{"id":7247,"date":"2024-08-14T09:18:36","date_gmt":"2024-08-14T09:18:36","guid":{"rendered":"https:\/\/longchangchemical.com\/?p=7247"},"modified":"2026-04-28T10:42:33","modified_gmt":"2026-04-28T10:42:33","slug":"protease-and-enzyme-engineering","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/longchangchemical.com\/tr\/protease-and-enzyme-engineering\/","title":{"rendered":"Proteaz ve Enzim M\u00fchendisli\u011fi"},"content":{"rendered":"

Proteaz ve Enzim M\u00fchendisli\u011fi<\/strong><\/h1>\n

<\/p>\n

Quick answer:<\/strong> Enzyme and food-processing ingredients are usually selected by substrate fit, pH and temperature window, dosage, and whether the end-use specification is acceptable for the target process. The strongest commercial choice is the one that performs consistently under real processing conditions.<\/p>\n

<\/p>\n

1. Protein m\u00fchendisli\u011fi: protein yap\u0131s\u0131 ve i\u015flevi aras\u0131ndaki ili\u015fkinin incelenmesine, mevcut proteinleri modern biyoteknolojinin yeni proteinlerine d\u00f6n\u00fc\u015ft\u00fcrmek i\u00e7in genetik m\u00fchendisli\u011fi teknolojisinin veya kimyasal modifikasyon teknolojisinin kullan\u0131lmas\u0131na dayan\u0131r.
\n2. enzim m\u00fchendisli\u011fi: enzimlerin, organellerin veya h\u00fccreye \u00f6zg\u00fc katalitik i\u015flevin, uygun reakt\u00f6r arac\u0131l\u0131\u011f\u0131yla insan \u00fcr\u00fcnlerinin sanayile\u015fmi\u015f \u00fcretimi veya teknik bir bilimin belirli bir amac\u0131na ula\u015fmak i\u00e7in kullan\u0131lmas\u0131.
\n3. Enzim m\u00fchendisli\u011fi ara\u015ft\u0131rmalar\u0131n\u0131n ana i\u00e7erikleri: 1) kimyasal enzim m\u00fchendisli\u011fi 2) biyolojik enzim m\u00fchendisli\u011fi 3) immobilize enzimler ve h\u00fccreler 4) enzim reakt\u00f6rleri ve sens\u00f6rleri 5) enzimlerin sulu olmayan faz katalizi
\n4. Protein f\u00fczyonu: bir proteini kodlayan genin bir k\u0131sm\u0131n\u0131n ba\u015fka bir protein geniyle rekombinasyonu veya gen klonlama ve ekspresyon yoluyla yeni f\u00fczyon proteinleri \u00fcretmek i\u00e7in farkl\u0131 protein genlerinin par\u00e7alar\u0131n\u0131n bir araya getirilmesi.
\n5. Protein f\u00fczyonunun rol\u00fc: 1) ekspresyon \u00fcr\u00fcn\u00fcn\u00fcn izolasyonu ve safla\u015ft\u0131r\u0131lmas\u0131 i\u00e7in; 2) ekspresyon \u00fcr\u00fcn\u00fcn\u00fcn \u00e7\u00f6z\u00fcn\u00fcrl\u00fc\u011f\u00fcn\u00fc art\u0131rmak i\u00e7in; 3) protein stabilitesini art\u0131rmak i\u00e7in.
\n6. Protein kristalografisi: Yap\u0131sal biyolojinin \u00f6nemli bir par\u00e7as\u0131 olan X-\u0131\u015f\u0131n\u0131 k\u0131r\u0131n\u0131m teknolojisini kullanarak biyolojik makromolek\u00fcllerin yap\u0131sal \u00e7al\u0131\u015fmas\u0131n\u0131n m\u00fchendisli\u011fi.
\n8. hedeflenen mutasyon: belirli bir genin yerel n\u00fckleotid dizisi, genellikle proteinlerin fonksiyonel yap\u0131s\u0131n\u0131 incelemek ve hedef proteinlerin modifikasyonu i\u00e7in kullan\u0131lan molek\u00fcler klonlama yoluyla hedeflenen bir \u015fekilde de\u011fi\u015ftirilir.
\n10. Enzim m\u00fchendisli\u011finin ara\u015ft\u0131rma kapsam\u0131:
\n1) \u00c7e\u015fitli do\u011fal enzim t\u00fcrlerinin geli\u015ftirilmesi ve \u00fcretimi;
\n2) Enzim izolasyonu ve safla\u015ft\u0131r\u0131lmas\u0131 ve tan\u0131mlama teknikleri;
\n3) \u0130mmobilizasyon teknikleri;
\n4) Biyoteknolojinin di\u011fer alanlar\u0131 kullan\u0131larak \u00e7apraz tozla\u015fma;
\n5) \u00e7oklu enzim reakt\u00f6rlerinin geli\u015ftirilmesi ve uygulanmas\u0131.
\n11. Enzimlerin kararl\u0131l\u0131\u011f\u0131 ve stabilizasyonu:
\n(i) Enzim inaktivasyonunun nedenleri:
\n(1) Enzimin aktif merkezindeki baz\u0131 spesifik amino asit kal\u0131nt\u0131lar\u0131 kimyasal olarak modifiye edilir, b\u00f6ylece enzim aktivitesi kaybolur (mikroskobik);
\n(2) D\u0131\u015f ortam\u0131n etkisi, enzimin aktif merkezindeki uzamsal engeller, b\u00f6ylece substrata ba\u011flanamaz;
\n3) enzimin \u00fcst yap\u0131s\u0131ndaki de\u011fi\u015fiklikler (sarmal ve katlanmadaki de\u011fi\u015fiklikler);
\n4) polipeptit zincirinin k\u0131r\u0131lmas\u0131 (\u00e7ok g\u00fc\u00e7l\u00fc);
\n(ii) Enzimin stabilizasyonu:
\n(1) d\u00fc\u015f\u00fck s\u0131cakl\u0131kta muhafaza (enzimin kendisi denat\u00fcre de\u011fildir, di\u011fer enzimlerin hedef proteini bozmas\u0131 kolay de\u011fildir);
\n2) Tuzlar\u0131n eklenmesi (y\u00fcksek konsantrasyonda (NH4)2SO4);
\n3) Substrat koenzimleri gibi ligandlar\u0131n eklenmesi;
\n4) g\u00fc\u00e7l\u00fc denat\u00fcrantlar\u0131n eklenmesi (birincil yap\u0131y\u0131 korumak ve kullan\u0131ld\u0131\u011f\u0131nda canland\u0131rmak i\u00e7in);
\n5) kristalle\u015fme.
\n12. Enzim kayna\u011f\u0131 olarak mikroorganizmalar\u0131n \u00fcst\u00fcnl\u00fc\u011f\u00fc:
\n1) Enzimler i\u00e7in gerekli olan enzimlere kolay eri\u015fim;
\n2) y\u00fcksek verimli t\u00fcrlere kolay eri\u015fim;
\n3) k\u0131sa \u00fcretim d\u00f6ng\u00fcs\u00fc;
\n4) d\u00fc\u015f\u00fck \u00fcretim maliyeti;
\n5) \u00fcretimin kolay y\u00f6netimi;
\n6) Mikrobiyal enzim \u00fcretimini iyile\u015ftirmek i\u00e7in daha fazla yol.<\/p>\n

13. \u0130mmobilize enzim: Belirli bir alanda bloke bir durumda bulunan, reaksiyonu s\u00fcrekli olarak ger\u00e7ekle\u015ftirebilen enzimi ifade eder ve enzim reaksiyondan sonra geri kazan\u0131labilir ve yeniden kullan\u0131labilir.
\n14. \u0130mmobilize enzimin avantajlar\u0131:
\n1) \u0130mmobilize enzimi \u00fcr\u00fcn ve substrattan ay\u0131rmak son derece kolayd\u0131r;
\n2) Tekrarlanan kesikli reaksiyonlar\u0131 ve y\u00fckl\u00fc kolonlar\u0131 uzun bir s\u00fcre boyunca s\u00fcrekli bir reaksiyonda ger\u00e7ekle\u015ftirebilir;
\n3) \u00e7o\u011fu durumda enzimin stabilitesini art\u0131rma yetene\u011fi;
\n4) enzimin reaksiyon s\u00fcreci s\u0131k\u0131 bir \u015fekilde kontrol edilebilir;
\n(5) \u00dcr\u00fcn \u00e7\u00f6zeltisinde enzim kal\u0131nt\u0131s\u0131 bulunmaz, bu da safla\u015ft\u0131rma s\u00fcrecini kolayla\u015ft\u0131r\u0131r;
\n6) Serbest enzime g\u00f6re \u00e7oklu enzim reaksiyonu i\u00e7in daha uygundur;
\n7) \u00fcr\u00fcn\u00fcn verimi art\u0131r\u0131labilir ve \u00fcr\u00fcn\u00fcn kalitesi iyile\u015ftirilebilir; 8) enzim kullan\u0131m\u0131n\u0131n verimlili\u011fi art\u0131r\u0131l\u0131r ve maliyet azalt\u0131l\u0131r.
\n15. \u0130mmobilize enzimin dezavantajlar\u0131:
\n1) \u0130mmobilize edildi\u011finde enzim aktivitesinde bir kay\u0131p olur;
\n2) Artan \u00fcretim maliyeti ve tesise yap\u0131lan b\u00fcy\u00fck ilk yat\u0131r\u0131m;
\n3) sadece \u00e7\u00f6z\u00fcnebilir substratlar i\u00e7in kullan\u0131labilir ve k\u00fc\u00e7\u00fck molek\u00fcll\u00fc substratlar i\u00e7in daha uygundur;
\n4) Sa\u011flam bakteriyofaj ile kar\u015f\u0131la\u015ft\u0131r\u0131ld\u0131\u011f\u0131nda, \u00f6zellikle kofakt\u00f6r gerektiren \u00e7oklu enzim reaksiyonlar\u0131 i\u00e7in uygun de\u011fildir;
\n5) h\u00fccre i\u00e7i enzimlerin ge\u00e7mesi gereken ay\u0131rma prosed\u00fcrleri.
\n16. \u0130mmobilize enzimlerin haz\u0131rlanma prensipleri:
\n1) Enzimin katalitik aktivitesini ve \u00f6zg\u00fcll\u00fc\u011f\u00fcn\u00fc korumak i\u00e7in \u00f6zen g\u00f6sterilmelidir;
\n2) \u0130mmobilizasyon, otomasyona ve \u00fcretimin s\u00fcreklili\u011fine elveri\u015fli olmal\u0131d\u0131r;
\n(3) \u0130mmobilize enzim, \u00fcr\u00fcn verimini art\u0131rmak i\u00e7in k\u00f6m\u00fcr ve substrat\u0131n yak\u0131nl\u0131\u011f\u0131n\u0131 m\u00fcmk\u00fcn oldu\u011funca engellemeyecek \u015fekilde en k\u00fc\u00e7\u00fck uzaysal alan direncine sahip olmal\u0131d\u0131r;
\n4) Enzim ve ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 g\u00fc\u00e7l\u00fc bir ba\u011flanma kuvvetine sahip olmal\u0131d\u0131r, b\u00f6ylece immobilize enzim geri kazan\u0131labilir ve depolama tekrarlanan kullan\u0131m\u0131 kolayla\u015ft\u0131r\u0131r;
\n(5) \u0130mmobilize enzim maksimum stabiliteye sahip olmal\u0131 ve se\u00e7ilen ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 at\u0131k \u00fcr\u00fcn veya reaksiyon \u00e7\u00f6zeltisi ile kimyasal olarak reaksiyona girmemelidir;
\n(6) immobilize enzim maliyeti d\u00fc\u015f\u00fck olmal\u0131, end\u00fcstriyel kullan\u0131ma elveri\u015fli olmal\u0131d\u0131r.
\n17. Enzim immobilizasyon y\u00f6ntemleri:
\n(i) Kovalent olmayan ba\u011flanma y\u00f6ntemi:
\n(1) kristalizasyon y\u00f6ntemi: d\u00fc\u015f\u00fck enzim aktivitesine sahip enzimlere uygulanabilir, kristalizasyondan sonra konsantrasyon de\u011fi\u015fir ve s\u00fcrekli s\u00fcrekli kullan\u0131mda kay\u0131p olmaz;
\n(2) ayr\u0131\u015ft\u0131rma y\u00f6ntemi: enzim, kuru toz \u00e7\u00f6z\u00fcc\u00fc i\u00e7inde s\u00fcspanse edilse bile, suda \u00e7\u00f6z\u00fcnmeyen fazda da\u011f\u0131lan kuru bir toz haline getirilir, avantaj: geri kazan\u0131m daha uygundur, dezavantaj: kuru tozun suyu emmesi kolayd\u0131r, partik\u00fcller b\u00fcy\u00fcr, aktivite azal\u0131r ve organik \u00e7\u00f6z\u00fcc\u00fclerdeki enzim canl\u0131l\u0131\u011f\u0131 etkilenir;
\n(3) Fiziksel adsorpsiyon: enzimin \u00e7\u00f6z\u00fcnmeyen bir ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 \u00fczerine fiziksel olarak adsorbe edildi\u011fi bir y\u00f6ntem; Avantaj: enzim aktif merkezi kolayca yok olmaz, \u00fcst yap\u0131da daha az de\u011fi\u015fiklik, enzim aktivitesinde daha az kay\u0131p, immobilize h\u00fccreler i\u00e7in de uygundur; Dezavantaj: enzim ve ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 aras\u0131ndaki zay\u0131f etkile\u015fim, enzimin d\u00fc\u015fmesi kolayd\u0131r;
\n(4) \u0130yonik ba\u011flanma yoluyla suda \u00e7\u00f6z\u00fcn\u00fcr ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131ya ba\u011flanma; Avantajlar\u0131: basit i\u015flem, hafif ko\u015fullar, \u00fcst d\u00fczey yap\u0131 ve aktif merkez yok edilemez, immobilize h\u00fccrelere de uygulanabilir; Dezavantajlar\u0131: ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 ve enzim ba\u011flama kuvveti daha zay\u0131ft\u0131r, anyonik veya katyonik tampon, iyonik konsantrasyonun etkisi daha b\u00fcy\u00fckt\u00fcr, enzim ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131dan d\u00fc\u015fmeye daha yatk\u0131nd\u0131r;
\n(ii) Kimyasal ba\u011flama y\u00f6ntemi:
\n(1) kovalent ba\u011flama y\u00f6ntemi: enzim ve ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 kovalent ba\u011flama; y\u00f6ntem: ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 ile ilgili gen aktivasyonu ve daha sonra enzimle ilgili genlerle birle\u015ftirme reaksiyonu, ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 ba\u011flanmas\u0131nda nispeten g\u00fc\u00e7l\u00fcd\u00fcr, genellikle sabit substrat konsantrasyonu de\u011fi\u015fiklikleri ve de\u011fi\u015fimi olmayacakt\u0131r; dezavantajlar: reaksiyon ko\u015fullar\u0131 daha yo\u011fundur, genellikle \u00fcst d\u00fczey yap\u0131da de\u011fi\u015fikliklere yol a\u00e7ar, aktif merkezin tahrip olmas\u0131na neden olur, sadece enzimin immobilizasyonu i\u00e7in ge\u00e7erlidir, h\u00fccrenin immobilizasyonu i\u00e7in uygun de\u011fildir;
\n(2) \u00c7apraz ba\u011flama y\u00f6ntemi: \u00e7ok i\u015flevli reaktiflerin veya iki i\u015flevli reaktiflerin kullan\u0131m\u0131 \u00fczerine, b\u00f6ylece enzim ve enzim veya mikroorganizmalar ve mikrobiyal h\u00fccreler \u00e7apraz ba\u011flama immobilizasyon y\u00f6ntemi, genellikle \u00e7apraz ba\u011flama maddesinin konsantrasyonunu ve enzim aktivitesini korumak i\u00e7in reaksiyon s\u00fcresini azaltarak;
\n(iii) G\u00f6mme y\u00f6ntemi:
\n(1) \u0131zgara tipi: ince bir polimer jel \u0131zgaras\u0131na g\u00f6m\u00fcl\u00fc enzim veya mikroorganizmalar, bu y\u00f6ntem mikrobiyal h\u00fccrelerin daha fazla y\u00f6ntemle immobilizasyonudur; Avantajlar\u0131: enzim protein reaksiyonu ile birle\u015ftirmeye gerek yoktur, enzim aktivitesi geri kazan\u0131m oran\u0131 y\u00fcksektir;
\n(2) mikrokaps\u00fcl tipi: enzim molek\u00fcl\u00fc bir kaps\u00fcl i\u00e7inde kaps\u00fcllenmi\u015ftir, polimer membran yar\u0131 ge\u00e7irgendir, bu kaps\u00fcl ge\u00e7irimsizdir ve baz\u0131 susuz organik fazlarda bulunabilir.
\n18. \u0130mmobilize enzimlerin \u00f6zellikleri:
\n(i) \u0130mmobilizasyondan sonra enzim aktivitesindeki de\u011fi\u015fim:
\nNedenler: 1) Enzim molek\u00fcl\u00fcn\u00fcn uzaysal konformasyonu immobilizasyon s\u0131ras\u0131nda de\u011fi\u015fir, hatta aktif merkezdeki amino asitleri bile etkiler;
\nEnzim molek\u00fcl\u00fcn\u00fcn uzamsal \u00f6zg\u00fcrl\u00fc\u011f\u00fc, immobilizasyondan sonra k\u0131s\u0131tlan\u0131r ve bu da aktif merkezin substrat \u00fczerindeki vakuolar etkisini do\u011frudan etkiler;
\n\u0130\u00e7 dif\u00fczyon direnci, substrat molek\u00fcllerinin aktif merkeze yakla\u015fmas\u0131na diren\u00e7 g\u00f6sterir;
\nG\u00f6m\u00fcl\u00fc oldu\u011funda, enzim polimer yar\u0131 ge\u00e7irgen bir membran ile \u00e7evrelenir ve makromolek\u00fcler substrat membran yoluyla enzime yakla\u015famaz;
\n\u0130mmobilizasyonun enzim stabilitesi \u00fczerine etkisi:
\nTermal kararl\u0131l\u0131k artar;
\n2) \u00c7e\u015fitli organik reaktiflere ve enzim reaktiflerine kar\u015f\u0131 artan stabilite;
\n(3) Farkl\u0131 pH de\u011ferlerine kar\u015f\u0131 stabilite, proteaz\u0131n stabilitesi, depolama stabilitesi ve operasyonel stabilite etkilidir;
\n(4) \u0130mmobilize enzimin artan stabilitesinin nedenleri: immobilize enzim ve ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 birden fazla noktada ba\u011flanabilir, bu da proteaz molek\u00fcl\u00fcn\u00fcn gerilmesini ve deformasyonunu \u00f6nleyebilir; enzimin canl\u0131l\u0131\u011f\u0131 immobilizasyondan sonra rahatlat\u0131labilir ve serbest b\u0131rak\u0131labilir; enzimin kendi kendine bozunmas\u0131 engellenebilir;
\n(iii) Optimum s\u0131cakl\u0131k de\u011fi\u015fir -- artar;
\n(iv) Optimum pH de\u011fi\u015fimi: aral\u0131k geni\u015fletme;
\n(v) Km'deki de\u011fi\u015fim (Mie sabitindeki de\u011fi\u015fim -- k\u00fc\u00e7\u00fcl\u00fcr, afinite artar).
\n19. \u0130mmobilizasyon y\u00f6ntemleri:
\n1) Koenzim ve enzimin ayn\u0131 ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131da birlikte immobilizasyonu, kal\u0131c\u0131 olarak ilave koenzim i\u00e7ermeyen bir sistemle sonu\u00e7lan\u0131r;
\n2) koenzimi do\u011frudan enzim molek\u00fcl\u00fc \u00fczerinde immobilize etmek.
\n20. h\u00fccre immobilizasyonu: serbest hareketi k\u0131s\u0131tlanan h\u00fccreler, yani h\u00fccreler fiziksel, kimyasal ve di\u011fer fakt\u00f6rler taraf\u0131ndan belirli uzamsal s\u0131n\u0131rlarla k\u0131s\u0131tlan\u0131r veya s\u0131n\u0131rland\u0131r\u0131l\u0131r, ancak h\u00fccreler hala katalitik aktiviteyi korur ve tekrar tekrar ve s\u00fcrekli olarak kullan\u0131labilecek canl\u0131l\u0131\u011fa sahiptir.
\n1. H\u00fccre immobilizasyonunun avantajlar\u0131 ve dezavantajlar\u0131:
\nAvantajlar: 1) \u0130mmobilize h\u00fccreler, h\u00fccre i\u00e7i enzim sisteminin orijinal durumunu ve do\u011fal ortam\u0131n\u0131 korur ve bu nedenle daha kararl\u0131d\u0131r;
\nH\u00fccredeki orijinal multienzim sistemini korur, \u00e7ok ad\u0131ml\u0131 katalitik avantaj daha belirgindir, koenzim rejenerasyonuna ihtiya\u00e7 duymaz;
\n\u0130mmobilize \u00e7o\u011falan h\u00fccre fermantasyonu i\u00e7in daha belirgin avantajlar; immobilize h\u00fccrelerin y\u00fcksek yo\u011funlu\u011fu, \u00e7o\u011falabilir, fermantasyon \u00fcretim d\u00f6ng\u00fcs\u00fcn\u00fc k\u0131saltabilir; iyi fermantasyon stabilitesi, s\u00fcrekli kullan\u0131m i\u00e7in daha uzun bir s\u00fcre tekrarlanabilir; fermantasyon suyu daha az organizma i\u00e7erir, \u00fcr\u00fcn\u00fcn kalitesini art\u0131rmak i\u00e7in \u00fcr\u00fcn\u00fcn izolasyonuna ve safla\u015ft\u0131r\u0131lmas\u0131na elveri\u015flidir;
\nDezavantajlar: 1) H\u00fccrede \u00e7e\u015fitli enzimlerin bulunmas\u0131 istenmeyen yan \u00fcr\u00fcnler olu\u015fturacakt\u0131r;
\nH\u00fccre zarlar\u0131n\u0131n, h\u00fccre duvarlar\u0131n\u0131n ve ayr\u0131ca ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131lar\u0131n varl\u0131\u011f\u0131 bir dif\u00fczyon s\u0131n\u0131rlamas\u0131 olu\u015fturabilir;
\n3) ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 taraf\u0131ndan olu\u015fturulan g\u00f6zeneklerin boyutu polimer alt tabakan\u0131n ge\u00e7irgenli\u011fini etkiler.
\n2. kimyasal modifikasyon: bir proteinin kovalent yap\u0131s\u0131n\u0131n bir kimyasal genin eklenmesi veya \u00e7\u0131kar\u0131lmas\u0131yla de\u011fi\u015ftirildi\u011fi durumlarda, bu olguyu kimyasal modifikasyon olarak adland\u0131r\u0131yoruz.
\n3. Proteinlerin fonksiyonel grup reaktivitesini etkileyen fakt\u00f6rler: 1) mikro b\u00f6lgelerin polaritesi: 2) hidrojen ba\u011f\u0131 etkisi; 3) elektrostatik etki; 4) b\u00f6lge engelleme etkisi.
\n4. Enzim proteini fonksiyonel seviye hiper-reaktivitesi: bir protein yan zincir genini ifade eder ve bireysel reaktifler h\u0131zl\u0131 reaksiyon meydana gelebilir.
\n5. Hiper-reaktiviteyi etkileyen fakt\u00f6rler: 1) protein fonksiyonunun pK de\u011ferinin de\u011fi\u015fmesi; 2) proteinin fonksiyonel grubunun daha fazla reaktivitesi; 3) elektrostatik etkile\u015fimler ve uygun y\u00f6nlendirme ile reaktifin \u00e7ekilmesi; 4) reaktif ve modifikasyon b\u00f6lgesine yak\u0131n protein b\u00f6lgeleri aras\u0131ndaki stereokimyasal adaptasyonlar.
\n6. De\u011fi\u015ftirici reaktivitesinin belirleyicileri: 1) se\u00e7ici adsorpsiyon; 2) elektrostatik etkile\u015fimler; 3) b\u00f6lgeyi bloke eden fakt\u00f6rler; 4) katalitik fakt\u00f6rler: 5) mikro b\u00f6lge polaritesi (yerel ortam\u0131n polaritesi).
\n7. Modifikasyon reaksiyonu \u00f6zg\u00fcll\u00fc\u011f\u00fcn\u00fcn kontrol\u00fc:
\n(i) Reaktiflerin se\u00e7imi:
\n(1) Amino asitlerin modifikasyonuna ili\u015fkin \u00e7e\u015fitli durumlar vard\u0131r:
\na. Di\u011fer genleri de\u011fi\u015ftirmeden t\u00fcm amino gruplar\u0131n\u0131n modifikasyonu;
\nb. Alfa amino grubunun kar\u015f\u0131 modifikasyon ile modifikasyonu;
\nc. amino grubunun katalitik aktivite ile modifikasyonu; d. proteinlerin y\u00fckl\u00fc durumunu ve \u00e7\u00f6z\u00fcn\u00fcrl\u00fc\u011f\u00fcn\u00fc de\u011fi\u015ftirmek, n\u00f6tr ko\u015fullar alt\u0131nda maksimum y\u00fck\u00fc ta\u015f\u0131yabilen reaktifleri se\u00e7mek i\u00e7in proteinlerin y\u00fckl\u00fc durumunu de\u011fi\u015ftirmek, proteinlerin \u00e7\u00f6z\u00fcn\u00fcrl\u00fc\u011f\u00fcn\u00fc de\u011fi\u015ftirmek reaksiyon suda ger\u00e7ekle\u015ftirilir, suda \u00e7\u00f6z\u00fcn\u00fcr kimyasal reaktiflerin se\u00e7imi; 3) reaksiyon \u00fcr\u00fcn\u00fcn\u00fcn kantitatif tayini; 4) reaktif boyutunun dikkate al\u0131nmas\u0131: reaktif boyutunun se\u00e7imi, proteinin konformasyonunda b\u00fcy\u00fck de\u011fi\u015fikliklere neden olmadan modifikasyonu kolayla\u015ft\u0131rmak i\u00e7in daha k\u00fc\u00e7\u00fckt\u00fcr;
\nReaksiyon ko\u015fullar\u0131n\u0131n se\u00e7imi:
\nReaksiyon ko\u015fullar\u0131 proteinin geri d\u00f6n\u00fc\u015f\u00fcms\u00fcz denat\u00fcrasyonuna neden olmayacakt\u0131r;
\nReaksiyon ko\u015fullar\u0131n\u0131n se\u00e7imi, proteinlerin spesifik modifikasyonuna elveri\u015flidir;
\n(iii) reaksiyon \u00f6zg\u00fcll\u00fc\u011f\u00fc: 1) proteindeki baz\u0131 genlerin \u00f6zg\u00fcll\u00fc\u011f\u00fcn\u00fc kullanabilir; 2) farkl\u0131 reaksiyon pH'\u0131 se\u00e7ebilir; 3) baz\u0131 \u00fcr\u00fcn karars\u0131zl\u0131klar\u0131n\u0131 kullanabilir; 4) afinite etiketlemesi; 5) diferansiyel etiketleme: sistemde enzim molek\u00fclleri, substratlar, inhibit\u00f6rler oldu\u011funda; 6) protein durumundaki farkl\u0131l\u0131\u011f\u0131n kullan\u0131m\u0131.
\n8. Afinite reaktifi: b\u00f6lgeye \u00f6zg\u00fc inhibit\u00f6rler olarak da bilinen reaktif, etki edilen b\u00f6lgedeki bir gen \u00fczerinde etki eder ve etki edilen b\u00f6lgenin d\u0131\u015f\u0131ndaki di\u011fer genlerle etkile\u015fime girmez ve bu t\u00fcr de\u011fi\u015ftiriciye afinite reaktifi denir.
\n9. Afinite etiketleme: afinite reaktifleri genellikle substrata benzer bir yap\u0131ya sahiptir, enzimin aktif b\u00f6lgesi amino asit kal\u0131nt\u0131lar\u0131n\u0131n aktif b\u00f6lgesi i\u00e7in y\u00fcksek derecede afiniteye sahiptir, kovalent olarak etiketlenebilir, bu t\u00fcr kimyasal modifikasyon afinitenin etiketlenmesinin \u00f6zg\u00fcll\u00fc\u011f\u00fc, ayn\u0131 zamanda geri d\u00f6n\u00fc\u015f\u00fcms\u00fcz inhibisyonun \u00f6zg\u00fcll\u00fc\u011f\u00fc olarak da bilinir.
\n10. immobilize enzim: belirli bir alanda, kapal\u0131 bir durumda, s\u00fcrekli eylem meydana gelebilir ve sonunda geri d\u00f6n\u00fc\u015ft\u00fcr\u00fclebilir.
\n11. \u0130mmobilizasyonun a\u015fa\u011f\u0131daki \u00fc\u00e7 etki yoluyla enzim stabilitesini nas\u0131l etkiledi\u011fi: 1) uzaysal bir bariyer olu\u015fturur; 2) dif\u00fczyon k\u0131s\u0131tlamas\u0131 olu\u015fturur; 3) \u00e7ok noktal\u0131 kovalent ba\u011flant\u0131.
\n12. stabilizasyon y\u00f6ntemleri:
\n(i) immobilizasyon (kimyasal ba\u011flama, g\u00f6mme y\u00f6ntemi, vb.): 1) uzaysal bariyerlerin olu\u015fturulmas\u0131: kimyasal inaktivasyonun engellenmesi; 2) dif\u00fczyon s\u0131n\u0131rlamas\u0131n\u0131n olu\u015fturulmas\u0131: enzimin g\u00f6zenekli partik\u00fcllerin i\u00e7ine g\u00f6m\u00fclmesi, substrat\u0131n substrat konsantrasyonu taraf\u0131ndan kontrol edilmeden enzimle etkile\u015fime girmek \u00fczere i\u00e7 k\u0131sma dif\u00fcze olmadan \u00f6nce g\u00f6zenekli partik\u00fcllerin y\u00fczeyiyle temas etmesi; 3) \u00e7ok noktal\u0131 kovalent ba\u011flant\u0131: Enzimin ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131n\u0131n y\u00fczeyine \u00e7ok noktal\u0131 ve kovalent olarak ba\u011flanmas\u0131 veya enzimin iki i\u015flevli bir reaktifle \u00e7apraz ba\u011flanmas\u0131 veya ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131da kaps\u00fcllenecek enzimin d\u00fc\u015f\u00fcr\u00fclmesi S\u0131k\u0131 g\u00f6zenek, enzim konformasyonunu daha kat\u0131 hale getirebilir, b\u00f6ylece enzim konformasyonunun katlanma durumundan gerilme durumuna a\u015f\u0131r\u0131 derecede ge\u00e7mesini \u00f6nleyebilir.
\n13. Ribon\u00fckleaz: Kimyasal do\u011fas\u0131 ribon\u00fckleik asidin bir enzimin katalitik fonksiyonuna sahip oldu\u011fu ve substrat\u0131n farkl\u0131 bir molek\u00fcl veya ayn\u0131 RNA molek\u00fcl\u00fcn\u00fcn baz\u0131 k\u0131s\u0131mlar\u0131 olabilece\u011fi katalitik aktiviteye sahip bir RNA tan\u0131m\u0131d\u0131r.
\n14. do\u011fal n\u00fckleazlar: (a) kesme tipi n\u00fckleazlar (kendinden ve heterojen RNA'n\u0131n kesilmesini katalize eder, n\u00fckleik asit endon\u00fckleaz): 1) \u00e7eki\u00e7 kafa tipi n\u00fckleaz; 2) sa\u00e7 tokas\u0131 tipi n\u00fckleaz; 3) protein-RNA kompleks enzimi; (b) ekleme tipi n\u00fckleaz: grup \u2160 intron ve grup \u2161 intron dahil; RNA'n\u0131n kendi kendine kesilmesini sa\u011flamak i\u00e7in; n\u00fckleik asit endon\u00fckleaz ve ligaz aktivitesi ile.
\n15. In vitro se\u00e7im: rastgele s\u0131ralanm\u0131\u015f RNA veya DNA molek\u00fcllerinden olu\u015fturulan b\u00fcy\u00fck kapasiteli rastgele bir molek\u00fcler k\u00fct\u00fcphaneden ba\u015flayarak, belirli i\u015flevlere sahip \u00e7ok az say\u0131da molek\u00fcl\u00fcn taranmas\u0131.
\n16. Aptamer: Organik maddeler veya proteinler gibi ligandlara spesifik ve verimli bir \u015fekilde ba\u011flanabilen RNA veya DNA par\u00e7alar\u0131na s\u0131ras\u0131yla RNA aptamerleri veya DNA aptamerleri denir.
\n17. Aptamer program\u0131n\u0131n taranmas\u0131: 1) DNA molek\u00fcllerinden olu\u015fan bir k\u00fct\u00fcphaneyi kimyasal olarak sentezlemek, molek\u00fcler zincir \u00fczerinde bir konumda tamamen rastgele veya k\u0131smen mutasyona u\u011fram\u0131\u015f bir d\u00fczen getirmek, molek\u00fcl\u00fcn u\u00e7lar\u0131 PCR amplifikasyonu i\u00e7in sabit bir d\u00fczendir; 2) birka\u00e7 tur PCR amplifikasyonundan sonra, rastgele s\u0131ralanm\u0131\u015f bir RNA k\u00fct\u00fcphanesi olu\u015fturmak i\u00e7in in vitro transkripsiyon; 3) bu RNA molek\u00fclleri, hedef molek\u00fcllerin afinite kromatografi kolonlar\u0131n\u0131n kombinasyonu yoluyla, RNA ve hedef molek\u00fcl ba\u011flanma yetene\u011fi boyutuna g\u00f6re ay\u0131rt edilecek, ba\u011flanma g\u00fc\u00e7l\u00fc RNA molek\u00fclleri nihayetinde elimine edildi; 4) ters transkripsiyon, PCR amplifikasyonu, transkripsiyondan sonra elimine edilen RNA molek\u00fclleri, bir sonraki tarama d\u00f6ng\u00fcs\u00fcnde, 5 ila 10 d\u00f6ng\u00fcden sonra, RNA molek\u00fcllerinin y\u00fcksek afinitesine sahip hedef molek\u00fcllerle zenginle\u015ftirilmi\u015f k\u00fct\u00fcphane elde etmek i\u00e7in.
\n18. N\u00fckleaz tarama s\u00fcreci: 1) rastgele bir DNA k\u00fct\u00fcphanesi olu\u015fturmak i\u00e7in rastgele bir RNA dizisini transkribe ederek; 2) katalitik aktivite molek\u00fcllerine sahip rastgele k\u00fct\u00fcphane, substrat\u0131 katalize edebilir ve kovalent ligasyonu ger\u00e7ekle\u015ftirebilir; 3) reaksiyon \u00fcr\u00fcn\u00fc, substratta immobilize edilmi\u015f RNA 5 'oligon\u00fckleotid afinite kolonlar\u0131n\u0131n s\u0131ral\u0131 tamamlay\u0131c\u0131 e\u015fle\u015fmesinin sonu, ligasyon reaksiyonunda RNA molek\u00fcllerini katalize edebilenlerin rastgele k\u00fct\u00fcphanesinin se\u00e7ici adsorpsiyonu; 4) Y\u00fcksek tuz el\u00fcsyonundan sonra: ters transkripsiyon, PCR amplifikasyonu, transkripsiyon ve bir sonraki tarama turuna giri\u015f; 5) Bir sonraki tarama d\u00f6ng\u00fcs\u00fcnde, tarama ile elde edilen rastgele k\u00fct\u00fcphanenin molek\u00fcler \u00e7ok se\u00e7icili\u011fini art\u0131ran hataya e\u011filimli PCR ile aktif molek\u00fcllere belirli bir frekansta mutasyonlar eklenir; 6) Birka\u00e7 tarama turundan sonra, katalitik aktiviteye sahip RNA molek\u00fclleri zenginle\u015ftirilir ve nispeten daha az aktif molek\u00fcller elenir.
\n19. deoksiribon\u00fckleaz: in vitro molek\u00fcler evrim teknikleri kullan\u0131larak sentezlenen katalitik fonksiyona sahip tek sarmall\u0131 bir DNA par\u00e7as\u0131, etkili katalitik aktiviteye ve yap\u0131 tan\u0131maya sahiptir.
\n1. In vitro se\u00e7im y\u00f6ntemi: 1) DNA molek\u00fcllerini transkripsiyon ve ters transkripsiyon olmadan yapay olarak sentezleyin ve do\u011frudan PCR amplifikasyonu ger\u00e7ekle\u015ftirin; 2) tek sarmall\u0131 DNA molek\u00fclleri elde edin: PCR amplifikasyonu primere bir biyotin ba\u011flar ve PCR \u00fcr\u00fcn\u00fc, pozitif ve negatif ipliklerin ayr\u0131lmas\u0131n\u0131 ger\u00e7ekle\u015ftirmek i\u00e7in biyotin proteininin afinite kolonundan ge\u00e7irilir; 3) kofakt\u00f6r olarak iki de\u011ferlikli metal iyonlar\u0131 eklenir; 4) bu deoksiribon\u00fckleazlar\u0131 hedeflemek i\u00e7in DNA'ya baz\u0131 ek fonksiyonel gruplar eklenir. yap\u0131sal ve fonksiyonel afiniteyi art\u0131rmak i\u00e7in DNA'ya ek fonksiyonel gruplar.
\n2. Deoksiribon\u00fckleazlar\u0131n s\u0131n\u0131fland\u0131r\u0131lmas\u0131: (RNA'y\u0131 par\u00e7alayan deoksiribon\u00fckleazlar) (DNA'y\u0131 par\u00e7alayan deoksiribon\u00fckleazlar) (kinaz aktivitesine sahip deoksiribon\u00fckleazlar) (ligaz fonksiyonuna sahip deoksiribon\u00fckleazlar) (porfirin sikloheksil metal \u015felasyon reaksiyonunu katalize eder)
\n3. antisens n\u00fckleik asit: bir mRNA molek\u00fcl\u00fcne ba\u011flanarak ribozoma ba\u011flanmas\u0131n\u0131 ve b\u00f6ylece mRNA'y\u0131 bozman\u0131n yan\u0131 s\u0131ra bir proteine \u00e7evrilmesini engelleyen bir uzaysal alan bariyeri olu\u015fturan bir DNA veya RNA molek\u00fcl\u00fc.
\n4. Enzim molek\u00fcllerinin rasyonel tasar\u0131m\u0131: enzim molek\u00fcler \u00f6zelliklerini elde etmek i\u00e7in \u00e7e\u015fitli biyokimya, kristalografi, spektroskopi vb. y\u00f6ntemleri kullanarak do\u011fal enzimlerin veya asl\u0131nda de\u011fi\u015ftirilebilirli\u011fin incelenmesi. Mek\u00e2nsal yap\u0131. Yap\u0131 ve fonksiyon aras\u0131ndaki ili\u015fkinin yan\u0131 s\u0131ra amino asit kal\u0131nt\u0131lar\u0131 ve di\u011fer bilgiler ve daha sonra bunu enzim modifikasyonu i\u00e7in temel olarak kullanmak.
\n5. Enzim molek\u00fcl\u00fcn\u00fcn rasyonel olmayan tasar\u0131m\u0131: Enzim molek\u00fcl\u00fcn\u00fcn yap\u0131s\u0131 hakk\u0131nda do\u011fru bilgiye ihtiya\u00e7 duyulmadan, enzim molek\u00fcl\u00fc rastgele mutasyon, genetik rekombinasyon, bo\u015f tarama ve di\u011fer y\u00f6ntemlerle d\u00f6n\u00fc\u015ft\u00fcr\u00fcl\u00fcr ve gerekli nitelikteki mutant enzim y\u00f6nl\u00fc olarak se\u00e7ilir.
\n6. Enzim molek\u00fcl\u00fcn\u00fcn y\u00f6nlendirilmi\u015f evrimi: yani enzim molek\u00fcl\u00fcn\u00fcn geli\u015fim y\u00f6n\u00fc; bir veya daha fazla mevcut ebeveyn enzimden (do\u011fal veya yapay olarak elde edilmi\u015f) ba\u015flamak, genlerin mutasyonu veya rekombinasyonu yoluyla yapay bir mutant enzim k\u00fct\u00fcphanesi olu\u015fturmak ve sonu\u00e7ta tarama yoluyla \u00f6nde gelen beklentilerin belirli \u00f6zelliklerine sahip evrimle\u015fmi\u015f enzimi elde etmektir. Y\u00f6nlendirilmi\u015f evrim = rastgele mutasyon + ileri rekombinasyon + se\u00e7ilim (veya tarama).
\n7. Hataya e\u011filimli PCR: Hedef genin PCR amplifikasyonu i\u00e7in Taq enzimi kullan\u0131ld\u0131\u011f\u0131nda, Taq enziminin mutasyon frekans\u0131, Mg2+ konsantrasyonunun art\u0131r\u0131lmas\u0131, Mn iyonlar\u0131n\u0131n eklenmesi, sistemdeki dNTP konsantrasyonunun de\u011fi\u015ftirilmesi gibi reaksiyon ko\u015fullar\u0131n\u0131n ayarlanmas\u0131yla de\u011fi\u015ftirilir, b\u00f6ylece bir mutasyon k\u00fct\u00fcphanesi olu\u015fturmak i\u00e7in hedef gene belirli bir frekansta rastgele mutasyonlar eklenir ve ard\u0131ndan gerekli mutantlar se\u00e7ilir veya taran\u0131r.
\n8. S\u00fcrekli hataya e\u011filimli PCR: Bir PCR amplifikasyonundan elde edilen mutasyona u\u011fram\u0131\u015f genleri bir sonraki PCR amplifikasyonu i\u00e7in \u015fablon olarak kullan\u0131n ve rastgele mutajenezi s\u00fcrekli ve tekrar tekrar ger\u00e7ekle\u015ftirin, b\u00f6ylece her seferinde k\u00fc\u00e7\u00fck mutasyonlar birikecek ve \u00f6nemli kas\u0131tl\u0131 mutasyonlar \u00fcretecektir.
\n9. DNA'n\u0131n yeniden d\u00fczenlenmesi: Cinsel PCR olarak da bilinen yeni bir mutasyon gen havuzu olu\u015fturmak i\u00e7in farkl\u0131 genlerde elde edilen pozitif mutasyonlar\u0131n birle\u015ftirilmesi.
\n10. DNA'n\u0131n yeniden d\u00fczenlenmesi i\u015flemi: Pozitif mutasyon gen havuzundan izole edilen DNA par\u00e7alar\u0131, rastgele par\u00e7alar elde etmek i\u00e7in deoksiribon\u00fckleaz \u2160 ile rastgele kesilir, primerler olmadan birka\u00e7 PCR d\u00f6ng\u00fcs\u00fcnden sonra, PCR d\u00f6ng\u00fcs\u00fc s\u00fcrecinde rastgele par\u00e7alar, tam uzunlukta genler elde edilene kadar amplifikasyon i\u00e7in birbirlerinin \u015fablonlar\u0131 ve primerleri olarak kullan\u0131l\u0131r, bu da farkl\u0131 genlerden par\u00e7alar aras\u0131nda rekombinasyona ve ebeveynlerde kas\u0131tl\u0131 mutasyonlar\u0131n rekombinasyonuna yol a\u00e7ar. Rekombinasyon ger\u00e7ekle\u015ftirin.<\/p>\n

11. Kademeli uzatma y\u00f6ntemi: PCR reaksiyonunda, geleneksel tavlama ve uzatma tek bir ad\u0131mda birle\u015ftirilir ve reaksiyon s\u00fcresi b\u00fcy\u00fck \u00f6l\u00e7\u00fcde k\u0131salt\u0131l\u0131r, b\u00f6ylece sadece \u00e7ok k\u0131sa bir yeni olu\u015fan zincir sentezlenebilir. Denat\u00fcre yeni olu\u015fan zincir daha sonra uzatma devam ederken sistemde ayn\u0131 anda bulunan farkl\u0131 \u015fablonlarla tavlamak i\u00e7in bir primer olarak kullan\u0131l\u0131r. Bu i\u015flem tam uzunlukta bir gen par\u00e7as\u0131 \u00fcretilinceye kadar tekrarlan\u0131r, bu da farkl\u0131 \u015fablon dizileri i\u00e7eren aral\u0131kl\u0131 yeni olu\u015fan DNA molek\u00fclleri ile sonu\u00e7lan\u0131r. Bu t\u00fcr yeni olu\u015fan DNA molek\u00fclleri, yeni enzim \u00f6zelliklerinin \u00fcretilmesini kolayla\u015ft\u0131racak \u00e7ok say\u0131da mutasyon kombinasyonu i\u00e7erir.
\n12. Gen k\u00fct\u00fcphanesi: bir organizman\u0131n genomik DNA's\u0131 restriksiyon endon\u00fckleaz ile k\u0131smen sindirilir, enzim b\u00f6l\u00fcm\u00fc ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 DNA molek\u00fcllerine yerle\u015ftirilir, ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 molek\u00fcl koleksiyonunun genomik DNA par\u00e7alar\u0131na yerle\u015ftirilen t\u00fcm ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 molek\u00fcller bu organizman\u0131n t\u00fcm genomunu i\u00e7erecektir, bu da organizman\u0131n gen k\u00fct\u00fcphanesini olu\u015fturur.
\n13. K\u00fct\u00fcphanenin temsil g\u00fcc\u00fc: K\u00fct\u00fcphanede yer alan DNA molek\u00fcllerinin, eksojen genlerin olas\u0131 t\u00fcm de\u011fi\u015fiklik ve alterasyonlar\u0131n\u0131 tam olarak yans\u0131t\u0131p yans\u0131tamad\u0131\u011f\u0131, k\u00fct\u00fcphanenin kalitesinin en \u00f6nemli g\u00f6stergesidir. K\u00fct\u00fcphanenin kalitesinin en \u00f6nemli g\u00f6stergesidir. K\u00fct\u00fcphanenin temsil g\u00fcc\u00fcn\u00fcn g\u00f6stergesi ise k\u00fct\u00fcphanenin kapasitesidir.
\n14. K\u00fct\u00fcphane kapasitesi: Olu\u015fturulan orijinal mutasyon k\u00fct\u00fcphanesinde bulunan ba\u011f\u0131ms\u0131z rekombinant klonlar\u0131n say\u0131s\u0131n\u0131 ifade eder.
\n15. Mutasyon k\u00fct\u00fcphanesi yap\u0131m\u0131 i\u00e7in vekt\u00f6rler: (\u03bb faj vekt\u00f6r sistemi) (plazmid vekt\u00f6r sistemi) (memeli h\u00fccre ekspresyon vekt\u00f6r sistemi).
\n16. Enzim taklidi: Yapay enzim veya enzim modeli olarak da bilinen, enzimin aktif b\u00f6lgesinin \u015feklini ve boyutunu, mikro \u00e7evresini ve di\u011fer yap\u0131sal \u00f6zelliklerini, ayr\u0131ca enzimin etki mekanizmas\u0131n\u0131 ve stereokimyas\u0131n\u0131 molek\u00fcler d\u00fczeyde taklit eden uygulamal\u0131 bir bilim dal\u0131d\u0131r.
\n17. Enzim modelinin (katalitik grup) ve (substrat) birbiriyle e\u015fle\u015fen stereokimyasal \u00f6zelliklere sahip olmal\u0131d\u0131r, bu da iyi bir reaksiyon \u00f6zg\u00fcll\u00fc\u011f\u00fc ve katalitik potens olu\u015fumu i\u00e7in olduk\u00e7a \u00f6nemlidir.
\n18. \"\u00d6zne-misafir\" kimyas\u0131: \u00d6zne (enzim) ve misafirin (substrat) ligand ve di\u011fer ikincil ba\u011flar arac\u0131l\u0131\u011f\u0131yla kararl\u0131 kompleksler olu\u015fturdu\u011fu kimya alan\u0131na \"\u00f6zne-misafir\" kimyas\u0131 denir.
\n19. Sim\u00fcle edilmi\u015f enzimlerin s\u0131n\u0131fland\u0131r\u0131lmas\u0131: (a) t\u00fcr\u00fcne g\u00f6re: 1) basit enzim modelleri; 2) mekanistik enzim modelleri; 3) basit sentetik enzim benzeri bile\u015fikler; (b) \u00f6zelliklerine g\u00f6re: 1) denek-misafir enzim modelleri; 2) misel enzim modelleri; 3) peptidazlar; 4) yar\u0131 sentetik enzimler; 5) molek\u00fcler bask\u0131l\u0131 enzimler; 6) antikor enzimleri.
\n20. Antikor enzimi: antikorun y\u00fcksek se\u00e7icili\u011finin ve enzimin y\u00fcksek verimli katalitik yetene\u011finin \u00fcr\u00fcn\u00fc, \u00f6z\u00fc, katalitik antikor olarak da bilinen katalitik yetene\u011fe sahip bir imm\u00fcnoglobulin s\u0131n\u0131f\u0131d\u0131r, \u00f6zg\u00fcll\u00fck, enzim reaksiyon \u00f6zg\u00fcll\u00fc\u011f\u00fcn\u00fcn katalitik h\u0131z\u0131n\u0131 a\u015far ve baz\u0131lar\u0131 enzimin katalitik h\u0131z\u0131na da ula\u015fabilir.
\n21. Molek\u00fcler bask\u0131: bir bile\u015fik i\u00e7in se\u00e7ici olan bir polimer haz\u0131rlama i\u015flemi, bile\u015fi\u011fe bask\u0131l\u0131 molek\u00fcl denir, ayr\u0131ca \u015fablon molek\u00fcl olarak da adland\u0131r\u0131l\u0131r.
\n22. Molek\u00fcler bask\u0131 prensibi (molek\u00fcler bask\u0131 haz\u0131rlama y\u00f6ntemi): 1) bask\u0131l\u0131 molek\u00fcl\u00fcn fonksiyonel monomerini se\u00e7in, b\u00f6ylece ikisi tamamlay\u0131c\u0131 bir reaksiyona sahip olur; 2) bask\u0131l\u0131 molek\u00fclde - polimerizasyon reaksiyonu etraf\u0131ndaki monomer kompleksleri; 3) bask\u0131l\u0131 molek\u00fcl\u00fc ekstraksiyon yoluyla polimerden \u00e7\u0131kar\u0131n; 4) bask\u0131l\u0131 molek\u00fcl i\u00e7inde tam olarak ayn\u0131 \u015fekil, bo\u015fluk boyutu ile tutulan bir polimerin olu\u015fumu, polimer y\u00fcksek se\u00e7icilikle bask\u0131l\u0131 molek\u00fclleri yeniden ba\u011flayabilir.
\n23. Y\u00fczey molek\u00fcler bask\u0131 t\u00fcrleri: 1) ta\u015f\u0131y\u0131c\u0131 olarak inorganik malzemelerin y\u00fczeyine molek\u00fcler bask\u0131; 2) kat\u0131 malzemelerin y\u00fczey modifikasyonu; 3) protein y\u00fczey bask\u0131s\u0131.
\n24. Biyo-bask\u0131: bir t\u00fcr molek\u00fcler bask\u0131, molek\u00fcler bask\u0131n\u0131n yap\u0131ld\u0131\u011f\u0131 iskelet olarak do\u011fal biyolojik materyalleri (proteinler ve sakkaritler gibi) ve bo\u015flu\u011fun spesifik olarak tan\u0131nmas\u0131yla bask\u0131l\u0131 molek\u00fcllerin \u00fcretilmesi s\u00fcrecini ifade eder.
\n25. Biyobask\u0131 prensibi: Biyomolek\u00fcllerin konformasyonunun esnekli\u011fi susuz organik fazda iptal edilir ve konformasyonlar\u0131 sabitlenir, bu nedenle \u015fablon molek\u00fcl ile sulu \u00e7\u00f6zeltideki biyomolek\u00fcl aras\u0131ndaki etkile\u015fim taraf\u0131ndan \u00fcretilen konformasyonel de\u011fi\u015fiklikler ancak susuz organik faza ta\u015f\u0131nd\u0131klar\u0131nda korunabilir.
\n26. Biyo-bask\u0131lama ile proteinlerin yar\u0131-sentetik enzimlere d\u00f6n\u00fc\u015ft\u00fcr\u00fclmesi: 1) Ba\u015flang\u0131\u00e7 proteininin konformasyonunu bozmak i\u00e7in proteinin k\u0131smi denat\u00fcrasyonu; 2) Bask\u0131l\u0131 molek\u00fcl\u00fcn k\u0131smen deforme olmu\u015f proteine tamamen ba\u011flanmas\u0131 i\u00e7in bask\u0131l\u0131 molek\u00fcl\u00fcn eklenmesi; 3) Bask\u0131l\u0131 molek\u00fcl\u00fcn protein ile etkile\u015fiminden sonra, bask\u0131l\u0131 proteinin \u00e7apraz ba\u011flama maddesi ile \u00e7apraz ba\u011flanmas\u0131; 4) Bask\u0131l\u0131 molek\u00fcl\u00fcn diyaliz yoluyla uzakla\u015ft\u0131r\u0131lmas\u0131.<\/p>\n

<\/p>\n

A practical sourcing checklist for enzyme, biotech, and food-ingredient topics<\/h2>\n

In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n