{"id":7319,"date":"2024-09-10T13:00:02","date_gmt":"2024-09-10T13:00:02","guid":{"rendered":"https:\/\/longchangchemical.com\/?p=7319"},"modified":"2026-04-28T10:42:35","modified_gmt":"2026-04-28T10:42:35","slug":"what-do-you-know-about-proteases","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/longchangchemical.com\/it\/what-do-you-know-about-proteases\/","title":{"rendered":"Cosa sapete delle proteasi?"},"content":{"rendered":"

Cosa sapete delle proteasi?<\/strong><\/h1>\n

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Quick answer:<\/strong> A practical enzyme or food-ingredient decision starts with the process target, then checks activity, application window, sensory impact, and batch-to-batch consistency before scale-up.<\/p>\n

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Proteasi \u00e8 un termine generale per indicare una classe di enzimi che idrolizzano le catene peptidiche delle proteine. In base alla loro degradazione dei peptidi si dividono in due categorie: endopeptidasi e telopeptidasi. Le prime possono tagliare la catena peptidica di grande peso molecolare dal centro per formare prioni e peptoni di peso molecolare minore; le seconde possono essere suddivise in carbossipeptidasi e aminopeptidasi, che idrolizzano la catena peptidica per generare amminoacidi uno alla volta rispettivamente dal terminale carbossilico libero o dal terminale amminico libero del peptide.<\/p>\n

Classificazione
\nTermine generale per indicare una classe di enzimi che idrolizzano i legami peptidici nelle proteine. In base al modo in cui idrolizzano i peptidi, possono essere suddivisi in due categorie: endopeptidasi ed esopeptidasi. Le endopeptidasi tagliano la parte interna delle molecole proteiche per formare lune e peptoni di piccolo peso molecolare. Le esopeptidasi idrolizzano i legami peptidici uno a uno dai terminali amminici o carbossilici delle molecole proteiche fino agli aminoacidi liberi; le prime sono aminopeptidasi e le seconde sono carbossipeptidasi. In base al loro centro attivo e al pH ottimale, le proteasi possono essere ulteriormente classificate in serina proteasi, mercapto proteasi, metalloproteasi e aspartico proteasi. In base al pH ottimale della loro reazione, si dividono in proteasi acide, proteasi neutre e proteasi alcaline. Le proteasi utilizzate nella produzione industriale sono principalmente endopeptidasi.<\/p>\n

Le proteasi sono ampiamente presenti negli organi animali, nei fusti e nelle foglie delle piante, nei frutti e nei microrganismi. Le proteasi microbiche sono prodotte principalmente da muffe e batteri e in misura minore da lieviti e attinomiceti.<\/p>\n

Enzimi che catalizzano l'idrolisi delle proteine. Ne esistono molti tipi, i pi\u00f9 importanti sono la pepsina, la tripsina, l'istone, la papaina e la proteasi del Bacillus subtilis. La proteasi ha una selettivit\u00e0 rigorosa per quanto riguarda il ruolo del substrato di reazione; una proteasi pu\u00f2 agire solo su un determinato legame peptidico nella molecola proteica, come la tripsina che catalizza l'idrolisi degli aminoacidi alcalini formati dal legame peptidico. Le proteasi sono ampiamente distribuite, soprattutto nel tratto digestivo di uomini e animali, e abbondano nelle piante e nei microrganismi. A causa delle risorse limitate di piante e animali, la produzione industriale di preparati di proteasi avviene principalmente per fermentazione con microrganismi come Bacillus subtilis e Aspergillus pernicius.<\/p>\n

Ruolo della tripsina
\nLa tripsina agisce idrolizzando le proteine tra le cellule, dissociandole. Tessuti o cellule diversi rispondono in modo diverso all'azione della tripsina. L'attivit\u00e0 della tripsina nel disperdere le cellule \u00e8 anche legata alla sua concentrazione, alla temperatura e al tempo di azione. La soluzione di tripsina ha la massima capacit\u00e0 di agire quando il pH \u00e8 8,0 e la temperatura \u00e8 37\u2103. Quando si usa la tripsina, la concentrazione, la temperatura e il tempo devono essere ben controllati per evitare una digestione eccessiva e danni alle cellule. Poich\u00e9 il Ca2+, il Mg2+ e il siero, le proteine possono ridurre l'attivit\u00e0 dell'enzima pancreatico, la preparazione della soluzione di enzima pancreatico dovrebbe essere utilizzata senza Ca2+, Mg2+ BSS, come ad esempio: D-Hanks liquido. Al termine della digestione, l'azione della tripsina sulle cellule pu\u00f2 essere interrotta con una soluzione di coltura di siero o con un inibitore della tripsina.<\/p>\n

1. Pesare la tripsina: in base alla concentrazione della soluzione di tripsina di 0,25%, utilizzare una bilancia elettronica per pesare accuratamente la polvere disciolta in un piccolo becker di acqua bidistillata (se l'acqua bidistillata deve essere regolata a pH 7,2 circa) o di soluzione PBS (D-hanks). Mescolare bene e lasciare per una notte a 4 \u00b0C. 2.<\/p>\n

2. Sterilizzazione mediante filtrazione con siringa: La soluzione di tripsina preparata deve essere sterilizzata mediante filtrazione con un filtro a siringa (membrana microporosa da 0,22 \u00b5m) in un banco ultra pulito. La soluzione deve essere sterilizzata mediante filtrazione con un filtro a siringa (membrana microporosa da 0,22 micron) in un banco ultra pulito.<\/p>\n

La tripsina catalizza l'idrolisi di specifici legami peptidici nelle proteine. Il processo catalitico \u00e8 privo di energia e non inattiva l'enzima, n\u00e9 cambia forma o si idrolizza. Il legame del substrato con il centro attivo dell'enzima \u00e8 reversibile e rende i legami peptidici specifici delle proteine attivati dalla flessione e dalla deformazione e pi\u00f9 suscettibili all'attacco delle molecole d'acqua, che formano i gruppi amminici e carbossilici, rispettivamente, e li rompono, producendo una piccola molecola di peptide o di amminoacido. Proteasi diverse possono agire su legami peptidici costituiti da legami aminoacidici diversi, quindi la tripsina non agisce su tutti i legami peptidici.<\/p>\n

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Contenuto di proteasi
\nLa depilazione e l'ammorbidimento nell'industria del cuoio hanno fatto un grande uso delle proteasi, che fanno risparmiare tempo e migliorano l'igiene del lavoro. Le proteasi possono essere utilizzate anche per la degommatura della seta, la tenerizzazione della carne e la chiarificazione del vino. L'uso clinico della proteasi per scopi medicinali, come il trattamento con pepsina della dispepsia, il trattamento con proteasi acida della bronchite, il trattamento con proteasi scrupolosa della vasculite, nonch\u00e9 l'uso della proteasi pancreatica, la purificazione della proteasi di coagulazione lattica pancreatica delle ferite settiche chirurgiche purificate e il trattamento dell'adesione della membrana plasmatica della cavit\u00e0 toracica. Il detersivo per bucato con aggiunta di enzimi \u00e8 un nuovo prodotto nel campo dei detersivi, contenente proteasi alcalina, in grado di rimuovere le macchie di sangue e le macchie di proteine sui vestiti; tuttavia, quando lo si usa, bisogna fare attenzione a non entrare in contatto con la pelle, per non danneggiare le proteine sulla superficie della pelle, che possono causare eruzioni cutanee, eczemi e altri fenomeni allergici.<\/p>\n

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Enzimi che catalizzano l'idrolisi delle proteine. Ne esistono molti tipi, i pi\u00f9 importanti sono la pepsina, la tripsina, l'istone, la papaina e la proteasi del Bacillus subtilis. Le proteasi hanno una rigida selettivit\u00e0 per il substrato di reazione; una proteasi pu\u00f2 agire solo su un determinato legame peptidico nella molecola proteica, ad esempio la tripsina catalizza l'idrolisi dei legami peptidici formati da aminoacidi alcalini. Le proteasi sono ampiamente distribuite, soprattutto nel tratto digestivo di uomini e animali, e sono abbondanti nelle piante e nei microrganismi. A causa delle risorse limitate di piante e animali, la produzione industriale di preparati di proteasi avviene principalmente per fermentazione con microrganismi come Bacillus subtilis e Aspergillus oryzae.<\/p>\n

Ampiamente utilizzato
\nLa proteasi \u00e8 uno dei pi\u00f9 importanti enzimi industriali che catalizza l'idrolisi di proteine e peptidi ed \u00e8 ampiamente presente negli organi animali, nei fusti e nelle foglie delle piante, nei frutti e nei microrganismi. Le proteasi sono ampiamente utilizzate per la produzione di formaggio, la tenerizzazione della carne e la modifica delle proteine vegetali. Inoltre, la pepsina, il caglio pancreatico, la carbossipeptidasi e l'aminopeptidasi sono proteasi presenti nell'apparato digerente umano, nella cui azione le proteine ingerite dal corpo umano vengono idrolizzate in peptidi e aminoacidi di piccole molecole.<\/p>\n

Le proteasi attualmente utilizzate nell'industria della panificazione sono proteasi di muffa, proteasi batteriche e proteasi vegetali. L'applicazione delle proteasi nella produzione del pane altera le propriet\u00e0 del glutine in una forma diversa dall'azione delle forze e dalla reazione chimica degli agenti riducenti nella modifica del pane. Invece di rompere i legami disolfuro, l'azione delle proteasi consiste nello scollegare la struttura tridimensionale a maglie che forma il glutine. Il ruolo delle proteasi nella produzione del pane si manifesta principalmente nel processo di fermentazione dell'impasto. Grazie all'azione delle proteasi, le proteine della farina vengono degradate in peptidi e amminoacidi per fornire al lievito fonti di carbonio e promuovere la fermentazione.<\/p>\n

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A practical sourcing checklist for enzyme, biotech, and food-ingredient topics<\/h2>\n

In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n