{"id":7319,"date":"2024-09-10T13:00:02","date_gmt":"2024-09-10T13:00:02","guid":{"rendered":"https:\/\/longchangchemical.com\/?p=7319"},"modified":"2026-04-28T10:42:35","modified_gmt":"2026-04-28T10:42:35","slug":"what-do-you-know-about-proteases","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/longchangchemical.com\/nl\/what-do-you-know-about-proteases\/","title":{"rendered":"Wat weet je over proteasen?"},"content":{"rendered":"

Wat weet je over proteasen?<\/strong><\/h1>\n

<\/p>\n

Snel antwoord:<\/strong> Een praktische keuze voor een enzym of voedingsingredi\u00ebnt begint met het bepalen van het procesdoel. Vervolgens worden de activiteit, het toepassingsbereik, de sensorische impact en de consistentie tussen batches gecontroleerd voordat er opgeschaald wordt.<\/p>\n

<\/p>\n

Protease is een algemene term voor een klasse enzymen die eiwitpeptideketens hydrolyseren. Afhankelijk van de afbraak van peptiden wordt het in twee categorie\u00ebn onderverdeeld: endopeptidase en telopeptidase. De eerste kan de peptideketen met een groot molecuulgewicht vanuit het midden afsnijden om prionen en peptonen met een kleiner molecuulgewicht te vormen; de tweede kan worden onderverdeeld in carboxypeptidasen en aminopeptidasen, die de peptideketen hydrolyseren om aminozuren te genereren, \u00e9\u00e9n voor \u00e9\u00e9n uit respectievelijk de vrije carboxylterminus of vrije aminoterminus van het peptide.<\/p>\n

Classificatie
\nEen algemene term voor een klasse enzymen die peptidebindingen in eiwitten hydrolyseren. Op basis van de manier waarop ze peptiden hydrolyseren, kunnen ze worden onderverdeeld in twee categorie\u00ebn: endopeptidasen en exopeptidasen. Endopeptidasen snijden het interne deel van eiwitmoleculen af en vormen zo moonshine en peptonen met een klein moleculair gewicht. Exopeptidasen hydrolyseren \u00e9\u00e9n voor \u00e9\u00e9n peptidebindingen van de vrije amino- of carboxyluiteinden van eiwitmoleculen tot vrije aminozuren, waarbij de eerste aminopeptidasen en de laatste carboxypeptidasen zijn. Op basis van hun actieve centrum en optimale pH kunnen proteases verder worden ingedeeld in serineproteases, mercaptoproteases, metalloproteases en asparagineproteases. Op basis van de optimale pH van hun reactie worden ze onderverdeeld in zure proteasen, neutrale proteasen en basische proteasen. De proteasen die in de industri\u00eble productie worden gebruikt zijn voornamelijk endopeptidasen.<\/p>\n

Proteasen worden op grote schaal aangetroffen in dierlijke organen, plantenstengels en -bladeren, fruit en micro-organismen. Microbi\u00eble proteasen worden voornamelijk geproduceerd door schimmels en bacteri\u00ebn en in mindere mate door gisten en actinomyceten.<\/p>\n

Enzymen die de hydrolyse van eiwitten katalyseren. Er zijn veel soorten, de belangrijkste zijn pepsine, trypsine, histon, papa\u00efne en protease van Bacillus subtilis. Protease op de rol van het reactiesubstraat heeft strikte selectiviteit, een protease kan alleen handelen op een bepaalde peptidebinding in het eiwitmolecuul, zoals trypsine gekatalyseerde hydrolyse van alkalische aminozuren gevormd door de peptidebinding. Protease is wijdverspreid, voornamelijk in het spijsverteringskanaal van mensen en dieren, en overvloedig aanwezig in planten en micro-organismen. Vanwege de beperkte bronnen van planten en dieren wordt de industri\u00eble productie van proteasepreparaten voornamelijk bereid door fermentatie met behulp van micro-organismen zoals Bacillus subtilis en Aspergillus pernicius.<\/p>\n

Rol van trypsine
\nTrypsine werkt door eiwitten tussen cellen te hydrolyseren en zo de cellen te scheiden. Verschillende weefsels of cellen reageren verschillend op de werking van trypsine. De activiteit van trypsine in het uiteenrafelen van cellen is ook gerelateerd aan de concentratie, temperatuur en het tijdstip van actie. Trypsine-oplossing heeft de sterkste werking wanneer de pH 8,0 is en de temperatuur 37\u2103. Bij het gebruik van trypsine moeten de concentratie, temperatuur en tijd goed gecontroleerd worden om overmatige vertering en celbeschadiging te voorkomen. Omdat Ca2+, Mg2+ en serum, eiwit de activiteit van pancreasenzym kunnen verminderen, moet de bereiding van pancreasenzymoplossing worden gebruikt zonder Ca2+, Mg2+ BSS, zoals: D-Hanks vloeistof. Bij het be\u00ebindigen van de spijsvertering kan de werking van trypsine op cellen worden be\u00ebindigd met serumkweekoplossing of trypsineremmer.<\/p>\n

1. 1. Het wegen van trypsine: volgens de concentratie van de trypsineoplossing van 0,25%, gebruik een elektronische balans om het poeder nauwkeurig af te wegen opgelost in een klein bekerglas met dubbel gedestilleerd water (als dubbel gedestilleerd water moet worden aangepast aan pH 7,2 of zo) of PBS (D-hanks) oplossing. Roer goed en laat een nacht staan bij 4 \u00b0C. 2.<\/p>\n

2. Sterilisatie door spuitfiltratie: De bereide trypsineoplossing moet worden gesteriliseerd door filtratie met een spuitfilter (0,22 \u00b5m microporeus membraan) in een ultraschone werkbank. De oplossing moet worden gesteriliseerd door filtratie met een spuitfilter (0,22 micron microporeus filtermembraan) in een ultraschone werkbank.<\/p>\n

Trypsine katalyseert de hydrolyse van specifieke peptidebindingen in eiwitten. Het katalytische proces is energievrij en inactiveert het enzym niet, noch verandert het van vorm of hydrolyseert het zichzelf. De binding van het substraat aan het actieve centrum van het enzym is omkeerbaar, en door deze binding worden de specifieke peptidebindingen van eiwitten geactiveerd door buiging en vervorming, en worden ze gevoeliger voor aanvallen door watermoleculen, die respectievelijk de amino- en carboxylgroepen vormen en deze breken, waardoor een klein molecuul peptide of aminozuur ontstaat. Verschillende proteasen kunnen werken op peptidebindingen die bestaan uit verschillende aminozuurverbindingen, dus trypsine werkt niet op alle peptidebindingen.<\/p>\n

 <\/p>\n

Protease-gehalte
\nIn de leerindustrie wordt veel gebruik gemaakt van proteasen om haren te verwijderen en zachter te maken, wat tijd bespaart en de arbeidshygi\u00ebne verbetert. Protease kan ook worden gebruikt voor zijdeontgommen, vleesmalsing en wijnzuivering. Klinisch gebruikt voor medicinale doeleinden, zoals pepsine behandeling van dyspepsie, zure protease behandeling van bronchitis, scrupuleuze protease behandeling van vasculitis, evenals het gebruik van pancreas protease, pancreas melkstolling protease zuivering van gezuiverde chirurgische septische wonden en thoraxholte plasmamembraan adhesie behandeling. Enzymatisch toegevoegd wasmiddel is een nieuw product in wasmiddelen, dat alkalisch protease bevat, dat bloedvlekken en eiwitvlekken op kleding kan verwijderen, maar wees bij gebruik voorzichtig dat het niet in contact komt met de huid, om de eiwitten op het huidoppervlak niet te beschadigen, wat huiduitslag, eczeem en andere allergische verschijnselen kan veroorzaken.<\/p>\n

 <\/p>\n

Enzymen die eiwithydrolyse katalyseren. Er zijn veel soorten, de belangrijkste zijn pepsine, trypsine, histon, papa\u00efne en Bacillus subtilis protease. Protease heeft een strikte selectiviteit voor het reactiesubstraat, een protease kan alleen werken op een bepaalde peptidebinding in het eiwitmolecuul, zoals trypsine de hydrolyse katalyseert van peptidebindingen gevormd door alkalische aminozuren. Proteasen zijn wijdverspreid, voornamelijk in het spijsverteringskanaal van mensen en dieren, en zijn overvloedig aanwezig in planten en micro-organismen. Vanwege de beperkte bronnen van planten en dieren wordt de industri\u00eble productie van proteasepreparaten voornamelijk bereid door fermentatie met behulp van micro-organismen zoals Bacillus subtilis en Aspergillus oryzae.<\/p>\n

Op grote schaal gebruikt
\nProtease is een van de belangrijkste industri\u00eble enzymen die de hydrolyse van eiwitten en peptiden katalyseert, en komt veel voor in dierlijke organen, plantenstengels en -bladeren, fruit en micro-organismen. Proteasen worden op grote schaal gebruikt bij de productie van kaas, het malser maken van vlees en het wijzigen van plantaardige eiwitten. Daarnaast zijn pepsine, pancreas-stremsel, carboxypeptidase en aminopeptidase proteasen in het menselijke spijsverteringskanaal, waarbij de eiwitten die het menselijk lichaam binnenkrijgt worden gehydrolyseerd tot peptiden en aminozuren met kleine moleculen.<\/p>\n

De proteasen die momenteel worden gebruikt in de bakkerij-industrie zijn schimmelproteasen, bacteri\u00eble proteasen en plantaardige proteasen. De toepassing van proteasen in de broodproductie verandert de gluteneigenschappen op een andere manier dan de werking van krachten en de chemische reactie van reductiemiddelen bij broodmodificatie. In plaats van disulfidebindingen te verbreken, is de actie van proteasen het loskoppelen van de driedimensionale maasstructuur die gluten vormt. De rol van proteasen in de broodproductie komt vooral tot uiting in het fermentatieproces van het deeg. Door de werking van proteasen worden de eiwitten in de bloem afgebroken tot peptiden en aminozuren om de gist te voorzien van koolstofbronnen en de fermentatie te bevorderen.<\/p>\n

<\/p>\n

Een praktische inkoopchecklist voor enzymen, biotechnologie en voedselingredi\u00ebnten<\/h2>\n

In projecten voor enzymen en voedselverwerking is het nuttigste beslissingskader doorgaans de toepassingsgeschiktheid plus processtabiliteit: welk ingredi\u00ebnt presteert onder de beoogde pH-, temperatuur-, tijds- en substraatcondities zonder een kwaliteitsprobleem of complianceprobleem te veroorzaken dat verder in het proces optreedt.<\/p>\n