Biokatalytische technologie is een technologie die enzymen of microbiële cellen of planten- en diercellen gebruikt als biokatalysatoren om reacties te katalyseren. Enzymen als biokatalysatoren hebben veel voordelen ten opzichte van chemische katalysatoren: enzymgekatalyseerde reacties worden over het algemeen uitgevoerd bij kamertemperatuur, onder normale druk en onder bijna neutrale omstandigheden, dus er is minder investering, minder energieverbruik en een hoge operationele veiligheid; biokatalysatoren hebben een extreem hoge katalytische efficiëntie en reactiesnelheid, die 107 tot 1013 keer hoger kan zijn dan die van chemisch gekatalyseerde reacties.
Definitie
In het algemeen verwijst het naar alle soorten activiteiten die door organismen worden geproduceerd voor hun eigen metabolisme en het onderhoud van hun biologie.
Industriële biokatalysator is een algemene term voor vrije of geïmmobiliseerde enzymen of levende cellen. Het omvat vrije enzymen geëxtraheerd uit levende organismen, voornamelijk microbiële cellen of verwerkt door immobilisatietechnologie, collectief hierboven genoemd; het omvat ook vrije, algemene levende cellen op microbiële basis en geïmmobiliseerde levende cellen, collectief genoemd. Het proces waarbij een enzym wordt gebruikt om een bepaald type reactie of een bepaald type reactant (bij enzymreacties vaak substraat of matrix genoemd) te katalyseren, wordt aangeduid als; en het proces waarbij een heel micro-organisme wordt gebruikt in een reeks cascadereacties, wordt aangeduid als. Dode cellen of stamcelpreparaten hebben ook een katalyserend effect, maar hun cellen zijn niet langer metabolisch capabel, vaak niet in staat om co-enzymen of cofactoren (componenten van enzymen) te regenereren, en kunnen alleen eenvoudige enzymreacties uitvoeren, wat een onzuivere enzymkatalysator is.

Voordelen
Katalysatoren kunnen worden onderverdeeld in biokatalysatoren en niet-biologische katalysatoren.
Vergeleken met niet-biologische katalysatoren, hebben biokatalysatoren grote voordelen, kan worden gereageerd bij kamertemperatuur en druk, snelle reactiesnelheid, katalytisch effect van specialisatie, lagere prijs en andere voordelen, maar het nadeel is gevoelig voor inactivering door warmte, vernietiging door bepaalde chemicaliën en heterogene bacteriën, slechte stabiliteit, en hogere eisen voor temperatuur en pH-bereik tijdens de reactie. Gebruikt als geïmmobiliseerd enzym of geïmmobiliseerde cellen, moet de levensduur over het algemeen niet minder zijn dan 30 batches of 3 maanden van continu gebruik, anders is het moeilijk om de economische passeren.

Enzymen zijn biokatalysatoren

Levende organismen gebruiken ze om chemische reacties in het lichaam te versnellen. Zonder enzymen zouden veel chemische reacties in levende organismen zo langzaam verlopen dat het moeilijk zou zijn om het leven in stand te houden. Enzymen werken het best bij een temperatuur van ongeveer 37°C (de temperatuur van het menselijk lichaam). Als de temperatuur hoger is dan 50°C of 60°C, wordt het enzym vernietigd en kan het niet meer functioneren. Daarom zijn biologische wasmiddelen die enzymen gebruiken om vlekken op kleding af te breken het meest effectief bij lage temperaturen.
Enzymen zijn eiwitten of RNA's die door levende cellen worden geproduceerd en die een hoge mate van specificiteit en katalytische werkzaamheid hebben voor hun substraten. De katalytische werking van enzymen hangt af van de integriteit van de primaire en ruimtelijke structuur van het enzymmolecuul. Als de enzymmolecule gedenatureerd is of subunit depolymerisatie kan leiden tot het verlies van enzymactiviteit. Enzymen zijn biomoleculen met een molecuulmassa van minimaal 10.000 en maximaal een miljoen.
Enzymen vormen een uiterst belangrijke klasse biokatalysatoren. Dankzij enzymen kunnen chemische reacties in levende organismen efficiënt en specifiek worden uitgevoerd onder zeer milde omstandigheden.

Met de diepgaande studie en ontwikkeling van de structuur en functie van enzymmoleculen en de kinetiek van enzymatische reacties, is de discipline van de enzymologie geleidelijk gevormd.

De chemische aard van enzym is eiwit (proteïne) of RNA (Ribonucleïnezuur), dus het heeft ook een primaire, secundaire, tertiaire en zelfs quaternaire structuur. Op basis van het verschil in moleculaire samenstelling kan het worden onderverdeeld in eenvoudige enzymen en gebonden enzymen. Enzymen die alleen eiwitten bevatten, worden enkelvoudige enzymen genoemd; geconjugeerde enzymen bestaan uit enzymeiwitten en cofactoren. De meeste hydrolases bestaan bijvoorbeeld alleen uit eiwitten; flavin mononucleotidase bestaat uit enzymeiwitten en cofactoren. Bij geconjugeerde enzymen is het enzymeiwit het eiwitgedeelte en de cofactor het niet-eiwitgedeelte, en alleen wanneer de twee gecombineerd worden tot het hele enzym heeft het katalytische activiteit.
Enzymen hebben belangrijke kenmerken die verschillen van algemene katalysatoren: ze zijn zeer specifiek voor het substraat en hebben een hoge katalytische efficiëntie. Enzymen zijn instelbaar en instabiel.

Functies

Katalytische rol
Enzymen zijn een klasse van biologische katalysatoren die veel katalytische processen besturen, zoals metabolisme, voeding en energieomzetting in organismen, en de meeste reacties die nauw verbonden zijn met levensprocessen zijn enzym-gekatalyseerde reacties.
Deze eigenschappen van enzymen zorgen ervoor dat de ingewikkelde processen van de materiële stofwisseling in de cel op een ordelijke manier verlopen, zodat de materiële stofwisseling en de normale fysiologische functies op elkaar zijn afgestemd. Als een enzym defect is door genetische defecten of als de activiteit van het enzym om andere redenen verzwakt is, kan dit leiden tot abnormale reacties die door het enzym gekatalyseerd worden, wat resulteert in stoornissen in de stofwisseling en zelfs ziekten.

Enzymen stellen het lichaam in staat om het voedsel dat we eten te verteren en te absorberen, en alle functies van interne organen in stand te houden, waaronder: celherstel, ontstekingsremmende ontgifting, stofwisseling, verbetering van de immuniteit, energieopwekking en bevordering van de bloedsomloop. Zoals rijst in de mond bij het kauwen, hoe langer de kauwtijd, hoe meer uitgesproken zoetheid, is te wijten aan het zetmeel in de rijst in de orale afscheiding van speeksel amylase, gehydrolyseerd in maltose. Daarom kan meer kauwen voedsel en speeksel volledig mengen, wat de spijsvertering bevordert. Daarnaast heeft het menselijk lichaam pepsine, trypsine en andere hydrolyserende enzymen. Het menselijk lichaam uit de voedselinname van eiwitten, moet in de rol van pepsine, gehydrolyseerd in aminozuren, en vervolgens in de rol van andere enzymen, selecteert het menselijk lichaam nodig heeft meer dan 20 soorten aminozuren, volgens een bepaalde volgorde te re-integreren in het menselijk lichaam heeft behoefte aan een verscheidenheid van eiwitten.

Katalytisch mechanisme
Het katalytische mechanisme van enzym is in principe hetzelfde als dat van algemene chemische katalysatoren, die zich ook eerst met reactant (substraat van enzym) verbinden om een complex te vormen en de snelheid van de chemische reactie verbeteren door de activeringsenergie van de reactie te verlagen. Onder constante temperatuur is de energie in elke reactieve molecule van een chemisch reactiesysteem lager in de gemiddelde waarde hoewel deze veel verschilt, wat de begintoestand van de reactie is.
De reactie S (substraat) → P (product) is mogelijk omdat een aanzienlijk deel van de S-moleculen geactiveerd zijn om geactiveerde (overgangstoestand) moleculen te worden, en hoe meer geactiveerde moleculen er zijn, hoe sneller de reactie verloopt. De activeringsenergie van een chemische reactie bij een gegeven temperatuur is de hoeveelheid energie (in kilocalorieën) die nodig is om van alle moleculen in 1 mol van een stof geactiveerde moleculen te maken.
Het enzym (E) werkt door tijdelijk te combineren met S om een nieuwe verbinding, ES, te vormen, die zich in een veel lagere geactiveerde toestand (overgangstoestand) bevindt dan de geactiveerde moleculen van de reactanten in die chemische reactie zonder katalysator bevatten. Door de activeringsenergie die nodig is voor de hele reactie te verlagen, kunnen meer moleculen per tijdseenheid reageren en kan de reactiesnelheid worden versneld. Als, in afwezigheid van een katalysator, de reactie van de ontbinding van waterstofperoxide tot water en zuurstof (2H2O2 → 2H2O + O2) een activeringsenergie vereist van 18 kcal per mol (1 kcal = 4,187 joule), vereist katalyse van de reactie door katalase een activeringsenergie van slechts 2 kcal per mol, een reactiesnelheid die met een factor van ongeveer 1011 toeneemt.

Enzym (E) en substraat (S) vormen een enzym-substraat complex (ES)

Gerichte binding van het actieve centrum van het enzym aan het substraat om het ES-complex te genereren is de eerste stap in enzymkatalyse. De energie voor gerichte binding komt van een verscheidenheid aan niet-covalente bindingen, zoals ionische, waterstof- en hydrofobe bindingen, en ook van der Waals krachten, die gevormd worden tijdens de interactie van de functionele groep van het actieve enzymcentrum met het substraat. De energie die wordt gegenereerd wanneer ze binden, wordt bindingsenergie genoemd. Het is gemakkelijk te begrijpen dat elk enzym selectief is in het binden aan zijn eigen substraat.
Als het enzym alleen complementair is aan het substraat om een ES-complex te genereren en het substraat niet verder in de overgangstoestand kan brengen, kan er geen enzymkatalyse plaatsvinden. Dit komt doordat de vorming van het ES-complex met het substraat de vorming van meer niet-covalente bindingen tussen het enzym en de substraatmoleculen vereist om een complex te produceren dat complementair is aan de overgangstoestand van het enzym en het substraat om het katalytische effect van het enzym te voltooien. In feite worden de substraatmoleculen getransformeerd van de oorspronkelijke grondtoestand naar de overgangstoestand tijdens het proces van het genereren van meer niet-covalente bindingen zoals hierboven beschreven. Dat wil zeggen, het substraatmolecuul wordt een geactiveerd molecuul, dat de voorwaarden schept voor de combinatie en rangschikking van groepen, het genereren van onmiddellijke onstabiele ladingen en andere transformaties die nodig zijn voor het substraatmolecuul om de chemische reactie uit te voeren. De overgangstoestand is dus geen stabiele chemische stof, in tegenstelling tot de tussenproducten van een reactieproces. De overgangstoestand van een molecuul heeft een gelijke waarschijnlijkheid om te veranderen in een product (P) of in een substraat (S).
Wanneer een enzym een ES-complex genereert met een substraat en verder een overgangstoestand vormt, is er door dit proces meer bindingsenergie vrijgekomen, waarvan nu bekend is dat deze een deel van de activeringsenergie compenseert die nodig is voor de activering van de reagerende moleculen, waardoor moleculen die voorheen onder de drempel van de activeringsenergie lagen, geactiveerd worden en de snelheid van de chemische reactie dus wordt versneld.
Enzymen en katalysatoren versnellen chemische reacties in het algemeen door de activeringsenergie van de reactie te verlagen.
De katalytische specificiteit van een enzym komt tot uiting in zowel de selectiviteit voor substraten als de specificiteit van de reactie die het katalyseert. De meeste chemische reacties in het lichaam worden gekatalyseerd door een specifiek enzym, met uitzondering van individuele spontane reacties, en een enzym kan zijn eigen substraat vinden uit duizenden reactanten, wat de specificiteit van het enzym is. Afhankelijk van het verschil in de mate van katalytische specificiteit van een enzym, wordt het onderverdeeld in drie categorieën: absolute specificiteit, relatieve specificiteit en stereospecificiteit. Een enzym katalyseert de reactie van slechts één substraat dat absolute specificiteit wordt genoemd, zoals urease alleen ureum kan hydrolyseren en ontbinden in kooldioxide en ammoniak; als een enzym de reactie van een klasse verbindingen of een klasse chemische bindingen kan katalyseren, wordt dit relatieve specificiteit genoemd, zoals esterases de hydrolyse van triglyceriden kan katalyseren, maar ook andere esterbindingen kan hydrolyseren. Enzymen met stereoisomerische specificiteit hebben strikte eisen voor de stereoconfiguratie van het substraatmolecuul, bijv. L-lactaatdehydrogenase katalyseert alleen de dehydrogenering van L-lactaat en heeft geen effect op D-lactaat.
De katalytische activiteit van sommige enzymen kan door veel factoren worden beïnvloed, zoals de regulatie van allozymen door legeringen, de regulatie van sommige enzymen door covalente modificaties, de regulatie van enzymactiviteit door hormonen en neurohumorale vloeistoffen via tweede boodschappers, en de regulatie van het intracellulaire enzymgehalte (dat de snelheid van de synthese en katabolisme van enzymen verandert) door inducerende of blokkerende agentia.
Opgemerkt moet worden dat de katalytische reactie van een enzym vaak een combinatie is van meerdere katalytische mechanismen, wat een belangrijke reden is voor de hoge efficiëntie van door enzymen gestimuleerde reacties.
Toepassingen
Diagnose
Met de diepgaande studie van enzymen en meer en meer begrip, spelen complexe enzymen, verrijkt met zeer geconcentreerd SOD, een steeds belangrijkere rol in de regulatie van ziekten. De normale enzymactiviteit van het menselijk lichaam is stabieler, maar wanneer sommige organen en weefsels van het lichaam beschadigd raken of er een ziekte optreedt, komen sommige enzymen vrij in het bloed, de urine of lichaamsvloeistoffen. Bij acute alvleesklierontsteking is de amylaseactiviteit in serum en urine aanzienlijk hoger; bij hepatitis en andere oorzaken van leverschade, necrose van hepatocyten of vergroting van de permeabiliteit, komt een groot aantal transaminasen vrij in het bloed, zodat de serumtransaminasen stijgen; bij myocardinfarct zijn het serumlactaatdehydrogenase en fosfocreatinekinase aanzienlijk hoger. Bij vergiftiging met organofosforpesticiden wordt de cholinesteraseactiviteit geremd en daalt de serumcholinesteraseactiviteit; bij bepaalde hepatobiliaire aandoeningen, met name biliaire obstructie, stijgt het serum r-glutamyltransferase enzovoort. Daarom kan met behulp van de meting van de enzymactiviteit in bloed, urine of lichaamsvloeistof het optreden en de ontwikkeling van bepaalde ziekten worden begrepen of vastgesteld.
Klinische behandeling
Enzymtherapie is geleidelijk erkend, een verscheidenheid van enzympreparaten in de klinische toepassing van meer en meer gemeengoed. Trypsine en chymotrypsine kunnen bijvoorbeeld de afbraak van eiwitten katalyseren en dit principe is gebruikt bij chirurgische dilatatie, zuivering van septische wonden en behandeling van thoracale en abdominale plasmamembraanverklevingen. Bij de behandeling van tromboflebitis, myocardinfarct, longinfarct en diffuse intravasale stolling kunnen fibrinolytisch enzym, streptokinase, urokinase enz. worden toegepast om bloedstolsels op te lossen en de vorming van trombus te voorkomen.
Sommige samengestelde natuurlijke enzymen, met hoge eenheden SOD-enzymen als belangrijkste formule, kunnen niet alleen worden gebruikt bij de adjuvante behandeling van belangrijke organen zoals hersenen, hart, lever, nieren, enz. maar ook bij het gebruik van tumoren met opmerkelijke resultaten. Daarnaast wordt het principe van competitieve remming van enzymen ook gebruikt om een aantal chemische geneesmiddelen te synthetiseren voor de behandeling van antibacteriële, bactericide en anti-tumor. Zoals het enzym milttonicum en niertonicum bij onvruchtbaarheid en andere problemen, hebben ook een betere regulatie. En sulfonamiden en veel antimicrobiële middelen kunnen de enzymen remmen die nodig zijn voor de groei van bepaalde bacteriën, dus ze hebben antibacteriële en bactericide effecten; Veel antitumorgeneesmiddelen kunnen enzymen remmen die gerelateerd zijn aan de nucleïnezuur- of eiwitsynthese in de cel, waardoor de differentiatie en proliferatie van tumorcellen wordt geremd om de groei van tumoren tegen te gaan; thioredoxine kan het jodiumenzym remmen, waardoor de synthese van thyroxine wordt beïnvloed en het dus kan worden gebruikt om hyperthyreoïdie te behandelen, enzovoort.
Update! 2024 De 2e conferentie over geavanceerde enzymengineering en enzymtechnologietoepassing 18-20 oktober
Productielevensduur
De gist die wordt gebruikt in de brouwerij-industrie wordt geproduceerd door de relevante micro-organismen, en het enzym zet zet zetmeel enz. om in alcohol door middel van het proces van hydrolyse, oxidatie, enz.; de productie van sojasaus en azijn wordt ook voltooid onder invloed van enzym; de voedingswaarde van diervoeders die zijn behandeld met amylase en cellulase wordt verbeterd; de toevoeging van enzym aan het wasmiddel kan de efficiëntie van het wasmiddel verbeteren, en ervoor zorgen dat de oorspronkelijke niet gemakkelijk te verwijderen zweetvlekken, enz. gemakkelijk te verwijderen zijn. verwijderd, enz. ......
Vanwege de brede toepassing van enzymen is de extractie en synthese van enzymen een belangrijk onderzoeksonderwerp geworden. Op dit moment kunnen enzymen worden gewonnen uit levende organismen, zoals ananasschil uit ananasprotease. Omdat het gehalte aan enzymen in levende organismen echter erg laag is, wordt een groot aantal enzymen in de industrie geproduceerd door fermentatie van micro-organismen. Het is over het algemeen nodig om de vereiste bacteriestammen onder geschikte omstandigheden te selecteren en te kweken en ze te laten vermenigvuldigen om grote hoeveelheden enzympreparaten te verkrijgen. Daarnaast wordt de synthetische synthese van enzymen bestudeerd. Al met al zal de toepassing van enzymen, met de verbetering van het wetenschappelijke niveau, een zeer breed perspectief hebben.
Belangrijkste effecten
Relatie tussen enzymen en bepaalde ziekten
Ziekten veroorzaakt door enzymdeficiënties zijn meestal aangeboren of erfelijk, zoals albinisme door tyrosine hydroxylase deficiëntie, serotonine of primaquine gevoelige patiënten door 6-fosfoglucose dehydrogenase deficiëntie. Veel toxische ziekten worden bijna altijd veroorzaakt door de remming van bepaalde enzymen. Bij vergiftiging door veelgebruikte organofosforpesticiden (bijv. trichloorfon, dichloorvos, 1059 en Rogaine) worden de enzymen bijvoorbeeld geïnactiveerd omdat ze zich binden aan een -OH op het serine, een essentiële groep in het actieve centrum van cholinesterase. Cholinesterase kan de hydrolyse van acetylcholine in choline en azijnzuur katalyseren. Wanneer cholinesterase geremd en gedeactiveerd wordt, wordt de hydrolyse van acetylcholine geremd, wat resulteert in de ophoping van acetylcholine en een reeks vergiftigingsverschijnselen, zoals spiertrillingen, vernauwde pupillen, overmatig zweten en een trage hartslag. Bepaalde metaalionen veroorzaken vergiftiging in het menselijk lichaam, omdat metaalionen (zoals Hg2+) kunnen combineren met de noodzakelijke groepen van het actieve centrum van bepaalde enzymen (zoals -SH van cysteïne) en de enzymen inactief maken.

Neem nu contact met ons op!

Als je Price nodig hebt, vul dan je contactgegevens in op het formulier hieronder. We nemen dan meestal binnen 24 uur contact met je op. Je kunt me ook een e-mail sturen info@longchangchemical.com tijdens kantooruren (8:30 tot 18:00 UTC+8 ma. ~ za.) of gebruik de live chat op de website voor een snel antwoord.

Samenstelling Glucoamylase	9032-08-0
Pullulanase	9075-68-7
Xylanase	37278-89-0
Cellulase	9012-54-8
Naringinase	9068-31-9
β-amylase	9000-91-3
Glucose-oxidase	9001-37-0
alfa-amylase	9000-90-2
Pectinase	9032-75-1
Peroxidase	9003-99-0
Lipase	9001-62-1
Katalase	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elastase	39445-21-1
Urease	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Lactische dehydrogenase	9001-60-9
Dehydrogenase malaat	9001-64-3
Cholesteroloxidase	9028-76-6