Composizione degli enzimi<\/p>\n
Enzimi semplici: enzimi composti solo da residui di amminoacidi.<\/p>\n
Enzimi legati: composti da proteine enzimatiche e da cofattori non proteici.<\/p>\n
Proteina enzimatica: determina la specificit\u00e0 della reazione;<\/p>\n
Cofattori: determinano il tipo e la natura della reazione; possono essere ioni metallici o piccoli composti organici.<\/p>\n
<\/p>\n
Cofattori<\/p>\n
Cofattore: legato alla proteina dell'enzima, pu\u00f2 essere rimosso mediante dialisi o ultrafiltrazione.<\/p>\n
Cofattore: strettamente legato alla proteina dell'enzima, non pu\u00f2 essere rimosso mediante dialisi o ultrafiltrazione.<\/p>\n
Il complesso formato dalla combinazione di proteina enzimatica e cofattore \u00e8 chiamato oloenzima e solo l'oloenzima ha effetto catalitico.<\/p>\n
<\/p>\n
Il centro attivo dell'enzima<\/p>\n
Gruppi necessari all'enzima: necessari all'enzima per svolgere l'attivit\u00e0 del gruppo.<\/p>\n
\u2461 il centro attivo dell'enzima: nella struttura primaria \u00e8 molto distante, ma nella struttura spaziale di alcuni gruppi R vicini l'uno all'altro per formare una regione speciale, la regione pu\u00f2 legare specificamente il substrato e catalizzare il substrato per subire cambiamenti chimici.<\/p>\n
I gruppi di mosto del centro attivo si dividono in:<\/p>\n
Gruppi leganti: coinvolti nel legame enzima-substrato<\/p>\n
Gruppi catalitici: catalizzano la trasformazione dei substrati in prodotti.<\/p>\n
Gruppi obbligatori al di fuori del centro attivo: deve esserci un gruppo obbligatorio all'interno del centro attivo, ma non sempre il gruppo obbligatorio si trova nel centro attivo. Il gruppo obbligatorio fuori dal centro attivo serve a stabilizzare il centro attivo.<\/p>\n
<\/p>\n
Differenza tra enzima e catalizzatore generale<\/p>\n
Alta efficienza: l'effetto catalitico dell'enzima pu\u00f2 aumentare la velocit\u00e0 di reazione da 10^6 a 10^12 volte, prima e dopo la reazione dell'enzima stesso non cambia, l'alta efficienza \u00e8 ridurre l'energia di attivazione della reazione.<\/p>\n
\u2461Specificit\u00e0 (selettivit\u00e0 per il substrato)<\/p>\n
\u2160 specificit\u00e0 assoluta: l'enzima \u00e8 molto rigido sui requisiti del substrato, solo un substrato specifico;<\/p>\n
\u2161 specificit\u00e0 relativa: l'oggetto dell'azione non \u00e8 un substrato, ma una classe di composti o legami chimici;<\/p>\n
Specificit\u00e0 dello stereoisomero \u2162: D-, L-, cis-trans<\/p>\n
\u2462 Instabilit\u00e0 dell'attivit\u00e0 enzimatica: le proteine sono facilmente denaturate e inattivate<\/p>\n
\u2463L'attivit\u00e0 enzimatica pu\u00f2 essere regolata e controllata: \u2160 regolazione allosterica; \u2161 regolazione a feedback; \u2162 regolazione della modificazione dipendente dalla valenza; \u2163 attivazione dello zimogeno e controllo ormonale<\/p>\n
<\/p>\n
Dottrina dell'adattamento indotto<\/p>\n
La superficie dell'enzima non ha una forma fissa complementare al substrato, ma forma una forma complementare solo grazie all'induzione del substrato.<\/p>\n
<\/p>\n
Fattori che influenzano la reazione enzimatica<\/p>\n
(1) concentrazione del substrato; (2) inibitore; (3) concentrazione dell'enzima; (4) temperatura; (5) pH; (6) attivatore.<\/p>\n
<\/p>\n
L'effetto della concentrazione di substrato sulla velocit\u00e0 della reazione enzimatica:<\/p>\n
Dottrina dei prodotti intermedi: durante la catalisi enzimatica, il centro attivo dell'enzima si combina prima con il substrato enzimatico per formare un complesso di enzima e substrato, che poi si decompone per liberare l'enzima e rilasciare i prodotti.<\/p>\n
Equazione di Mie: V=Vmax\u00d7[S]\/(Km+[S])<\/p>\n
(1) Quando la concentrazione di substrato \u00e8 molto elevata ([S]\u226510\u00d7Km), l'enzima \u00e8 saturo di substrato e la velocit\u00e0 di reazione raggiunge il massimo.<\/p>\n
(2) Quando la velocit\u00e0 di reazione V=1\/2Vmax, Km=[S].<\/p>\n
Il significato del parametro cinetico Km nell'equazione di Mie\u2605<\/p>\n
\u2460Km \u00e8 numericamente uguale alla concentrazione di substrato corrispondente alla met\u00e0 della velocit\u00e0 massima di reazione, ovvero, quando V=1\/2Vmax, Km=[S]<\/p>\n
\u2461Km unit\u00e0: mol\/L<\/p>\n
\u2462 diversi enzimi hanno diversi valori di Km, che \u00e8 un'importante costante fisica caratteristica degli enzimi<\/p>\n
Lo stesso enzima ha valori di Km diversi per diversi substrati e il substrato con il Km pi\u00f9 piccolo \u00e8 detto il substrato pi\u00f9 adatto.<\/p>\n
\u2464 Km indica il grado di affinit\u00e0 tra l'enzima e il substrato: pi\u00f9 grande \u00e8 il valore di Km, minore \u00e8 l'affinit\u00e0 e minore \u00e8 l'attivit\u00e0 catalitica; pi\u00f9 piccolo \u00e8 il valore di Km, maggiore \u00e8 l'affinit\u00e0 e maggiore \u00e8 l'attivit\u00e0 catalitica<\/p>\n
<\/p>\n
L'effetto degli inibitori sulla velocit\u00e0 della reazione enzimatica<\/p>\n
(1) Inibizione irreversibile<\/p>\n
Gli inibitori e il gruppo attivo del centro di attivit\u00e0 dell'enzima o alcuni dei gruppi nel suo sito sotto forma di legame covalente, causando l'inattivazione dell'enzima, i metodi fisici non possono essere eliminati.<\/p>\n
<\/p>\n
(2) Inibizione reversibile<\/p>\n
\u2160 Inibizione competitiva<\/p>\n
a. La struttura chimica dell'inibitore \u00e8 simile a quella del substrato e pu\u00f2 legarsi in modo competitivo al centro attivo dell'enzima con il substrato;<\/p>\n
b.Quando l'inibitore si lega al centro attivo, il substrato viene escluso dal centro di reazione, con il risultato che la reazione enzimatica viene inibita;<\/p>\n
c. L'aumento della concentrazione del substrato aumenta la capacit\u00e0 del substrato di competere (cio\u00e8 di rilasciare l'inibizione);<\/p>\n
d. il valore di Km aumenta e la Vmax rimane costante<\/p>\n
<\/p>\n
II Inibizione non competitiva<\/p>\n
Legame con un gruppo obbligatorio diverso dal centro attivo<\/p>\n
Il valore di Km rimane invariato, mentre la Vmax diminuisce<\/p>\n
<\/p>\n
\u2162 inibizione anticoncorrenziale<\/p>\n
Legame con il complesso enzima-substrato<\/p>\n
Il valore di Km diminuisce, la Vmax diminuisce<\/p>\n
<\/p>\n
Attivazione dello zimogeno<\/p>\n
\u2460Enzimogeno: precursore enzimatico inattivo<\/p>\n
\u2461Attivazione: modifica della struttura primaria, che causa un cambiamento conformazionale, la formazione o l'esposizione del centro attivo.<\/p>\n
<\/p>\n
Regolazione dell'attivit\u00e0 enzimatica<\/p>\n
\u2460 modificazione covalente degli enzimi (regolazione della modificazione chimica): un enzima viene modificato da un altro enzima, attaccato covalentemente a un gruppo chimico, o dalla rottura di un legame covalente, rimuove un gruppo chimico, regolando cos\u00ec l'attivit\u00e0 degli enzimi<\/p>\n
Regolazione allosterica: alcune sostanze possono essere legate reversibilmente al centro attivo della molecola enzimatica corrispondente o a una parte specifica della molecola diversa dal centro attivo, in modo da modificare la conformazione del centro attivo dell'enzima, con conseguenti cambiamenti funzionali.<\/p>\n
<\/p>\n
Isoenzima<\/p>\n
Si riferisce alla reazione chimica catalitica \u00e8 la stessa, la struttura molecolare della proteina enzimatica, le propriet\u00e0 fisiche e chimiche e le propriet\u00e0 immunologiche di un gruppo di enzimi diversi \u2461 questo tipo di enzima esiste nella stessa specie di organismi o lo stesso corpo di tessuti diversi o anche lo stesso tessuto o le cellule<\/p>\n
<\/p>\n
La tripsina come esempio di relazione tra struttura e funzione delle proteine<\/p>\n
Poich\u00e9 la tripsina \u00e8 molto distante nella struttura primaria, l'enterocinasi taglia il peptide N-terminale 6, in modo che la sua conformazione primaria cambi, formando una regione speciale, cio\u00e8 il centro attivo dell'enzima, la regione pu\u00f2 legare specificamente il substrato e catalizzare il substrato per subire un cambiamento chimico, svolgendo una funzione di legame e catalitica, spiegando il cambiamento nella struttura primaria, causando un cambiamento nella conformazione, la formazione del centro attivo, in modo che la proteina triptica da inattiva diventi attiva.<\/p>\n
<\/p>\n
In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n
Why is a high-activity enzyme not automatically the best commercial choice?<\/strong> Should food and biotech ingredients be selected from data sheets alone?<\/strong> <\/p>\n <\/p>\n Quick answer:<\/strong> Enzyme and food-processing ingredients are usually selected by substrate fit, pH and temperature window, dosage, and whether the end-use specification is acceptable for the target process. The strongest commercial choice is the one that performs consistently under real processing conditions.<\/p>\n <\/p>\n Composition of enzymes Simple enzymes: enzymes composed only of amino acid residues. Bound enzymes: composed of enzyme proteins and non-protein cofactors Enzyme protein: determines the specificity of the reaction; Cofactors:<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[108],"tags":[],"class_list":["post-7323","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-enzyme-news"],"yoast_head":"\n
Because the best enzyme is the one that performs reliably under the actual process conditions and gives the desired downstream result without creating new issues.<\/p>\n
It is usually safer to pair the specification review with a pilot or application test because real substrates and process windows can change the result a lot.<\/p>\nContattateci ora!<\/b><\/strong><\/h2>\n
Se avete bisogno di Price, inserite i vostri dati di contatto nel modulo sottostante; di solito vi contatteremo entro 24 ore. Potete anche inviarmi un'e-mail\u00a0info@longchangchemical.com<\/a><\/span>\u00a0durante l'orario di lavoro (dalle 8:30 alle 18:00 UTC+8 lun.-sab.) o utilizzare la live chat del sito web per ottenere una risposta immediata.<\/b><\/strong><\/h4>\n
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\n Composto Glucoamilasi<\/span><\/a><\/td>\n 9032-08-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Pullulanase<\/span><\/a><\/td>\n 9075-68-7<\/td>\n<\/tr>\n \n Xilanasi<\/span><\/a><\/td>\n 37278-89-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Cellulasi<\/span><\/a><\/td>\n 9012-54-8<\/td>\n<\/tr>\n \n Naringinasi<\/span><\/a><\/td>\n 9068-31-9<\/td>\n<\/tr>\n \n \u03b2-amilasi<\/span><\/a><\/td>\n 9000-91-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Glucosio ossidasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-37-0<\/td>\n<\/tr>\n \n alfa-amilasi<\/td>\n 9000-90-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Pectinasi<\/span><\/a><\/td>\n 9032-75-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Perossidasi<\/td>\n 9003-99-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Lipasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-62-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Catalasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-05-2<\/td>\n<\/tr>\n \n TANNASIO<\/span><\/a><\/td>\n 9025-71-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Elastasi<\/span><\/a><\/td>\n 39445-21-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Ureasi<\/span><\/a><\/td>\n 9002-13-5<\/td>\n<\/tr>\n \n DEXTRANASE<\/span><\/a><\/td>\n 9025-70-1<\/td>\n<\/tr>\n \n L-lattico deidrogenasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-60-9<\/td>\n<\/tr>\n \n Deidrogenasi malato<\/span><\/a><\/td>\n 9001-64-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Colesterolo ossidasi<\/span><\/a><\/td>\n 9028-76-6<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"