<\/p>\n
Quick answer:<\/strong> Enzyme and food-processing ingredients are usually selected by substrate fit, pH and temperature window, dosage, and whether the end-use specification is acceptable for the target process. The strongest commercial choice is the one that performs consistently under real processing conditions.<\/p>\n <\/p>\n Poich\u00e9 le persone prestano sempre pi\u00f9 attenzione alla sicurezza alimentare, alla nutrizione, alla salute e alla bont\u00e0, il cibo non \u00e8 pi\u00f9 solo una necessit\u00e0 di base per soddisfare la sopravvivenza delle persone, ma l'industria alimentare si sta sviluppando nella direzione di un cibo pi\u00f9 sicuro, pi\u00f9 nutriente e pi\u00f9 delizioso. Nel perseguimento di una vita verde a basse emissioni di carbonio, la preparazione di enzimi ad alta efficienza, sicurezza, effetti collaterali non tossici e ridotto impatto sull'ambiente e altre caratteristiche, penetrano in tutti gli aspetti della nostra vita. Ad esempio, il pane che mangiamo, il pane cotto al vapore, i succhi di frutta, le bevande, i condimenti per il soffritto, le mani con i documenti cartacei possono essere utilizzati nei preparati enzimatici.<\/p>\n L'enzima, in quanto catalizzatore biologico altamente efficiente, presenta vantaggi unici rispetto agli agenti chimici tradizionali ed \u00e8 sempre pi\u00f9 utilizzato nell'industria alimentare. Attualmente, l'industria degli enzimi \u00e8 diventata una delle pi\u00f9 promettenti industrie emergenti in Cina. Pertanto, \u00e8 di grande importanza riconoscere la natura chimica della preparazione enzimatica per un suo uso ragionevole e corretto. Presentiamo brevemente alcuni fattori che influenzano l'effetto catalitico dei preparati enzimatici.<\/p>\n 01 <\/strong><\/u>Fattori che influenzano l'uso della preparazione enzimatica<\/strong><\/p>\n I. Influenza del valore di PH<\/strong><\/p>\n Ogni tipo di enzima mostra un'elevata vitalit\u00e0 solo in uno specifico intervallo di pH, che \u00e8 il valore di pH ottimale per l'azione enzimatica. In generale, l'enzima \u00e8 pi\u00f9 stabile al valore ottimale di pH, quindi il valore di pH dell'azione enzimatica \u00e8 anche il suo valore di pH stabile. Se il valore di pH della reazione enzimatica \u00e8 troppo alto o troppo basso, l'enzima sar\u00e0 irreversibilmente danneggiato e la sua stabilit\u00e0 e vitalit\u00e0 saranno ridotte o addirittura inattivate. Diversi enzimi hanno diversi intervalli di pH ottimali, tra cui acido, neutro e alcalino. Ad esempio, in base al pH ottimale dell'azione della proteasi, spesso viene suddivisa in proteasi acida, proteasi neutra e proteasi alcalina. Il pH dell'azione enzimatica \u00e8 anche un parametro misurato in determinate condizioni. A seconda della temperatura o del substrato, il pH ottimale dell'azione enzimatica \u00e8 diverso; pi\u00f9 alta \u00e8 la temperatura, pi\u00f9 ristretto \u00e8 l'intervallo di pH stabile dell'azione enzimatica. Pertanto, nel processo di reazione catalizzata da un enzima, il valore del pH della reazione deve essere strettamente controllato.<\/p>\n Influenza della temperatura<\/strong><\/p>\n In determinate condizioni, ogni enzima ha una temperatura ottimale, alla quale l'attivit\u00e0 enzimatica \u00e8 massima, l'effetto \u00e8 migliore e l'enzima \u00e8 pi\u00f9 stabile, la velocit\u00e0 della reazione catalizzata dall'enzima aumenta e la perdita di attivit\u00e0 enzimatica raggiunge l'equilibrio della denaturazione termica, e questa temperatura \u00e8 la temperatura ottimale dell'azione enzimatica. Ogni enzima ha una temperatura stabile alla quale l'enzima \u00e8 stabile, e l'enzima \u00e8 stabile a un certo tempo, pH e concentrazione di enzima, con nessuna o pochissima diminuzione dell'attivit\u00e0, e questa temperatura \u00e8 la temperatura stabile dell'enzima. Al di sopra della temperatura stabile d'azione, l'enzima si inattiva bruscamente. Questa sensibilit\u00e0 termica dell'enzima pu\u00f2 essere espressa dalla temperatura critica di fallimento Tc, che si riferisce alla temperatura alla quale l'enzima perde met\u00e0 del suo vigore in 1h. Pertanto, in genere solo nell'intervallo di temperatura effettiva dell'enzima, pu\u00f2 svolgere un'efficace azione catalitica, l'aumento della temperatura ogni 10 \u2103, la velocit\u00e0 di reazione dell'enzima aumenta di 1 ~ 2 volte. L'effetto della temperatura sull'azione dell'enzima \u00e8 anche correlato al tempo del suo riscaldamento: il tempo di reazione si allunga, la temperatura ottimale dell'enzima si riduce. Inoltre, la concentrazione di substrato della reazione enzimatica, il tipo di tampone, l'attivatore e la purezza dell'enzima e altri fattori fanno variare la temperatura ottimale dell'enzima e la temperatura di stabilizzazione.<\/p>\n In terzo luogo, l'effetto della concentrazione dell'enzima e del substrato<\/strong><\/p>\n La concentrazione di substrato \u00e8 il fattore principale che determina la velocit\u00e0 della reazione catalizzata dall'enzima, in determinate condizioni di temperatura, pH e concentrazione di enzima. Quando la concentrazione di substrato \u00e8 molto bassa, la velocit\u00e0 di reazione catalitica dell'enzima accelera rapidamente con l'aumento della concentrazione di substrato e le due cose sono proporzionali. Quando la concentrazione di substrato aumenta, la velocit\u00e0 di reazione rallenta e non aumenta pi\u00f9 in modo proporzionale. La relazione tra la concentrazione di substrato e la velocit\u00e0 della reazione catalizzata dall'enzima pu\u00f2 essere generalmente espressa dall'equazione di Mie. A volte la concentrazione di substrato \u00e8 molto alta, ma anche a causa dell'inibizione del substrato causata dall'enzima la velocit\u00e0 di reazione diminuisce. Quando la concentrazione di substrato supera di molto quella dell'enzima, la velocit\u00e0 di reazione catalizzata dall'enzima \u00e8 generalmente proporzionale alla concentrazione dell'enzima. Inoltre, se la concentrazione dell'enzima \u00e8 troppo bassa, a volte l'enzima fallisce, impedendo alla reazione di procedere. Nelle reazioni catalizzate da enzimi effettuate nella lavorazione degli alimenti, la quantit\u00e0 di enzima \u00e8 generalmente molto inferiore alla quantit\u00e0 di substrato, ma bisogna anche considerare i fattori di costo dell'enzima.<\/p>\n Quarto, l'influenza degli inibitori<\/strong><\/p>\n Molte sostanze possono indebolire, inibire o addirittura distruggere il ruolo dell'enzima; queste sostanze sono chiamate inibitori enzimatici. Come gli ioni di metalli pesanti (Fe3+, Cu2+, Hg+, Pb+, ecc.), il monossido di carbonio, l'idrogeno solforato, i cationi organici, l'etilendiammina e l'acido tetraacetico. Nella produzione reale, per comprendere ed evitare l'impatto degli inibitori sulla catalisi enzimatica.<\/p>\n Quinto, l'effetto dell'attivatore<\/strong><\/p>\n Molte sostanze hanno il ruolo di proteggere e aumentare l'attivit\u00e0 enzimatica, o di promuovere la proteina enzimatica inattiva in un enzima attivo; queste sostanze sono collettivamente indicate come attivatori enzimatici. Gli attivatori possono essere suddivisi in tre categorie: la prima categoria \u00e8 costituita da ioni inorganici, come Na +, K +, Ca2 +, Mg2 +, Cu2 +, Co2 +, Zn2 + e altri cationi, nonch\u00e9 Cl -, NO3 -, PO43 -, SO42 - e altri anioni. La seconda categoria \u00e8 costituita da sostanze organiche con piccole molecole, soprattutto vitamine del gruppo B e loro derivati. La terza categoria \u00e8 costituita da sostanze macromolecolari con propriet\u00e0 proteiche. L'effetto dell'attivatore sulla velocit\u00e0 della reazione catalizzata dall'enzima \u00e8 simile a quello della concentrazione di substrato, ma \u00e8 raramente utilizzato nella produzione pratica.<\/p>\n Sesto, l'influenza dell'ambiente di conservazione<\/strong><\/p>\n I preparati enzimatici in ambiente a bassa temperatura sono dormienti, per rendere l'enzima conservato a lungo termine senza perdere l'attivit\u00e0, in 10 \u2103 la conservazione dell'attivit\u00e0 enzimatica perde 5-10% \/ 6 mesi, a temperatura ambiente la conservazione dell'attivit\u00e0 enzimatica perde 10-15% \/ 6 mesi. La chiave sta quindi nell'ambiente asciutto e a bassa temperatura. Il calore e la luce possono facilmente rendere l'enzima inattivo, quindi la preparazione enzimatica deve essere conservata in un luogo chiuso, a bassa temperatura ed evitando la luce. Inoltre, maggiore \u00e8 il contenuto di umidit\u00e0 del preparato enzimatico, pi\u00f9 facile \u00e8 la sua inattivazione, quindi il preparato enzimatico in polvere \u00e8 facile da conservare e trasportare. Inoltre, alcuni ioni metallici possono anche causare l'inattivazione degli enzimi o inibirne la vitalit\u00e0; si dovrebbe evitare la scelta di ioni metallici nel contenitore per salvare il preparato enzimatico.<\/p>\n 02<\/strong><\/u><\/p>\n Applicazione di vari preparati enzimatici negli alimenti<\/strong><\/p>\n I. Cellulasi<\/strong><\/p>\n Panoramica della cellulasi<\/strong><\/p>\n Cellulasi \u00e8 un termine generale per indicare un gruppo di enzimi in grado di idrolizzare la cellulosa in glucosio. La fonte di cellulasi \u00e8 molto ampia: oltre ai funghi, una variet\u00e0 di protozoi, vermi tondi, molluschi, lombrichi, crostacei, insetti, alghe, funghi, batteri e attinomiceti possono produrre cellulasi.<\/p>\n Applicazione della cellulasi<\/strong><\/p>\n 01 Applicazione nella produzione di birra<\/strong><\/p>\n Nel processo di produzione della birra, dopo l'uso della cellulasi, l'amido e la cellulosa possono essere convertiti in zucchero, e poi dalla decomposizione del lievito tutti convertiti in alcol, il tasso di alcol pu\u00f2 essere aumentato da 3% a 5%, l'amido e il tasso di utilizzo della cellulosa fino a 90%.<\/p>\n Utilizzando la cellulasi per idrolizzare la feccia di birra, la soluzione enzimatica e il residuo possono essere efficacemente utilizzati separatamente, migliorando notevolmente i vantaggi economici e ambientali della feccia di birra.<\/p>\n 02 Applicazione della produzione di salsa di soia<\/strong><\/p>\n La salsa di soia \u00e8 un prodotto di idrolisi della proteasi della soia. La produzione di salsa di soia utilizza principalmente enzimi come la proteasi e l'amilasi per idrolizzare enzimaticamente le materie prime. Se la cellulasi viene riutilizzata, pu\u00f2 far espandere, ammorbidire e distruggere la membrana cellulare della soia e di altre materie prime, in modo da liberare le proteine e i carboidrati racchiusi nelle cellule, accorciando cos\u00ec i tempi di produzione, aumentando la resa, migliorando la qualit\u00e0 del prodotto e aumentando il contenuto di aminoacidi e zuccheri riduttori.<\/p>\n 03Applicazione della lavorazione di frutta e verdura<\/strong><\/p>\n Nel processo di lavorazione di frutta e verdura, per ammorbidire ed espandere il tessuto vegetale, si ricorre generalmente al riscaldamento e alla cottura a vapore, al trattamento con acidi e alcali e ad altri metodi, che causano la perdita di sapore e vitamine della frutta e della verdura. La lavorazione di frutta e verdura con la cellulasi pu\u00f2 evitare le carenze di cui sopra e, allo stesso tempo, pu\u00f2 rendere il tessuto vegetale ammorbidito e gonfio, migliorando cos\u00ec la sua digeribilit\u00e0 e il gusto.<\/p>\n 04 Applicazione della lavorazione del t\u00e8<\/strong><\/p>\n Il processo di produzione tradizionale del t\u00e8 istantaneo consiste nell'immergere il t\u00e8 in acqua bollente per estrarre i principi attivi contenuti nelle cellule del t\u00e8, come aminoacidi, zuccheri, caffeina, saponine, polifenoli del t\u00e8, componenti dell'aroma del t\u00e8 e pigmenti, ecc. e poi liofilizzare a bassa temperatura. Se si utilizza la cellulasi per trattare correttamente le foglie di t\u00e8, non solo si pu\u00f2 ridurre la temperatura di produzione dell'enzima di immobilizzazione, abbreviare il tempo di estrazione, migliorare il gusto del t\u00e8 istantaneo, ma anche migliorare la resa.<\/p>\n 05 applicazioni di trasformazione delle colture oleaginose<\/strong><\/p>\n La cellulasi svolge un ruolo molto importante anche nella lavorazione dei semi oleosi. Tradizionalmente, per la produzione di prodotti oleosi si utilizza il metodo della spremitura o il metodo con solventi organici, che presenta una scarsa qualit\u00e0 del prodotto, una bassa resa, lunghi tempi di lavorazione e, allo stesso tempo, inevitabili residui di solventi organici.<\/p>\n L'uso del trattamento enzimatico al posto del metodo con solventi organici, da un lato, pu\u00f2 migliorare la resa e la qualit\u00e0 dell'olio; dall'altro, il controllo delle condizioni di reazione enzimatica, in modo che la produzione e la lavorazione avvengano in condizioni pi\u00f9 miti, permette di evitare l'impatto delle condizioni violente sulla qualit\u00e0 del prodotto. Pertanto, l'uso della tecnologia enzimatica nel campo della trasformazione dei prodotti agricoli pu\u00f2 non solo migliorare la resa del prodotto principale, ma anche ridurre la generazione di sottoprodotti e ridurre i costi di smaltimento dei rifiuti.<\/p>\n Lipasi<\/strong><\/p>\n Panoramica della lipasi<\/strong><\/p>\n La lipasi \u00e8 una specie di triacilglicerolo acil idrolasi, in grado di catalizzare la decomposizione del trigliceride in di-gliceride, mono-gliceride, glicerolo e acido grasso. La lipasi assume l'amminoacido come unit\u00e0 costitutiva di base, esiste una sola catena polipeptidica e l'attivit\u00e0 catalitica \u00e8 determinata solo dalla struttura della proteina. Le lipasi sono presenti in animali, piante e microrganismi.<\/p>\n Come tipo di catalizzatore biologico, la lipasi presenta i vantaggi comuni di alta efficienza, alta selettivit\u00e0 e condizioni di reazione miti dei catalizzatori generali, ed \u00e8 un catalizzatore verde, di grande importanza per lo sviluppo scientifico della biochimica, dell'alimentazione e di altri campi della vita e della produzione.<\/p>\n Applicazione della lipasi nella lavorazione degli alimenti a base di noodle<\/strong><\/p>\n Il gusto dei noodle \u00e8 legato principalmente alle proteine, all'amido e ai grassi della farina di grano, in particolare all'orientamento delle proteine e alla formazione di una struttura a maglie per produrre elasticit\u00e0 e aumentare la viscoelasticit\u00e0 dei noodle. Nella lavorazione dei noodle, l'impastamento e la pressatura in pi\u00f9 direzioni lungo la direzione di calandratura a mano o la calandratura per un lungo periodo di tempo lungo un'unica direzione con mezzi meccanici aumentano l'elasticit\u00e0 dei noodle e migliorano la qualit\u00e0 dei noodle, ma l'uso di questi due metodi richiede relativamente tempo.<\/p>\n Nella produzione di pasta, l'acqua con la lipasi disciolta al suo interno pu\u00f2 essere aggiunta direttamente alla farina e poi lasciata a temperatura ambiente per un certo periodo di tempo per la calandratura. Rispetto all'aggiunta di proteine e polisaccaridi e di altri miglioratori della farina, l'aggiunta di lipasi migliora notevolmente la qualit\u00e0 del prodotto, in particolare nei seguenti aspetti: aumento e mantenimento dell'elasticit\u00e0, miglioramento della resa, miglioramento della crosta.<\/p>\n Applicazione della lipasi nell'industria dell'olio e del grasso<\/strong><\/p>\n 01Idrolisi enzimatica di oli e grassi<\/strong><\/p>\n La reazione di generazione di acidi grassi e glicerolo attraverso la combinazione di olio e acqua sotto l'azione di un catalizzatore \u00e8 chiamata reazione di idrolisi dei grassi, ampiamente utilizzata nell'industria degli acidi grassi e dei saponi. La reazione tradizionale di idrolisi dell'olio e del grasso utilizza acidi inorganici, alcali e ossidi metallici e altre sostanze chimiche come catalizzatori, il che richiede temperature elevate, pressioni medie e alte, tempi lunghi e attrezzature resistenti alla corrosione; il costo \u00e8 elevato, il consumo di energia \u00e8 alto, la sicurezza dell'operazione \u00e8 scarsa e il colore dell'acido grasso prodotto \u00e8 scuro o si verifica la termopolimerizzazione. L'idrolisi enzimatica che utilizza enzimi biologici come catalizzatori, invece, \u00e8 in grado di superare con precisione i suddetti svantaggi e pu\u00f2 essere selettiva, favorendo cos\u00ec la riduzione delle reazioni collaterali e migliorando la qualit\u00e0 e la resa degli acidi grassi prodotti.<\/p>\n 02Transesterificazione enzimatica<\/strong><\/p>\n La reazione in cui un estere viene mescolato con un altro acido grasso o alcool o estere e accompagnato da uno scambio di acili per produrre un nuovo estere \u00e8 chiamata reazione di scambio di esteri. Tra queste, le reazioni di scambio estere-acido e di scambio estere-estere possono modificare la composizione degli acidi grassi e dei gliceridi dei grassi e degli oli, cambiandone cos\u00ec le propriet\u00e0; si tratta di un importante mezzo comunemente utilizzato dall'industria dei grassi e degli oli per modificarli.<\/p>\n Il processo tradizionale di scambio di esteri adotta il metodo chimico e i catalizzatori comunemente utilizzati sono il sodio metallico o l'idrossido di sodio, l'acido inorganico, ecc. Sebbene possa migliorare la propriet\u00e0 migratoria dei gruppi subacilici dei trigliceridi, lo scambio e la distribuzione dei gruppi acilici nel sistema di reazione avvengono in modo casuale, con conseguente aumento dei sottoprodotti. Se si utilizza una lipasi non specifica per catalizzare la transesterificazione dei trigliceridi, si ottengono risultati simili al metodo chimico di transesterificazione.<\/p>\n Tuttavia, se la lipasi 1,3-direzionale viene utilizzata come catalizzatore, la migrazione e lo scambio di gruppi acilici sono limitati alla posizione 1 e alla posizione 3, in modo da poter produrre prodotti target specifici che non possono essere ottenuti con la transesterificazione chimica, che \u00e8 appunto l'attrattiva unica del metodo di transesterificazione enzimatica.<\/p>\n Pectinasi<\/strong><\/p>\n Panoramica della pectinasi<\/strong><\/p>\n Pectinasi \u00e8 un termine generale per indicare una variet\u00e0 di enzimi in grado di decomporre le sostanze pectiniche. Poondla et al. hanno sottolineato che la pectinasi ha l'effetto di degradare la pectina della parete cellulare ed \u00e8 ampiamente utilizzata nella lavorazione della frutta e nell'industria alimentare.<\/p>\n La pectinasi nell'industria alimentare<\/strong><\/p>\n 01Chiarimenti sul succo<\/strong><\/p>\n La maggior parte dei succhi di frutta utilizzati per le bevande, ad eccezione dei succhi di agrumi, viene generalmente chiarificata durante la lavorazione per evitare torbidit\u00e0 e sedimentazione nel prodotto finale.<\/p>\n L'essenza della chiarificazione con pectinasi consiste in due parti: l'idrolisi enzimatica della pectina e la flocculazione elettrostatica non enzimatica. Quando la pectina nel succo viene parzialmente idrolizzata sotto l'azione della pectinasi, l'originale \u00e8 stato avvolto in una parte delle particelle proteiche caricate positivamente e altre particelle caricate negativamente si scontrano, il che porta al verificarsi della flocculazione, del flocculante nel processo di sedimentazione, dell'adsorbimento, dell'aggrovigliamento di altre particelle sospese nel succo, attraverso la centrifugazione, la filtrazione pu\u00f2 essere rimosso, in modo da raggiungere lo scopo della chiarificazione.<\/p>\n 02 Migliorare la resa del succo di frutta e verdura<\/strong><\/p>\n Le pareti cellulari di frutta e verdura contengono un gran numero di pectina, cellulosa, amido, proteine e altre sostanze. Dopo la frantumazione, la polpa \u00e8 molto viscosa e la spremitura del succo \u00e8 molto difficile e la resa del succo \u00e8 bassa; la tecnologia enzimatica pu\u00f2 ovviare a queste carenze. La pectinasi viene solitamente utilizzata per accelerare l'estrazione del succo e degli aromi e per rimuovere la pectina. La pectinasi non solo \u00e8 in grado di catalizzare la depolimerizzazione della pectina, di ridurre efficacemente la viscosit\u00e0, di migliorare le prestazioni di spremitura, di aumentare la resa del succo e il contenuto di solidi solubili, ma anche di aumentare i componenti aromatici del succo, di ridurre la produzione di fecce e di favorire le successive procedure di lavorazione.<\/p>\n 03Migliorare la qualit\u00e0 del vino<\/strong><\/p>\n L'uso della pectinasi nell'industria enologica pu\u00f2 aumentare l'estrazione dei pigmenti naturali, migliorare il colore e il sapore del vino, aumentarne l'aroma e produrre vino frizzante, con un ruolo importante nel miglioramento della qualit\u00e0 del vino.<\/p>\n IV. Proteasi<\/strong><\/p>\n Panoramica delle proteasi<\/strong><\/p>\n La proteasi \u00e8 un importante preparato enzimatico industriale in grado di catalizzare l'idrolisi di proteine e polipeptidi, ampiamente presente in frutta, steli e foglie di piante, organi di animali e microrganismi.<\/p>\n Nella lavorazione degli alimenti, esistono tre diverse fonti di enzimi che catalizzano la degradazione delle proteine alimentari: le proteasi endogene, le proteasi secrete dai microrganismi e i preparati di proteasi aggiunti artificialmente. Alcune delle applicazioni pi\u00f9 importanti delle proteasi nella lavorazione degli alimenti comprendono reazioni di idrolisi delle proteine, reazioni di transprotezione e reazioni di reticolazione.<\/p>\n Applicazioni nell'industria della carne<\/strong><\/p>\n Nella lavorazione della carne, la carne di animali invecchiati diventa ruvida e dura dopo la bollitura e il sapore dei prodotti ottenuti \u00e8 molto scarso; l'uso delle proteasi pu\u00f2 rendere questa carne pi\u00f9 tenera.<\/p>\n Nel processo di intenerimento, la proteasi entra nel tessuto intermuscolare con la soluzione, rompe le proteine del tessuto connettivo intermuscolare e le fibre di collagene, distrugge la loro struttura molecolare e rende la qualit\u00e0 della carne morbida, appetibile, succosa e facile da masticare.<\/p>\n Allo stesso tempo, la proteasi pu\u00f2 agire anche sulle fibre muscolari, scindendo parte della combinazione miocitaria di proteine, in modo che la carne di aminoacidi idrosolubili e di calcio idrosolubile, fosforo, zinco, rame, ferro sia notevolmente aumentata, in modo che il sapore e la freschezza della carne migliorino efficacemente. La carne trattata con enzimi pu\u00f2 ancora mantenere una freschezza di prima classe e normalizzare il pH e gli indici sensoriali.<\/p>\n Applicazione nella farina<\/strong><\/p>\n La proteasi \u00e8 un tipo di proteasi neutra, il suo pH ottimale \u00e8 5,5~7,5 e la sua temperatura ottimale \u00e8 di circa 65\u2103. La proteasi \u00e8 in grado di idrolizzare la proteina del glutine, tagliare il legame peptidico della molecola proteica, indebolire il glutine, rendere l'impasto morbido, migliorare la viscoelasticit\u00e0, l'estensibilit\u00e0, la fluidit\u00e0 e altre propriet\u00e0 dell'impasto, in modo da migliorarne le propriet\u00e0 meccaniche e la qualit\u00e0 di cottura.<\/p>\n 03Prospettive di applicazione futura di vari preparati enzimatici<\/strong><\/p>\n Gli enzimi sono stati ampiamente utilizzati nell'industria alimentare. \u00c8 prevedibile che con il rapido sviluppo delle biotecnologie, in particolare con l'applicazione della tecnologia dell'ingegneria genetica, la variet\u00e0 di preparati enzimatici utilizzabili negli alimenti aumenter\u00e0 notevolmente.<\/p>\n Da un lato, le esigenze delle persone in termini di variet\u00e0 e qualit\u00e0 degli alimenti continuano a migliorare, dall'altro l'applicazione degli enzimi far\u00e0 grandi progressi, e l'uso degli enzimi per produrre alimenti funzionali con effetti sulla salute sar\u00e0 un'importante area di ricerca.<\/p>\n D'altra parte, anche le aspettative della popolazione in materia di sicurezza alimentare sono sempre pi\u00f9 elevate, il che offre nuove opportunit\u00e0 per l'applicazione della tecnologia enzimatica nell'analisi degli alimenti e si prevede un nuovo sviluppo in futuro.<\/p>\n Attualmente, i preparati enzimatici ad alta attivit\u00e0 utilizzati nel campo della trasformazione alimentare sono generalmente poco costosi e la loro promozione \u00e8 stata limitata in una certa misura. Pertanto, il modo in cui produrre preparati enzimatici ad alta attivit\u00e0 e a basso prezzo diventer\u00e0 una direzione per la ricerca futura; inoltre, l'uso a lungo termine o il riciclaggio di preparati enzimatici rappresentati da enzimi immobilizzati \u00e8 anche una direzione per ridurre il costo dei preparati enzimatici.<\/p>\n <\/p>\n In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n Why is a high-activity enzyme not automatically the best commercial choice?<\/strong> Should food and biotech ingredients be selected from data sheets alone?<\/strong> <\/p>\n As people pay more and more attention to food safety, nutrition, health and deliciousness, food is no longer just a basic necessity to satisfy people’s survival, but the food industry<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[108],"tags":[],"class_list":["post-7251","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-enzyme-news"],"yoast_head":"\nHow buyers usually evaluate enzyme and food-processing ingredients<\/h2>\n
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Recommended product references<\/h3>\n
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FAQ for buyers and formulators<\/h3>\n
Because the best enzyme is the one that performs reliably under the actual process conditions and gives the desired downstream result without creating new issues.<\/p>\n
It is usually safer to pair the specification review with a pilot or application test because real substrates and process windows can change the result a lot.<\/p>\nContattateci ora!<\/b><\/strong><\/h2>\n
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\n Composto Glucoamilasi<\/span><\/a><\/td>\n 9032-08-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Pullulanase<\/span><\/a><\/td>\n 9075-68-7<\/td>\n<\/tr>\n \n Xilanasi<\/span><\/a><\/td>\n 37278-89-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Cellulasi<\/span><\/a><\/td>\n 9012-54-8<\/td>\n<\/tr>\n \n Naringinasi<\/span><\/a><\/td>\n 9068-31-9<\/td>\n<\/tr>\n \n \u03b2-amilasi<\/span><\/a><\/td>\n 9000-91-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Glucosio ossidasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-37-0<\/td>\n<\/tr>\n \n alfa-amilasi<\/td>\n 9000-90-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Pectinasi<\/span><\/a><\/td>\n 9032-75-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Perossidasi<\/td>\n 9003-99-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Lipasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-62-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Catalasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-05-2<\/td>\n<\/tr>\n \n TANNASIO<\/span><\/a><\/td>\n 9025-71-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Elastasi<\/span><\/a><\/td>\n 39445-21-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Ureasi<\/span><\/a><\/td>\n 9002-13-5<\/td>\n<\/tr>\n \n DEXTRANASE<\/span><\/a><\/td>\n 9025-70-1<\/td>\n<\/tr>\n \n L-lattico deidrogenasi<\/span><\/a><\/td>\n 9001-60-9<\/td>\n<\/tr>\n \n Deidrogenasi malato<\/span><\/a><\/td>\n 9001-64-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Colesterolo ossidasi<\/span><\/a><\/td>\n 9028-76-6<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"