitlere hidrolize edilmeli ve daha sonra diğer enzimlerin rolünde olmalı, insan vücudunun 20'den fazla çeşit amino aside ihtiyacı olduğunu seçmelidir, belirli bir düzene göre insan vücuduna yeniden entegre olmak için çeşitli proteinlere ihtiyaç duyar.

Katalitik mekanizma
Enzimin katalitik mekanizması temelde genel kimyasal katalizörlerinkiyle aynıdır, bu da önce bir kompleks oluşturmak için reaktanla (enzimin substratı) birleşir ve reaksiyonun aktivasyon enerjisini düşürerek kimyasal reaksiyonun hızını artırır. Sabit sıcaklık altında, bir kimyasal reaksiyon sisteminin her bir reaktan molekülünde bulunan enerji, reaksiyonun başlangıç durumu olan çok farklı olmasına rağmen ortalama değerde daha düşüktür.
S (substrat) → P (ürün) reaksiyonu mümkündür çünkü S moleküllerinin önemli bir kısmı aktif (geçiş durumu) molekülleri haline gelmek üzere aktifleştirilmiştir ve ne kadar çok aktifleştirilmiş molekül varsa, reaksiyon hızı o kadar hızlıdır. Belirli bir sıcaklıktaki bir kimyasal reaksiyonun aktivasyon enerjisi, bir maddenin 1 molündeki tüm molekülleri aktif moleküller haline getirmek için gereken enerji miktarıdır (kilokalori cinsinden).
Enzim (E), S ile geçici olarak birleşerek, katalizör içermeyen bu kimyasal reaksiyonda reaktanların aktive edilmiş moleküllerinden çok daha düşük bir aktive edilmiş durumda (geçiş durumu) olan yeni bir bileşik, ES, oluşturarak hareket eder. ES daha sonra P üretmek için reaksiyona girer ve aynı zamanda E'yi serbest bırakır. E, döngüyü tekrarlamak için başka bir S molekülü ile birleşebilir. Tüm reaksiyon için gereken aktivasyon enerjisinin azaltılması, birim zamanda daha fazla molekülün reaksiyona girmesini sağlar ve reaksiyon hızı hızlandırılabilir. Katalizör yokluğunda, hidrojen peroksitin su ve oksijene ayrışması reaksiyonu (2H2O2 → 2H2O + O2) mol başına 18 kcal aktivasyon enerjisi gerektiriyorsa (1 kcal = 4,187 joule), reaksiyonun katalaz tarafından katalizlenmesi mol başına sadece 2 kcal aktivasyon enerjisi gerektirir, bu da reaksiyon hızını yaklaşık 1011 kat artırır.

Enzim (E) ve substrat (S) bir enzim-substrat kompleksi (ES) oluşturur

ES kompleksini oluşturmak için enzimin aktif merkezinin substrata yönlendirilmiş bağlanması, enzim katalizindeki ilk adımdır. Yönlendirilmiş bağlanma için enerji, iyonik, hidrojen ve hidrofobik bağlar gibi çeşitli kovalent olmayan bağlardan ve ayrıca enzim aktif merkezinin fonksiyonel grubunun substrat ile etkileşimi sırasında oluşan van der Waals kuvvetlerinden gelir. Bağlandıklarında ortaya çıkan enerjiye bağlanma enerjisi denir. Her enzimin kendi substratına bağlanma konusunda seçici olduğunu anlamak kolaydır.
Eğer enzim bir ES kompleksi oluşturmak için sadece substratla tamamlayıcı ise ve substratı geçiş durumuna daha fazla sürükleyemiyorsa, o zaman enzim katalizi gerçekleşemez. Bunun nedeni, substrat ile ES kompleksinin oluşumunun, enzimin katalitik etkisini tamamlamak için enzim ve substratın geçiş durumuna tamamlayıcı olan bir kompleks üretmek için enzim ve substrat molekülleri arasında daha fazla kovalent olmayan bağ oluşumunu gerektirmesidir. Aslında, substrat molekülleri, yukarıda açıklandığı gibi daha fazla kovalent olmayan bağ üretme işlemi sırasında orijinal temel durumdan geçiş durumuna dönüştürülür. Yani, substrat molekülü, grupların kombinasyonu ve düzenlenmesi, anlık kararsız yüklerin oluşması ve substrat molekülünün kimyasal reaksiyonu gerçekleştirmesi için gerekli diğer dönüşümler için koşulları sağlayan aktif bir molekül haline gelir. Dolayısıyla geçiş hali, bir reaksiyon sürecinin ara ürünlerinin aksine, kararlı bir kimyasal madde değildir. Bir molekülün geçiş durumu söz konusu olduğunda, bir ürüne (P) veya bir substrata (S) dönüşme olasılığı eşittir.
Bir enzim bir substratla bir ES kompleksi oluşturduğunda ve ayrıca bir geçiş durumu oluşturduğunda, süreç artık reaktan moleküllerin aktivasyonu için gerekli aktivasyon enerjisinin bir kısmını dengelediği bilinen daha fazla bağlanma enerjisi açığa çıkarır, böylece daha önce aktivasyon enerjisi eşiğinin altında olan molekülleri aktive eder ve böylece kimyasal reaksiyonun hızını artırır.
Enzimler ve katalizörler genel olarak reaksiyonun aktivasyon enerjisini düşürme mekanizması ile kimyasal reaksiyonları hızlandırır.
Bir enzimin katalitik özgüllüğü, hem substratlar için seçiciliğinde hem de katalize ettiği reaksiyonun özgüllüğünde kendini gösterir. Bireysel spontane reaksiyonlar dışında vücuttaki kimyasal reaksiyonların çoğu spesifik bir enzim tarafından katalize edilir ve bir enzim binlerce reaktant arasından kendi substratını bulabilir, bu da enzimin özgüllüğüdür. Bir enzimin katalitik özgüllük derecesindeki farklılığa göre, üç kategoriye ayrılır: mutlak özgüllük, göreceli özgüllük ve stereospesifiklik. Bir enzim, mutlak özgüllük olarak adlandırılan sadece bir substratın reaksiyonunu katalize eder, örneğin üreaz, karbondioksit ve amonyağa ayrışmak için sadece üreyi hidrolize edebilir; bir enzim bir bileşik sınıfının veya bir kimyasal bağ sınıfının reaksiyonunu katalize edebiliyorsa buna göreceli özgüllük denir, örneğin esterazlar trigliseritlerin hidrolizini katalize edebilir, ancak diğer ester bağlarını da hidrolize edebilir. Stereoizomerik özgüllüğe sahip enzimlerin substrat molekülünün stereo konfigürasyonu için katı gereksinimleri vardır, örneğin L-laktat dehidrojenaz sadece L-laktatın dehidrojenasyonunu katalize eder ve D-laktat üzerinde hiçbir etkisi yoktur.
Bazı enzimlerin katalitik aktivitesi, allozimlerin alaşımlar tarafından düzenlenmesi, bazı enzimlerin kovalent modifikasyonlarla düzenlenmesi, enzim aktivitesinin hormonlar ve nörohumoral sıvılar tarafından ikinci haberciler aracılığıyla düzenlenmesi ve hücre içi enzim içeriğinin (enzim sentezi ve katabolizması oranını değiştiren) indükleyici ajanlar veya bloke edici ajanlar tarafından düzenlenmesi gibi birçok faktörden etkilenebilir.
Bir enzimin katalitik reaksiyonunun genellikle birden fazla katalitik mekanizmanın bir kombinasyonu olduğu ve bunun da enzim destekli reaksiyonların yüksek verimliliğinin önemli bir nedeni olduğu unutulmamalıdır.
Uygulamalar
Hastalık Teşhisi
Enzimlerin derinlemesine incelenmesi ve giderek daha fazla anlaşılmasıyla, yüksek konsantrasyonlu SOD ile zenginleştirilmiş kompleks enzimler, hastalıkların düzenlenmesinde giderek daha önemli bir rol oynamaktadır. Normal insan vücudu enzim aktivitesi daha kararlıdır, vücudun bazı organları ve dokuları hasar gördüğünde veya hastalık meydana geldiğinde, bazı enzimler kan, idrar veya vücut sıvılarına salınır. Akut pankreatit, serum ve idrar amilaz aktivitesi gibi önemli ölçüde daha yüksek; hepatit ve diğer karaciğer hasarı nedenleri, hepatosit nekrozu veya geçirgenlik artışı, kana salınan çok sayıda transaminaz, böylece serum transaminazları yükselir; miyokard enfarktüsü, serum laktat dehidrojenaz ve fosfokreatin kinaz önemli ölçüde daha yüksek. Organofosforlu pestisit zehirlenmesinde kolinesteraz aktivitesi inhibe olur, serum kolinesteraz aktivitesi azalır; bazı hepatobiliyer hastalıklar, özellikle biliyer obstrüksiyon, serum r-glutamiltransferaz artar vb. Bu nedenle, kan, idrar veya vücut sıvısı enzim aktivitesi ölçümü yardımıyla, belirli hastalıkların oluşumunu ve gelişimini anlayabilir veya belirleyebilir.
Klinik tedavi
Enzim tedavisi, klinik uygulamada çeşitli enzim preparatlarının giderek daha yaygın hale gelmesiyle yavaş yavaş kabul görmüştür. Örneğin, tripsin ve kimotripsin proteinlerin ayrışmasını katalize edebilir ve bu prensip cerrahi dilatasyonda, septik yaraların saflaştırılmasında ve torasik ve abdominal plazma membran yapışıklıklarının tedavisinde kullanılmıştır. Tromboflebit, miyokard enfarktüsü, pulmoner enfarktüs ve yaygın damar içi pıhtılaşma tedavisinde, kan pıhtılarını çözmek ve trombüs oluşumunu önlemek için fibrinolitik enzim, streptokinaz, ürokinaz vb. uygulanabilir.
Ana formül olarak yüksek SOD enzim birimlerine sahip bazı bileşik doğal enzimler, sadece beyin, kalp, karaciğer, böbrek vb. gibi önemli organların adjuvan tedavisinde değil, aynı zamanda dikkate değer sonuçlara sahip tümörlerin kullanımında da kullanılabilir. Buna ek olarak, enzimlerin rekabetçi inhibisyonu ilkesi, antibakteriyel, bakterisidal ve anti-tümör tedavisi için bazı kimyasal ilaçların sentezlenmesinde de kullanılır. Kısırlık ve diğer sorunlarda dalak toniği ve böbrek toniği gibi enzimler de daha iyi bir düzenlemeye sahiptir. Sülfonamidler ve birçok antimikrobiyal, belirli bakterilerin büyümesi için gerekli enzimleri inhibe edebilir, bu nedenle antibakteriyel ve bakterisidal etkilere sahiptirler; Birçok antitümör ilaç, hücredeki nükleik asit veya protein senteziyle ilgili enzimleri inhibe edebilir, böylece tümörlerin büyümesine karşı savaşmak için tümör hücrelerinin farklılaşmasını ve çoğalmasını engelleyebilir; tiyoredoksin iyot enzimini inhibe edebilir, böylece tiroksin sentezini etkileyebilir ve böylece hipertiroidizmi vb. tedavi etmek için kullanılabilir.
Güncelleme! 2024 2. İleri Enzim Mühendisliği ve Enzim Teknolojisi Uygulama Konferansı/18-20 Ekim
Üretim Ömrü
Bira endüstrisinde kullanılan maya, ilgili mikroorganizmalar tarafından üretilir ve enzim, nişasta vb. hidroliz, oksidasyon vb. işlemlerle alkole dönüştürür; soya sosu ve sirke üretimi de enzim etkisi altında tamamlanır; amilaz ve selülaz ile muamele edilen yemlerin besin değeri artar; çamaşır deterjanına enzim ilavesi, deterjanın verimliliğini artırabilir ve orijinalin çıkarılması kolay olmayan ter lekelerini vb. çıkarılmasını kolaylaştırabilir. ......
Enzimlerin geniş uygulama alanı bulması nedeniyle, enzimlerin ekstraksiyonu ve sentezi önemli bir araştırma konusu haline gelmiştir. Şu anda, ananas kabuğu gibi canlı organizmalardan enzimler ekstrakte edilebilir, ananas proteazından ekstrakte edilebilir. Bununla birlikte, canlı organizmalardaki enzim içeriği çok düşük olduğundan, endüstride çok sayıda enzim mikroorganizmaların fermantasyonu ile üretilmektedir. Büyük miktarlarda enzim preparatları elde etmek için genellikle gerekli bakteri türlerini uygun koşullar altında seçmek, üretmek ve çoğalmalarını sağlamak gerekir. Buna ek olarak, enzimlerin sentetik sentezi üzerinde çalışılmaktadır. Sonuç olarak, bilimsel seviyenin gelişmesiyle birlikte, enzimlerin uygulanması çok geniş bir perspektife sahip olacaktır.
Ana etkiler
Enzimler ve bazı hastalıklar arasındaki ilişki
Enzim eksikliklerinin neden olduğu hastalıklar çoğunlukla doğuştan veya kalıtsaldır; örneğin tirozin hidroksilaz eksikliğine bağlı albinizm, 6-fosfoglukoz dehidrogenaz eksikliğine bağlı serotonin veya primakine duyarlı hastalar gibi. Birçok toksik hastalık neredeyse her zaman belirli enzimlerin inhibisyonundan kaynaklanır. Örneğin, yaygın olarak kullanılan organofosforlu pestisitler (örneğin, triklorfon, diklorvos, 1059 ve Rogaine) zehirlendiğinde, enzimler kolinesterazın aktif merkezindeki önemli bir grup olan serin üzerindeki bir -OH'ye bağlandıkları için inaktive olurlar. Kolinesteraz, asetilkolinin kolin ve asetik aside hidrolizini katalize edebilir. Kolinesteraz inhibe edildiğinde ve devre dışı bırakıldığında, asetilkolinin hidrolizi engellenir, bu da asetilkolin birikimine ve kas titremesi, gözbebeği daralması, aşırı terleme ve yavaş kalp atışı gibi bir dizi zehirlenme belirtisine neden olur. Bazı metal iyonları insan vücudunda zehirlenmeye neden olur, çünkü metal iyonları (Hg2+ gibi) bazı enzimlerin aktif merkezinin gerekli gruplarıyla (sisteinin -SH'si gibi) birleşebilir ve enzimleri inaktif hale getirebilir.

Şimdi Bize Ulaşın!

Fiyata ihtiyacınız varsa, lütfen aşağıdaki forma iletişim bilgilerinizi doldurun, genellikle 24 saat içinde sizinle iletişime geçeceğiz. Bana e-posta da gönderebilirsiniz info@longchangchemical.com Çalışma saatleri içinde (8:30 - 6:00 UTC+8 Pzt.~Sat.) veya hızlı yanıt almak için web sitesi canlı sohbetini kullanın.

Bileşik Glukoamilaz	9032-08-0
Pullulanase	9075-68-7
Ksilanaz	37278-89-0
Selülaz	9012-54-8
Naringinaz	9068-31-9
β-Amilaz	9000-91-3
Glikoz oksidaz	9001-37-0
Alfa-Amilaz	9000-90-2
Pektinaz	9032-75-1
Peroksidaz	9003-99-0
Lipaz	9001-62-1
Katalaz	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elastaz	39445-21-1
Urease	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Laktik dehidrojenaz	9001-60-9
Dehidrojenaz malat	9001-64-3
Kolesterol oksidaz	9028-76-6