Teknologi biokatalitik adalah teknologi yang memanfaatkan enzim atau sel mikroba atau sel tumbuhan dan hewan sebagai biokatalisator untuk mengkatalisis reaksi. Enzim sebagai biokatalis memiliki banyak keunggulan dibandingkan katalis kimia: reaksi yang dikatalisis oleh enzim umumnya dilakukan pada suhu kamar, di bawah tekanan normal, dan dalam kondisi mendekati netral, sehingga investasi yang dibutuhkan lebih sedikit, konsumsi energi yang lebih sedikit, dan keamanan operasional yang tinggi; biokatalis memiliki efisiensi katalis yang sangat tinggi dan kecepatan reaksi, yang dapat mencapai 107 hingga 1013 kali lebih tinggi dibandingkan dengan reaksi yang dikatalisis secara kimiawi.
Definisi
Secara umum, ini mengacu pada semua jenis aktivitas yang dihasilkan oleh organisme untuk metabolisme dan pemeliharaan biologi mereka sendiri.
Biokatalis industri adalah istilah umum untuk enzim atau sel hidup yang bebas atau tidak bergerak. Ini termasuk enzim bebas yang diekstrak dari organisme hidup, terutama sel mikroba atau diproses dengan teknologi imobilisasi, yang secara kolektif disebut di atas; ini juga termasuk sel hidup berbasis mikroba secara keseluruhan dan sel hidup yang tidak bergerak, yang secara kolektif disebut. Proses di mana katalis enzim digunakan untuk mengkatalisis jenis reaksi tertentu atau jenis reaktan tertentu (sering disebut sebagai substrat atau matriks dalam reaksi enzim) disebut sebagai; dan proses di mana seluruh mikroorganisme digunakan dalam serangkaian reaksi bertingkat disebut sebagai. Sel mati atau sediaan sel punca juga memiliki efek katalitik, tetapi sel-selnya tidak lagi mampu secara metabolik, seringkali tidak dapat meregenerasi koenzim atau kofaktor (komponen enzim), dan hanya dapat melakukan reaksi enzim sederhana, yang merupakan katalisator enzim yang tidak murni.
Keuntungan
Katalis dapat dikategorikan ke dalam biokatalis dan katalis non-biologis.
Dibandingkan dengan katalis non-biologis, biokatalis memiliki keunggulan besar, dapat direaksikan pada suhu dan tekanan kamar, laju reaksi cepat, efek katalitik spesialisasi, harga lebih rendah dan keuntungan lainnya, tetapi kerugiannya rentan terhadap inaktivasi oleh panas, penghancuran oleh bahan kimia tertentu dan bakteri heterogen, stabilitas yang buruk, dan persyaratan yang lebih tinggi untuk suhu dan kisaran pH selama reaksi. Digunakan sebagai enzim yang tidak bergerak atau sel yang tidak bergerak, masa pakai umumnya tidak boleh kurang dari 30 batch atau 3 bulan penggunaan terus menerus, jika tidak, sulit untuk melewati ekonomi.
Enzim adalah biokatalisator
Organisme hidup menggunakannya untuk mempercepat reaksi kimia dalam tubuh. Tanpa enzim, banyak reaksi kimia dalam organisme hidup akan berjalan sangat lambat sehingga sulit untuk mempertahankan kehidupan. Enzim bekerja paling baik pada suhu sekitar 37°C (suhu tubuh manusia). Jika suhu lebih tinggi dari 50°C atau 60°C, enzim akan rusak dan tidak dapat berfungsi lagi. Oleh karena itu, deterjen biologis yang menggunakan enzim untuk mengurai noda pada pakaian paling efektif bila digunakan pada suhu rendah.
Enzim adalah protein atau RNA yang diproduksi oleh sel hidup yang memiliki tingkat spesifisitas dan kemanjuran katalitik yang tinggi untuk substratnya, efek katalitik enzim bergantung pada integritas struktur primer dan spasial molekul enzim. Jika molekul enzim terdenaturasi atau depolimerisasi subunit dapat menyebabkan hilangnya aktivitas enzim. Enzim adalah biomolekul dengan massa molekul setidaknya 10.000 dan hingga satu juta.
Enzim adalah kelas biokatalis yang sangat penting. Berkat enzim, reaksi kimia dalam organisme hidup dapat dilakukan secara efisien dan spesifik dalam kondisi yang sangat ringan.
Dengan studi mendalam dan pengembangan struktur dan fungsi molekul enzim serta kinetika reaksi enzimatik, disiplin ilmu enzimologi secara bertahap terbentuk.
Sifat kimiawi enzim adalah protein (protein) atau RNA (Asam Ribonukleat), sehingga enzim juga memiliki struktur primer, sekunder, tersier, dan bahkan kuartener. Menurut perbedaan komposisi molekulnya, enzim dapat dibagi menjadi enzim sederhana dan enzim terikat. Enzim yang hanya mengandung protein disebut enzim sederhana; enzim terkonjugasi terdiri dari protein enzim dan kofaktor. Sebagai contoh, sebagian besar hidrolase terdiri dari protein saja; flavin mononukleotidase terdiri dari protein enzim dan kofaktor. Pada enzim terkonjugasi, protein enzim adalah bagian protein dan kofaktor adalah bagian non-protein, dan hanya ketika keduanya digabungkan untuk membentuk seluruh enzim, enzim tersebut memiliki aktivitas katalitik.
Enzim memiliki karakteristik signifikan yang berbeda dari katalis pada umumnya: enzim sangat spesifik terhadap substrat dan memiliki efisiensi katalitik yang tinggi. Enzim dapat disesuaikan dan tidak stabil.
Fungsi
Peran Katalitik
Enzim adalah kelas katalis biologis yang mengatur banyak proses katalitik seperti metabolisme, nutrisi, dan konversi energi dalam organisme, dan sebagian besar reaksi yang terkait erat dengan proses kehidupan adalah reaksi yang dikatalisis oleh enzim.
Sifat-sifat enzim ini memungkinkan proses metabolisme material yang rumit di dalam sel berjalan dengan teratur, sehingga metabolisme material dan fungsi fisiologis normal dapat disesuaikan satu sama lain. Jika enzim rusak karena cacat genetik, atau aktivitas enzim melemah karena alasan lain, maka dapat menyebabkan reaksi abnormal yang dikatalisis oleh enzim, sehingga mengakibatkan gangguan metabolisme material, dan bahkan penyakit, oleh karena itu, enzim memiliki hubungan yang sangat erat dengan obat-obatan.
Enzim memungkinkan tubuh untuk mencerna dan menyerap makanan yang kita makan, dan menjaga semua fungsi organ dalam, termasuk: perbaikan sel, detoksifikasi anti-inflamasi, metabolisme, meningkatkan kekebalan tubuh, menghasilkan energi, dan melancarkan peredaran darah. Seperti nasi di mulut saat mengunyah, semakin lama waktu mengunyah, semakin terasa manisnya, hal ini disebabkan oleh pati dalam nasi dalam sekresi oral amilase saliva, dihidrolisis menjadi maltosa. Oleh karena itu, makan lebih banyak mengunyah dapat membuat makanan dan air liur tercampur sempurna, kondusif untuk pencernaan. Selain itu, tubuh manusia memiliki pepsin, tripsin, dan enzim penghidrolisis lainnya. Tubuh manusia dari asupan makanan protein, harus dalam peran pepsin, dihidrolisis menjadi asam amino, dan kemudian dalam peran enzim lain, pilih tubuh manusia membutuhkan lebih dari 20 jenis asam amino, sesuai dengan urutan tertentu untuk diintegrasikan kembali ke dalam tubuh manusia membutuhkan berbagai protein.
Mekanisme katalitik
Mekanisme katalitik enzim pada dasarnya sama dengan katalis kimia pada umumnya, yang juga bergabung dengan reaktan (substrat enzim) untuk membentuk kompleks terlebih dahulu, dan meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan menurunkan energi aktivasi reaksi. Di bawah suhu konstan, energi yang terkandung dalam setiap molekul reaktan dari sistem reaksi kimia lebih rendah dalam nilai rata-rata meskipun sangat berbeda, yang merupakan keadaan awal reaksi.
Reaksi S (substrat) → P (produk) dimungkinkan karena sebagian besar molekul S telah diaktifkan untuk menjadi molekul teraktivasi (keadaan transisi), dan semakin banyak molekul teraktivasi yang ada, semakin cepat laju reaksinya. Energi aktivasi reaksi kimia pada suhu tertentu adalah jumlah energi (dalam kilokalori) yang diperlukan untuk membuat semua molekul dalam 1 mol zat menjadi molekul teraktivasi.
Enzim (E) bertindak dengan menggabungkan sementara dengan S untuk membentuk senyawa baru, ES, yang berada dalam keadaan teraktivasi yang jauh lebih rendah (keadaan transisi) daripada molekul teraktivasi dari reaktan dalam reaksi kimia yang tidak mengandung katalis. ES kemudian bereaksi untuk menghasilkan P, dan pada saat yang sama melepaskan E. E dapat bergabung dengan molekul S lainnya untuk mengulangi siklus lagi. Mengurangi energi aktivasi yang diperlukan untuk seluruh reaksi memungkinkan lebih banyak molekul bereaksi per unit waktu, dan laju reaksi dapat dipercepat. Jika, tanpa adanya katalis, reaksi penguraian hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen (2H2O2 → 2H2O + O2) membutuhkan energi aktivasi 18 kkal per mol (1 kkal = 4,187 joule), katalisis reaksi oleh katalase hanya membutuhkan energi aktivasi 2 kkal per mol, laju reaksi yang meningkat sekitar 1011 kali lipat.
Enzim (E) dan substrat (S) membentuk kompleks enzim-substrat (ES)
Pengikatan terarah dari pusat aktif enzim ke substrat untuk menghasilkan kompleks ES adalah langkah pertama dalam katalisis enzim. Energi untuk pengikatan terarah berasal dari berbagai ikatan non-kovalen, seperti ikatan ionik, hidrogen, dan hidrofobik, serta gaya van der Waals, yang terbentuk selama interaksi gugus fungsi pusat aktif enzim dengan substrat. Energi yang dihasilkan ketika mereka berikatan disebut energi pengikatan. Sangat mudah untuk memahami bahwa setiap enzim selektif dalam mengikat substratnya sendiri.
Jika enzim hanya bersifat komplementer terhadap substrat untuk menghasilkan kompleks ES, dan tidak dapat mendorong substrat lebih jauh ke dalam kondisi transisi, maka katalisis enzim tidak dapat terjadi. Hal ini karena pembentukan kompleks ES dengan substrat memerlukan pembentukan ikatan non-kovalen yang lebih banyak antara enzim dan molekul substrat untuk menghasilkan kompleks yang saling melengkapi dengan keadaan transisi enzim dan substrat untuk menyelesaikan efek katalitik enzim. Faktanya, molekul substrat diubah dari keadaan dasar asli ke keadaan transisi selama proses menghasilkan lebih banyak ikatan non-kovalen seperti yang dijelaskan di atas. Artinya, molekul substrat menjadi molekul yang diaktifkan, memberikan kondisi untuk kombinasi dan pengaturan gugus, pembangkitan muatan tidak stabil sesaat, dan transformasi lain yang diperlukan untuk molekul substrat untuk melakukan reaksi kimia. Jadi, keadaan transisi bukanlah zat kimia yang stabil, tidak seperti produk antara dari suatu proses reaksi. Sejauh menyangkut keadaan transisi suatu molekul, molekul tersebut memiliki probabilitas yang sama untuk bertransformasi menjadi produk (P) atau menjadi substrat (S).
Ketika enzim menghasilkan kompleks ES dengan substrat dan selanjutnya membentuk keadaan transisi, proses tersebut telah melepaskan lebih banyak energi pengikatan, yang sekarang diketahui mengimbangi beberapa energi aktivasi yang diperlukan untuk aktivasi molekul reaktan, sehingga membuat molekul yang sebelumnya di bawah ambang batas energi aktivasi diaktifkan, dan dengan demikian mempercepat laju reaksi kimia.
Enzim dan katalis pada umumnya mempercepat reaksi kimia dengan mekanisme menurunkan energi aktivasi reaksi.
Kekhususan katalitik suatu enzim dimanifestasikan dalam selektivitasnya terhadap substrat dan kekhususan reaksi yang dikatalisisnya. Mayoritas reaksi kimia dalam tubuh dikatalisis oleh enzim tertentu, kecuali untuk reaksi spontan individu, dan enzim dapat menemukan substratnya sendiri dari ribuan reaktan, yang merupakan kekhususan enzim. Menurut perbedaan tingkat spesifisitas katalitik suatu enzim, enzim dibagi menjadi tiga kategori: spesifisitas absolut, spesifisitas relatif, dan stereospesifik. Suatu enzim mengkatalisis reaksi hanya satu substrat yang disebut spesifisitas absolut, seperti urease hanya dapat menghidrolisis urea untuk terurai menjadi karbon dioksida dan amonia; jika suatu enzim dapat mengkatalisis reaksi suatu kelas senyawa atau suatu kelas ikatan kimia disebut spesifisitas relatif, seperti esterase dapat mengkatalisis hidrolisis trigliserida, tetapi juga menghidrolisis ikatan ester lainnya. Enzim dengan spesifisitas stereoisomer memiliki persyaratan yang ketat untuk konfigurasi stereo molekul substrat, misalnya, L-laktat dehidrogenase mengkatalisis dehidrogenasi L-laktat saja dan tidak berpengaruh pada D-laktat.
Aktivitas katalitik beberapa enzim dapat dipengaruhi oleh banyak faktor, seperti pengaturan allozim oleh paduan, pengaturan beberapa enzim oleh modifikasi kovalen, pengaturan aktivitas enzim oleh hormon dan cairan neurohumoral melalui pembawa pesan kedua, dan pengaturan kandungan enzim intraseluler (yang mengubah laju sintesis dan katabolisme enzim) oleh agen penginduksi atau agen penghambat.
Perlu dicatat bahwa reaksi katalitik enzim sering kali merupakan kombinasi dari beberapa mekanisme katalitik, yang merupakan alasan penting untuk efisiensi tinggi dari reaksi yang dipicu oleh enzim.
Aplikasi
Diagnosis Penyakit
Dengan studi mendalam tentang enzim dan pemahaman yang semakin meningkat, enzim kompleks yang diperkaya dengan SOD yang sangat pekat memainkan peran yang semakin signifikan dalam pengaturan penyakit. Aktivitas enzim tubuh manusia normal lebih stabil, ketika beberapa organ dan jaringan tubuh rusak atau terjadi penyakit, beberapa enzim dilepaskan ke dalam darah, urin, atau cairan tubuh. Seperti pankreatitis akut, aktivitas amilase serum dan urin secara signifikan lebih tinggi; hepatitis dan penyebab kerusakan hati lainnya, nekrosis hepatosit atau peningkatan permeabilitas, sejumlah besar transaminase dilepaskan ke dalam darah, sehingga transaminase serum meningkat; infark miokard, serum laktat dehidrogenase, dan fosfokreatin kinase secara signifikan lebih tinggi. Ketika keracunan pestisida organofosfat, aktivitas kolinesterase dihambat, aktivitas kolinesterase serum menurun; penyakit hepatobilier tertentu, terutama obstruksi empedu, serum r-glutamiltransferase meningkat dan sebagainya. Oleh karena itu, dengan bantuan pengukuran aktivitas enzim darah, urin atau cairan tubuh, dapat memahami atau menentukan terjadinya dan perkembangan penyakit tertentu.
Perawatan klinis
Terapi enzim telah diakui secara bertahap, berbagai persiapan enzim dalam aplikasi klinis semakin umum. Sebagai contoh, tripsin dan kimotripsin dapat mengkatalisis penguraian protein, dan prinsip ini telah digunakan dalam dilatasi bedah, pemurnian luka septik dan pengobatan adhesi membran plasma toraks dan perut. Dalam pengobatan tromboflebitis, infark miokard, infark paru dan koagulasi intravaskular difus, enzim fibrinolitik, streptokinase, urokinase, dll. Dapat digunakan untuk melarutkan bekuan darah dan mencegah pembentukan trombus.
Beberapa senyawa enzim alami, dengan unit enzim SOD yang tinggi sebagai formula utama, dapat digunakan tidak hanya dalam pengobatan tambahan untuk organ-organ penting seperti otak, jantung, hati, ginjal, dan lain-lain, tetapi juga dalam penggunaan tumor dengan hasil yang luar biasa. Selain itu, prinsip penghambatan kompetitif enzim juga digunakan untuk mensintesis beberapa obat kimia untuk pengobatan antibakteri, bakterisida dan anti tumor. Seperti tonik limpa enzim dan tonik ginjal pada infertilitas dan masalah lainnya, juga memiliki regulasi yang lebih baik. Dan sulfonamida dan banyak antimikroba dapat menghambat enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan bakteri tertentu, sehingga memiliki efek antibakteri dan bakterisida; banyak obat antitumor dapat menghambat enzim yang terkait dengan asam nukleat atau sintesis protein di dalam sel, sehingga menghambat diferensiasi dan proliferasi sel tumor untuk melawan pertumbuhan tumor; thioredoxin dapat menghambat enzim yodium, sehingga mempengaruhi sintesis tiroksin, sehingga dapat digunakan untuk mengobati hipertiroidisme dan sebagainya.
Pembaruan! 2024 Konferensi Aplikasi Teknologi Enzim dan Rekayasa Enzim Tingkat Lanjut ke-2 / 18-20 Oktober
Kehidupan Produksi
Ragi yang digunakan dalam industri pembuatan bir diproduksi oleh mikroorganisme yang relevan, dan enzim akan mengubah pati dll. Menjadi alkohol melalui proses hidrolisis, oksidasi, dll.; produksi kecap dan cuka juga diselesaikan di bawah aksi enzim; nilai gizi pakan yang diolah dengan amilase dan selulase ditingkatkan; Penambahan enzim pada deterjen dapat meningkatkan efisiensi deterjen, dan membuat yang asli tidak mudah menghilangkan noda keringat, dll., mudah dihilangkan. dihapus, dll. ......
Karena aplikasi enzim yang luas, ekstraksi dan sintesis enzim telah menjadi topik penelitian yang penting. Saat ini, enzim dapat diekstraksi dari organisme hidup, seperti kulit nanas dapat diekstraksi dari protease nanas. Namun, karena kandungan enzim dalam organisme hidup sangat rendah, sejumlah besar enzim dalam industri diproduksi oleh fermentasi mikroorganisme. Umumnya perlu untuk memilih dan membiakkan strain bakteri yang diperlukan dalam kondisi yang sesuai dan memungkinkan mereka berkembang biak untuk mendapatkan sediaan enzim dalam jumlah besar. Selain itu, sintesis sintetis enzim sedang dipelajari. Secara keseluruhan, dengan peningkatan tingkat keilmuan, aplikasi enzim akan memiliki prospek yang sangat luas.
Efek utama
Hubungan antara enzim dan penyakit tertentu
Penyakit yang disebabkan oleh defisiensi enzim sebagian besar bersifat bawaan atau keturunan, seperti albinisme karena defisiensi tirosin hidroksilase, serotonin atau pasien yang peka terhadap primakuin karena defisiensi 6-fosfoglukosa dehidrogenase. Banyak penyakit beracun hampir selalu disebabkan oleh penghambatan enzim tertentu. Sebagai contoh, ketika pestisida organofosfat yang umum digunakan (misalnya, triklorfon, diklorvos, 1059, dan Rogaine) diracuni, enzim-enzim tersebut menjadi tidak aktif karena mengikat -OH pada serin, sebuah gugus esensial di pusat aktif kolinesterase. Kolinesterase dapat mengkatalisis hidrolisis asetilkolin menjadi kolin dan asam asetat. Ketika kolinesterase dihambat dan dinonaktifkan, hidrolisis asetilkolin terhambat, mengakibatkan akumulasi asetilkolin dan serangkaian gejala keracunan, seperti tremor otot, penyempitan pupil, keringat berlebih, dan detak jantung yang lambat. Ion logam tertentu menyebabkan keracunan dalam tubuh manusia, karena ion logam (seperti Hg2+) dapat bergabung dengan gugus yang diperlukan dari pusat aktif enzim tertentu (seperti -SH sistein) dan membuat enzim tidak aktif.
Hubungi Kami Sekarang!
Jika Anda membutuhkan Harga, silakan isi informasi kontak Anda di formulir di bawah ini, kami biasanya akan menghubungi Anda dalam waktu 24 jam. Anda juga bisa mengirim email kepada saya info@longchangchemical.com selama jam kerja (8:30 pagi hingga 6:00 sore UTC+8 Senin-Sabtu) atau gunakan obrolan langsung situs web untuk mendapatkan balasan secepatnya.
| Senyawa Glukoamilase | 9032-08-0 |
| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Xilanase | 37278-89-0 |
| Selulase | 9012-54-8 |
| Naringinase | 9068-31-9 |
| β-Amilase | 9000-91-3 |
| Glukosa oksidase | 9001-37-0 |
| alfa-Amilase | 9000-90-2 |
| Pektinase | 9032-75-1 |
| Peroksidase | 9003-99-0 |
| Lipase | 9001-62-1 |
| Katalase | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elastase | 39445-21-1 |
| Urease | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-Laktat dehidrogenase | 9001-60-9 |
| Dehidrogenase malat | 9001-64-3 |
| Kolesterol oksidase | 9028-76-6 |