<\/p>\n
Quick answer:<\/strong> Enzyme and food-processing ingredients are usually selected by substrate fit, pH and temperature window, dosage, and whether the end-use specification is acceptable for the target process. The strongest commercial choice is the one that performs consistently under real processing conditions.<\/p>\n <\/p>\n 1. Produksi enzim<\/strong><\/p>\n Enzim diproduksi dari mikroorganisme, hewan dan tumbuhan, tetapi sumber utamanya adalah mikroorganisme. Karena mikroorganisme memiliki lebih banyak keuntungan daripada tanaman dan hewan, umumnya strain penghasil enzim yang sangat baik dipilih untuk menghasilkan enzim melalui fermentasi. Untuk meningkatkan konsentrasi enzim dalam kaldu fermentasi, strain yang sangat baik dipilih, bakteri hasil rekayasa genetika dikembangkan, dan kondisi fermentasi dioptimalkan. Produksi industri membutuhkan kinerja khusus enzim baru, seperti \u03b1-amilase tahan suhu tinggi, protease dan lipase tahan basa, dll. Oleh karena itu, kita perlu meneliti dan mengembangkan strain untuk menghasilkan kinerja khusus enzim baru.<\/p>\n 2. Persiapan enzim<\/strong><\/p>\n Teknologi pemisahan dan pemurnian enzim merupakan inti dari \"proses pasca-perawatan\" bioteknologi saat ini. Menggunakan berbagai teknik pemisahan dan pemurnian, dari sel mikroba dan kaldu fermentasinya, atau sel hewan dan tumbuhan dan kaldu kulturnya dalam pemisahan dan pemurnian enzim, yang terbuat dari sediaan enzim yang sangat aktif dengan kemurnian yang berbeda, agar sediaan enzim lebih banyak digunakan di semua aspek ekonomi nasional, harus meningkatkan aktivitas sediaan enzim, kemurnian dan hasil, perlunya mempelajari teknik pemisahan dan pemurnian yang baru.<\/p>\n 3. Enzim dan imobilisasi sel<\/strong><\/p>\n Penelitian imobilisasi enzim dan sel adalah tugas utama rekayasa enzim. Untuk meningkatkan stabilitas enzim, menggunakan kembali sediaan enzim, memperluas jangkauan aplikasi sediaan enzim, menggunakan berbagai metode imobilisasi untuk imobilisasi enzim, pembuatan enzim yang tidak dapat bergerak, seperti glukosa isomerase yang tidak dapat bergerak, karbamilase yang tidak dapat bergerak, dll., Penentuan enzim yang tidak dapat bergerak, dan enzim yang tidak dapat bergerak untuk penerapan berbagai aspek pengembangan penelitian. Enzim yang tidak bergerak masih memiliki vitalitas yang kuat. Ini sangat dihargai oleh berbagai bidang seperti biokimia, teknik kimia, mikrobiologi, polimer dan kedokteran.<\/p>\n Sel yang diimobilisasi dikembangkan berdasarkan enzim yang diimobilisasi. Berbagai metode imobilisasi digunakan untuk melumpuhkan sel mikroba, sel hewan, dan sel tumbuhan untuk membuat berbagai sel biologis yang tidak dapat bergerak. Studi tentang sifat enzimatik sel yang diimobilisasi, terutama sifat kinetik, serta penelitian dan pengembangan sel yang diimobilisasi dalam berbagai aplikasi merupakan topik hangat dalam rekayasa enzim saat ini.<\/p>\n Teknologi imobilisasi merupakan tonggak penting dalam modernisasi teknologi enzim, dan merupakan teknologi terobosan untuk mengatasi kekurangan enzim alami dalam aplikasi industri dan untuk memberikan permainan penuh pada karakteristik reaksi enzim. Dapat dikatakan bahwa tidak ada teknologi enzim modern tanpa pengembangan teknologi imobilisasi.<\/p>\n 4. Modifikasi molekul enzim<\/strong><\/p>\n Juga dikenal sebagai modifikasi molekul enzim. Untuk meningkatkan stabilitas enzim, mengurangi antigenisitas, memperpanjang waktu paruh bakteri obat dalam tubuh, menggunakan berbagai metode modifikasi untuk memodifikasi struktur molekul enzim, untuk membuat enzim alami tidak memiliki beberapa karakteristik yang sangat baik (seperti stabilitas yang lebih tinggi, tidak ada antigenisitas, resistensi terhadap hidrolisis protease, dll.), dan bahkan menciptakan aktivitas enzim baru, untuk memperluas aplikasi enzim, untuk meningkatkan nilai aplikasi enzim, dan mencapai manfaat ekonomi dan sosial yang lebih besar. dan manfaat sosial.<\/p>\n Modifikasi molekul enzim dapat dilakukan dari dua aspek:<\/strong><\/p>\n (1) Menggunakan teknologi rekayasa protein untuk memodifikasi gen struktur molekul enzim, dengan harapan mendapatkan enzim baru (enzim mutan) dengan karakteristik yang sangat baik dan aktivitas tinggi yang memiliki struktur primer dan struktur ruang yang wajar.<\/p>\n (2) Modifikasi kimiawi atau enzimatik terhadap struktur primer protein enzim, atau modifikasi kimiawi molekul enzim dengan modifikasi kimiawi pada gugus rantai samping. Untuk mengubah sifat enzimatik. Enzim-enzim ini sangat berguna dalam penelitian dasar di bidang enzimologi dan kedokteran.<\/p>\n Mikroorganisme yang digunakan dalam produksi enzim adalah jamur berserabut, ragi, dan bakteri dalam tiga kelompok utama, terutama dengan bakteri aerobik. Jenis dan penggunaan beberapa enzim industri utama tercantum di bawah ini:<\/p>\n Amilase<\/strong><\/p>\n Amilase menghidrolisis pati untuk menghasilkan oligosakarida malt pucat dan maltosa. Produksi didominasi oleh fermentasi dalam dengan Bacillus subtilis dan Bacillus licheniformis dari genus Bacillus, yang terakhir ini menghasilkan enzim yang tahan panas. Fermentasi dalam dan semi-padat dengan strain Aspergillus dan Rhizopus juga digunakan untuk pengolahan makanan [6] . Amilase terutama digunakan dalam produksi gula, desizing tekstil, pengolahan bahan baku fermentasi dan pengolahan makanan. Glukoamilase dapat menghidrolisis pati menjadi glukosa, yang sekarang hampir seluruhnya diproduksi oleh fermentasi dalam Aspergillus niger, dan digunakan dalam produksi gula, produksi alkohol, dan pengolahan bahan baku fermentasi.<\/p>\n Protease<\/strong><\/p>\n Penggunaan strain dan produksi varietas yang paling banyak. Dengan basil berbentuk lumut, basil kecil pendek dan basil subtilis untuk produksi fermentasi mendalam dari protease bakteri; dengan streptomyces, produksi fermentasi mendalam Aspergillus dari protease netral dan protease asam Aspergillus, digunakan untuk penghilangan bulu, pelunakan bulu, obat-obatan, industri makanan; dengan Trichoderma spp. beberapa bakteri dalam produksi fermentasi semi-padat rennet dalam pembuatan keju, bukan rennet yang diekstrak dari perut anak sapi asli.<\/p>\n Isomerase glukosa<\/strong><\/p>\n Spesies ini berkembang pesat pada tahun 70-an. Sel Streptomyces pertama kali diperoleh dengan fermentasi dalam, dan setelah imobilisasi, larutan glukosa diubah menjadi sirup yang mengandung sekitar 50% fruktosa, yang dapat digunakan dalam industri makanan sebagai pengganti sukrosa. Dengan amilase, glukoamilase dan glukosa isomerase, dll. Akan dibuat dari pati jagung menjadi sirup telah menjadi salah satu industri gula yang sedang berkembang.<\/p>\n Pemilihan Sistem Ekspresi 2 Sistem Ekspresi Ragi (Picrosporum) 3 Pilihan pertama adalah sistem ekspresi yang dilaporkan dalam literatur, pilihan kedua adalah sistem E. coli, dan sistem ragi digunakan jika ekspresi dalam E. coli tidak aktif. Menurut sumber gen untuk menentukan sistem ekspresi, gen ditambah tag afinitas untuk memfasilitasi pemurnian.<\/p>\n Modifikasi enzim Proses desain ab initio: 1. Pengembangan medan gaya dan algoritma pengambilan sampel 2. Pengujian throughput tinggi 3. Identifikasi struktur<\/p>\n Evolusi protein yang terarah Metode pembuatan pustaka gen mutan Evolusi Alami: Mutasi Spontan, Rekombinasi, Seleksi Alam Pengocokan DNA Teknik Penelitian Protein 2 Sistem ekspresi protein Sistem ekspresi ragi: siklus pendek, efisiensi tinggi, biaya rendah, ada modifikasi pasca-penerjemahan. Akan ada glikosilasi yang tidak tepat, modifikasi mannose yang tinggi. Terutama digunakan untuk memproduksi protein intraseluler\/sekresi, protein pengikat disulfida, protein terglikosilasi.<\/p>\n (iii) Sistem ekspresi bakteriofag: kapasitas gen yang tinggi, larut dalam protein, cocok untuk produksi protein beracun, modifikasi pasca-translasi yang mirip dengan mamalia. Kondisi kultivasi sangat keras dan tidak memiliki beberapa modifikasi glikosilasi. Terutama digunakan untuk produksi protein membran, protein ukuran besar, vaksin virus, protein pensinyalan, sitokin, kinase. Sistem ekspresi mamalia: waktu siklus yang panjang, efisiensi rendah, adanya modifikasi pasca-translasi, bioaktivitas protein yang tinggi. Terutama digunakan untuk memproduksi protein eukariotik yang kompleks, protein yang membutuhkan PTM yang tepat. 3 Pemurnian Protein Berdasarkan sifat biologis: kromatografi afinitas<\/p>\n \u2460Dialisis Ultrafiltrasi Kromatografi filtrasi gel \u2462 Kromatografi filtrasi gel Kromatografi pertukaran ion Kromatografi afinitas Kromatografi kelat logam terimobilisasi (IMAC) menggunakan ion logam (Ni 2+; Co 2+; Cu 2+) yang terikat pada poli-(His) 6<\/sub> protein yang ditandai.<\/p>\n Pemurnian protein yang ditandai dengan Strep kromatografi afinitas proteinA\/protein G Bagaimana cara mengidentifikasi protein yang dimurnikan? 4 Mikroskop elektron <\/p>\n In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n Why is a high-activity enzyme not automatically the best commercial choice?<\/strong> Should food and biotech ingredients be selected from data sheets alone?<\/strong> <\/p>\n 1.Enzyme production Enzymes are produced from microorganisms, animals and plants, but the main source is microorganisms. Since microorganisms have more advantages than plants and animals, generally excellent enzyme-producing strains are<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[108],"tags":[],"class_list":["post-7253","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-enzyme-news"],"yoast_head":"\n
\n1 Sistem ekspresi E. coli
\n\u2460Sistem ekspresi pET lebih disukai
\nEkspresi dan pemurnian rekombinan protein dapat dilakukan dengan menggunakan tag terlarut, MBP lebih disukai sebagai pilihan pertama.
\n\u2462 Lebih disukai pET24 atau pET28 (jika diperlukan pemurnian) dengan BL21 (DE3), pertumbuhan medium TB 37 \u00b0 hingga 1-1,5 OD, pertumbuhan 18 \u2103 selama 1 jam hingga 3 OD, induksi 0,5 mM IPTG selama 19 jam hingga OD hingga 10.
\n\u2463 Tindakan penyelamatan untuk ekspresi tinggi dan kelarutan rendah: pendinginan hingga serendah 15 \u2103; mengubah media menjadi 2xYT atau ZYP5052 (yang diinduksi sendiri), mengubah inang ekspresi; pemotongan terminal-N dan\/atau terminal-C 2-10 residu asam amino; ekspresi dengan fusi dengan protein yang sangat larut, seperti MBP; secara kimiawi menginduksi pendamping molekuler, ikut mengekspresikan pendamping molekuler \/ protein yang berinteraksi, atau menyediakan ligan.
\n\u2464 Keuntungan dan kerugian dari sistem ekspresi E. coli
\nKeuntungan: paling nyaman, paling efektif
\nKekurangan: kemampuan ekspresi sekresi yang lemah; kesulitan dalam pembentukan ikatan disulfida; tidak ada modifikasi pasca-translasi<\/p>\n
\nKeuntungan: integrasi gen eksogen yang stabil; promotor gen oksidase alkohol kuat, dan ekspresinya dapat diatur secara ketat oleh metanol; protein rekombinan dapat diekspresikan dalam bentuk intraseluler atau ekstraseluler; mengandung fungsi modifikasi pasca-translasi yang umum pada sistem ekspresi eukariotik; terdapat inang \/ vektor komersial, yang mudah dioperasikan; mudah untuk diamplifikasi, dan kerapatan fermentasi sangat tinggi.
\nKekurangan: bentuk pemrosesan pasca-penerjemahan yang unik; masalah glikosilasi yang berlebihan.<\/p>\n
\n\u2460Desain rasional: berdasarkan informasi struktur dan fungsi protein pada perubahan gen pengkodean dan uji ekspresi rekombinasi.
\nProsedur: pertama, mendapatkan struktur enzim dari database BRENDA, kemudian memodifikasi struktur enzim dan memprediksi struktur enzim dengan Alphafold2, kemudian melakukan analisis docking antara enzim dan molekul ligan dengan perangkat lunak PyMOL, dan akhirnya, sesuai dengan struktur enzim yang baru, mutasi sekuens gen secara terarah, dan kemudian mengekspresikannya secara rekombinan untuk mendapatkan enzim baru (untuk meningkatkan stabilitas termal, efisiensi katalitik, dan kekhususan substrat enzim).
\n\u2461 Desain irasional: mutasi frekuensi tinggi atau rekombinasi urutan pengkodean dan ekspresi rekombinan serta pengujian dengan hasil tinggi<\/p>\n
\n\u2460Pilih gen asli
\n\u2461Membangun perpustakaan mutasi gen yang beragam
\n\u2462Menghubungkan beberapa gen yang bermutasi dalam vektor dan mengekspresikannya dalam strain yang sesuai
\n\u2463 Pilih gen mutan berkualitas tinggi dengan skrining, lalu ekspresikan gen mutan dalam jumlah besar.<\/p>\n
\n\u2460Mutasi acak frekuensi tinggi secara in vivo: gunakan E. coli XL1-Red sebagai inang replikasi gen (sistem perbaikan kerusakan DNA yang rusak)
\nDibudidayakan hingga tahap dataran tinggi, 1 mutasi basa rata-rata terjadi dalam 2Kb.
\n\u2461Kit Mutagenesis Acak: tingkat mutasi 0,1 -1,6% \/PCR, setara dengan 1-16 mutasi basa \/ gen
\n\u2462 Mutagenesis saturasi titik demi titik<\/p>\n
\nEvolusi pertanian: mutasi spontan, pemuliaan, penyaringan
\nEvolusi laboratorium: laju mutasi yang dipercepat, pemuliaan molekuler, penyaringan<\/p>\n
\nStrategi eksperimental rekayasa protein
\n\u2460Pilih gen awal untuk menetapkan sistem inaktivasi dan\/atau metode penyaringan.
\n\u2461Jika hubungan struktur-fungsi diketahui, gunakan metode desain yang rasional terlebih dahulu.
\n\u2462Penyempurnaan mutasi acak dan penyaringan dengan hasil tinggi
\n\u2463Desain dari awal hanya jika tidak ada gen awal yang sesuai.<\/p>\n
\n1 Sifat fisik dan kimia yang terkait dengan pemisahan dan pemurnian protein
\nUkuran molekul (dialisis, ultrafiltrasi, filtrasi gel, sentrifugasi)
\nBentuk molekul (sentrifugasi gradien, elektroforesis)
\n(iii) Sifat bermuatan (elektroforesis, kromatografi penukar ion)
\n(iv) Sifat pelarutan (salinisasi, pengendapan pelarut organik)
\n\u2464 Perbedaan dalam pengikatan spesifik pada ligan (kromatografi imunoafinitas, kromatografi bioafinitas, kromatografi afinitas khelat logam)
\n(vi) Sifat adsorpsi (kromatografi hidrofobik)
\n(vii) denaturasi dan denaturasi (denaturasi dan denaturasi urea)<\/p>\n
\n(1) Sistem ekspresi bakteri: siklus pendek, efisiensi tinggi, biaya rendah, tetapi tidak ada modifikasi pasca-penerjemahan. Terutama digunakan untuk produksi protein prokariotik, protein eukariotik sederhana.
\nPemilihan vektor ekspresi: seri hewan peliharaan, seri pGEX, PQE30......
\nPemilihan galur ekspresi: BL21 (DE3), Rosetta, M15......
\nKondisi induksi: Konsentrasi IPTG, suhu dan durasi waktu
\nPemurnian: Ni-NTA (Tag-nya), Manik-manik Strep, GST.....<\/p>\n
\nGenom baculovirus memiliki kapasitas yang sangat besar untuk penyisipan gen eksogen hingga 38 kb.
\nBaculovirus diproduksi di dalam sel serangga dan tidak bereplikasi di dalam sel mamalia.
\nKeuntungan: baculovirus dapat ditransduksi secara efisien dalam garis sel mamalia, termasuk sel primer dan sel punca.
\nAman (tidak bereplikasi dalam sel mamalia) dan tidak ada efek sitopatik yang dapat diamati
\nSel pra-transduksi yang disimpan dalam keadaan beku juga dapat digunakan sebagai sel persiapan uji
\nPortabilitas (untuk analisis jenis sel yang relevan secara farmakologis)
\nKecepatan pengembangan pengujian (tidak perlu menghabiskan waktu untuk menghasilkan garis sel yang stabil)<\/p>\n
\nEkspresi protein sementara: Reagen transfeksi PEI atau liposom
\nPengembangan lini sel yang stabil: Platform rekayasa sel Flp-In\u2122 Jump-In\u2122
\nEkspresi yang dapat diinduksi: Ekspresi yang diatur oleh tetrasiklin
\nEkspresi yang dimediasi oleh pengiriman virus: sistem ekspresi lentiviral untuk analisis fungsional; sistem ekspresi adenoviral untuk produksi protein<\/p>\n
\nMengapa kita perlu memurnikan protein?
\nUntuk mengkarakterisasi struktur dan fungsi protein yang diminati.
\n(ii) Mempelajari regulasi protein dan interaksi protein
\n\u2462 menghasilkan antibodi
\nMetode Pemurnian
\nBerdasarkan sifat fisik\/kimia
\nUkuran protein: dialisis, ultrafiltrasi, kromatografi filtrasi gel
\nMuatan protein: kromatografi penukar ion
\nHidrofobisitas protein: kromatografi interaksi hidrofobik<\/p>\n
\nFaktor-faktor yang mempengaruhi: tabung dialisis MWCO; volume buffer; waktu dialisis; frekuensi penggantian buffer dialisis<\/p>\n
\nFiltrasi sentrifugal, ukuran protein lebih kecil dari ukuran pori tabung filter, disentrifugasi ke bagian bawah tabung.<\/p>\n
\nMemisahkan protein dengan ukuran yang berbeda<\/p>\n
\nKolom penukar kation: gel bermuatan negatif, protein bermuatan positif
\nKolom penukar anion: gel bermuatan positif, protein bermuatan negatif
\nSedang
\nPendukung inert: agarose, dekstran
\nGugus bermuatan: karboksimetil: bermuatan negatif, dietilamino: bermuatan positif
\nIon penyeimbang: gugus bermuatan negatif: H+ atau Na+ gugus bermuatan positif: OH- atau Cl-
\nElusi protein secara bertahap atau gradien dengan meningkatkan konsentrasi garam atau mengubah pH.<\/p>\n
\nKromatografi afinitas adalah metode pemisahan biomolekul dari campuran berdasarkan interaksi pengikatan makromolekul yang sangat spesifik antara biomolekul dan zat lain.
\nContohnya meliputi: pengikatan antigen pada antibodi, pengikatan enzim pada ligan, pengikatan protein fusi glutathione dan GST, pengikatan protein anti-biotin pada molekul pengikat biotin, dan pengikatan ion logam pada protein fusi polihistidin.<\/p>\n
\nManik-manik secara khusus dapat menyerap protein dengan tag strep, dan kemudian dengan biotin, protein dapat dielusi dari manik-manik. (Prinsipnya mirip dengan percobaan pull down GST)<\/p>\n
\nProtein A dan protein G yang direkayasa secara genetik dapat secara spesifik mengikat daerah Fc dari IgG mamalia. Dengan mengikat protein A dan protein G pada bahan kolom, IgG dan subkelas serta fragmennya dapat dimurnikan dengan kromatografi afinitas.
\nprotein A: berat molekul 42kDa, dikodekan oleh gen spa, dengan 5 domain struktural pengikat imunoglobulin isotipik, masing-masing terdiri dari 3 heliks alfa.
\nProtein G: dengan berat molekul 65 kDa, dikodekan oleh gen spg, mengikat segmen Fc dan Fab antibodi serta albumin dalam serum. Protein G yang direkayasa secara genetik menghilangkan tempat pengikatan albumin dan hanya mempertahankan domain pengikatan Fc, yang lebih kuat daripada protein A. Protein A\/protein G adalah protein yang direkayasa secara genetik yang mengikat albumin.
\nproteinA\/protein G: adalah protein pengikat yang direkayasa secara genetik. Terdiri dari 4 domain pengikatan imunoglobulin protein A dan 2 protein G, yang memiliki jangkauan pengikatan yang lebih luas daripada protein A atau protein G saja, dan menggabungkan keunggulannya menjadi satu, yang dapat diterapkan pada pemurnian IgG dari hampir semua spesies.<\/p>\n
\nSDS-PAGE; HPLC; spektrometri massa; Western blot; Uji pengikatan; Uji fungsional; Penjelasan struktural.<\/p>\n
\nMikroskop krio-elektron partikel tunggal (Single-ParticleAnalysis, SPA)
\nMikroskopi tomografi krio-elektron (cryo-ET)<\/p>\nA practical sourcing checklist for enzyme, biotech, and food-ingredient topics<\/h2>\n
\n
Recommended product references<\/h3>\n
\n
FAQ for buyers and formulators<\/h3>\n
Because the best enzyme is the one that performs reliably under the actual process conditions and gives the desired downstream result without creating new issues.<\/p>\n
It is usually safer to pair the specification review with a pilot or application test because real substrates and process windows can change the result a lot.<\/p>\nHubungi Kami Sekarang!<\/b><\/strong><\/h2>\n
Jika Anda membutuhkan Harga, silakan isi informasi kontak Anda di formulir di bawah ini, kami biasanya akan menghubungi Anda dalam waktu 24 jam. Anda juga bisa mengirim email kepada saya\u00a0info@longchangchemical.com<\/a><\/span>\u00a0selama jam kerja (8:30 pagi hingga 6:00 sore UTC+8 Senin-Sabtu) atau gunakan obrolan langsung situs web untuk mendapatkan balasan secepatnya.<\/b><\/strong><\/h4>\n
\n\n
\n Senyawa Glukoamilase<\/span><\/a><\/td>\n 9032-08-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Pullulanase<\/span><\/a><\/td>\n 9075-68-7<\/td>\n<\/tr>\n \n Xilanase<\/span><\/a><\/td>\n 37278-89-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Selulase<\/span><\/a><\/td>\n 9012-54-8<\/td>\n<\/tr>\n \n Naringinase<\/span><\/a><\/td>\n 9068-31-9<\/td>\n<\/tr>\n \n \u03b2-Amilase<\/span><\/a><\/td>\n 9000-91-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Glukosa oksidase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-37-0<\/td>\n<\/tr>\n \n alfa-Amilase<\/td>\n 9000-90-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Pektinase<\/span><\/a><\/td>\n 9032-75-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Peroksidase<\/td>\n 9003-99-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Lipase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-62-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Katalase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-05-2<\/td>\n<\/tr>\n \n TANNASE<\/span><\/a><\/td>\n 9025-71-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Elastase<\/span><\/a><\/td>\n 39445-21-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Urease<\/span><\/a><\/td>\n 9002-13-5<\/td>\n<\/tr>\n \n DEXTRANASE<\/span><\/a><\/td>\n 9025-70-1<\/td>\n<\/tr>\n \n L-Laktat dehidrogenase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-60-9<\/td>\n<\/tr>\n \n Dehidrogenase malat<\/span><\/a><\/td>\n 9001-64-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Kolesterol oksidase<\/span><\/a><\/td>\n 9028-76-6<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"