La tecnologia biocatalitica \u00e8 una tecnologia che utilizza enzimi o cellule microbiche o vegetali e animali come biocatalizzatori per catalizzare le reazioni. Gli enzimi come biocatalizzatori presentano molti vantaggi rispetto ai catalizzatori chimici: le reazioni catalizzate da enzimi avvengono generalmente a temperatura ambiente, a pressione normale e in condizioni di quasi neutralit\u00e0, con minori investimenti, minore consumo di energia ed elevata sicurezza operativa; i biocatalizzatori hanno un'efficienza catalitica e una velocit\u00e0 di reazione estremamente elevate, che possono essere da 107 a 1013 volte superiori a quelle delle reazioni catalizzate da sostanze chimiche.
\nDefinizione
\nIn senso lato, si riferisce a tutti i tipi di attivit\u00e0 prodotte dagli organismi per il loro metabolismo e il mantenimento della loro biologia.
\nBiocatalizzatore industriale \u00e8 un termine generale per indicare enzimi o cellule viventi liberi o immobilizzati. Include gli enzimi liberi estratti da organismi viventi, principalmente cellule microbiche, o trattati con tecnologia di immobilizzazione, collettivamente indicati sopra; include anche le cellule viventi libere, complessivamente a base microbica, e le cellule viventi immobilizzate, collettivamente indicate come. Il processo in cui un catalizzatore enzimatico viene utilizzato per catalizzare un particolare tipo di reazione o un particolare tipo di reagente (spesso indicato come substrato o matrice nelle reazioni enzimatiche) \u00e8 definito come; e il processo in cui un intero microrganismo viene utilizzato in una serie di reazioni a cascata \u00e8 definito come. Anche le cellule morte o i preparati di cellule staminali hanno un effetto catalitico, ma le loro cellule non sono pi\u00f9 metabolicamente capaci, spesso non sono in grado di rigenerare i coenzimi o i cofattori (componenti degli enzimi) e possono svolgere solo semplici reazioni enzimatiche, il che rappresenta un catalizzatore enzimatico impuro.<\/p>\n
Vantaggi
\nI catalizzatori possono essere classificati in biocatalizzatori e catalizzatori non biologici.
\nRispetto ai catalizzatori non biologici, i biocatalizzatori presentano grandi vantaggi, possono essere fatti reagire a temperatura e pressione ambiente, velocit\u00e0 di reazione, effetto catalitico di specializzazione, prezzo pi\u00f9 basso e altri vantaggi, ma lo svantaggio \u00e8 la suscettibilit\u00e0 all'inattivazione da parte del calore, la distruzione da parte di alcune sostanze chimiche e batteri eterogenei, la scarsa stabilit\u00e0 e i requisiti pi\u00f9 elevati per la temperatura e l'intervallo di pH durante la reazione. Utilizzato come enzima immobilizzato o come cellule immobilizzate, la durata di vita non deve essere generalmente inferiore a 30 lotti o a 3 mesi di uso continuo, altrimenti \u00e8 difficile superare la soglia economica.<\/p>\n
Gli enzimi sono biocatalizzatori<\/p>\n
Gli organismi viventi li utilizzano per accelerare le reazioni chimiche nel corpo. Senza gli enzimi, molte reazioni chimiche negli organismi viventi procederebbero cos\u00ec lentamente che sarebbe difficile sostenere la vita. Gli enzimi funzionano meglio a una temperatura di circa 37\u00b0C (la temperatura del corpo umano). Se la temperatura \u00e8 superiore a 50\u00b0C o 60\u00b0C, l'enzima viene distrutto e non pu\u00f2 pi\u00f9 funzionare. Pertanto, i detergenti biologici che utilizzano gli enzimi per smacchiare gli indumenti sono pi\u00f9 efficaci se utilizzati a basse temperature.
\nGli enzimi sono proteine o RNA prodotti dalle cellule viventi che hanno un alto grado di specificit\u00e0 e di efficacia catalitica per i loro substrati. L'effetto catalitico degli enzimi dipende dall'integrit\u00e0 della struttura primaria e spaziale della molecola enzimatica. Se la molecola enzimatica \u00e8 denaturata o la depolimerizzazione delle subunit\u00e0 pu\u00f2 portare alla perdita dell'attivit\u00e0 enzimatica. Gli enzimi sono biomolecole con una massa molecolare di almeno 10.000 e fino a un milione.
\nGli enzimi sono una classe estremamente importante di biocatalizzatori. Grazie agli enzimi, le reazioni chimiche negli organismi viventi possono essere eseguite in modo efficiente e specifico in condizioni molto blande.<\/p>\n
Con lo studio approfondito e lo sviluppo della struttura e della funzione delle molecole enzimatiche e della cinetica delle reazioni enzimatiche, si \u00e8 gradualmente formata la disciplina dell'enzimologia.<\/p>\n
La natura chimica dell'enzima \u00e8 proteica (proteine) o RNA (acido ribonucleico), quindi ha anche una struttura primaria, secondaria, terziaria e persino quaternaria. In base alla differenza della sua composizione molecolare, pu\u00f2 essere suddiviso in enzima semplice ed enzima legato. Quelli che contengono solo proteine sono chiamati enzimi semplici; gli enzimi coniugati sono costituiti da proteine enzimatiche e cofattori. Ad esempio, la maggior parte delle idrolasi \u00e8 composta da sole proteine; la flavina mononucleotidasi \u00e8 composta da proteine enzimatiche e cofattori. Negli enzimi coniugati, la proteina dell'enzima \u00e8 la porzione proteica e il cofattore \u00e8 la porzione non proteica; solo quando i due si combinano per formare l'intero enzima, questo ha attivit\u00e0 catalitica.
\nGli enzimi presentano caratteristiche significative, diverse dai catalizzatori generici: sono altamente specifici per il substrato e hanno un'elevata efficienza catalitica. Gli enzimi sono regolabili e instabili.<\/p>\n
Funzioni<\/p>\n
Ruolo catalitico
\nGli enzimi sono una classe di catalizzatori biologici che regolano molti processi catalitici come il metabolismo, la nutrizione e la conversione di energia negli organismi, e la maggior parte delle reazioni strettamente legate ai processi vitali sono reazioni catalizzate da enzimi.
\nQueste propriet\u00e0 degli enzimi consentono agli intricati processi del metabolismo materiale all'interno della cellula di procedere in modo ordinato, in modo che il metabolismo materiale e le normali funzioni fisiologiche si adattino l'uno all'altro. Se un enzima \u00e8 difettoso a causa di difetti genetici o l'attivit\u00e0 dell'enzima \u00e8 indebolita per altri motivi, pu\u00f2 portare a reazioni anomale catalizzate dall'enzima, con conseguenti disturbi del metabolismo materiale e persino malattie.<\/p>\n
Gli enzimi consentono all'organismo di digerire e assorbire il cibo che mangiamo e di mantenere tutte le funzioni degli organi interni, tra cui: riparazione cellulare, disintossicazione antinfiammatoria, metabolismo, miglioramento dell'immunit\u00e0, produzione di energia e promozione della circolazione sanguigna. Ad esempio, il riso in bocca quando si mastica, pi\u00f9 lungo \u00e8 il tempo di masticazione, pi\u00f9 pronunciata \u00e8 la dolcezza, \u00e8 dovuto all'amido del riso nella secrezione orale di amilasi salivare, idrolizzato in maltosio. Pertanto, mangiare pi\u00f9 masticando pu\u00f2 rendere il cibo e la saliva completamente mescolati, favorendo la digestione. Inoltre, il corpo umano dispone di pepsina, tripsina e altri enzimi idrolizzanti. Il corpo umano, a partire dall'assunzione di proteine, deve essere sottoposto al ruolo di pepsina, idrolizzato in aminoacidi, e poi al ruolo di altri enzimi; il corpo umano ha bisogno di pi\u00f9 di 20 tipi di aminoacidi, secondo un certo ordine per reintegrarsi nel corpo umano ha bisogno di una variet\u00e0 di proteine.<\/p>\n
Meccanismo catalitico
\nIl meccanismo catalitico dell'enzima \u00e8 fondamentalmente lo stesso dei catalizzatori chimici generali, che si combinano anche con il reagente (substrato dell'enzima) per formare prima un complesso, e migliora la velocit\u00e0 della reazione chimica abbassando l'energia di attivazione della reazione. A temperatura costante, l'energia contenuta in ogni molecola reagente di un sistema di reazione chimica \u00e8 inferiore al valore medio, anche se molto diverso, che rappresenta lo stato iniziale della reazione.
\nLa reazione S (substrato) \u2192 P (prodotto) \u00e8 possibile perch\u00e9 una parte significativa delle molecole di S \u00e8 stata attivata per diventare molecole attivate (stato di transizione) e pi\u00f9 molecole attivate ci sono, pi\u00f9 veloce \u00e8 la velocit\u00e0 di reazione. L'energia di attivazione di una reazione chimica a una data temperatura \u00e8 la quantit\u00e0 di energia (in chilocalorie) necessaria per trasformare tutte le molecole di una mole di una sostanza in molecole attivate.
\nL'enzima (E) agisce combinandosi temporaneamente con S per formare un nuovo composto, ES, che si trova in uno stato attivato (stato di transizione) molto pi\u00f9 basso rispetto a quello in cui si trovano le molecole attivate dei reagenti in quella reazione chimica senza catalizzatore. l'ES reagisce quindi per produrre P e allo stesso tempo rilascia E. E pu\u00f2 combinarsi con un'altra molecola di S per ripetere nuovamente il ciclo. La riduzione dell'energia di attivazione necessaria per l'intera reazione consente di far reagire pi\u00f9 molecole per unit\u00e0 di tempo e di accelerare la velocit\u00e0 di reazione. Se, in assenza di un catalizzatore, la reazione di decomposizione del perossido di idrogeno in acqua e ossigeno (2H2O2 \u2192 2H2O + O2) richiede un'energia di attivazione di 18 kcal per mole (1 kcal = 4,187 joule), la catalisi della reazione da parte della catalasi richiede un'energia di attivazione di sole 2 kcal per mole, con una velocit\u00e0 di reazione che aumenta di circa 1011 volte.<\/p>\n
L'enzima (E) e il substrato (S) formano un complesso enzima-substrato (ES).<\/p>\n
Il legame diretto del centro attivo dell'enzima al substrato per generare il complesso ES \u00e8 il primo passo della catalisi enzimatica. L'energia per il legame diretto proviene da una serie di legami non covalenti, come legami ionici, idrogeno, idrofobici e forze di van der Waals, che si formano durante l'interazione del gruppo funzionale del centro attivo dell'enzima con il substrato. L'energia generata quando si legano \u00e8 chiamata energia di legame. \u00c8 facile capire che ogni enzima \u00e8 selettivo nel legarsi al proprio substrato.
\nSe l'enzima \u00e8 complementare al substrato solo per generare un complesso ES e non pu\u00f2 guidare ulteriormente il substrato nello stato di transizione, la catalisi enzimatica non pu\u00f2 avvenire. Questo perch\u00e9 la formazione del complesso ES con il substrato richiede la formazione di pi\u00f9 legami non covalenti tra l'enzima e le molecole di substrato per produrre un complesso che sia complementare allo stato di transizione dell'enzima e del substrato per completare l'effetto catalitico dell'enzima. Infatti, le molecole di substrato si trasformano dallo stato fondamentale originale allo stato di transizione durante il processo di generazione di pi\u00f9 legami non covalenti, come descritto sopra. In altre parole, la molecola di substrato diventa una molecola attivata, fornendo le condizioni per la combinazione e la disposizione dei gruppi, la generazione di cariche instabili istantanee e altre trasformazioni necessarie alla molecola di substrato per portare a termine la reazione chimica. Lo stato di transizione non \u00e8 quindi una sostanza chimica stabile, a differenza dei prodotti intermedi di un processo di reazione. Per quanto riguarda lo stato di transizione di una molecola, essa ha la stessa probabilit\u00e0 di trasformarsi in un prodotto (P) o in un substrato (S).
\nQuando un enzima genera un complesso ES con un substrato e forma ulteriormente uno stato di transizione, il processo ha liberato una maggiore energia di legame, che \u00e8 ora nota per compensare parte dell'energia di attivazione richiesta per l'attivazione delle molecole reagenti, rendendo cos\u00ec attivate molecole che erano precedentemente al di sotto della soglia dell'energia di attivazione e accelerando cos\u00ec la velocit\u00e0 della reazione chimica.
\nGli enzimi e i catalizzatori in generale accelerano le reazioni chimiche grazie al meccanismo di riduzione dell'energia di attivazione della reazione.
\nLa specificit\u00e0 catalitica di un enzima si manifesta sia nella sua selettivit\u00e0 per i substrati sia nella specificit\u00e0 della reazione che catalizza. La maggior parte delle reazioni chimiche nell'organismo sono catalizzate da un enzima specifico, ad eccezione di singole reazioni spontanee, e un enzima pu\u00f2 trovare il proprio substrato tra migliaia di reagenti, il che rappresenta la specificit\u00e0 dell'enzima. In base al diverso grado di specificit\u00e0 catalitica di un enzima, esso si divide in tre categorie: specificit\u00e0 assoluta, specificit\u00e0 relativa e stereospecificit\u00e0. Un enzima catalizza la reazione di un solo substrato, detta specificit\u00e0 assoluta, come ad esempio l'ureasi pu\u00f2 idrolizzare solo l'urea per decomporla in anidride carbonica e ammoniaca; se un enzima pu\u00f2 catalizzare la reazione di una classe di composti o di una classe di legami chimici \u00e8 detto specificit\u00e0 relativa, come ad esempio l'esterasi pu\u00f2 catalizzare l'idrolisi dei trigliceridi, ma anche idrolizzare altri legami esteri. Gli enzimi con specificit\u00e0 stereoisomerica hanno requisiti rigorosi per la configurazione stereo della molecola di substrato, ad esempio la L-lattato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione solo del L-lattato e non ha effetto sul D-lattato.
\nL'attivit\u00e0 catalitica di alcuni enzimi pu\u00f2 essere influenzata da molti fattori, come la regolazione degli allozimi da parte delle leghe, la regolazione di alcuni enzimi da parte di modifiche covalenti, la regolazione dell'attivit\u00e0 enzimatica da parte di ormoni e fluidi neuroumorali attraverso secondi messaggeri e la regolazione del contenuto enzimatico intracellulare (che altera il tasso di sintesi e catabolismo enzimatico) da parte di agenti induttori o bloccanti.
\nVa notato che la reazione catalitica di un enzima \u00e8 spesso una combinazione di pi\u00f9 meccanismi catalitici, il che \u00e8 un motivo importante per l'elevata efficienza delle reazioni promosse dagli enzimi.
\nApplicazioni
\nDiagnosi di malattia
\nCon lo studio approfondito degli enzimi e una comprensione sempre maggiore, gli enzimi complessi arricchiti di SOD altamente concentrata svolgono un ruolo sempre pi\u00f9 significativo nella regolazione delle malattie. L'attivit\u00e0 enzimatica del corpo umano normale \u00e8 pi\u00f9 stabile, ma quando alcuni organi e tessuti del corpo sono danneggiati o si verifica una malattia, alcuni enzimi vengono rilasciati nel sangue, nelle urine o nei fluidi corporei. Ad esempio, in caso di pancreatite acuta, l'attivit\u00e0 dell'amilasi nel siero e nelle urine \u00e8 significativamente pi\u00f9 elevata; in caso di epatite e di altre cause di danno epatico, la necrosi degli epatociti o l'aumento della permeabilit\u00e0 comportano il rilascio di un gran numero di transaminasi nel sangue, con conseguente aumento delle transaminasi nel siero; in caso di infarto miocardico, il lattato deidrogenasi e la fosfocreatina chinasi nel siero sono significativamente pi\u00f9 elevati. In caso di avvelenamento da pesticidi organofosforici, l'attivit\u00e0 della colinesterasi viene inibita e l'attivit\u00e0 della colinesterasi sierica diminuisce; alcune malattie epatobiliari, in particolare l'ostruzione biliare, fanno aumentare la r-glutamiltransferasi sierica e cos\u00ec via. Pertanto, con l'aiuto della misurazione dell'attivit\u00e0 enzimatica del sangue, delle urine o dei fluidi corporei, \u00e8 possibile comprendere o determinare l'insorgenza e lo sviluppo di determinate malattie.
\nTrattamento clinico
\nLa terapia enzimatica \u00e8 stata gradualmente riconosciuta, una variet\u00e0 di preparati enzimatici nell'applicazione clinica sempre pi\u00f9 comune. Ad esempio, la tripsina e la chimotripsina sono in grado di catalizzare la decomposizione delle proteine e questo principio \u00e8 stato utilizzato nella dilatazione chirurgica, nella purificazione delle ferite settiche e nel trattamento delle aderenze della membrana plasmatica toracica e addominale. Nel trattamento della tromboflebite, dell'infarto miocardico, dell'infarto polmonare e della coagulazione intravascolare diffusa, l'enzima fibrinolitico, la streptochinasi, l'urochinasi, ecc. possono essere applicati per sciogliere i coaguli di sangue e prevenire la formazione di trombi.
\nAlcuni enzimi naturali composti, con elevate unit\u00e0 di enzimi SOD come formula principale, possono essere utilizzati non solo nel trattamento adiuvante di organi importanti come cervello, cuore, fegato, reni, ecc. ma anche nell'uso dei tumori con risultati notevoli. Inoltre, il principio dell'inibizione competitiva degli enzimi viene utilizzato anche per sintetizzare alcuni farmaci chimici per il trattamento antibatterico, battericida e antitumorale. Come il tonico enzimatico della milza e il tonico renale nell'infertilit\u00e0 e in altri problemi, hanno anche una migliore regolazione. I sulfamidici e molti antimicrobici possono inibire gli enzimi necessari per la crescita di alcuni batteri, quindi hanno effetti antibatterici e battericidi; molti farmaci antitumorali possono inibire gli enzimi legati alla sintesi degli acidi nucleici o delle proteine nella cellula, inibendo cos\u00ec la differenziazione e la proliferazione delle cellule tumorali per combattere la crescita dei tumori; la tioredoxina pu\u00f2 inibire l'enzima dello iodio, influenzando cos\u00ec la sintesi della tiroxina, e pu\u00f2 quindi essere usata per trattare l'ipertiroidismo e cos\u00ec via.
\nAggiornamento! 2024 La seconda conferenza sull'ingegneria enzimatica avanzata e l'applicazione della tecnologia enzimatica\/ 18-20 ottobre
\nVita di produzione
\nIl lievito utilizzato nell'industria della birra \u00e8 prodotto dai microrganismi interessati e l'enzima converte l'amido ecc. in alcol attraverso il processo di idrolisi, ossidazione, ecc.; anche la produzione di salsa di soia e aceto viene completata sotto l'azione dell'enzima; il valore nutrizionale dei mangimi trattati con amilasi e cellulasi viene migliorato; l'aggiunta di enzimi al detersivo per il bucato pu\u00f2 migliorare l'efficienza del detersivo e rendere l'originale macchia di sudore non facile da rimuovere, ecc. facile da rimuovere. ......
\nA causa dell'ampia applicazione degli enzimi, l'estrazione e la sintesi degli enzimi \u00e8 diventata un importante argomento di ricerca. Attualmente, gli enzimi possono essere estratti da organismi viventi, come la buccia dell'ananas che pu\u00f2 essere estratta dalla proteasi dell'ananas. Tuttavia, poich\u00e9 il contenuto di enzimi negli organismi viventi \u00e8 molto basso, un gran numero di enzimi nell'industria \u00e8 prodotto dalla fermentazione di microrganismi. In genere \u00e8 necessario selezionare e allevare i ceppi di batteri necessari in condizioni adeguate e lasciarli moltiplicare per ottenere grandi quantit\u00e0 di preparati enzimatici. Inoltre, si sta studiando la sintesi degli enzimi. Nel complesso, con il miglioramento del livello scientifico, l'applicazione degli enzimi avr\u00e0 una prospettiva molto ampia.
\nEffetti principali
\nRelazione tra enzimi e alcune malattie
\nLe malattie causate da carenze enzimatiche sono per lo pi\u00f9 congenite o ereditarie, come l'albinismo dovuto al deficit di tirosina idrossilasi, i pazienti sensibili alla serotonina o alla primachina dovuti al deficit di 6-fosfoglucosio deidrogenasi. Molte malattie tossiche sono quasi sempre causate dall'inibizione di alcuni enzimi. Ad esempio, in caso di avvelenamento da pesticidi organofosforici comunemente usati (ad esempio triclorfon, diclorvos, 1059 e Rogaine), gli enzimi vengono inattivati perch\u00e9 si legano a un -OH sulla serina, un gruppo essenziale nel centro attivo della colinesterasi. La colinesterasi pu\u00f2 catalizzare l'idrolisi dell'acetilcolina in colina e acido acetico. Quando la colinesterasi viene inibita e disattivata, l'idrolisi dell'acetilcolina viene inibita, con conseguente accumulo di acetilcolina e una serie di sintomi di avvelenamento, come tremore muscolare, restringimento delle pupille, sudorazione eccessiva e rallentamento del battito cardiaco. Alcuni ioni metallici causano avvelenamento nel corpo umano, perch\u00e9 gli ioni metallici (come Hg2+) possono combinarsi con i gruppi necessari del centro attivo di alcuni enzimi (come -SH della cisteina) e rendere gli enzimi inattivi.<\/p>\n
<\/p>\n
Nei progetti relativi agli enzimi e alla trasformazione alimentare, il quadro decisionale pi\u00f9 utile \u00e8 solitamente quello che considera l'idoneit\u00e0 all'applicazione e la stabilit\u00e0 del processo: quale ingrediente si comporta bene nelle condizioni di pH, temperatura, tempo e substrato previste, senza creare problemi di qualit\u00e0 o conformit\u00e0 a valle del processo.<\/p>\n
Perch\u00e9 un enzima ad alta attivit\u00e0 non \u00e8 automaticamente la scelta migliore dal punto di vista commerciale?<\/strong> Gli ingredienti alimentari e biotecnologici dovrebbero essere selezionati basandosi esclusivamente sulle schede tecniche?<\/strong> <\/p>\n <\/p>\n Risposta rapida:<\/strong> Enzyme and food-processing ingredients are usually selected by substrate fit, pH and temperature window, dosage, and whether the end-use specification is acceptable for the target process. The strongest commercial choice is the one that performs consistently under real processing conditions.<\/p>\n <\/p>\n is a technology that utilizes enzymes or microbial cells or plant and animal cells as biocatalysts to catalyze reactions. Enzymes as biocatalysts have many advantages over chemical catalysts: enzyme-catalyzed reactions<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[108],"tags":[],"class_list":["post-7332","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-enzyme-news"],"yoast_head":"\n
Perch\u00e9 l'enzima migliore \u00e8 quello che funziona in modo affidabile nelle effettive condizioni di processo e fornisce il risultato desiderato a valle senza creare nuovi problemi.<\/p>\n
In genere \u00e8 pi\u00f9 sicuro abbinare la revisione delle specifiche a un test pilota o applicativo, poich\u00e9 i substrati reali e le finestre di processo possono modificare notevolmente il risultato.<\/p>\nContattateci ora!<\/b><\/strong><\/h2>\n
Se avete bisogno di Price, inserite i vostri dati di contatto nel modulo sottostante; di solito vi contatteremo entro 24 ore. Potete anche inviarmi un'e-mail\u00a0info@longchangchemical.com<\/a><\/span>\u00a0durante l'orario di lavoro (dalle 8:30 alle 18:00 UTC+8 lun.-sab.) o utilizzare la live chat del sito web per ottenere una risposta immediata.<\/b><\/strong><\/h4>\n
\n\n
\n Composto Glucoamilasi<\/span><\/a><\/td>\n 9032-08-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Pullulanase<\/span><\/a><\/td>\n 9075-68-7<\/td>\n<\/tr>\n \n Xilanasi<\/span><\/a><\/td>\n 37278-89-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Cellulasi<\/span><\/a><\/td>\n 9012-54-8<\/td>\n<\/tr>\n \n Naringinasi<\/span><\/a><\/td>\n 9068-31-9<\/td>\n<\/tr>\n \n \u03b2-amilasi<\/span><\/a><\/td>\n 9000-91-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Glucosio ossidasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-37-0<\/td>\n<\/tr>\n \n alfa-amilasi<\/td>\n 9000-90-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Pectinasi<\/span><\/a><\/td>\n 9032-75-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Perossidasi<\/td>\n 9003-99-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Lipasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-62-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Catalasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-05-2<\/td>\n<\/tr>\n \n TANNASIO<\/span><\/a><\/td>\n 9025-71-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Elastasi<\/span><\/a><\/td>\n 39445-21-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Ureasi<\/span><\/a><\/td>\n 9002-13-5<\/td>\n<\/tr>\n \n DEXTRANASE<\/span><\/a><\/td>\n 9025-70-1<\/td>\n<\/tr>\n \n L-lattico deidrogenasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-60-9<\/td>\n<\/tr>\n \n Deidrogenasi malato<\/span><\/a><\/td>\n 9001-64-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Colesterolo ossidasi<\/span><\/a><\/td>\n 9028-76-6<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"