{"id":7354,"date":"2024-09-26T07:58:48","date_gmt":"2024-09-26T07:58:48","guid":{"rendered":"https:\/\/longchangchemical.com\/?p=7354"},"modified":"2026-04-28T10:42:36","modified_gmt":"2026-04-28T10:42:36","slug":"how-to-effectively-weaken-the-bitter-taste-of-protein-hydrolysate","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/longchangchemical.com\/fr\/how-to-effectively-weaken-the-bitter-taste-of-protein-hydrolysate\/","title":{"rendered":"Comment att\u00e9nuer efficacement le go\u00fbt amer de l'hydrolysat de prot\u00e9ines ?"},"content":{"rendered":"

Comment att\u00e9nuer efficacement le go\u00fbt amer de l'hydrolysat de prot\u00e9ines ?<\/p>\n

Dans l'industrie alimentaire moderne, l'hydrolyse des prot\u00e9ines est g\u00e9n\u00e9ralement bas\u00e9e sur l'hydrolyse enzymatique, les hydrolysats de prot\u00e9ines ont une meilleure activit\u00e9 physiologique que les prot\u00e9ines intactes, et les peptides \u00e0 petites mol\u00e9cules sont facilement absorb\u00e9s par le corps humain de mani\u00e8re efficace et rapide. Des \u00e9tudes r\u00e9centes ont montr\u00e9 que les hydrolysats tels que les peptides de soja ont \u00e9galement une faible antig\u00e9nicit\u00e9, un effet antihypertenseur, une inhibition du cholest\u00e9rol et d'autres fonctions de sant\u00e9. Cependant, les prot\u00e9ines produisent diff\u00e9rents degr\u00e9s d'amertume au cours de l'hydrolyse enzymatique, ce qui limite l'application des hydrolysats de prot\u00e9ines dans l'alimentation moderne. Par cons\u00e9quent, la mani\u00e8re de r\u00e9duire le go\u00fbt amer de l'hydrolysat de prot\u00e9ines devient le principal goulot d'\u00e9tranglement technique dans le d\u00e9veloppement de l'hydrolysat de prot\u00e9ines en tant qu'aliment. Dans cet article, les facteurs affectant la formation du go\u00fbt amer et les m\u00e9thodes permettant d'\u00e9liminer l'amertume sont pass\u00e9s en revue.<\/p>\n

G\u00e9n\u00e9ration d'une saveur am\u00e8re<\/p>\n

Le go\u00fbt amer de l'hydrolysat de prot\u00e9ines provient principalement du polypeptide hydrophobe dans l'hydrolysat, la prot\u00e9ine naturelle elle-m\u00eame n'a pas de go\u00fbt amer, la plupart de la cha\u00eene lat\u00e9rale hydrophobe est envelopp\u00e9e \u00e0 l'int\u00e9rieur de la mol\u00e9cule de prot\u00e9ine, qui ne peut pas entrer en contact avec les cellules gustatives ; d'autre part, les prot\u00e9ines intactes ont un poids mol\u00e9culaire important et une configuration mol\u00e9culaire complexe, et il y a une distance spatiale entre les r\u00e9sidus hydrophobes et les r\u00e9cepteurs gustatifs sur les papilles gustatives, de sorte qu'aucune amertume n'est produite. Apr\u00e8s l'hydrolyse enzymatique des prot\u00e9ines pour produire des polypeptides de poids mol\u00e9culaire inf\u00e9rieur, les cha\u00eenes lat\u00e9rales hydrophobes sont expos\u00e9es et les polypeptides entrent en contact avec les cellules gustatives et produisent un go\u00fbt amer. En outre, la pr\u00e9sence de groupes hydrophiles et de r\u00e9sidus d'acides amin\u00e9s basiques dans le peptide a \u00e9galement un effet sur le go\u00fbt amer du peptide.<\/p>\n

Facteurs de formation du go\u00fbt amer<\/p>\n

Hydrophobie des peptides amers
\nS\u00e9quence d'acides amin\u00e9s (structure primaire) du peptide
\nStructure spatiale du peptide (structure secondaire)
\nPoids mol\u00e9culaire du peptide, source de la mati\u00e8re premi\u00e8re prot\u00e9ique
\nChoix du type de prot\u00e9ase
\nDegr\u00e9 d'hydrolyse des prot\u00e9ines<\/p>\n

Gr\u00e2ce \u00e0 la r\u00e9action enzymatique de la prot\u00e9ase, les grosses mol\u00e9cules de prot\u00e9ines sont cisaill\u00e9es par la prot\u00e9ase \u00e0 partir de diff\u00e9rents sites pour devenir de petites mol\u00e9cules de polypeptides. Si l'extr\u00e9mit\u00e9 du polypeptide est constitu\u00e9e de r\u00e9sidus d'acides amin\u00e9s hydrophobes ou si le polypeptide contient davantage d'acides amin\u00e9s hydrophobes, il est facile de les combiner avec le r\u00e9cepteur d'amertume pour produire un go\u00fbt amer de forte intensit\u00e9 ; il a \u00e9t\u00e9 constat\u00e9 que les acides amin\u00e9s hydrophobes existant sous la forme d'une seule unit\u00e9 ont un go\u00fbt amer beaucoup plus faible. Les acides amin\u00e9s hydrophobes courants sont la tyrosine, le tryptophane, la ph\u00e9nylalanine, la valine, la leucine, l'isoleucine, l'alanine et la m\u00e9thionine [6] ; la r\u00e9duction de la proportion de ces acides amin\u00e9s au milieu et aux extr\u00e9mit\u00e9s du polypeptide peut r\u00e9duire consid\u00e9rablement l'amertume des produits prot\u00e9olytiques.<\/p>\n

Apr\u00e8s des ann\u00e9es de recherche intensive, nous avons mis au point la s\u00e9rie FF (comprenant deux produits : FF104 et FF106), une pr\u00e9paration enzymatique complexe qui peut r\u00e9duire consid\u00e9rablement la saveur am\u00e8re des digestions prot\u00e9olytiques. Les enzymes sont pr\u00e9par\u00e9es en m\u00e9langeant des endonucl\u00e9ases et des exonucl\u00e9ases s\u00e9lectionn\u00e9es. L'endonucl\u00e9ase peut hydrolyser efficacement la cha\u00eene peptidique interne des prot\u00e9ines et hydrolyser les grandes prot\u00e9ines en polypeptides ; l'exonucl\u00e9ase peut rapidement couper les acides amin\u00e9s hydrophobes \u00e0 l'extr\u00e9mit\u00e9 N-terminale de la cha\u00eene polypeptidique et la transformer en polypeptides avec des acides amin\u00e9s hydrophiles \u00e0 l'extr\u00e9mit\u00e9 N-terminale. En r\u00e9duisant la proportion de peptides contenant des acides amin\u00e9s hydrophobes \u00e0 l'extr\u00e9mit\u00e9 N-terminale, il est possible de r\u00e9duire le go\u00fbt amer de la solution prot\u00e9olytique.<\/p>\n

Proc\u00e9dure de candidature<\/p>\n

Solution prot\u00e9olytique --pH6.0-6.5, T 50-55\u2103-- Ajouter 0.1-0.3% de FF104\/FF106-- R\u00e9agir pendant 5-6h-- \u00c9lever la temp\u00e9rature \u00e0 75\u2103, maintenir au chaud pendant 30min-- Ajouter d'autres substances, r\u00e9action de Melad -- Concentration et s\u00e9chage -- Produit fini<\/p>\n

Exemples d'application<\/p>\n

Application des FF104 et FF106 aux extraits de levure<\/p>\n

Les deux pr\u00e9parations enzymatiques peuvent am\u00e9liorer sensiblement l'amertume du produit, avoir un certain effet d'am\u00e9lioration sur la fra\u00eecheur, la pl\u00e9nitude et l'\u00e9paisseur, et peuvent am\u00e9liorer sensiblement le go\u00fbt g\u00e9n\u00e9ral du produit appliqu\u00e9.<\/p>\n

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A practical sourcing checklist for enzyme, biotech, and food-ingredient topics<\/h2>\n

In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n