<\/p>\n
Risposta rapida:<\/strong> Enzyme and food-processing ingredients are usually selected by substrate fit, pH and temperature window, dosage, and whether the end-use specification is acceptable for the target process. The strongest commercial choice is the one that performs consistently under real processing conditions.<\/p>\n <\/p>\n 1.Produzione di enzimi<\/strong><\/p>\n Gli enzimi sono prodotti da microrganismi, animali e piante, ma la fonte principale sono i microrganismi. Poich\u00e9 i microrganismi presentano maggiori vantaggi rispetto alle piante e agli animali, in genere vengono selezionati ceppi eccellenti per la produzione di enzimi attraverso la fermentazione. Per aumentare la concentrazione di enzimi nel brodo di fermentazione, vengono selezionati ceppi eccellenti, sviluppati batteri geneticamente modificati e ottimizzate le condizioni di fermentazione. La produzione industriale richiede prestazioni speciali dei nuovi enzimi, come l'\u03b1-amilasi resistente alle alte temperature, la proteasi e la lipasi resistenti agli alcali, ecc. Pertanto, \u00e8 necessario ricercare e sviluppare ceppi che producano prestazioni speciali di nuovi enzimi.<\/p>\n 2. Preparazione dell'enzima<\/strong><\/p>\n La tecnologia di separazione e purificazione degli enzimi \u00e8 il cuore dell'attuale \"processo di post-trattamento\" delle biotecnologie. Utilizzando una variet\u00e0 di tecniche di separazione e purificazione, da cellule microbiche e il loro brodo di fermentazione, o cellule animali e vegetali e il loro brodo di coltura nella separazione e purificazione degli enzimi, fatto di preparati enzimatici altamente attivi di diversa purezza, al fine di rendere i preparati enzimatici pi\u00f9 ampiamente utilizzati in tutti gli aspetti dell'economia nazionale, deve migliorare l'attivit\u00e0 dei preparati enzimatici, la purezza e la resa, la necessit\u00e0 di studiare le nuove tecniche di separazione e purificazione.<\/p>\n 3.Immobilizzazione di enzimi e cellule<\/strong><\/p>\n La ricerca sull'immobilizzazione di enzimi e cellule \u00e8 il compito centrale dell'ingegneria enzimatica. Al fine di migliorare la stabilit\u00e0 degli enzimi, riutilizzare le preparazioni enzimatiche, ampliare la gamma di applicazioni delle preparazioni enzimatiche, utilizzando una variet\u00e0 di metodi di immobilizzazione per l'immobilizzazione degli enzimi, la preparazione di enzimi immobilizzati, come l'isomerasi del glucosio immobilizzata, la carbamoilasi immobilizzata, ecc, la determinazione degli enzimi immobilizzati e gli enzimi immobilizzati per l'applicazione di vari aspetti dello sviluppo della ricerca. L'enzima immobilizzato ha ancora una forte vitalit\u00e0. \u00c8 molto apprezzato da vari campi come la biochimica, l'ingegneria chimica, la microbiologia, i polimeri e la medicina.<\/p>\n Le cellule immobilizzate sono sviluppate sulla base di enzimi immobilizzati. Diversi metodi di immobilizzazione sono utilizzati per immobilizzare cellule microbiche, animali e vegetali per ottenere una variet\u00e0 di cellule biologiche immobilizzate. Lo studio delle propriet\u00e0 enzimatiche delle cellule immobilizzate, in particolare delle propriet\u00e0 cinetiche, e la ricerca e lo sviluppo di cellule immobilizzate in varie applicazioni sono oggi un tema caldo dell'ingegneria enzimatica.<\/p>\n La tecnologia di immobilizzazione \u00e8 un'importante pietra miliare nella modernizzazione della tecnologia degli enzimi ed \u00e8 una tecnologia innovativa per superare le carenze degli enzimi naturali nelle applicazioni industriali e per sfruttare appieno le caratteristiche della reazione enzimatica. Si pu\u00f2 dire che non esiste una moderna tecnologia degli enzimi senza lo sviluppo della tecnologia di immobilizzazione.<\/p>\n 4. Modifica molecolare dell'enzima<\/strong><\/p>\n Conosciuta anche come modifica molecolare dell'enzima. Per migliorare la stabilit\u00e0 dell'enzima, ridurre l'antigenicit\u00e0, prolungare l'emivita dei batteri medicinali nell'organismo, si utilizzano vari metodi di modifica per modificare la struttura della molecola dell'enzima, al fine di creare un enzima naturale che non abbia alcune caratteristiche eccellenti (come una maggiore stabilit\u00e0, l'assenza di antigenicit\u00e0, la resistenza all'idrolisi delle proteasi, ecc.), e persino creare una nuova attivit\u00e0 enzimatica, per espandere l'applicazione dell'enzima, in modo da aumentare il valore dell'applicazione dell'enzima e ottenere maggiori benefici economici e sociali. e sociali.<\/p>\n La modifica molecolare degli enzimi pu\u00f2 essere effettuata sotto due aspetti:<\/strong><\/p>\n (1) Utilizzare la tecnologia dell'ingegneria proteica per modificare il gene della struttura della molecola dell'enzima, prevedendo di ottenere un nuovo enzima (enzima mutante) con caratteristiche eccellenti ed elevata attivit\u00e0, dotato di una struttura primaria e di una struttura spaziale ragionevoli.<\/p>\n (2) Modifica chimica o enzimatica della struttura primaria delle proteine enzimatiche, o modifica chimica della molecola enzimatica con modifica chimica del gruppo della catena laterale. Al fine di modificare le propriet\u00e0 enzimatiche. Questi enzimi sono particolarmente utili nella ricerca di base in enzimologia e in medicina.<\/p>\n I microrganismi utilizzati nella produzione di enzimi sono funghi filamentosi, lieviti e batteri in tre gruppi principali, principalmente batteri aerobi. Di seguito sono elencati i ceppi e gli usi dei principali enzimi industriali:<\/p>\n Amilasi<\/strong><\/p>\n Le amilasi idrolizzano l'amido per produrre oligosaccaridi di malto e maltosio. La produzione \u00e8 dominata dalla fermentazione profonda con Bacillus subtilis e Bacillus licheniformis del genere Bacillus, quest'ultimo produce enzimi resistenti al calore. Le fermentazioni profonde e semisolide con ceppi di Aspergillus e Rhizopus sono utilizzate anche per la lavorazione degli alimenti [6] . Le amilasi sono utilizzate principalmente nella produzione di zucchero, nella sbozzimatura dei tessuti, nel trattamento delle materie prime di fermentazione e nella lavorazione degli alimenti. La glucoamilasi \u00e8 in grado di idrolizzare l'amido in glucosio, oggi quasi interamente prodotto dalla fermentazione profonda di Aspergillus niger, ed \u00e8 utilizzata nella produzione di zucchero, di alcol e nel trattamento delle materie prime di fermentazione.<\/p>\n Proteasi<\/strong><\/p>\n L'uso di ceppi e la produzione di pi\u00f9 variet\u00e0. Con il bacillo lichenico, il bacillo piccolo e corto e il bacillo subtilis per la produzione in fermentazione profonda di proteasi batterica; con lo streptomyces, l'Aspergillus per la produzione in fermentazione profonda di proteasi neutra e l'Aspergillus per la produzione di proteasi acida, utilizzate per la depilazione delle pelli, l'ammorbidimento delle pellicce, i prodotti farmaceutici e l'industria alimentare; con il Trichoderma spp. alcuni dei batteri per la produzione in fermentazione semisolida di caglio per la fabbricazione del formaggio al posto del caglio estratto dallo stomaco del vitello originario.<\/p>\n Glucosio isomerasi<\/strong><\/p>\n Una specie sviluppatasi rapidamente negli anni '70. Le cellule di Streptomyces vengono prima ottenute per fermentazione profonda e, dopo l'immobilizzazione, la soluzione di glucosio viene convertita in uno sciroppo contenente circa 50% di fruttosio, che pu\u00f2 essere utilizzato nell'industria alimentare al posto del saccarosio. Con l'amilasi, la glucoamilasi e l'isomerasi del glucosio, ecc. l'amido di mais viene trasformato in sciroppo.<\/p>\n Selezione dei sistemi di espressione 2 Sistema di espressione del lievito (Picrosporum) 3 La prima scelta \u00e8 il sistema di espressione riportato in letteratura, la seconda scelta \u00e8 il sistema E. coli e il sistema lievito viene utilizzato se l'espressione in E. coli \u00e8 inattiva. In base alla fonte del gene per determinare il sistema di espressione, il gene \u00e8 dotato di tag di affinit\u00e0 per facilitare la purificazione.<\/p>\n Modifiche enzimatiche Processo di progettazione ab initio: 1. sviluppo del campo di forza e dell'algoritmo di campionamento 2. test ad alto rendimento 3. identificazione della struttura<\/p>\n Evoluzione diretta delle proteine Metodi di generazione di librerie di geni mutanti Evoluzione naturale: Mutazione spontanea, ricombinazione, selezione naturale Rimescolamento del DNA Tecniche di ricerca sulle proteine 2 Sistema di espressione delle proteine \u2461 Sistema di espressione del lievito: ciclo breve, alta efficienza, basso costo, esiste una modificazione post-traduzionale. Ci sar\u00e0 una glicosilazione inappropriata, un'elevata modificazione del mannosio. Utilizzato principalmente per produrre proteine intracellulari\/secretorie, proteine che legano i disolfuri, proteine glicosilate.<\/p>\n (iii) Sistema di espressione batteriofago: elevata capacit\u00e0 genica, proteina solubile, adatta alla produzione di proteine tossiche, modifiche post-traduzionali simili a quelle dei mammiferi. Le condizioni di coltivazione sono difficili e mancano alcune modifiche glicosilative. Si utilizza principalmente per la produzione di proteine di membrana, proteine di grandi dimensioni, vaccini virali, proteine di segnalazione, citochine, chinasi. \u2463 Sistemi di espressione mammiferi: lunghi tempi di ciclo, bassa efficienza, presenza di modifiche post-traduzionali, elevata bioattivit\u00e0 delle proteine. Utilizzati principalmente per produrre proteine eucariotiche complesse, proteine che richiedono PTM precise. 3 Purificazione delle proteine In base alle propriet\u00e0 biologiche: cromatografia di affinit\u00e0<\/p>\n \u2460Dialisi Ultrafiltrazione \u2462 Cromatografia di filtrazione su gel \u2463Cromatografia a scambio ionico \u2464 Cromatografia di affinit\u00e0 Cromatografia con chelati metallici immobilizzati (IMAC) che utilizza ioni metallici (Ni 2+; Co 2+; Cu 2+) legati a poli-(His) 6<\/sub> proteine etichettate.<\/p>\n Purificazione di proteine marcate con Strep cromatografia di affinit\u00e0 proteinaA\/proteina G Come identificare la proteina purificata? 4 Microscopia elettronica <\/p>\n In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n Why is a high-activity enzyme not automatically the best commercial choice?<\/strong> Should food and biotech ingredients be selected from data sheets alone?<\/strong> <\/p>\n 1.Enzyme production Enzymes are produced from microorganisms, animals and plants, but the main source is microorganisms. Since microorganisms have more advantages than plants and animals, generally excellent enzyme-producing strains are<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[108],"tags":[],"class_list":["post-7253","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-enzyme-news"],"yoast_head":"\n
\n1 Sistema di espressione di E. coli
\n\u00c8 preferibile un sistema di espressione \u2460pET
\n\u2461 L'espressione e la purificazione delle proteine ricombinanti possono essere eseguite utilizzando tag solubilizzati; la MBP \u00e8 preferita come prima scelta.
\n\u2462 Preferibile pET24 o pET28 (se \u00e8 necessaria la purificazione) con BL21(DE3), terreno TB 37\u00b0 crescita fino a 1-1,5 OD, 18 \u2103 crescita per 1 ora fino a 3 OD , 0,5 mM IPTG induzione per 19 ore fino a 10 OD.
\n\u2463 Misure di salvataggio per l'alta espressione e la bassa solubilit\u00e0: raffreddamento fino a 15 \u2103; cambio del terreno di coltura con 2xYT o ZYP5052 (autoindotto), cambio dell'ospite di espressione; troncamento dei residui N-terminali e\/o C-terminali di 2-10 aminoacidi; espressione mediante fusione con proteine altamente solubili, come MBP; induzione chimica di chaperoni molecolari, coesprimendo chaperoni molecolari\/proteine interagenti o fornendo ligandi.
\n\u2464 Vantaggi e svantaggi del sistema di espressione di E. coli
\nVantaggi: pi\u00f9 conveniente, pi\u00f9 efficace
\nSvantaggi: debole capacit\u00e0 di espressione della secrezione; difficolt\u00e0 nella formazione di legami disolfuro; nessuna modificazione post-traduzionale.<\/p>\n
\nVantaggi: integrazione stabile di geni esogeni; il promotore del gene dell'alcol ossidasi \u00e8 forte e l'espressione pu\u00f2 essere strettamente regolata dal metanolo; le proteine ricombinanti possono essere espresse in forma intracellulare o extracellulare; contiene funzioni di modificazione post-traduzionale comuni ai sistemi di espressione eucariotici; esistono host\/vettori commerciali, facili da usare; facile da amplificare e la densit\u00e0 di fermentazione \u00e8 estremamente elevata.
\nSvantaggi: forma unica di elaborazione post-traslazionale; problema dell'eccessiva glicosilazione.<\/p>\n
\n\u2460Progettazione razionale: basata sulle informazioni relative alla struttura e alla funzione della proteina sul cambiamento del gene codificante e sul test di espressione della ricombinazione.
\nProcedura: in primo luogo, si ottiene la struttura dell'enzima dalla banca dati BRENDA, poi si modifica la struttura dell'enzima e si prevede la struttura dell'enzima con Alphafold2, quindi si esegue l'analisi di docking tra l'enzima e la molecola di ligando con il software PyMOL e infine, in base alla nuova struttura dell'enzima, si mutano le sequenze geniche in senso direzionale e poi si esprime ricombinatamente per ottenere un nuovo enzima (per migliorare la stabilit\u00e0 termica, l'efficienza catalitica e la specificit\u00e0 del substrato dell'enzima).
\n\u2461 Progettazione irrazionale: mutazione o ricombinazione ad alta frequenza di sequenze codificanti, espressione ricombinante e test high-throughput<\/p>\n
\n\u2460Selezionare i geni originali
\n\u2461Esistenza di una libreria di mutazioni geniche della diversit\u00e0
\n\u2462 Collegare pi\u00f9 geni mutati in vettori ed esprimerli rispettivamente nei ceppi corrispondenti
\n\u2463 Selezionare un gene mutante di alta qualit\u00e0 mediante screening, quindi esprimere il gene mutante in grandi quantit\u00e0.<\/p>\n
\n\u2460 Mutazione casuale in vivo ad alta frequenza: utilizzo di E. coli XL1-Red come ospite per la replicazione genica (sistema di riparazione del danno al DNA difettoso)
\nColtivato fino allo stadio di plateau, si verifica in media una mutazione di una base in 2Kb.
\nKit di mutagenesi casuale: tasso di mutazione 0,1 -1,6% \/PCR, equivalente a 1-16 mutazioni di base\/gene.
\n\u2462 Mutagenesi di saturazione punto per punto<\/p>\n
\nEvoluzione agricola: mutazione spontanea, allevamento, screening
\nEvoluzione in laboratorio: tasso di mutazione accelerato, riproduzione molecolare, screening<\/p>\n
\nStrategia sperimentale di ingegneria proteica
\n\u2460Selezionare il gene di partenza per stabilire un sistema di inattivazione e\/o un metodo di screening.
\nSe la relazione struttura-funzione \u00e8 nota, adottare prima il metodo di progettazione razionale.
\n\u2462Fine-tuning delle mutazioni casuali e screening high-throughput
\n\u2463 Progettare da zero solo se non esiste un gene di partenza adatto.<\/p>\n
\n1 Propriet\u00e0 fisiche e chimiche relative alla separazione e alla purificazione delle proteine
\nDimensione molecolare (dialisi, ultrafiltrazione, filtrazione su gel, centrifugazione)
\n\u2461Forma molecolare (centrifugazione a gradiente, elettroforesi)
\n(iii) Propriet\u00e0 cariche (elettroforesi, cromatografia a scambio ionico)
\n(iv) Propriet\u00e0 di solubilizzazione (salinizzazione, precipitazione in solvente organico)
\n\u2464 Differenze nel legame specifico ai ligandi (cromatografia di immunoaffinit\u00e0, cromatografia di bioaffinit\u00e0, cromatografia di affinit\u00e0 con chelati metallici)
\n(vi) Propriet\u00e0 di adsorbimento (cromatografia idrofobica)
\n(vii) denaturazione e denaturazione (denaturazione e denaturazione dell'urea)<\/p>\n
\n\u2460 Sistema di espressione batterica: ciclo breve, alta efficienza, basso costo, ma nessuna modifica post-traduzionale. Utilizzato principalmente per la produzione di proteine procariotiche e semplici proteine eucariotiche.
\nSelezione del vettore di espressione: serie pet, serie pGEX, PQE30......
\nSelezione dei ceppi di espressione: BL21(DE3), Rosetta, M15......
\nCondizioni di induzione: Concentrazione di IPTG, temperatura e durata del tempo
\nPurificazione: Ni-NTA (tag His), Strep-beads, GST.....<\/p>\n
\nIl genoma del baculovirus ha un'enorme capacit\u00e0 di inserimento di geni esogeni, fino a 38 kb.
\nI baculovirus sono prodotti in cellule di insetto e non si replicano in cellule di mammifero.
\nVantaggi: i baculovirus possono essere trasdotti in modo efficiente in linee cellulari di mammifero, comprese le cellule primarie e staminali.
\nSicurezza (non si replica in cellule di mammifero) e assenza di effetti citopatici osservabili
\nLe cellule pre-trasdotte conservate e congelate possono essere utilizzate anche come cellule di preparazione al test.
\nPortabilit\u00e0 (per l'analisi di tipi di cellule farmacologicamente rilevanti)
\nVelocit\u00e0 di sviluppo del test (non \u00e8 necessario dedicare tempo alla generazione di linee cellulari stabili)<\/p>\n
\nEspressione transitoria di proteine: Reagenti per la trasfezione di PEI o liposomi
\nSviluppo di linee cellulari stabili: Piattaforme per l'ingegneria cellulare Flp-In\u2122 Jump-In\u2122
\nEspressione inducibile: Espressione regolata dalla tetraciclina
\nEspressione mediata da virus: sistema di espressione lentivirale per l'analisi funzionale; sistema di espressione adenovirale per la produzione di proteine.<\/p>\n
\nPerch\u00e9 dobbiamo purificare le proteine?
\nCaratterizzare la struttura e la funzione delle proteine di interesse.
\n(ii) Studiare la regolazione delle proteine e le interazioni tra proteine.
\n\u2462 generare anticorpi
\nMetodi di purificazione
\nIn base alle propriet\u00e0 fisico-chimiche
\nDimensione delle proteine: dialisi, ultrafiltrazione, cromatografia di filtrazione su gel
\nCarica delle proteine: cromatografia a scambio ionico
\nIdrofobicit\u00e0 delle proteine: cromatografia a interazione idrofobica<\/p>\n
\nFattori d'influenza: MWCO del tubo di dialisi; volume del tampone; tempo di dialisi; frequenza di sostituzione del tampone di dialisi.<\/p>\n
\nFiltrazione centrifuga, le dimensioni delle proteine sono inferiori alla dimensione dei pori della provetta del filtro e vengono centrifugate sul fondo della provetta.<\/p>\n
\nSeparare proteine di dimensioni diverse<\/p>\n
\nColonna a scambio cationico: il gel \u00e8 caricato negativamente, la proteina \u00e8 caricata positivamente
\nColonna a scambio anionico: il gel \u00e8 caricato positivamente, la proteina \u00e8 caricata negativamente
\nMedio
\nSupporto inerte: agarosio, destrano
\nGruppi carichi: carbossimetile: carico negativamente, dietilammino: carico positivamente
\nEquilibrio degli ioni: gruppi carichi negativamente: H+ o Na+ gruppi carichi positivamente: OH- o Cl-
\nEluizione graduale o a gradiente delle proteine aumentando la concentrazione salina o cambiando il pH.<\/p>\n
\nLa cromatografia di affinit\u00e0 \u00e8 un metodo di separazione di biomolecole da una miscela basato su interazioni di legame macromolecolare altamente specifiche tra una biomolecola e un'altra sostanza.
\nAlcuni esempi sono: il legame dell'antigene con gli anticorpi, il legame dell'enzima con i ligandi, il legame del glutatione e delle proteine di fusione GST, il legame delle proteine anti-biotina con le molecole che legano la biotina e il legame degli ioni metallici con le proteine di fusione poli-istidina.<\/p>\n
\nLe microsfere possono adsorbire in modo specifico le proteine con il tag strep, e poi con la biotina la proteina pu\u00f2 essere eluita dalle microsfere. (Il principio \u00e8 simile all'esperimento di pull down della GST).<\/p>\n
\nLe proteine A e G geneticamente modificate possono legarsi specificamente alla regione Fc delle IgG di mammifero. Legando la proteina A e la proteina G al materiale della colonna, \u00e8 possibile purificare le IgG e le loro sottoclassi e frammenti mediante cromatografia di affinit\u00e0.
\nproteina A: peso molecolare di 42kDa, codificata dal gene spa, con 5 domini strutturali isotipici che legano le immunoglobuline, ciascuno costituito da 3 alfa-eliche.
\nproteina G: con un peso molecolare di 65 kDa, codificata dal gene spg, lega i segmenti Fc e Fab dell'anticorpo e l'albumina del siero. La proteina G geneticamente modificata rimuove il sito di legame per l'albumina e mantiene solo il dominio di legame Fc, che \u00e8 pi\u00f9 potente della proteina A. La proteina A\/proteina G \u00e8 una proteina geneticamente modificata che lega l'albumina.
\nproteinaA\/proteina G: \u00e8 una proteina legante geneticamente modificata. \u00c8 costituita da 4 domini di legame della proteina A e 2 domini di legame della proteina G, con un intervallo di legame pi\u00f9 ampio rispetto alla sola proteina A o alla sola proteina G, e combina i loro vantaggi in uno solo, che pu\u00f2 essere applicato alla purificazione delle IgG di quasi tutte le specie.<\/p>\n
\nSDS-PAGE; HPLC; spettrometria di massa; Western blot; saggi di legame; saggi funzionali; elucidazione strutturale.<\/p>\n
\nMicroscopia crioelettronica a singola particella (Single-ParticleAnalysis, SPA)
\nMicroscopia con tomografia crioelettronica (cryo-ET)<\/p>\nA practical sourcing checklist for enzyme, biotech, and food-ingredient topics<\/h2>\n
\n
Riferimenti prodotto consigliati<\/h3>\n
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FAQ per acquirenti e formulatori<\/h3>\n
Because the best enzyme is the one that performs reliably under the actual process conditions and gives the desired downstream result without creating new issues.<\/p>\n
It is usually safer to pair the specification review with a pilot or application test because real substrates and process windows can change the result a lot.<\/p>\nContattateci ora!<\/b><\/strong><\/h2>\n
Se avete bisogno di Price, inserite i vostri dati di contatto nel modulo sottostante; di solito vi contatteremo entro 24 ore. Potete anche inviarmi un'e-mail\u00a0info@longchangchemical.com<\/a><\/span>\u00a0durante l'orario di lavoro (dalle 8:30 alle 18:00 UTC+8 lun.-sab.) o utilizzare la live chat del sito web per ottenere una risposta immediata.<\/b><\/strong><\/h4>\n
\n\n
\n Composto Glucoamilasi<\/span><\/a><\/td>\n 9032-08-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Pullulanase<\/span><\/a><\/td>\n 9075-68-7<\/td>\n<\/tr>\n \n Xilanasi<\/span><\/a><\/td>\n 37278-89-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Cellulasi<\/span><\/a><\/td>\n 9012-54-8<\/td>\n<\/tr>\n \n Naringinasi<\/span><\/a><\/td>\n 9068-31-9<\/td>\n<\/tr>\n \n \u03b2-amilasi<\/span><\/a><\/td>\n 9000-91-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Glucosio ossidasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-37-0<\/td>\n<\/tr>\n \n alfa-amilasi<\/td>\n 9000-90-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Pectinasi<\/span><\/a><\/td>\n 9032-75-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Perossidasi<\/td>\n 9003-99-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Lipasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-62-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Catalasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-05-2<\/td>\n<\/tr>\n \n TANNASIO<\/span><\/a><\/td>\n 9025-71-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Elastasi<\/span><\/a><\/td>\n 39445-21-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Ureasi<\/span><\/a><\/td>\n 9002-13-5<\/td>\n<\/tr>\n \n DEXTRANASE<\/span><\/a><\/td>\n 9025-70-1<\/td>\n<\/tr>\n \n L-lattico deidrogenasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-60-9<\/td>\n<\/tr>\n \n Deidrogenasi malato<\/span><\/a><\/td>\n 9001-64-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Colesterolo ossidasi<\/span><\/a><\/td>\n 9028-76-6<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"