Come attenuare efficacemente il sapore amaro dell'idrolizzato proteico?<\/p>\n
Nell'industria alimentare moderna, l'idrolisi delle proteine \u00e8 generalmente basata sull'idrolisi enzimatica, gli idrolizzati proteici hanno una migliore attivit\u00e0 fisiologica rispetto alle proteine intatte e i peptidi di piccole molecole sono facili da assorbire dal corpo umano in modo efficace e rapido. Studi recenti hanno dimostrato che gli idrolizzati, come i peptidi della soia, hanno anche una bassa antigenicit\u00e0, un'azione antipertensiva, l'inibizione del colesterolo e altre funzioni salutari. Tuttavia, le proteine producono diversi gradi di amarezza durante l'idrolisi enzimatica, il che limita l'applicazione degli idrolizzati proteici negli alimenti moderni. Pertanto, come ridurre il sapore amaro dell'idrolizzato proteico diventa il principale ostacolo tecnico nello sviluppo dell'idrolizzato proteico come alimento. In questo articolo vengono esaminati i fattori che influenzano la formazione del sapore amaro e i metodi per eliminarlo.<\/p>\n
Generazione di sapore amaro<\/p>\n
Il sapore amaro dell'idrolizzato proteico deriva principalmente dal polipeptide idrofobico presente nell'idrolizzato; la proteina naturale di per s\u00e9 non ha un sapore amaro, la maggior parte della catena laterale idrofobica \u00e8 avvolta all'interno della molecola proteica, che non pu\u00f2 entrare in contatto con le cellule gustative; d'altra parte, le proteine intatte hanno un grande peso molecolare e una configurazione molecolare complessa, e c'\u00e8 una distanza spaziale tra i residui idrofobici e i ricettori del gusto sulle papille gustative, in modo da non produrre amarezza. Dopo l'idrolisi enzimatica delle proteine per produrre polipeptidi di peso molecolare inferiore, le catene laterali idrofobiche sono esposte e i polipeptidi entrano in contatto con le cellule gustative e producono un sapore amaro. Inoltre, anche la presenza di gruppi idrofili e di residui aminoacidici basici nel peptide ha un effetto sul sapore amaro del peptide.<\/p>\n
Fattori di formazione del gusto amaro<\/p>\n
Idrofobicit\u00e0 dei peptidi amari
\nSequenza aminoacidica (struttura primaria) del peptide
\nStruttura spaziale del peptide (struttura secondaria)
\nDimensione del peso molecolare del peptide, fonte della materia prima proteica
\nScelta del tipo di proteasi
\nGrado di idrolisi delle proteine<\/p>\n
Con la reazione enzimatica della proteasi, le grandi molecole di proteine vengono separate dalla proteasi da diversi siti per diventare piccole molecole di polipeptide. Se l'estremit\u00e0 del polipeptide \u00e8 costituita da residui di amminoacidi idrofobici o se il polipeptide contiene pi\u00f9 amminoacidi idrofobici, \u00e8 facile che si combini con il recettore amaro per produrre un sapore amaro ad alta intensit\u00e0; inoltre, \u00e8 stato riscontrato che gli amminoacidi idrofobici esistenti sotto forma di singola unit\u00e0 sono molto pi\u00f9 deboli nel loro sapore amaro. Gli amminoacidi idrofobici pi\u00f9 comuni sono la tirosina, il triptofano, la fenilalanina, la valina, la leucina, l'isoleucina, l'alanina e la metionina [6]; riducendo la proporzione di questi amminoacidi nella parte centrale e finale del polipeptide si pu\u00f2 ridurre sostanzialmente l'amarezza dei prodotti proteolitici.<\/p>\n
Dopo anni di intensa ricerca, abbiamo sviluppato la serie FF (che comprende due prodotti: FF104 e FF106), una preparazione enzimatica complessa in grado di ridurre sostanzialmente il sapore amaro dei digestati proteolitici. Gli enzimi sono preparati mescolando endonucleasi ed esonucleasi selezionate. L'endonucleasi \u00e8 in grado di idrolizzare efficacemente la catena peptidica interna delle proteine e di idrolizzare le proteine di grandi dimensioni in polipeptidi; l'esonucleasi \u00e8 in grado di tagliare rapidamente gli aminoacidi idrofobici all'estremit\u00e0 N-terminale della catena polipeptidica e di trasformarla in polipeptidi con aminoacidi idrofili all'estremit\u00e0 N-terminale. Riducendo la percentuale di peptidi con aminoacidi idrofobici all'estremit\u00e0 N-terminale, \u00e8 possibile ridurre il sapore amaro della soluzione proteolitica.<\/p>\n
Processo di candidatura<\/p>\n
Soluzione proteolitica --pH6,0-6,5, T 50-55\u2103-- Aggiungere 0,1-0,3% di FF104\/FF106-- Reagire per 5-6h-- Elevare la temperatura a 75\u2103, tenere in caldo per 30min-- Aggiungere altre sostanze, reazione di Melad -- Concentrazione ed essiccazione -- Prodotto finito<\/p>\n
Esempi di applicazione<\/p>\n
Applicazione di FF104 e FF106 in estratti di lievito<\/p>\n
Entrambe le preparazioni enzimatiche possono migliorare sostanzialmente l'amarezza del prodotto, hanno un certo effetto di potenziamento della freschezza, della pienezza e dello spessore e possono migliorare sostanzialmente il gusto complessivo del prodotto applicato.<\/p>\n
| Composto Glucoamilasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9032-08-0<\/td>\n<\/tr>\n |
| Pullulanase<\/span><\/a><\/td>\n | 9075-68-7<\/td>\n<\/tr>\n |
| Xilanasi<\/span><\/a><\/td>\n | 37278-89-0<\/td>\n<\/tr>\n |
| Cellulasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9012-54-8<\/td>\n<\/tr>\n |
| Naringinasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9068-31-9<\/td>\n<\/tr>\n |
| \u03b2-amilasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9000-91-3<\/td>\n<\/tr>\n |
| Glucosio ossidasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9001-37-0<\/td>\n<\/tr>\n |
| alfa-amilasi<\/td>\n | 9000-90-2<\/td>\n<\/tr>\n |
| Pectinasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9032-75-1<\/td>\n<\/tr>\n |
| Perossidasi<\/td>\n | 9003-99-0<\/td>\n<\/tr>\n |
| Lipasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9001-62-1<\/td>\n<\/tr>\n |
| Catalasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9001-05-2<\/td>\n<\/tr>\n |
| TANNASIO<\/span><\/a><\/td>\n | 9025-71-2<\/td>\n<\/tr>\n |
| Elastasi<\/span><\/a><\/td>\n | 39445-21-1<\/td>\n<\/tr>\n |
| Ureasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9002-13-5<\/td>\n<\/tr>\n |
| DEXTRANASE<\/span><\/a><\/td>\n | 9025-70-1<\/td>\n<\/tr>\n |
| L-lattico deidrogenasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9001-60-9<\/td>\n<\/tr>\n |
| Deidrogenasi malato<\/span><\/a><\/td>\n | 9001-64-3<\/td>\n<\/tr>\n |
| Colesterolo ossidasi<\/span><\/a><\/td>\n | 9028-76-6<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>","protected":false},"excerpt":{"rendered":" Come attenuare efficacemente il sapore amaro dell'idrolizzato proteico? Nell'industria alimentare moderna, l'idrolisi delle proteine \u00e8 generalmente basata sull'idrolisi enzimatica; gli idrolizzati proteici hanno un'attivit\u00e0 fisiologica migliore rispetto alle proteine intatte e i peptidi di piccole molecole sono facili da assorbire dal corpo umano in modo efficace e rapido. Studi recenti hanno dimostrato che gli idrolizzati come [...]<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[108],"tags":[],"class_list":["post-7354","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-enzyme-news"],"yoast_head":"\n |