A tecnologia biocatal\u00edtica \u00e9 uma tecnologia que utiliza enzimas ou c\u00e9lulas microbianas ou c\u00e9lulas vegetais e animais como biocatalisadores para catalisar rea\u00e7\u00f5es. As enzimas como biocatalisadores t\u00eam muitas vantagens em rela\u00e7\u00e3o aos catalisadores qu\u00edmicos: as rea\u00e7\u00f5es catalisadas por enzimas geralmente s\u00e3o realizadas em temperatura ambiente, sob press\u00e3o normal e em condi\u00e7\u00f5es quase neutras, portanto, h\u00e1 menos investimento, menos consumo de energia e alta seguran\u00e7a operacional; os biocatalisadores t\u00eam efici\u00eancia catal\u00edtica e velocidade de rea\u00e7\u00e3o extremamente altas, que podem ser 107 a 1013 vezes maiores do que as rea\u00e7\u00f5es catalisadas por produtos qu\u00edmicos.
\nDefini\u00e7\u00e3o
\nEm termos gerais, refere-se a todos os tipos de atividades produzidas pelos organismos para seu pr\u00f3prio metabolismo e manuten\u00e7\u00e3o de sua biologia.
\nBiocatalisador industrial \u00e9 um termo geral para enzimas ou c\u00e9lulas vivas livres ou imobilizadas. Inclui enzimas livres extra\u00eddas de organismos vivos, principalmente c\u00e9lulas microbianas, ou processadas por tecnologia de imobiliza\u00e7\u00e3o, coletivamente mencionadas acima; tamb\u00e9m inclui c\u00e9lulas vivas livres, em geral de base microbiana, e c\u00e9lulas vivas imobilizadas, coletivamente mencionadas. O processo no qual um catalisador enzim\u00e1tico \u00e9 usado para catalisar um tipo espec\u00edfico de rea\u00e7\u00e3o ou um tipo espec\u00edfico de reagente (geralmente chamado de substrato ou matriz em rea\u00e7\u00f5es enzim\u00e1ticas) \u00e9 chamado de; e o processo no qual um microrganismo inteiro \u00e9 usado em uma s\u00e9rie de rea\u00e7\u00f5es em cascata \u00e9 chamado de. C\u00e9lulas mortas ou prepara\u00e7\u00f5es de c\u00e9lulas-tronco tamb\u00e9m t\u00eam um efeito catal\u00edtico, mas suas c\u00e9lulas n\u00e3o s\u00e3o mais capazes de metabolizar, geralmente n\u00e3o conseguem regenerar coenzimas ou cofatores (componentes das enzimas) e s\u00f3 podem realizar rea\u00e7\u00f5es enzim\u00e1ticas simples, o que \u00e9 um catalisador enzim\u00e1tico impuro.<\/p>\n
Vantagens
\nOs catalisadores podem ser categorizados em biocatalisadores e catalisadores n\u00e3o biol\u00f3gicos.
\nEm compara\u00e7\u00e3o com os catalisadores n\u00e3o biol\u00f3gicos, os biocatalisadores t\u00eam grandes vantagens, podem reagir em temperatura e press\u00e3o ambiente, taxa de rea\u00e7\u00e3o r\u00e1pida, efeito catal\u00edtico de especializa\u00e7\u00e3o, pre\u00e7o mais baixo e outras vantagens, mas a desvantagem \u00e9 que s\u00e3o suscet\u00edveis \u00e0 inativa\u00e7\u00e3o pelo calor, \u00e0 destrui\u00e7\u00e3o por determinados produtos qu\u00edmicos e bact\u00e9rias heterog\u00eaneas, \u00e0 baixa estabilidade e aos requisitos mais altos de temperatura e faixa de pH durante a rea\u00e7\u00e3o. Usado como uma enzima imobilizada ou c\u00e9lulas imobilizadas, a vida \u00fatil geralmente n\u00e3o deve ser inferior a 30 lotes ou 3 meses de uso cont\u00ednuo, caso contr\u00e1rio, \u00e9 dif\u00edcil passar no teste econ\u00f4mico.<\/p>\n
As enzimas s\u00e3o biocatalisadores<\/p>\n
Os organismos vivos as utilizam para acelerar as rea\u00e7\u00f5es qu\u00edmicas no corpo. Sem as enzimas, muitas rea\u00e7\u00f5es qu\u00edmicas nos organismos vivos ocorreriam t\u00e3o lentamente que seria dif\u00edcil manter a vida. As enzimas funcionam melhor em uma temperatura de aproximadamente 37\u00b0C (a temperatura do corpo humano). Se a temperatura for superior a 50\u00b0C ou 60\u00b0C, a enzima \u00e9 destru\u00edda e n\u00e3o pode mais funcionar. Portanto, os detergentes biol\u00f3gicos que usam enzimas para remover manchas nas roupas s\u00e3o mais eficazes quando usados em baixas temperaturas.
\nAs enzimas s\u00e3o prote\u00ednas ou RNAs produzidos por c\u00e9lulas vivas que t\u00eam um alto grau de especificidade e efic\u00e1cia catal\u00edtica para seus substratos. O efeito catal\u00edtico das enzimas depende da integridade da estrutura prim\u00e1ria e espacial da mol\u00e9cula da enzima. Se a mol\u00e9cula da enzima for desnaturada ou a despolimeriza\u00e7\u00e3o da subunidade pode levar \u00e0 perda da atividade da enzima. As enzimas s\u00e3o biomol\u00e9culas com uma massa molecular de pelo menos 10.000 e at\u00e9 um milh\u00e3o.
\nAs enzimas s\u00e3o uma classe extremamente importante de biocatalisadores. Gra\u00e7as \u00e0s enzimas, as rea\u00e7\u00f5es qu\u00edmicas em organismos vivos podem ser realizadas de forma eficiente e espec\u00edfica em condi\u00e7\u00f5es muito brandas.<\/p>\n
Com o estudo aprofundado e o desenvolvimento da estrutura e da fun\u00e7\u00e3o das mol\u00e9culas de enzimas e da cin\u00e9tica das rea\u00e7\u00f5es enzim\u00e1ticas, a disciplina da enzimologia foi gradualmente formada.<\/p>\n
A natureza qu\u00edmica da enzima \u00e9 a prote\u00edna (prote\u00edna) ou RNA (\u00e1cido ribonucleico), portanto, ela tamb\u00e9m tem uma estrutura prim\u00e1ria, secund\u00e1ria, terci\u00e1ria e at\u00e9 quatern\u00e1ria. De acordo com a diferen\u00e7a de sua composi\u00e7\u00e3o molecular, ela pode ser dividida em enzima simples e enzima ligada. As que cont\u00eam apenas prote\u00ednas s\u00e3o chamadas de enzimas simples; as enzimas conjugadas consistem em prote\u00ednas enzim\u00e1ticas e cofatores. Por exemplo, a maioria das hidrolases \u00e9 composta apenas de prote\u00ednas; a flavina mononucleotidase \u00e9 composta de prote\u00ednas enzim\u00e1ticas e cofatores. Nas enzimas conjugadas, a prote\u00edna da enzima \u00e9 a por\u00e7\u00e3o proteica e o cofator \u00e9 a por\u00e7\u00e3o n\u00e3o proteica, e somente quando as duas s\u00e3o combinadas para formar a enzima inteira \u00e9 que ela tem atividade catal\u00edtica.
\nAs enzimas t\u00eam caracter\u00edsticas significativas diferentes dos catalisadores gerais: elas s\u00e3o altamente espec\u00edficas para o substrato e t\u00eam alta efici\u00eancia catal\u00edtica. As enzimas s\u00e3o ajust\u00e1veis e inst\u00e1veis.<\/p>\n
Fun\u00e7\u00f5es<\/p>\n
Fun\u00e7\u00e3o catalisadora
\nAs enzimas s\u00e3o uma classe de catalisadores biol\u00f3gicos que regem muitos processos catal\u00edticos, como metabolismo, nutri\u00e7\u00e3o e convers\u00e3o de energia em organismos, e a maioria das rea\u00e7\u00f5es intimamente relacionadas aos processos vitais s\u00e3o rea\u00e7\u00f5es catalisadas por enzimas.
\nEssas propriedades das enzimas permitem que os intrincados processos do metabolismo material dentro da c\u00e9lula ocorram de forma ordenada, de modo que o metabolismo material e as fun\u00e7\u00f5es fisiol\u00f3gicas normais sejam adaptados uns aos outros. Se uma enzima for defeituosa devido a defeitos gen\u00e9ticos ou se a atividade da enzima for enfraquecida por outros motivos, isso pode levar a rea\u00e7\u00f5es anormais catalisadas pela enzima, resultando em dist\u00farbios do metabolismo material e at\u00e9 mesmo em doen\u00e7as.<\/p>\n
As enzimas permitem que o corpo digira e absorva os alimentos que ingerimos e mantenha todas as fun\u00e7\u00f5es dos \u00f3rg\u00e3os internos, incluindo: reparo celular, desintoxica\u00e7\u00e3o anti-inflamat\u00f3ria, metabolismo, melhora da imunidade, gera\u00e7\u00e3o de energia e promo\u00e7\u00e3o da circula\u00e7\u00e3o sangu\u00ednea. Como o arroz na boca ao mastigar, quanto maior o tempo de mastiga\u00e7\u00e3o, mais pronunciada \u00e9 a do\u00e7ura, devido ao amido do arroz na secre\u00e7\u00e3o oral da amilase salivar, hidrolisada em maltose. Portanto, comer mais mastigando pode fazer com que o alimento e a saliva se misturem totalmente, favorecendo a digest\u00e3o. Al\u00e9m disso, o corpo humano tem pepsina, tripsina e outras enzimas hidrolisantes. O corpo humano, a partir da ingest\u00e3o de prote\u00edna, deve estar no papel da pepsina, hidrolisada em amino\u00e1cidos e, em seguida, no papel de outras enzimas, selecionar o corpo humano que precisa de mais de 20 tipos de amino\u00e1cidos, de acordo com uma determinada ordem para se reintegrar ao corpo humano, que precisa de uma variedade de prote\u00ednas.<\/p>\n
Mecanismo catal\u00edtico
\nO mecanismo catal\u00edtico da enzima \u00e9 basicamente o mesmo dos catalisadores qu\u00edmicos gerais, que tamb\u00e9m se combinam com o reagente (substrato da enzima) para formar um complexo primeiro, e melhora a velocidade da rea\u00e7\u00e3o qu\u00edmica reduzindo a energia de ativa\u00e7\u00e3o da rea\u00e7\u00e3o. Sob temperatura constante, a energia contida em cada mol\u00e9cula reagente de um sistema de rea\u00e7\u00e3o qu\u00edmica \u00e9 menor no valor m\u00e9dio, embora seja muito diferente, que \u00e9 o estado inicial da rea\u00e7\u00e3o.
\nA rea\u00e7\u00e3o S (substrato) \u2192 P (produto) \u00e9 poss\u00edvel porque uma parte significativa das mol\u00e9culas S foi ativada para se tornar mol\u00e9culas ativadas (estado de transi\u00e7\u00e3o), e quanto mais mol\u00e9culas ativadas houver, mais r\u00e1pida ser\u00e1 a taxa de rea\u00e7\u00e3o. A energia de ativa\u00e7\u00e3o de uma rea\u00e7\u00e3o qu\u00edmica em uma determinada temperatura \u00e9 a quantidade de energia (em quilocalorias) necess\u00e1ria para transformar todas as mol\u00e9culas de 1 mol de uma subst\u00e2ncia em mol\u00e9culas ativadas.
\nA enzima (E) age combinando-se temporariamente com S para formar um novo composto, ES, que est\u00e1 em um estado ativado muito mais baixo (estado de transi\u00e7\u00e3o) do que as mol\u00e9culas ativadas dos reagentes nessa rea\u00e7\u00e3o qu\u00edmica sem um catalisador. O ES ent\u00e3o reage para produzir P e, ao mesmo tempo, libera E. E pode se combinar com outra mol\u00e9cula de S para repetir o ciclo novamente. A redu\u00e7\u00e3o da energia de ativa\u00e7\u00e3o necess\u00e1ria para toda a rea\u00e7\u00e3o permite que mais mol\u00e9culas reajam por unidade de tempo, e a taxa de rea\u00e7\u00e3o pode ser acelerada. Se, na aus\u00eancia de um catalisador, a rea\u00e7\u00e3o de decomposi\u00e7\u00e3o do per\u00f3xido de hidrog\u00eanio em \u00e1gua e oxig\u00eanio (2H2O2 \u2192 2H2O + O2) requer uma energia de ativa\u00e7\u00e3o de 18 kcal por mol (1 kcal = 4,187 joules), a cat\u00e1lise da rea\u00e7\u00e3o pela catalase requer uma energia de ativa\u00e7\u00e3o de apenas 2 kcal por mol, uma taxa de rea\u00e7\u00e3o que aumenta por um fator de aproximadamente 1011.<\/p>\n
A enzima (E) e o substrato (S) formam um complexo enzima-substrato (ES)<\/p>\n
A liga\u00e7\u00e3o direcionada do centro ativo da enzima ao substrato para gerar o complexo ES \u00e9 a primeira etapa da cat\u00e1lise enzim\u00e1tica. A energia para a liga\u00e7\u00e3o direcionada vem de uma variedade de liga\u00e7\u00f5es n\u00e3o covalentes, como liga\u00e7\u00f5es i\u00f4nicas, de hidrog\u00eanio e hidrof\u00f3bicas, e tamb\u00e9m das for\u00e7as de van der Waals, formadas durante a intera\u00e7\u00e3o do grupo funcional do centro ativo da enzima com o substrato. A energia gerada quando eles se ligam \u00e9 chamada de energia de liga\u00e7\u00e3o. \u00c9 f\u00e1cil entender que cada enzima \u00e9 seletiva na liga\u00e7\u00e3o com seu pr\u00f3prio substrato.
\nSe a enzima for apenas complementar ao substrato para gerar um complexo ES e n\u00e3o puder levar o substrato ao estado de transi\u00e7\u00e3o, ent\u00e3o a cat\u00e1lise enzim\u00e1tica n\u00e3o poder\u00e1 ocorrer. Isso ocorre porque a forma\u00e7\u00e3o do complexo ES com o substrato requer a forma\u00e7\u00e3o de mais liga\u00e7\u00f5es n\u00e3o covalentes entre a enzima e as mol\u00e9culas de substrato para produzir um complexo que seja complementar ao estado de transi\u00e7\u00e3o da enzima e do substrato a fim de completar o efeito catal\u00edtico da enzima. De fato, as mol\u00e9culas de substrato s\u00e3o transformadas do estado b\u00e1sico original para o estado de transi\u00e7\u00e3o durante o processo de gera\u00e7\u00e3o de mais liga\u00e7\u00f5es n\u00e3o covalentes, conforme descrito acima. Ou seja, a mol\u00e9cula de substrato se torna uma mol\u00e9cula ativada, fornecendo as condi\u00e7\u00f5es para a combina\u00e7\u00e3o e o arranjo de grupos, a gera\u00e7\u00e3o de cargas inst\u00e1veis instant\u00e2neas e outras transforma\u00e7\u00f5es necess\u00e1rias para que a mol\u00e9cula de substrato realize a rea\u00e7\u00e3o qu\u00edmica. Portanto, o estado de transi\u00e7\u00e3o n\u00e3o \u00e9 uma subst\u00e2ncia qu\u00edmica est\u00e1vel, ao contr\u00e1rio dos produtos intermedi\u00e1rios de um processo de rea\u00e7\u00e3o. No que diz respeito ao estado de transi\u00e7\u00e3o de uma mol\u00e9cula, ela tem a mesma probabilidade de se transformar em um produto (P) ou em um substrato (S).
\nQuando uma enzima gera um complexo ES com um substrato e ainda forma um estado de transi\u00e7\u00e3o, o processo libera mais energia de liga\u00e7\u00e3o, que agora \u00e9 conhecida por compensar parte da energia de ativa\u00e7\u00e3o necess\u00e1ria para a ativa\u00e7\u00e3o das mol\u00e9culas reagentes, fazendo com que as mol\u00e9culas que estavam anteriormente abaixo do limiar da energia de ativa\u00e7\u00e3o sejam ativadas e, assim, acelerando a taxa da rea\u00e7\u00e3o qu\u00edmica.
\nAs enzimas e os catalisadores em geral aceleram as rea\u00e7\u00f5es qu\u00edmicas pelo mecanismo de redu\u00e7\u00e3o da energia de ativa\u00e7\u00e3o da rea\u00e7\u00e3o.
\nA especificidade catal\u00edtica de uma enzima se manifesta tanto em sua seletividade para substratos quanto na especificidade da rea\u00e7\u00e3o que ela catalisa. A maioria das rea\u00e7\u00f5es qu\u00edmicas no corpo \u00e9 catalisada por uma enzima espec\u00edfica, com exce\u00e7\u00e3o das rea\u00e7\u00f5es espont\u00e2neas individuais, e uma enzima pode encontrar seu pr\u00f3prio substrato entre milhares de reagentes, que \u00e9 a especificidade da enzima. De acordo com a diferen\u00e7a no grau de especificidade catal\u00edtica de uma enzima, ela \u00e9 dividida em tr\u00eas categorias: especificidade absoluta, especificidade relativa e estereoespecificidade. Uma enzima catalisa a rea\u00e7\u00e3o de apenas um substrato, o que \u00e9 chamado de especificidade absoluta, como a urease, que s\u00f3 pode hidrolisar a ureia para se decompor em di\u00f3xido de carbono e am\u00f4nia; se uma enzima pode catalisar a rea\u00e7\u00e3o de uma classe de compostos ou de uma classe de liga\u00e7\u00f5es qu\u00edmicas, isso \u00e9 chamado de especificidade relativa, como as esterases, que podem catalisar a hidr\u00f3lise de triglicer\u00eddeos, mas tamb\u00e9m hidrolisam outras liga\u00e7\u00f5es de \u00e9ster. As enzimas com especificidade estereoisom\u00e9rica t\u00eam requisitos rigorosos para a configura\u00e7\u00e3o est\u00e9reo da mol\u00e9cula de substrato, por exemplo, a L-lactato desidrogenase catalisa a desidrogena\u00e7\u00e3o apenas do L-lactato e n\u00e3o tem efeito sobre o D-lactato.
\nA atividade catal\u00edtica de algumas enzimas pode ser afetada por muitos fatores, como a regula\u00e7\u00e3o de alozimas por ligas, a regula\u00e7\u00e3o de algumas enzimas por modifica\u00e7\u00f5es covalentes, a regula\u00e7\u00e3o da atividade enzim\u00e1tica por horm\u00f4nios e fluidos neuro-humorais por meio de segundos mensageiros e a regula\u00e7\u00e3o do conte\u00fado de enzimas intracelulares (que altera a taxa de s\u00edntese e catabolismo de enzimas) por agentes indutores ou bloqueadores.
\nDeve-se observar que a rea\u00e7\u00e3o catal\u00edtica de uma enzima geralmente \u00e9 uma combina\u00e7\u00e3o de v\u00e1rios mecanismos catal\u00edticos, o que \u00e9 um motivo importante para a alta efici\u00eancia das rea\u00e7\u00f5es promovidas por enzimas.
\nAplicativos
\nDiagn\u00f3stico de doen\u00e7as
\nCom o estudo aprofundado das enzimas e uma compreens\u00e3o cada vez maior, as enzimas complexas enriquecidas com SOD altamente concentrada desempenham um papel cada vez mais significativo na regula\u00e7\u00e3o de doen\u00e7as. A atividade enzim\u00e1tica normal do corpo humano \u00e9 mais est\u00e1vel; quando alguns \u00f3rg\u00e3os e tecidos do corpo s\u00e3o danificados ou ocorre uma doen\u00e7a, algumas enzimas s\u00e3o liberadas no sangue, na urina ou nos fluidos corporais. Por exemplo, na pancreatite aguda, a atividade da amilase no soro e na urina \u00e9 significativamente maior; na hepatite e em outras causas de les\u00e3o hep\u00e1tica, necrose dos hepat\u00f3citos ou aumento da permeabilidade, um grande n\u00famero de transaminases \u00e9 liberado no sangue, fazendo com que as transaminases s\u00e9ricas aumentem; no infarto do mioc\u00e1rdio, a lactato desidrogenase s\u00e9rica e a fosfocreatina quinase s\u00e3o significativamente maiores. No envenenamento por pesticidas organofosforados, a atividade da colinesterase \u00e9 inibida, a atividade da colinesterase s\u00e9rica diminui; certas doen\u00e7as hepatobiliares, especialmente a obstru\u00e7\u00e3o biliar, aumentam a r-glutamiltransferase s\u00e9rica e assim por diante. Portanto, com a ajuda da medi\u00e7\u00e3o da atividade enzim\u00e1tica do sangue, da urina ou do fluido corporal, \u00e9 poss\u00edvel entender ou determinar a ocorr\u00eancia e o desenvolvimento de determinadas doen\u00e7as.
\nTratamento cl\u00ednico
\nA terapia enzim\u00e1tica tem sido gradualmente reconhecida, uma variedade de prepara\u00e7\u00f5es enzim\u00e1ticas na aplica\u00e7\u00e3o cl\u00ednica \u00e9 cada vez mais comum. Por exemplo, a tripsina e a quimotripsina podem catalisar a decomposi\u00e7\u00e3o de prote\u00ednas, e esse princ\u00edpio tem sido usado na dilata\u00e7\u00e3o cir\u00fargica, na purifica\u00e7\u00e3o de feridas s\u00e9pticas e no tratamento de ader\u00eancias da membrana plasm\u00e1tica tor\u00e1cica e abdominal. No tratamento de tromboflebite, infarto do mioc\u00e1rdio, infarto pulmonar e coagula\u00e7\u00e3o intravascular difusa, a enzima fibrinol\u00edtica, a estreptoquinase, a uroquinase etc. podem ser aplicadas para dissolver co\u00e1gulos sangu\u00edneos e evitar a forma\u00e7\u00e3o de trombos.
\nAlgumas enzimas naturais compostas, com altas unidades de enzimas SOD como f\u00f3rmula principal, podem ser usadas n\u00e3o apenas no tratamento adjuvante de \u00f3rg\u00e3os importantes, como c\u00e9rebro, cora\u00e7\u00e3o, f\u00edgado, rins etc., mas tamb\u00e9m no uso de tumores com resultados not\u00e1veis. Al\u00e9m disso, o princ\u00edpio da inibi\u00e7\u00e3o competitiva de enzimas tamb\u00e9m \u00e9 usado para sintetizar alguns medicamentos qu\u00edmicos para o tratamento antibacteriano, bactericida e antitumoral. Tais como t\u00f4nico enzim\u00e1tico para o ba\u00e7o e t\u00f4nico para os rins na infertilidade e outros problemas, tamb\u00e9m t\u00eam uma melhor regula\u00e7\u00e3o. E as sulfonamidas e muitos antimicrobianos podem inibir as enzimas necess\u00e1rias para o crescimento de certas bact\u00e9rias, portanto, t\u00eam efeitos antibacterianos e bactericidas; Muitos medicamentos antitumorais podem inibir enzimas relacionadas \u00e0 s\u00edntese de \u00e1cidos nucleicos ou prote\u00ednas na c\u00e9lula, inibindo assim a diferencia\u00e7\u00e3o e a prolifera\u00e7\u00e3o de c\u00e9lulas tumorais para combater o crescimento de tumores; a tioredoxina pode inibir a enzima de iodo, afetando assim a s\u00edntese de tiroxina e, portanto, pode ser usada para tratar o hipertireoidismo e assim por diante.
\nAtualizar! 2024 A 2\u00aa Confer\u00eancia de Engenharia Avan\u00e7ada de Enzimas e Aplica\u00e7\u00e3o de Tecnologia de Enzimas\/ 18 a 20 de outubro
\nVida \u00fatil da produ\u00e7\u00e3o
\nA levedura usada na ind\u00fastria cervejeira \u00e9 produzida pelos microrganismos relevantes, e a enzima converter\u00e1 o amido etc. em \u00e1lcool por meio do processo de hidr\u00f3lise, oxida\u00e7\u00e3o etc.; a produ\u00e7\u00e3o de molho de soja e vinagre tamb\u00e9m \u00e9 conclu\u00edda sob a a\u00e7\u00e3o da enzima; o valor nutricional dos alimentos tratados com amilase e celulase \u00e9 melhorado; a adi\u00e7\u00e3o de enzima ao detergente para roupas pode melhorar a efici\u00eancia do detergente e tornar o original n\u00e3o f\u00e1cil de remover manchas de suor etc., f\u00e1ceis de remover. ......
\nDevido \u00e0 ampla aplica\u00e7\u00e3o de enzimas, a extra\u00e7\u00e3o e a s\u00edntese de enzimas se tornaram um importante t\u00f3pico de pesquisa. Atualmente, as enzimas podem ser extra\u00eddas de organismos vivos, como a pele do abacaxi, que pode ser extra\u00edda da protease do abacaxi. Entretanto, como o conte\u00fado de enzimas em organismos vivos \u00e9 muito baixo, um grande n\u00famero de enzimas no setor \u00e9 produzido pela fermenta\u00e7\u00e3o de microrganismos. Em geral, \u00e9 necess\u00e1rio selecionar e criar as cepas necess\u00e1rias de bact\u00e9rias em condi\u00e7\u00f5es adequadas e permitir que elas se multipliquem para obter grandes quantidades de prepara\u00e7\u00f5es enzim\u00e1ticas. Al\u00e9m disso, a s\u00edntese sint\u00e9tica de enzimas est\u00e1 sendo estudada. Em suma, com o aprimoramento do n\u00edvel cient\u00edfico, a aplica\u00e7\u00e3o de enzimas ter\u00e1 uma perspectiva muito ampla.
\nPrincipais efeitos
\nRela\u00e7\u00e3o entre enzimas e determinadas doen\u00e7as
\nAs doen\u00e7as causadas por defici\u00eancias enzim\u00e1ticas s\u00e3o, em sua maioria, cong\u00eanitas ou heredit\u00e1rias, como albinismo devido \u00e0 defici\u00eancia de tirosina hidroxilase, serotonina ou pacientes sens\u00edveis \u00e0 primaquina devido \u00e0 defici\u00eancia de 6-fosfoglucose desidrogenase. Muitas doen\u00e7as t\u00f3xicas s\u00e3o quase sempre causadas pela inibi\u00e7\u00e3o de determinadas enzimas. Por exemplo, quando os pesticidas organofosforados comumente usados (por exemplo, triclorfon, diclorvos, 1059 e Rogaine) s\u00e3o envenenados, as enzimas s\u00e3o inativadas porque se ligam a um -OH na serina, um grupo essencial no centro ativo da colinesterase. A colinesterase pode catalisar a hidr\u00f3lise da acetilcolina em colina e \u00e1cido ac\u00e9tico. Quando a colinesterase \u00e9 inibida e desativada, a hidr\u00f3lise da acetilcolina \u00e9 inibida, resultando no ac\u00famulo de acetilcolina e em uma s\u00e9rie de sintomas de envenenamento, como tremor muscular, estreitamento da pupila, sudorese excessiva e batimentos card\u00edacos lentos. Certos \u00edons met\u00e1licos causam envenenamento no corpo humano porque os \u00edons met\u00e1licos (como o Hg2+) podem se combinar com os grupos necess\u00e1rios do centro ativo de certas enzimas (como o -SH da ciste\u00edna) e torn\u00e1-las inativas.<\/p>\n
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Em projetos de enzimas e processamento de alimentos, o referencial de decis\u00e3o mais \u00fatil geralmente \u00e9 a adequa\u00e7\u00e3o da aplica\u00e7\u00e3o mais a estabilidade do processo: qual ingrediente funciona sob as condi\u00e7\u00f5es pretendidas de pH, temperatura, tempo e substrato sem criar um problema de qualidade ou conformidade a jusante.<\/p>\n
Por que uma enzima de alta atividade n\u00e3o \u00e9 automaticamente a melhor escolha comercial?<\/strong> Ingredientes aliment\u00edcios e biotecnol\u00f3gicos devem ser selecionados apenas a partir de fichas t\u00e9cnicas?<\/strong> <\/p>\n <\/p>\n Resposta r\u00e1pida:<\/strong> Enzimas e ingredientes para processamento de alimentos s\u00e3o geralmente selecionados por ajuste ao substrato, janela de pH e temperatura, dosagem e se a especifica\u00e7\u00e3o de uso final \u00e9 aceit\u00e1vel para o processo alvo. A escolha comercial mais forte \u00e9 aquela que tem desempenho consistente sob condi\u00e7\u00f5es reais de processamento.<\/p>\n <\/p>\n is a technology that utilizes enzymes or microbial cells or plant and animal cells as biocatalysts to catalyze reactions. Enzymes as biocatalysts have many advantages over chemical catalysts: enzyme-catalyzed reactions<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[108],"tags":[],"class_list":["post-7332","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-enzyme-news"],"yoast_head":"\n
Porque a melhor enzima \u00e9 aquela que atua de forma confi\u00e1vel nas condi\u00e7\u00f5es reais do processo e proporciona o resultado desejado a jusante sem criar novos problemas.<\/p>\n
Geralmente \u00e9 mais seguro associar a revis\u00e3o da especifica\u00e7\u00e3o com um teste piloto ou de aplica\u00e7\u00e3o, pois substratos reais e janelas de processo podem alterar bastante o resultado.<\/p>\nEntre em contato conosco agora!<\/b><\/strong><\/h2>\n
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\n Composto Glucoamilase<\/span><\/a><\/td>\n 9032-08-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Pullulanase<\/span><\/a><\/td>\n 9075-68-7<\/td>\n<\/tr>\n \n Xilanase<\/span><\/a><\/td>\n 37278-89-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Celulase<\/span><\/a><\/td>\n 9012-54-8<\/td>\n<\/tr>\n \n Naringinase<\/span><\/a><\/td>\n 9068-31-9<\/td>\n<\/tr>\n \n \u03b2-Amilase<\/span><\/a><\/td>\n 9000-91-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Glucose oxidase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-37-0<\/td>\n<\/tr>\n \n alfa-Amilase<\/td>\n 9000-90-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Pectinase<\/span><\/a><\/td>\n 9032-75-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Peroxidase<\/td>\n 9003-99-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Lipase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-62-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Catalase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-05-2<\/td>\n<\/tr>\n \n TANNASE<\/span><\/a><\/td>\n 9025-71-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Elastase<\/span><\/a><\/td>\n 39445-21-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Urease<\/span><\/a><\/td>\n 9002-13-5<\/td>\n<\/tr>\n \n DEXTRANASE<\/span><\/a><\/td>\n 9025-70-1<\/td>\n<\/tr>\n \n L-L\u00e1ctico desidrogenase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-60-9<\/td>\n<\/tr>\n \n Malato desidrogenase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-64-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Colesterol oxidase<\/span><\/a><\/td>\n 9028-76-6<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"