La technologie biocatalytique est une technologie qui utilise des enzymes, des cellules microbiennes ou des cellules v\u00e9g\u00e9tales et animales comme biocatalyseurs pour catalyser des r\u00e9actions. Les enzymes en tant que biocatalyseurs pr\u00e9sentent de nombreux avantages par rapport aux catalyseurs chimiques : les r\u00e9actions catalys\u00e9es par des enzymes sont g\u00e9n\u00e9ralement effectu\u00e9es \u00e0 temp\u00e9rature ambiante, sous une pression normale et dans des conditions proches de la neutralit\u00e9, ce qui r\u00e9duit les investissements, la consommation d'\u00e9nergie et la s\u00e9curit\u00e9 op\u00e9rationnelle ; les biocatalyseurs ont une efficacit\u00e9 catalytique et une vitesse de r\u00e9action extr\u00eamement \u00e9lev\u00e9es, qui peuvent \u00eatre 107 \u00e0 1013 fois sup\u00e9rieures \u00e0 celles des r\u00e9actions catalys\u00e9es par des produits chimiques.
\nD\u00e9finition
\nD'une mani\u00e8re g\u00e9n\u00e9rale, il s'agit de toutes sortes d'activit\u00e9s produites par les organismes pour leur propre m\u00e9tabolisme et le maintien de leur biologie.
\nBiocatalyseur industriel est un terme g\u00e9n\u00e9ral d\u00e9signant des enzymes ou des cellules vivantes libres ou immobilis\u00e9es. Il comprend les enzymes libres extraites d'organismes vivants, principalement des cellules microbiennes, ou trait\u00e9es par une technologie d'immobilisation, collectivement d\u00e9sign\u00e9es ci-dessus ; il comprend \u00e9galement les cellules vivantes libres, globalement microbiennes, et les cellules vivantes immobilis\u00e9es, collectivement d\u00e9sign\u00e9es. Le processus dans lequel un catalyseur enzymatique est utilis\u00e9 pour catalyser un type particulier de r\u00e9action ou un type particulier de r\u00e9actif (souvent appel\u00e9 substrat ou matrice dans les r\u00e9actions enzymatiques) est appel\u00e9 ; et le processus dans lequel un micro-organisme entier est utilis\u00e9 dans une s\u00e9rie de r\u00e9actions en cascade est appel\u00e9. Les cellules mortes ou les pr\u00e9parations de cellules souches ont \u00e9galement un effet catalytique, mais leurs cellules n'ont plus de capacit\u00e9 m\u00e9tabolique, sont souvent incapables de r\u00e9g\u00e9n\u00e9rer les coenzymes ou les cofacteurs (composants des enzymes) et ne peuvent effectuer que des r\u00e9actions enzymatiques simples, ce qui constitue un catalyseur enzymatique impur.<\/p>\n
Avantages
\nLes catalyseurs peuvent \u00eatre class\u00e9s en deux cat\u00e9gories : les catalyseurs biologiques et les catalyseurs non biologiques.
\nPar rapport aux catalyseurs non biologiques, les biocatalyseurs pr\u00e9sentent de grands avantages : possibilit\u00e9 de r\u00e9action \u00e0 temp\u00e9rature et pression ambiantes, vitesse de r\u00e9action rapide, effet catalytique de sp\u00e9cialisation, prix inf\u00e9rieur et autres avantages, mais l'inconv\u00e9nient est qu'ils sont susceptibles d'\u00eatre inactiv\u00e9s par la chaleur, d\u00e9truits par certains produits chimiques et bact\u00e9ries h\u00e9t\u00e9rog\u00e8nes, qu'ils sont peu stables et que les exigences en mati\u00e8re de temp\u00e9rature et de plage de pH sont plus \u00e9lev\u00e9es au cours de la r\u00e9action. Utilis\u00e9 comme enzyme ou cellule immobilis\u00e9e, la dur\u00e9e de vie ne doit g\u00e9n\u00e9ralement pas \u00eatre inf\u00e9rieure \u00e0 30 lots ou 3 mois d'utilisation continue, faute de quoi il est difficile de passer le cap de la rentabilit\u00e9.<\/p>\n
Les enzymes sont des biocatalyseurs<\/p>\n
Les organismes vivants les utilisent pour acc\u00e9l\u00e9rer les r\u00e9actions chimiques dans le corps. Sans enzymes, de nombreuses r\u00e9actions chimiques dans les organismes vivants se d\u00e9rouleraient si lentement qu'il serait difficile de maintenir la vie. Les enzymes fonctionnent mieux \u00e0 une temp\u00e9rature d'environ 37\u00b0C (la temp\u00e9rature du corps humain). Si la temp\u00e9rature est sup\u00e9rieure \u00e0 50\u00b0C ou 60\u00b0C, l'enzyme est d\u00e9truite et ne peut plus fonctionner. Par cons\u00e9quent, les d\u00e9tergents biologiques qui utilisent des enzymes pour \u00e9liminer les taches sur les v\u00eatements sont plus efficaces lorsqu'ils sont utilis\u00e9s \u00e0 basse temp\u00e9rature.
\nLes enzymes sont des prot\u00e9ines ou des ARN produits par des cellules vivantes qui ont un haut degr\u00e9 de sp\u00e9cificit\u00e9 et d'efficacit\u00e9 catalytique pour leurs substrats. L'effet catalytique des enzymes d\u00e9pend de l'int\u00e9grit\u00e9 de la structure primaire et spatiale de la mol\u00e9cule d'enzyme. L'effet catalytique des enzymes d\u00e9pend de l'int\u00e9grit\u00e9 de la structure primaire et spatiale de la mol\u00e9cule enzymatique. Les enzymes sont des biomol\u00e9cules dont la masse mol\u00e9culaire est d'au moins 10 000 et jusqu'\u00e0 un million.
\nLes enzymes constituent une classe extr\u00eamement importante de biocatalyseurs. Gr\u00e2ce aux enzymes, les r\u00e9actions chimiques dans les organismes vivants peuvent \u00eatre r\u00e9alis\u00e9es efficacement et sp\u00e9cifiquement dans des conditions tr\u00e8s douces.<\/p>\n
L'\u00e9tude approfondie et le d\u00e9veloppement de la structure et de la fonction des mol\u00e9cules enzymatiques et de la cin\u00e9tique des r\u00e9actions enzymatiques ont progressivement donn\u00e9 naissance \u00e0 la discipline de l'enzymologie.<\/p>\n
La nature chimique de l'enzyme est la prot\u00e9ine (prot\u00e9ine) ou l'ARN (acide ribonucl\u00e9ique), ce qui lui conf\u00e8re une structure primaire, secondaire, tertiaire et m\u00eame quaternaire. En fonction de sa composition mol\u00e9culaire, elle peut \u00eatre divis\u00e9e en enzymes simples et en enzymes li\u00e9es. Celles qui ne contiennent que des prot\u00e9ines sont appel\u00e9es enzymes simples ; les enzymes conjugu\u00e9es sont constitu\u00e9es de prot\u00e9ines enzymatiques et de cofacteurs. Par exemple, la plupart des hydrolases sont compos\u00e9es uniquement de prot\u00e9ines ; la flavine mononucl\u00e9otidase est compos\u00e9e de prot\u00e9ines enzymatiques et de cofacteurs. Dans les enzymes conjugu\u00e9es, la prot\u00e9ine de l'enzyme est la partie prot\u00e9ique et le cofacteur est la partie non prot\u00e9ique, et ce n'est que lorsque les deux sont combin\u00e9s pour former l'enzyme enti\u00e8re qu'elle a une activit\u00e9 catalytique.
\nLes enzymes pr\u00e9sentent des caract\u00e9ristiques significatives diff\u00e9rentes des catalyseurs g\u00e9n\u00e9raux : elles sont hautement sp\u00e9cifiques au substrat et ont une efficacit\u00e9 catalytique \u00e9lev\u00e9e. Les enzymes sont ajustables et instables.<\/p>\n
Fonctions<\/p>\n
R\u00f4le de catalyseur
\nLes enzymes sont une classe de catalyseurs biologiques qui r\u00e9gissent de nombreux processus catalytiques tels que le m\u00e9tabolisme, la nutrition et la conversion de l'\u00e9nergie dans les organismes, et la plupart des r\u00e9actions \u00e9troitement li\u00e9es aux processus vitaux sont des r\u00e9actions catalys\u00e9es par des enzymes.
\nCes propri\u00e9t\u00e9s des enzymes permettent aux processus complexes du m\u00e9tabolisme mat\u00e9riel au sein de la cellule de se d\u00e9rouler de mani\u00e8re ordonn\u00e9e, de sorte que le m\u00e9tabolisme mat\u00e9riel et les fonctions physiologiques normales sont adapt\u00e9s l'un \u00e0 l'autre. Si une enzyme est d\u00e9fectueuse en raison de d\u00e9fauts g\u00e9n\u00e9tiques, ou si l'activit\u00e9 de l'enzyme est affaiblie pour d'autres raisons, cela peut conduire \u00e0 des r\u00e9actions anormales catalys\u00e9es par l'enzyme, entra\u00eenant des troubles du m\u00e9tabolisme mat\u00e9riel, voire des maladies ; les enzymes ont donc une relation tr\u00e8s \u00e9troite avec la m\u00e9decine.<\/p>\n
Les enzymes permettent \u00e0 l'organisme de dig\u00e9rer et d'absorber les aliments que nous mangeons, et de maintenir toutes les fonctions des organes internes, notamment : la r\u00e9paration cellulaire, la d\u00e9sintoxication anti-inflammatoire, le m\u00e9tabolisme, l'am\u00e9lioration de l'immunit\u00e9, la production d'\u00e9nergie et la promotion de la circulation sanguine. Comme le riz dans la bouche lors de la mastication, plus le temps de mastication est long, plus le go\u00fbt sucr\u00e9 est prononc\u00e9, ce qui est d\u00fb \u00e0 l'amidon du riz dans la s\u00e9cr\u00e9tion orale de l'amylase salivaire, hydrolys\u00e9 en maltose. Par cons\u00e9quent, manger plus en m\u00e2chant permet de m\u00e9langer compl\u00e8tement les aliments et la salive, ce qui favorise la digestion. En outre, le corps humain poss\u00e8de de la pepsine, de la trypsine et d'autres enzymes d'hydrolyse. Le corps humain, \u00e0 partir de l'apport alimentaire en prot\u00e9ines, doit jouer le r\u00f4le de la pepsine, \u00eatre hydrolys\u00e9 en acides amin\u00e9s, puis jouer le r\u00f4le d'autres enzymes, s\u00e9lectionner le corps humain a besoin de plus de 20 sortes d'acides amin\u00e9s, selon un certain ordre pour r\u00e9int\u00e9grer dans le corps humain a besoin d'une vari\u00e9t\u00e9 de prot\u00e9ines.<\/p>\n
M\u00e9canisme catalytique
\nLe m\u00e9canisme catalytique de l'enzyme est fondamentalement le m\u00eame que celui des catalyseurs chimiques g\u00e9n\u00e9raux, qui se combine \u00e9galement avec le r\u00e9actif (substrat de l'enzyme) pour former d'abord un complexe, et am\u00e9liore la vitesse de la r\u00e9action chimique en abaissant l'\u00e9nergie d'activation de la r\u00e9action. \u00c0 temp\u00e9rature constante, l'\u00e9nergie contenue dans chaque mol\u00e9cule de r\u00e9actif d'un syst\u00e8me de r\u00e9action chimique est inf\u00e9rieure \u00e0 la valeur moyenne, bien qu'elle soit tr\u00e8s diff\u00e9rente, ce qui correspond \u00e0 l'\u00e9tat initial de la r\u00e9action.
\nLa r\u00e9action S (substrat) \u2192 P (produit) est possible parce qu'une partie importante des mol\u00e9cules S ont \u00e9t\u00e9 activ\u00e9es pour devenir des mol\u00e9cules activ\u00e9es (\u00e9tat de transition), et plus il y a de mol\u00e9cules activ\u00e9es, plus la vitesse de r\u00e9action est \u00e9lev\u00e9e. L'\u00e9nergie d'activation d'une r\u00e9action chimique \u00e0 une temp\u00e9rature donn\u00e9e est la quantit\u00e9 d'\u00e9nergie (en kilocalories) n\u00e9cessaire pour transformer toutes les mol\u00e9cules d'une mole d'une substance en mol\u00e9cules activ\u00e9es.
\nL'enzyme (E) agit en se combinant temporairement avec S pour former un nouveau compos\u00e9, ES, qui se trouve dans un \u00e9tat d'activation beaucoup plus faible (\u00e9tat de transition) que les mol\u00e9cules activ\u00e9es des r\u00e9actifs dans cette r\u00e9action chimique sans catalyseur. L'ES r\u00e9agit ensuite pour produire P et lib\u00e8re en m\u00eame temps E. E peut se combiner avec une autre mol\u00e9cule de S pour r\u00e9p\u00e9ter le cycle \u00e0 nouveau. La r\u00e9duction de l'\u00e9nergie d'activation requise pour l'ensemble de la r\u00e9action permet \u00e0 un plus grand nombre de mol\u00e9cules de r\u00e9agir par unit\u00e9 de temps, et le taux de r\u00e9action peut \u00eatre acc\u00e9l\u00e9r\u00e9. Si, en l'absence de catalyseur, la r\u00e9action de d\u00e9composition du peroxyde d'hydrog\u00e8ne en eau et en oxyg\u00e8ne (2H2O2 \u2192 2H2O + O2) n\u00e9cessite une \u00e9nergie d'activation de 18 kcal par mole (1 kcal = 4,187 joules), la catalyse de la r\u00e9action par la catalase ne n\u00e9cessite qu'une \u00e9nergie d'activation de 2 kcal par mole, soit une vitesse de r\u00e9action multipli\u00e9e par un facteur d'environ 1011.<\/p>\n
L'enzyme (E) et le substrat (S) forment un complexe enzyme-substrat (ES).<\/p>\n
La liaison dirig\u00e9e du centre actif de l'enzyme au substrat pour g\u00e9n\u00e9rer le complexe ES est la premi\u00e8re \u00e9tape de la catalyse enzymatique. L'\u00e9nergie n\u00e9cessaire \u00e0 la liaison dirig\u00e9e provient d'une vari\u00e9t\u00e9 de liaisons non covalentes, telles que les liaisons ioniques, hydrog\u00e8nes et hydrophobes, ainsi que des forces de van der Waals, form\u00e9es lors de l'interaction du groupe fonctionnel du centre actif de l'enzyme avec le substrat. L'\u00e9nergie g\u00e9n\u00e9r\u00e9e lors de la liaison est appel\u00e9e \u00e9nergie de liaison. Il est facile de comprendre que chaque enzyme est s\u00e9lective dans la liaison avec son propre substrat.
\nSi l'enzyme est seulement compl\u00e9mentaire du substrat pour g\u00e9n\u00e9rer un complexe ES et ne peut pas conduire le substrat dans l'\u00e9tat de transition, la catalyse enzymatique ne peut pas se produire. En effet, la formation du complexe ES avec le substrat n\u00e9cessite la formation d'autres liaisons non covalentes entre l'enzyme et les mol\u00e9cules de substrat pour produire un complexe compl\u00e9mentaire \u00e0 l'\u00e9tat de transition de l'enzyme et du substrat afin de compl\u00e9ter l'effet catalytique de l'enzyme. En fait, les mol\u00e9cules de substrat sont transform\u00e9es de l'\u00e9tat fondamental d'origine \u00e0 l'\u00e9tat de transition au cours du processus de g\u00e9n\u00e9ration de liaisons non covalentes comme d\u00e9crit ci-dessus. En d'autres termes, la mol\u00e9cule de substrat devient une mol\u00e9cule activ\u00e9e, fournissant les conditions pour la combinaison et l'arrangement des groupes, la g\u00e9n\u00e9ration de charges instables instantan\u00e9es et d'autres transformations n\u00e9cessaires pour que la mol\u00e9cule de substrat effectue la r\u00e9action chimique. L'\u00e9tat de transition n'est donc pas une substance chimique stable, contrairement aux produits interm\u00e9diaires d'un processus de r\u00e9action. En ce qui concerne l'\u00e9tat de transition d'une mol\u00e9cule, celle-ci a une probabilit\u00e9 \u00e9gale de se transformer en produit (P) ou en substrat (S).
\nLorsqu'une enzyme g\u00e9n\u00e8re un complexe ES avec un substrat et forme un \u00e9tat de transition, le processus a lib\u00e9r\u00e9 davantage d'\u00e9nergie de liaison, dont on sait d\u00e9sormais qu'elle compense une partie de l'\u00e9nergie d'activation n\u00e9cessaire \u00e0 l'activation des mol\u00e9cules r\u00e9actives, ce qui a pour effet d'activer des mol\u00e9cules qui \u00e9taient auparavant en dessous du seuil de l'\u00e9nergie d'activation, et donc d'acc\u00e9l\u00e9rer la vitesse de la r\u00e9action chimique.
\nLes enzymes et les catalyseurs en g\u00e9n\u00e9ral acc\u00e9l\u00e8rent les r\u00e9actions chimiques en abaissant l'\u00e9nergie d'activation de la r\u00e9action.
\nLa sp\u00e9cificit\u00e9 catalytique d'une enzyme se manifeste \u00e0 la fois par sa s\u00e9lectivit\u00e9 pour les substrats et par la sp\u00e9cificit\u00e9 de la r\u00e9action qu'elle catalyse. La majorit\u00e9 des r\u00e9actions chimiques dans l'organisme sont catalys\u00e9es par une enzyme sp\u00e9cifique, \u00e0 l'exception des r\u00e9actions spontan\u00e9es individuelles, et une enzyme peut trouver son propre substrat parmi des milliers de r\u00e9actifs, ce qui constitue la sp\u00e9cificit\u00e9 de l'enzyme. Selon la diff\u00e9rence de degr\u00e9 de sp\u00e9cificit\u00e9 catalytique d'une enzyme, celle-ci est divis\u00e9e en trois cat\u00e9gories : la sp\u00e9cificit\u00e9 absolue, la sp\u00e9cificit\u00e9 relative et la st\u00e9r\u00e9osp\u00e9cificit\u00e9. Une enzyme catalyse la r\u00e9action d'un seul substrat, appel\u00e9e sp\u00e9cificit\u00e9 absolue, comme l'ur\u00e9ase qui ne peut hydrolyser que l'ur\u00e9e pour la d\u00e9composer en dioxyde de carbone et en ammoniac ; si une enzyme peut catalyser la r\u00e9action d'une classe de compos\u00e9s ou d'une classe de liaisons chimiques, on parle de sp\u00e9cificit\u00e9 relative, comme les est\u00e9rases qui peuvent catalyser l'hydrolyse des triglyc\u00e9rides, mais aussi hydrolyser d'autres liaisons d'ester. Les enzymes ayant une sp\u00e9cificit\u00e9 st\u00e9r\u00e9oisom\u00e9rique ont des exigences strictes en ce qui concerne la configuration st\u00e9r\u00e9o de la mol\u00e9cule de substrat, par exemple, la L-lactate d\u00e9shydrog\u00e9nase catalyse la d\u00e9shydrog\u00e9nation du L-lactate uniquement et n'a pas d'effet sur le D-lactate.
\nL'activit\u00e9 catalytique de certaines enzymes peut \u00eatre affect\u00e9e par de nombreux facteurs, tels que la r\u00e9gulation des allozymes par les alliages, la r\u00e9gulation de certaines enzymes par des modifications covalentes, la r\u00e9gulation de l'activit\u00e9 enzymatique par les hormones et les fluides neurohumoraux par l'interm\u00e9diaire de seconds messagers, et la r\u00e9gulation du contenu enzymatique intracellulaire (qui modifie le taux de synth\u00e8se et de catabolisme enzymatique) par des agents inducteurs ou des agents bloquants.
\nIl convient de noter que la r\u00e9action catalytique d'une enzyme est souvent une combinaison de plusieurs m\u00e9canismes catalytiques, ce qui explique en grande partie la grande efficacit\u00e9 des r\u00e9actions favoris\u00e9es par les enzymes.
\nApplications
\nDiagnostic de la maladie
\nAvec l'\u00e9tude approfondie des enzymes et une compr\u00e9hension de plus en plus grande, les enzymes complexes enrichies de SOD hautement concentr\u00e9e jouent un r\u00f4le de plus en plus important dans la r\u00e9gulation des maladies. L'activit\u00e9 enzymatique normale du corps humain est plus stable ; lorsque certains organes et tissus du corps sont endommag\u00e9s ou qu'une maladie survient, certaines enzymes sont lib\u00e9r\u00e9es dans le sang, l'urine ou les fluides corporels. En cas de pancr\u00e9atite aigu\u00eb, l'activit\u00e9 de l'amylase s\u00e9rique et urinaire augmente de mani\u00e8re significative ; en cas d'h\u00e9patite et d'autres causes de l\u00e9sions h\u00e9patiques, de n\u00e9crose h\u00e9patocytaire ou d'augmentation de la perm\u00e9abilit\u00e9, un grand nombre de transaminases sont lib\u00e9r\u00e9es dans le sang, ce qui entra\u00eene une augmentation des transaminases s\u00e9riques ; en cas d'infarctus du myocarde, le taux de lactate d\u00e9shydrog\u00e9nase et de phosphocr\u00e9atine kinase s\u00e9riques augmente de mani\u00e8re significative. En cas d'empoisonnement aux pesticides organophosphor\u00e9s, l'activit\u00e9 de la cholinest\u00e9rase est inhib\u00e9e, l'activit\u00e9 de la cholinest\u00e9rase s\u00e9rique diminue ; certaines maladies h\u00e9patobiliaires, en particulier l'obstruction biliaire, entra\u00eenent une augmentation de la r-glutamyltransf\u00e9rase s\u00e9rique, etc. Par cons\u00e9quent, la mesure de l'activit\u00e9 enzymatique dans le sang, l'urine ou les fluides corporels permet de comprendre ou de d\u00e9terminer l'apparition et le d\u00e9veloppement de certaines maladies.
\nTraitement clinique
\nLa th\u00e9rapie enzymatique a \u00e9t\u00e9 progressivement reconnue, une vari\u00e9t\u00e9 de pr\u00e9parations enzymatiques dans l'application clinique \u00e9tant de plus en plus courante. Par exemple, la trypsine et la chymotrypsine peuvent catalyser la d\u00e9composition des prot\u00e9ines, et ce principe a \u00e9t\u00e9 utilis\u00e9 dans la dilatation chirurgicale, la purification des plaies septiques et le traitement des adh\u00e9rences des membranes plasmiques thoraciques et abdominales. Dans le traitement de la thrombophl\u00e9bite, de l'infarctus du myocarde, de l'infarctus pulmonaire et de la coagulation intravasculaire diffuse, l'enzyme fibrinolytique, la streptokinase, l'urokinase, etc. peuvent \u00eatre utilis\u00e9es pour dissoudre les caillots sanguins et emp\u00eacher la formation de thrombus.
\nCertains compos\u00e9s enzymatiques naturels, dont la formule principale est constitu\u00e9e d'unit\u00e9s \u00e9lev\u00e9es d'enzymes SOD, peuvent \u00eatre utilis\u00e9s non seulement dans le traitement adjuvant d'organes importants tels que le cerveau, le c\u0153ur, le foie, les reins, etc. mais aussi dans le traitement des tumeurs, avec des r\u00e9sultats remarquables. En outre, le principe de l'inhibition comp\u00e9titive des enzymes est \u00e9galement utilis\u00e9 pour synth\u00e9tiser certains m\u00e9dicaments chimiques pour le traitement antibact\u00e9rien, bact\u00e9ricide et antitumoral. Les enzymes toniques pour la rate et les reins dans la st\u00e9rilit\u00e9 et d'autres probl\u00e8mes sont \u00e9galement mieux r\u00e9gul\u00e9s. Les sulfamides et de nombreux antimicrobiens peuvent inhiber les enzymes n\u00e9cessaires \u00e0 la croissance de certaines bact\u00e9ries, ce qui leur conf\u00e8re des effets antibact\u00e9riens et bact\u00e9ricides ; de nombreux m\u00e9dicaments antitumoraux peuvent inhiber les enzymes li\u00e9es \u00e0 la synth\u00e8se des acides nucl\u00e9iques ou des prot\u00e9ines dans la cellule, inhibant ainsi la diff\u00e9renciation et la prolif\u00e9ration des cellules tumorales pour lutter contre la croissance des tumeurs ; la thior\u00e9doxine peut inhiber l'enzyme de l'iode, affectant ainsi la synth\u00e8se de la thyroxine, et peut donc \u00eatre utilis\u00e9e pour traiter l'hyperthyro\u00efdie, etc.
\nMise \u00e0 jour ! 2024 Deuxi\u00e8me conf\u00e9rence sur l'ing\u00e9nierie enzymatique avanc\u00e9e et l'application de la technologie enzymatique \/ 18-20 octobre
\nDur\u00e9e de vie de la production
\nLa levure utilis\u00e9e dans l'industrie brassicole est produite par les micro-organismes appropri\u00e9s, et l'enzyme convertira l'amidon, etc. en alcool par le processus d'hydrolyse, d'oxydation, etc. ; la production de sauce de soja et de vinaigre est \u00e9galement achev\u00e9e sous l'action de l'enzyme ; la valeur nutritionnelle des aliments trait\u00e9s \u00e0 l'amylase et \u00e0 la cellulase est am\u00e9lior\u00e9e ; l'ajout d'enzyme au d\u00e9tergent pour le linge peut am\u00e9liorer l'efficacit\u00e9 du d\u00e9tergent, et rendre les taches de sueur originales difficiles \u00e0 enlever, etc. faciles \u00e0 enlever. ......
\nEn raison de la large application des enzymes, l'extraction et la synth\u00e8se des enzymes sont devenues un sujet de recherche important. \u00c0 l'heure actuelle, les enzymes peuvent \u00eatre extraites d'organismes vivants, comme la peau de l'ananas qui peut \u00eatre extraite de la prot\u00e9ase de l'ananas. Toutefois, comme la teneur en enzymes des organismes vivants est tr\u00e8s faible, un grand nombre d'enzymes dans l'industrie sont produites par fermentation de micro-organismes. Il est g\u00e9n\u00e9ralement n\u00e9cessaire de s\u00e9lectionner et d'\u00e9lever les souches de bact\u00e9ries requises dans des conditions appropri\u00e9es et de les laisser se multiplier pour obtenir de grandes quantit\u00e9s de pr\u00e9parations enzymatiques. En outre, la synth\u00e8se synth\u00e9tique des enzymes est \u00e0 l'\u00e9tude. Dans l'ensemble, avec l'am\u00e9lioration du niveau scientifique, l'application des enzymes aura des perspectives tr\u00e8s larges.
\nPrincipaux effets
\nRelation entre les enzymes et certaines maladies
\nLes maladies caus\u00e9es par des d\u00e9ficiences enzymatiques sont le plus souvent cong\u00e9nitales ou h\u00e9r\u00e9ditaires, comme l'albinisme d\u00fb \u00e0 une d\u00e9ficience en tyrosine hydroxylase, la s\u00e9rotonine ou les patients sensibles \u00e0 la primaquine en raison d'une d\u00e9ficience en 6-phosphoglucose d\u00e9shydrog\u00e9nase. De nombreuses maladies toxiques sont presque toujours caus\u00e9es par l'inhibition de certaines enzymes. Par exemple, en cas d'empoisonnement par des pesticides organophosphor\u00e9s couramment utilis\u00e9s (trichlorfon, dichlorvos, 1059 et Rogaine), les enzymes sont inactiv\u00e9es parce qu'elles se lient \u00e0 un -OH sur la s\u00e9rine, un groupe essentiel dans le centre actif de la cholinest\u00e9rase. La cholinest\u00e9rase peut catalyser l'hydrolyse de l'ac\u00e9tylcholine en choline et en acide ac\u00e9tique. Lorsque la cholinest\u00e9rase est inhib\u00e9e et d\u00e9sactiv\u00e9e, l'hydrolyse de l'ac\u00e9tylcholine est inhib\u00e9e, ce qui entra\u00eene une accumulation d'ac\u00e9tylcholine et une s\u00e9rie de sympt\u00f4mes d'intoxication, tels que tremblements musculaires, r\u00e9tr\u00e9cissement des pupilles, transpiration excessive et ralentissement du rythme cardiaque. Certains ions m\u00e9talliques provoquent des intoxications dans le corps humain, car les ions m\u00e9talliques (tels que Hg2+) peuvent se combiner avec les groupes n\u00e9cessaires du centre actif de certaines enzymes (tels que -SH de la cyst\u00e9ine) et rendre les enzymes inactives.<\/p>\n
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Dans les projets d'enzymes et de transformation alimentaire, le cadre d\u00e9cisionnel le plus utile est g\u00e9n\u00e9ralement l'adaptation de l'application plus la stabilit\u00e9 du processus : quel ingr\u00e9dient se comporte dans les conditions de pH, de temp\u00e9rature, de temps et de substrat pr\u00e9vues sans cr\u00e9er de probl\u00e8me de qualit\u00e9 ou de conformit\u00e9 en aval.<\/p>\n
Pourquoi une enzyme \u00e0 haute activit\u00e9 n'est-elle pas automatiquement le meilleur choix commercial ?<\/strong> Les ingr\u00e9dients alimentaires et biotechnologiques doivent-ils \u00eatre s\u00e9lectionn\u00e9s uniquement \u00e0 partir des fiches techniques ?<\/strong> <\/p>\n <\/p>\n R\u00e9ponse rapide :<\/strong> Les enzymes et les ingr\u00e9dients de transformation alimentaire sont g\u00e9n\u00e9ralement s\u00e9lectionn\u00e9s selon l'ad\u00e9quation du substrat, la plage de pH et de temp\u00e9rature, la dose, et si la sp\u00e9cification d'utilisation finale est acceptable pour le processus cible. Le choix commercial le plus solide est celui qui est performant de mani\u00e8re constante dans les conditions de traitement r\u00e9elles.<\/p>\n <\/p>\n is a technology that utilizes enzymes or microbial cells or plant and animal cells as biocatalysts to catalyze reactions. Enzymes as biocatalysts have many advantages over chemical catalysts: enzyme-catalyzed reactions<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[108],"tags":[],"class_list":["post-7332","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-enzyme-news"],"yoast_head":"\n
Parce que la meilleure enzyme est celle qui fonctionne de mani\u00e8re fiable dans les conditions r\u00e9elles du proc\u00e9d\u00e9 et donne le r\u00e9sultat en aval souhait\u00e9 sans cr\u00e9er de nouveaux probl\u00e8mes.<\/p>\n
Il est g\u00e9n\u00e9ralement plus s\u00fbr d'associer la revue des sp\u00e9cifications \u00e0 un test pilote ou d'application, car les substrats r\u00e9els et les fen\u00eatres de processus peuvent modifier consid\u00e9rablement le r\u00e9sultat.<\/p>\nContactez-nous d\u00e8s maintenant !<\/b><\/strong><\/h2>\n
Si vous avez besoin de Price, veuillez indiquer vos coordonn\u00e9es dans le formulaire ci-dessous. Nous vous contacterons g\u00e9n\u00e9ralement dans les 24 heures. Vous pouvez \u00e9galement m'envoyer un courriel\u00a0info@longchangchemical.com<\/a><\/span>\u00a0pendant les heures de travail ( 8:30 am to 6:00 pm UTC+8 Mon.~Sat. ) ou utilisez le chat en direct du site web pour obtenir une r\u00e9ponse rapide.<\/b><\/strong><\/h4>\n
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\n Compos\u00e9 Glucoamylase<\/span><\/a><\/td>\n 9032-08-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Pullulanase<\/span><\/a><\/td>\n 9075-68-7<\/td>\n<\/tr>\n \n Xylanase<\/span><\/a><\/td>\n 37278-89-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Cellulase<\/span><\/a><\/td>\n 9012-54-8<\/td>\n<\/tr>\n \n Naringinase<\/span><\/a><\/td>\n 9068-31-9<\/td>\n<\/tr>\n \n \u03b2-Amylase<\/span><\/a><\/td>\n 9000-91-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Glucose oxydase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-37-0<\/td>\n<\/tr>\n \n alpha-amylase<\/td>\n 9000-90-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Pectinase<\/span><\/a><\/td>\n 9032-75-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Peroxydase<\/td>\n 9003-99-0<\/td>\n<\/tr>\n \n Lipase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-62-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Catalase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-05-2<\/td>\n<\/tr>\n \n TANNASE<\/span><\/a><\/td>\n 9025-71-2<\/td>\n<\/tr>\n \n Elastase<\/span><\/a><\/td>\n 39445-21-1<\/td>\n<\/tr>\n \n Ur\u00e9ase<\/span><\/a><\/td>\n 9002-13-5<\/td>\n<\/tr>\n \n DEXTRANASE<\/span><\/a><\/td>\n 9025-70-1<\/td>\n<\/tr>\n \n L-Lactique d\u00e9shydrog\u00e9nase<\/span><\/a><\/td>\n 9001-60-9<\/td>\n<\/tr>\n \n D\u00e9shydrog\u00e9nase malate<\/span><\/a><\/td>\n 9001-64-3<\/td>\n<\/tr>\n \n Cholest\u00e9rol oxydase<\/span><\/a><\/td>\n 9028-76-6<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"