A biokatalitikus technológia olyan technológia, amely enzimeket vagy mikrobiális sejteket, illetve növényi és állati sejteket használ biokatalizátorként reakciók katalizálására. Az enzimek mint biokatalizátorok számos előnnyel rendelkeznek a kémiai katalizátorokkal szemben: az enzimkatalizált reakciókat általában szobahőmérsékleten, normál nyomáson és közel semleges körülmények között végzik, így kisebb a beruházás, kevesebb az energiafogyasztás és nagy a működési biztonság; a biokatalizátorok rendkívül magas katalitikus hatékonysággal és reakciósebességgel rendelkeznek, amely 107-1013-szorosa lehet a kémiai katalizált reakciókénak.
Meghatározás
Tágabb értelemben minden olyan tevékenységre utal, amelyet a szervezetek saját anyagcseréjük és biológiájuk fenntartása érdekében végeznek.
Az ipari biokatalizátor a szabad vagy immobilizált enzimek vagy élő sejtek általános megnevezése. Ide tartoznak az élő szervezetekből, főként mikrobiális sejtekből kivont vagy immobilizációs technológiával feldolgozott szabad enzimek, amelyekre együttesen hivatkozunk a fentiekben; ide tartoznak továbbá a szabad, általános mikrobiális alapú élő sejtek és az immobilizált élő sejtek, amelyekre együttesen hivatkozunk. Azt a folyamatot, amelyben egy enzimkatalizátort egy adott típusú reakció vagy egy adott típusú reaktáns (enzimreakciókban gyakran szubsztrátnak vagy mátrixnak nevezik) katalizálására használnak, úgy nevezik; és azt a folyamatot, amelyben egy egész mikroorganizmust használnak fel egy kaszkádreakció-sorozatban, úgy nevezik. Az elhalt sejtek vagy őssejtkészítmények szintén katalitikus hatásúak, de sejtjeik már nem képesek anyagcserére, gyakran nem képesek a koenzimek vagy kofaktorok (az enzimek összetevői) regenerálására, és csak egyszerű enzimreakciókat képesek végrehajtani, ami egy tisztátalan enzimkatalizátor.
Előnyök
A katalizátorokat biokatalizátorok és nem biológiai katalizátorok kategóriájába lehet sorolni.
A nem biológiai katalizátorokkal összehasonlítva a biokatalizátorok nagy előnyökkel rendelkeznek, szobahőmérsékleten és nyomáson reagálhatók, gyors reakciósebesség, a specializáció katalitikus hatása, alacsonyabb ár és egyéb előnyök, de hátrányuk a hő általi inaktiválásra való érzékenység, bizonyos vegyi anyagok és heterogén baktériumok általi megsemmisítés, gyenge stabilitás, valamint a reakció során a hőmérséklet és a pH-tartomány magasabb követelményei. Immobilizált enzimként vagy immobilizált sejtként használva az élettartamnak általában nem lehet kevesebb, mint 30 tétel vagy 3 hónapos folyamatos használat, különben nehéz átadni a gazdasági.
Az enzimek biokatalizátorok
Az élő szervezetek a szervezetben zajló kémiai reakciók felgyorsítására használják őket. Enzimek nélkül az élő szervezetekben számos kémiai reakció olyan lassan menne végbe, hogy nehéz lenne fenntartani az életet. Az enzimek körülbelül 37 °C-os hőmérsékleten (az emberi test hőmérséklete) működnek a legjobban. Ha a hőmérséklet 50°C vagy 60°C-nál magasabb, az enzim tönkremegy, és nem képes tovább működni. Ezért a biológiai mosószerek, amelyek enzimeket használnak a ruházaton lévő foltok lebontására, akkor a leghatékonyabbak, ha alacsony hőmérsékleten használják őket.
Az enzimek olyan élő sejtek által termelt fehérjék vagy RNS-ek, amelyek nagyfokú specificitással és katalitikus hatékonysággal rendelkeznek szubsztrátjaikra.Az enzimek katalitikus hatása az enzimmolekula elsődleges és térbeli szerkezetének integritásától függ. Ha az enzimmolekula denaturálódik vagy az alegység depolimerizációja az enzimaktivitás elvesztéséhez vezethet. Az enzimek olyan biomolekulák, amelyek molekulatömege legalább 10 000, de akár egymillió molekulatömeg is lehet.
Az enzimek a biokatalizátorok rendkívül fontos osztályát alkotják. Az enzimeknek köszönhetően az élő szervezetekben a kémiai reakciókat hatékonyan és specifikusan, nagyon enyhe körülmények között lehet végrehajtani.
Az enzimmolekulák szerkezetének és működésének, valamint az enzimatikus reakciók kinetikájának alapos tanulmányozásával és fejlesztésével fokozatosan kialakult az enzimológia tudományága.
Az enzim kémiai természete fehérje (protein) vagy RNS (Ribonukleinsav), így elsődleges, másodlagos, harmadlagos, sőt kvaterner szerkezettel is rendelkezik. Molekuláris összetételének különbsége szerint egyszerű enzimre és kötött enzimre osztható. A csak fehérjéket tartalmazó enzimeket egyszerű enzimeknek nevezzük; a kötött enzimek enzimfehérjékből és kofaktorokból állnak. Például a legtöbb hidroláz csak fehérjékből áll; a flavin-mononukleotidáz enzimfehérjékből és kofaktorokból áll. A konjugált enzimekben az enzimfehérje a fehérje része, a kofaktor pedig a nem fehérje része, és csak akkor rendelkezik katalitikus aktivitással, ha a kettő együtt alkotja az egész enzimet.
Az enzimek az általános katalizátoroktól jelentősen eltérő tulajdonságokkal rendelkeznek: a szubsztrátra igen specifikusak és nagy katalitikus hatékonysággal rendelkeznek. Az enzimek szabályozhatók és instabilak.
Funkciók
Katalizáló szerep
Az enzimek a biológiai katalizátorok egy osztályát alkotják, amelyek számos katalitikus folyamatot, például az anyagcserét, a táplálkozást és az energiaátalakítást irányítják a szervezetekben, és az életfolyamatokhoz szorosan kapcsolódó reakciók többsége enzimkatalizált reakció.
Az enzimek e tulajdonságai lehetővé teszik, hogy a sejtben zajló anyagcsere bonyolult folyamatai rendezett módon menjenek végbe, így az anyagcsere és a normális élettani funkciók egymáshoz igazodnak. Ha egy enzim genetikai hiba miatt hibás, vagy az enzim aktivitása más okok miatt gyengül, az az enzim által katalizált rendellenes reakciókhoz vezethet, amelyek anyagcserezavarokat, sőt betegségeket eredményeznek, ezért az enzimek nagyon szoros kapcsolatban állnak az orvostudománnyal.
Az enzimek lehetővé teszik a szervezet számára az elfogyasztott táplálék megemésztését és felszívódását, valamint a belső szervek összes funkciójának fenntartását, beleértve a sejtjavítást, a gyulladáscsökkentő méregtelenítést, az anyagcserét, az immunitás javítását, az energiatermelést és a vérkeringés elősegítését. Mint például a rizs a szájban rágáskor, minél hosszabb a rágási idő, annál kifejezettebb édesség, annak köszönhető, hogy a keményítő a rizsben a nyál amiláz szóbeli kiválasztása, hidrolizált maltózzá. Ezért a több rágással történő evés az ételt és a nyálat teljesen összekeverheti, ami elősegíti az emésztést. Ezenkívül az emberi szervezet rendelkezik pepszinnel, tripszinnel és más hidrolizáló enzimekkel. Az emberi test az élelmiszer-bevitel a fehérje, kell a szerepét pepszin, hidrolizált aminosavakká, majd a szerepét más enzimek, válassza ki az emberi szervezetnek szüksége van több mint 20 féle aminosavak, szerint egy bizonyos sorrendben, hogy újra integrálni az emberi szervezetnek szüksége van a különböző fehérjék.
Katalitikus mechanizmus
Az enzim katalitikus mechanizmusa alapvetően ugyanaz, mint az általános kémiai katalizátoroké, amely szintén a reaktánssal (az enzim szubsztrátjával) először komplexet képez, és a reakció aktiválási energiájának csökkentésével javítja a kémiai reakció sebességét. Állandó hőmérsékleten a kémiai reakciórendszer minden egyes reaktáns molekulájában lévő energia átlagértéke alacsonyabb, bár nagymértékben eltér, ami a reakció kezdeti állapotát jelenti.
Az S (szubsztrát) → P (termék) reakció azért lehetséges, mert az S molekulák jelentős része aktiválódott, és aktivált (átmeneti állapotú) molekulákká vált, és minél több az aktivált molekula, annál gyorsabb a reakció sebessége. Egy kémiai reakció aktiválási energiája adott hőmérsékleten az az energiamennyiség (kilokalóriában), amely ahhoz szükséges, hogy az anyag 1 móljában lévő összes molekula aktivált molekulává váljon.
Az enzim (E) úgy hat, hogy átmenetileg egyesül az S-sel, és egy új vegyületet, ES-t képez, amely sokkal alacsonyabb aktivált állapotban (átmeneti állapotban) van, mint amit a katalizátor nélküli kémiai reakcióban a reakcióban részt vevő reagensek aktivált molekulái tartalmaznak. az ES ezután P előállítására reagál, és ezzel egyidejűleg E-t szabadít fel. az E egy másik S-molekulával egyesülve ismét megismétli a ciklust. A teljes reakcióhoz szükséges aktiválási energia csökkentése lehetővé teszi, hogy időegységenként több molekula reagáljon, és a reakció sebessége felgyorsítható. Ha katalizátor hiányában a hidrogén-peroxid vízzé és oxigénné bomlási reakciója (2H2O2 → 2H2O + O2) 18 kcal aktiválási energiát igényel mólonként (1 kcal = 4,187 joule), a reakció katalázzal történő katalizálása csak 2 kcal aktiválási energiát igényel mólonként, ami körülbelül 1011-szeresére növeli a reakciósebességet.
Az enzim (E) és a szubsztrát (S) enzim-szubsztrát komplexet (ES) alkotnak.
Az enzim aktív központjának a szubsztráthoz való irányított kötődése az ES-komplex létrehozásához az enzimkatalízis első lépése. Az irányított kötődés energiája különböző nem kovalens kötésekből, például ion-, hidrogén- és hidrofób kötésekből, valamint van der Waals-erőkből származik, amelyek az enzim aktív centrumának funkciós csoportja és a szubsztrát kölcsönhatása során jönnek létre. A kötődés során keletkező energiát kötési energiának nevezzük. Könnyen érthető, hogy minden enzim szelektíven kötődik a saját szubsztrátjához.
Ha az enzim csak komplementer a szubsztráthoz, hogy ES-komplexet hozzon létre, és nem képes a szubsztrátot tovább vezetni az átmeneti állapotba, akkor az enzimkatalízis nem jöhet létre. Ennek oka, hogy az ES-komplex kialakulásához a szubsztráttal több nem kovalens kötés kialakulása szükséges az enzim és a szubsztrátmolekulák között, hogy az enzim katalitikus hatásának kiteljesedéséhez az enzim és a szubsztrát átmeneti állapotához komplementer komplex jöjjön létre. Valójában a szubsztrátmolekulák az eredeti alapállapotból az átmeneti állapotba alakulnak át a fent leírtak szerint több nem kovalens kötés létrehozásának folyamata során. Vagyis a szubsztrátmolekula aktivált molekulává válik, ami biztosítja a feltételeket a csoportok kombinációjához és elrendeződéséhez, a pillanatnyi instabil töltések létrehozásához és más átalakulásokhoz, amelyek szükségesek a szubsztrátmolekulának a kémiai reakció végrehajtásához. Az átmeneti állapot tehát nem stabil kémiai anyag, ellentétben a reakciófolyamat köztes termékeivel. Ami egy molekula átmeneti állapotát illeti, egyenlő valószínűséggel alakul át termékké (P) vagy szubsztráttá (S).
Amikor egy enzim ES-komplexet hoz létre egy szubsztráttal, és tovább képez egy átmeneti állapotot, a folyamat során több kötési energia szabadult fel, amelyről ma már tudjuk, hogy ellensúlyozza a reaktáns molekulák aktiválásához szükséges aktiválási energia egy részét, így olyan molekulák is aktiválódnak, amelyek korábban az aktiválási energia küszöbértéke alatt voltak, és így felgyorsul a kémiai reakció sebessége.
Az enzimek és a katalizátorok általában a reakció aktiválási energiájának csökkentése révén gyorsítják fel a kémiai reakciókat.
Egy enzim katalitikus specificitása a szubsztrátokra való szelektivitásban és az általa katalizált reakció specificitásában egyaránt megnyilvánul. A szervezetben lejátszódó kémiai reakciók többségét egy specifikus enzim katalizálja, kivéve az egyes spontán reakciókat, és egy enzim több ezer reaktáns közül képes megtalálni a saját szubsztrátját, ami az enzim specifitását jelenti. Az enzim katalitikus specificitása mértékének különbsége szerint három kategóriába sorolják: abszolút specificitás, relatív specificitás és sztereospecificitás. Egy enzim csak egy szubsztrát reakcióját katalizálja, ezt abszolút specifitásnak nevezzük, például az ureáz csak a karbamidot tudja hidrolizálni, hogy szén-dioxidra és ammóniára bomoljon; ha egy enzim képes katalizálni egy vegyületosztály vagy kémiai kötések egy osztályának reakcióját, ezt relatív specifitásnak nevezzük, például az észterázok képesek katalizálni a trigliceridek hidrolízisét, de más észterkötéseket is hidrolizálni tudnak. A sztereoizomer specifitással rendelkező enzimek szigorú követelményeket támasztanak a szubsztrátmolekula sztereokonfigurációjával szemben, pl. az L-laktát-dehidrogenáz csak az L-laktát dehidrogénezését katalizálja, a D-laktátra nincs hatása.
Egyes enzimek katalitikus aktivitását számos tényező befolyásolhatja, például az allozimek allozimszabályozása ötvözetekkel, egyes enzimek szabályozása kovalens módosításokkal, az enzimaktivitás hormonok és neurohumorális folyadékok általi szabályozása másodlagos hírvivőkön keresztül, valamint az intracelluláris enzimtartalom szabályozása (amely megváltoztatja az enzimszintézis és -katabolizmus sebességét) indukáló vagy blokkoló szerekkel.
Meg kell jegyezni, hogy egy enzim katalitikus reakciója gyakran több katalitikus mechanizmus kombinációja, ami az enzim által támogatott reakciók nagy hatékonyságának egyik fontos oka.
Alkalmazások
Betegség diagnózis
Az enzimek mélyreható tanulmányozásával és egyre több megértéssel a nagy koncentrációjú SOD-val dúsított komplex enzimek egyre jelentősebb szerepet játszanak a betegségek szabályozásában. A normális emberi test enzimaktivitása stabilabb, amikor a test egyes szervei és szövetei károsodnak vagy betegség lép fel, néhány enzim a vérbe, vizeletbe vagy testnedvekbe kerül. Ilyen például az akut hasnyálmirigy-gyulladás, a szérum és a vizelet amiláz aktivitása jelentősen magasabb; hepatitis és egyéb májkárosodást okozó okok, hepatocita nekrózis vagy permeabilitás fokozása, nagyszámú transzamináz szabadul fel a vérbe, így a szérum transzaminázok emelkednek; szívinfarktus, a szérum laktát-dehidrogenáz és a foszfokreatin kináz jelentősen magasabb. Foszfororganikus peszticid mérgezés esetén a kolinészteráz aktivitás gátolt, a szérum kolinészteráz aktivitás csökkent; bizonyos hepatobiliáris betegségek, különösen az epeúti obstrukció, a szérum r-glutamiltranszferáz emelkedett és így tovább. Ezért a vér, a vizelet vagy a testfolyadék enzimaktivitásának mérése segítségével megértheti vagy meghatározhatja bizonyos betegségek előfordulását és fejlődését.
Klinikai kezelés
Az enzimterápiát fokozatosan felismerték, a különböző enzimkészítmények klinikai alkalmazása egyre gyakoribb. Például a tripszin és a kimotripszin képes katalizálni a fehérjék lebontását, és ezt az elvet használták a sebészeti tágításban, a szeptikus sebek tisztításában és a mellkasi és hasi plazmamembrán-összenövések kezelésében. A tromboflebitisz, a szívinfarktus, a tüdőinfarktus és a diffúz intravaszkuláris koaguláció kezelésében a fibrinolitikus enzim, a sztreptokináz, az urokináz stb. alkalmazható a vérrögök feloldására és a trombus kialakulásának megakadályozására.
Egyes összetett természetes enzimek, amelyek fő képlete a SOD enzimek nagy egységei, nemcsak a fontos szervek, például az agy, a szív, a máj, a vese stb. adjuváns kezelésében, hanem a daganatok figyelemre méltó eredményekkel történő használatában is felhasználhatók. Ezenkívül az enzimek kompetitív gátlásának elvét néhány kémiai gyógyszer szintézisére is használják az antibakteriális, baktericid és tumorellenes kezeléshez. Mint például az enzim lép tonik és vese tonik meddőség és egyéb problémák, szintén jobb szabályozás. És a szulfonamidok és számos antimikrobiális szer gátolhatják az egyes baktériumok növekedéséhez szükséges enzimeket, így antibakteriális és baktériumölő hatásuk van; számos daganatellenes gyógyszer gátolhatja a sejtben a nukleinsav- vagy fehérjeszintézishez kapcsolódó enzimeket, így gátolva a tumorsejtek differenciálódását és proliferációját a daganatok növekedése elleni küzdelem érdekében; a tioredoxin gátolhatja a jód enzimet, így befolyásolja a tiroxin szintézisét, és így alkalmazható a pajzsmirigy túlműködés kezelésére és így tovább.
Frissítés! 2024 A 2. fejlett enzimtechnológiai és enzimtechnológiai alkalmazási konferencia/október 18-20.
Gyártási élettartam
A sörgyártásban használt élesztőt a megfelelő mikroorganizmusok termelik, és az enzim a keményítőt stb. a hidrolízis, oxidáció stb. folyamatán keresztül alkohollá alakítja; a szójaszósz és az ecet előállítása szintén az enzim hatására fejeződik be; az amilázzal és cellulázzal kezelt takarmányok táplálkozási értéke javul; az enzim hozzáadása a mosószerhez javíthatja a mosószer hatékonyságát, és az eredeti, nem könnyen eltávolítható izzadságfoltokat stb., könnyen eltávolítható. eltávolítható stb. ......
Az enzimek széles körű alkalmazása miatt az enzimek kivonása és szintézise fontos kutatási témává vált. Jelenleg az enzimeket élő szervezetekből lehet kivonni, például az ananász héjából kivonható ananász proteáz. Mivel azonban az élő szervezetek enzimtartalma nagyon alacsony, az iparban az enzimek nagy részét mikroorganizmusok fermentációjával állítják elő. Az enzimkészítmények nagy mennyiségű előállításához általában megfelelő körülmények között kell kiválasztani és tenyészteni a szükséges baktériumtörzseket, és hagyni kell őket szaporodni. Ezenkívül az enzimek szintetikus szintézisét is vizsgálják. Mindent egybevetve, a tudományos szint javulásával az enzimek alkalmazása igen széleskörű kilátásokkal rendelkezik.
Fő hatások
Az enzimek és egyes betegségek közötti kapcsolat
Az enzimhiány okozta betegségek többnyire veleszületettek vagy örökletesek, mint például a tirozin-hidroxiláz hiánya miatt kialakuló albinizmus, a 6-foszfoglükóz-dehidrogenáz hiánya miatt kialakuló szerotonin- vagy primakvin-érzékeny betegek. Számos toxikus betegséget szinte mindig bizonyos enzimek gátlása okoz. Például az általánosan használt foszfororganikus peszticidek (pl. triklórfon, diklórfosz, 1059 és rogain) mérgezésekor az enzimek inaktiválódnak, mert a szerin -OH-jához kötődnek, ami a kolinészteráz aktív centrumának egyik lényeges csoportja. A kolinészteráz képes katalizálni az acetilkolin hidrolízisét kolinná és ecetsavvá. A kolinészteráz gátlása és inaktiválása esetén az acetilkolin hidrolízise gátolt, ami az acetilkolin felhalmozódásához és egy sor mérgezési tünethez vezet, mint például izomremegés, pupillaszűkület, túlzott izzadás és lassú szívverés. Bizonyos fémionok mérgezést okoznak az emberi szervezetben, mert a fémionok (például a Hg2+) egyes enzimek aktív központjának szükséges csoportjaival (például a cisztein -SH-jával) egyesülhetnek, és az enzimeket inaktívvá teszik.
Lépjen kapcsolatba velünk most!
Ha szüksége van Price-ra, kérjük, töltse ki elérhetőségét az alábbi űrlapon, általában 24 órán belül felvesszük Önnel a kapcsolatot. Ön is küldhet nekem e-mailt info@longchangchemical.com munkaidőben ( 8:30-18:00 UTC+8 H.-Szombat ) vagy használja a weboldal élő chatjét, hogy azonnali választ kapjon.
| Összetétel Glükoamiláz | 9032-08-0 |
| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Xilanáz | 37278-89-0 |
| Celluláz | 9012-54-8 |
| Naringináz | 9068-31-9 |
| β-Amiláz | 9000-91-3 |
| Glükóz-oxidáz | 9001-37-0 |
| alfa-amiláz | 9000-90-2 |
| Pektináz | 9032-75-1 |
| Peroxidáz | 9003-99-0 |
| Lipáz | 9001-62-1 |
| Kataláz | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elasztáz | 39445-21-1 |
| Ureáz | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-laktil-dehidrogenáz | 9001-60-9 |
| Dehidrogenáz malát | 9001-64-3 |
| Koleszterin-oxidáz | 9028-76-6 |