Samenstelling van enzymen

Eenvoudige enzymen: enzymen die alleen uit aminozuurresiduen bestaan.

Gebonden enzymen: samengesteld uit enzymeiwitten en niet-eiwit cofactoren

Enzymeiwit: bepaalt de specificiteit van de reactie;

Cofactoren: bepalen het type en de aard van de reactie; kunnen metaalionen of kleine organische verbindingen zijn.

 

Cofactoren

Cofactor: los gebonden aan enzymeiwit, kan verwijderd worden door dialyse of ultrafiltratie.

Cofactor: stevig gebonden aan enzymeiwit, kan niet worden verwijderd door dialyse of ultrafiltratie.

Het complex dat gevormd wordt door de combinatie van enzymeiwit en cofactor wordt holo-enzym genoemd, en alleen holo-enzym heeft een katalytische werking.

 

Het actieve centrum van het enzym

①Enzym noodzakelijke groepen: noodzakelijk voor het enzym om de activiteit van de groep te spelen

② het actieve centrum van het enzym: in de primaire structuur is zeer ver uit elkaar, maar in de ruimtelijke structuur van een aantal van de R-groepen dicht bij elkaar om een speciale regio te vormen, kan de regio specifiek binden het substraat en katalyseren het substraat om chemische veranderingen te ondergaan.

De actieve centrum most groepen zijn onderverdeeld in:

Bindende groepen: betrokken bij enzym-substraat binding

Katalytische groepen: katalyseren de omzetting van substraten in producten.

Verplichte groepen buiten het actieve centrum: er moet een verplichte groep zijn binnen het actieve centrum, maar de verplichte groep hoeft zich niet altijd in het actieve centrum te bevinden. De verplichte groep buiten het actieve centrum dient om het actieve centrum te stabiliseren.

 

Verschil tussen enzym en algemene katalysator

① hoog rendement: het katalytische effect van het enzym kan de reactiesnelheid van 10^6 tot 10^12 keer verhogen, voor en na de reactie van het enzym zelf verandert niet, moet het hoge rendement de activeringsenergie van de reactie verminderen

②Specificiteit (selectiviteit voor substraat)

Ⅰ absolute specificiteit: het enzym is zeer strikt wat betreft de substraatvereisten, alleen een specifiek substraat;

Relatieve specificiteit: het object van actie is niet een substraat, maar een klasse van verbindingen of chemische bindingen;

Ⅲ stereoisomeer specificiteit: D-, L-, cis-trans

③ Instabiliteit van de enzymactiviteit: eiwitten worden gemakkelijk gedenatureerd en geïnactiveerd

④Enzymactiviteit kan worden gereguleerd en gecontroleerd: Ⅰ allosterische regulatie; Ⅱ terugkoppelingsregulatie; Ⅲ valentie-afhankelijke modificatieregulatie; Ⅳ zymogeenactivering en hormooncontrole

 

Doctrine van geïnduceerde geschiktheid

Het enzymoppervlak heeft geen vaste vorm die complementair is aan het substraat, maar vormt alleen een complementaire vorm door de inductie van het substraat.

 

Factoren die de enzymatische reactie beïnvloeden

(1) substraatconcentratie; (2) remmer; (3) enzymconcentratie; (4) temperatuur; (5) pH; (6) activator.

 

Het effect van de substraatconcentratie op de snelheid van de enzymatische reactie:

Tussenproduct doctrine: bij enzymkatalyse combineert het actieve centrum van het enzym eerst met het enzym-substraat om een complex van een enzym en een substraat te vormen, dat vervolgens ontleedt om het enzym vrij te maken en de producten vrij te maken.

De vergelijking van Mie: V=Vmax×[S]/(Km+[S])

(1) Wanneer de substraatconcentratie erg groot is ([S]≥10×Km), is het enzym verzadigd met het substraat en bereikt de reactiesnelheid het maximum.

(2) Als de reactiesnelheid V=1/2Vmax is, is Km=[S].

De betekenis van de kinetische parameter Km in de vergelijking van Mie★

①Km is numeriek gelijk aan de substraatconcentratie die overeenkomt met de helft van de maximale reactiesnelheid, d.w.z. als V=1/2Vmax, Km=[S]

②Km eenheid: mol/L

Verschillende enzymen hebben verschillende Km-waarden, wat een belangrijke karakteristieke fysische constante van enzymen is.

Hetzelfde enzym heeft verschillende Km-waarden voor verschillende substraten en het substraat met de kleinste Km wordt het meest geschikte substraat genoemd.

⑤ Km geeft de mate van affiniteit aan tussen het enzym en het substraat: hoe groter de Km-waarde, hoe kleiner de affiniteit en hoe lager de katalytische activiteit; hoe kleiner de Km-waarde, hoe groter de affiniteit en hoe hoger de katalytische activiteit

 

Het effect van remmers op de snelheid van enzymatische reacties

(1) Onomkeerbare remming

Remmers en de actieve groep van het enzym activiteitencentrum of sommige van de groepen in de site in de vorm van covalente binding, waardoor enzym inactivatie, kunnen fysische methoden niet worden geëlimineerd

 

(2) Omkeerbare remming

Ⅰ Concurrerende remming

a. De chemische structuur van de remmer is vergelijkbaar met die van het substraat en kan concurrerend binden aan het actieve centrum van het enzym met het substraat;

b.Als de remmer bindt aan het actieve centrum, wordt het substraat uitgesloten van het reactiecentrum, met als gevolg dat de enzymatische reactie wordt geremd;

c. Het verhogen van de concentratie van het substraat verhoogt het vermogen van het substraat om te concurreren (d.w.z. het kan de remming opheffen);

d. de Km-waarde stijgt en de Vmax blijft constant

 

II Niet-concurrerende remming

Binden aan een andere verplichte groep dan het actieve centrum

Km-waarde blijft ongewijzigd, Vmax neemt af

 

Concurrentiebeperkende remming

Binding aan enzym-substraat complex

Km-waarde neemt af, Vmax neemt af

 

Activering van zymogeen

①Enzymogeen: inactieve enzymvoorloper

②Activering: primaire structuurverandering, waardoor conformatieverandering, vorming of blootstelling van actief centrum ontstaat

 

Regeling enzymactiviteit

① covalente modificatie van enzymen (chemische modificatieregulatie): een enzym wordt gemodificeerd door een ander enzym, covalent gebonden aan een chemische groep, of covalente binding verbrekend, een chemische groep verwijderend, waardoor de activiteit van enzymen wordt gereguleerd

allosterische regulatie: sommige stoffen kunnen reversibel gebonden worden aan het actieve centrum van het corresponderende enzymmolecuul of aan een specifiek deel van het molecuul dat niet het actieve centrum is, zodat de conformatie van het actieve centrum van het enzym verandert, wat resulteert in functionele veranderingen.

 

Isoenzym

① verwijst naar de katalytische chemische reactie is hetzelfde, het enzym eiwit moleculaire structuur, fysische en chemische eigenschappen en immunologische eigenschappen van een groep van verschillende enzymen ② dit soort enzym bestaat in dezelfde soort organismen of hetzelfde lichaam van verschillende weefsels of zelfs hetzelfde weefsel of cellen

 

Trypsine als voorbeeld van de relatie tussen eiwitstructuur en functie

Omdat trypsine in de primaire structuur ver uit elkaar ligt, snijdt enterokinase de N-terminale 6 peptide door, zodat de primaire conformatie verandert en een speciale regio wordt gevormd, namelijk het actieve centrum van het enzym, de regio kan specifiek het substraat binden en het substraat katalyseren om een chemische verandering te ondergaan, waarbij het een bindende en katalytische functie speelt, wat de verandering in de primaire structuur verklaart, een verandering in de conformatie veroorzaakt, de vorming van het actieve centrum, zodat het tryptische eiwit van inactief in actief verandert.

Neem nu contact met ons op!

Als je Price nodig hebt, vul dan je contactgegevens in op het formulier hieronder. We nemen dan meestal binnen 24 uur contact met je op. Je kunt me ook een e-mail sturen info@longchangchemical.com tijdens kantooruren (8:30 tot 18:00 UTC+8 ma. ~ za.) of gebruik de live chat op de website voor een snel antwoord.

Samenstelling Glucoamylase	9032-08-0
Pullulanase	9075-68-7
Xylanase	37278-89-0
Cellulase	9012-54-8
Naringinase	9068-31-9
β-amylase	9000-91-3
Glucose-oxidase	9001-37-0
alfa-amylase	9000-90-2
Pectinase	9032-75-1
Peroxidase	9003-99-0
Lipase	9001-62-1
Katalase	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elastase	39445-21-1
Urease	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Lactische dehydrogenase	9001-60-9
Dehydrogenase malaat	9001-64-3
Cholesteroloxidase	9028-76-6