{"id":7319,"date":"2024-09-10T13:00:02","date_gmt":"2024-09-10T13:00:02","guid":{"rendered":"https:\/\/longchangchemical.com\/?p=7319"},"modified":"2026-04-28T10:42:35","modified_gmt":"2026-04-28T10:42:35","slug":"what-do-you-know-about-proteases","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/longchangchemical.com\/fr\/what-do-you-know-about-proteases\/","title":{"rendered":"Que savez-vous des prot\u00e9ases ?"},"content":{"rendered":"

Que savez-vous des prot\u00e9ases ?<\/strong><\/h1>\n

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Quick answer:<\/strong> A practical enzyme or food-ingredient decision starts with the process target, then checks activity, application window, sensory impact, and batch-to-batch consistency before scale-up.<\/p>\n

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La prot\u00e9ase est un terme g\u00e9n\u00e9ral d\u00e9signant une classe d'enzymes qui hydrolysent les cha\u00eenes peptidiques des prot\u00e9ines. En fonction de la d\u00e9gradation des peptides, on distingue deux cat\u00e9gories : l'endopeptidase et la t\u00e9lopeptidase. La premi\u00e8re peut couper la cha\u00eene peptidique de grand poids mol\u00e9culaire \u00e0 partir du milieu pour former des prions et des peptones de plus petit poids mol\u00e9culaire ; la seconde peut \u00eatre divis\u00e9e en carboxypeptidases et aminopeptidases, qui hydrolysent la cha\u00eene peptidique pour g\u00e9n\u00e9rer des acides amin\u00e9s un par un \u00e0 partir de l'extr\u00e9mit\u00e9 carboxyle libre ou de l'extr\u00e9mit\u00e9 amine libre du peptide, respectivement.<\/p>\n

Classification
\nTerme g\u00e9n\u00e9ral d\u00e9signant une classe d'enzymes qui hydrolysent les liaisons peptidiques dans les prot\u00e9ines. Selon la mani\u00e8re dont elles hydrolysent les peptides, elles peuvent \u00eatre divis\u00e9es en deux cat\u00e9gories : les endopeptidases et les exopeptidases. Les endopeptidases coupent la partie interne des mol\u00e9cules de prot\u00e9ines pour former des moonshine et des peptones de faible poids mol\u00e9culaire. Les exopeptidases hydrolysent les liaisons peptidiques une \u00e0 une \u00e0 partir des terminaisons amin\u00e9es ou carboxyl\u00e9es libres des mol\u00e9cules de prot\u00e9ines jusqu'aux acides amin\u00e9s libres, les premi\u00e8res \u00e9tant des aminopeptidases et les secondes des carboxypeptidases. En fonction de leur centre actif et de leur pH optimal, les prot\u00e9ases peuvent \u00eatre class\u00e9es en s\u00e9rine-prot\u00e9ases, mercapto-prot\u00e9ases, m\u00e9talloprot\u00e9ases et aspartiques-prot\u00e9ases. En fonction du pH optimal de leur r\u00e9action, elles sont divis\u00e9es en prot\u00e9ases acides, prot\u00e9ases neutres et prot\u00e9ases alcalines. Les prot\u00e9ases utilis\u00e9es dans la production industrielle sont principalement des endopeptidases.<\/p>\n

Les prot\u00e9ases sont largement pr\u00e9sentes dans les organes animaux, les tiges et les feuilles des plantes, les fruits et les micro-organismes. Les prot\u00e9ases microbiennes sont produites principalement par les moisissures et les bact\u00e9ries et, dans une moindre mesure, par les levures et les actinomyc\u00e8tes.<\/p>\n

Enzymes qui catalysent l'hydrolyse des prot\u00e9ines. Il en existe de nombreux types, les plus importants \u00e9tant la pepsine, la trypsine, l'histone, la papa\u00efne et la prot\u00e9ase de Bacillus subtilis. La prot\u00e9ase sur le r\u00f4le du substrat de r\u00e9action a une s\u00e9lectivit\u00e9 stricte, une prot\u00e9ase ne peut agir que sur une certaine liaison peptidique dans la mol\u00e9cule de prot\u00e9ine, comme la trypsine qui catalyse l'hydrolyse des acides amin\u00e9s alcalins form\u00e9s par la liaison peptidique. Les prot\u00e9ases sont largement r\u00e9pandues, principalement dans le tube digestif des humains et des animaux, et abondantes dans les plantes et les micro-organismes. En raison des ressources limit\u00e9es des plantes et des animaux, la production industrielle de pr\u00e9parations de prot\u00e9ase se fait principalement par fermentation \u00e0 l'aide de micro-organismes tels que Bacillus subtilis et Aspergillus pernicius.<\/p>\n

R\u00f4le de la trypsine
\nLa trypsine agit en hydrolysant les prot\u00e9ines entre les cellules, dissociant ainsi les cellules. Les tissus et les cellules r\u00e9agissent diff\u00e9remment \u00e0 l'action de la trypsine. L'activit\u00e9 de la trypsine dans la dispersion des cellules est \u00e9galement li\u00e9e \u00e0 sa concentration, \u00e0 sa temp\u00e9rature et \u00e0 son temps d'action. La solution de trypsine a la plus forte capacit\u00e9 d'action lorsque le pH est de 8,0 et la temp\u00e9rature de 37\u2103. Lors de l'utilisation de la trypsine, la concentration, la temp\u00e9rature et la dur\u00e9e doivent \u00eatre bien contr\u00f4l\u00e9es afin d'\u00e9viter une digestion excessive et des dommages cellulaires. Parce que Ca2+, Mg2+ et le s\u00e9rum, les prot\u00e9ines peuvent r\u00e9duire l'activit\u00e9 de l'enzyme pancr\u00e9atique, la pr\u00e9paration de la solution d'enzyme pancr\u00e9atique doit \u00eatre utilis\u00e9e sans Ca2+, Mg2+ BSS, tel que : liquide D-Hanks. Lors de la fin de la digestion, l'action de la trypsine sur les cellules peut \u00eatre interrompue par une solution de culture de s\u00e9rum ou un inhibiteur de trypsine.<\/p>\n

1. Pes\u00e9e de la trypsine : selon la concentration de la solution de trypsine de 0,25%, utiliser une balance \u00e9lectronique pour peser avec pr\u00e9cision la poudre dissoute dans un petit b\u00e9cher d'eau bidistill\u00e9e (si l'eau bidistill\u00e9e doit \u00eatre ajust\u00e9e \u00e0 un pH de 7,2 environ) ou de solution PBS (D-hanks). Bien m\u00e9langer et laisser reposer toute la nuit \u00e0 4 \u00b0C. 2.<\/p>\n

2. St\u00e9rilisation par filtration \u00e0 la seringue : La solution de trypsine pr\u00e9par\u00e9e doit \u00eatre st\u00e9rilis\u00e9e par filtration \u00e0 l'aide d'un filtre \u00e0 seringue (membrane microporeuse de 0,22 \u00b5m) sur un banc ultra-propre. La solution doit \u00eatre st\u00e9rilis\u00e9e par filtration \u00e0 l'aide d'un filtre \u00e0 seringue (membrane microporeuse de 0,22 micron) sur un banc ultra-propre.<\/p>\n

La trypsine catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques sp\u00e9cifiques dans les prot\u00e9ines. Le processus catalytique est exempt d'\u00e9nergie et n'inactive pas l'enzyme, qui ne change pas de forme et ne s'hydrolyse pas non plus. La liaison du substrat au centre actif de l'enzyme est r\u00e9versible, et cette liaison rend les liaisons peptidiques sp\u00e9cifiques des prot\u00e9ines activ\u00e9es par flexion et d\u00e9formation, et plus susceptibles d'\u00eatre attaqu\u00e9es par les mol\u00e9cules d'eau, qui forment les groupes amino et carboxyl, respectivement, et les brisent, produisant une petite mol\u00e9cule de peptide ou d'acide amin\u00e9. Diff\u00e9rentes prot\u00e9ases peuvent agir sur des liaisons peptidiques constitu\u00e9es de diff\u00e9rentes liaisons d'acides amin\u00e9s, de sorte que la trypsine n'agit pas sur toutes les liaisons peptidiques.<\/p>\n

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Teneur en prot\u00e9ases
\nL'\u00e9pilation et l'assouplissement dans l'industrie du cuir ont fait un grand usage des prot\u00e9ases, ce qui permet de gagner du temps et d'am\u00e9liorer l'hygi\u00e8ne du travail. La prot\u00e9ase peut \u00e9galement \u00eatre utilis\u00e9e pour le d\u00e9gommage de la soie, l'attendrissement de la viande et la clarification du vin. En clinique, la prot\u00e9ase est utilis\u00e9e \u00e0 des fins m\u00e9dicales, comme le traitement de la dyspepsie par la pepsine, le traitement de la bronchite par la prot\u00e9ase acide, le traitement de la vascularite par la prot\u00e9ase scrupuleuse, ainsi que l'utilisation de la prot\u00e9ase pancr\u00e9atique, la purification de la prot\u00e9ase de coagulation lactique pancr\u00e9atique des plaies septiques chirurgicales purifi\u00e9es et le traitement de l'adh\u00e9rence de la membrane plasmique de la cavit\u00e9 thoracique. Le d\u00e9tergent \u00e0 lessive \u00e0 adjonction d'enzymes est un nouveau produit dans les d\u00e9tergents, contenant de la prot\u00e9ase alcaline, qui peut \u00e9liminer les taches de sang et les taches de prot\u00e9ines sur les v\u00eatements, mais lors de son utilisation, il faut veiller \u00e0 ne pas entrer en contact avec la peau, afin de ne pas endommager les prot\u00e9ines \u00e0 la surface de la peau, ce qui peut provoquer des \u00e9ruptions cutan\u00e9es, de l'ecz\u00e9ma et d'autres ph\u00e9nom\u00e8nes allergiques.<\/p>\n

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Enzymes qui catalysent l'hydrolyse des prot\u00e9ines. Il en existe de nombreux types, les plus importants \u00e9tant la pepsine, la trypsine, l'histone, la papa\u00efne et la prot\u00e9ase de Bacillus subtilis. La prot\u00e9ase a une s\u00e9lectivit\u00e9 stricte pour le substrat de la r\u00e9action, une prot\u00e9ase ne peut agir que sur une certaine liaison peptidique dans la mol\u00e9cule de prot\u00e9ine, comme la trypsine qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques form\u00e9es par les acides amin\u00e9s alcalins. Les prot\u00e9ases sont largement r\u00e9pandues, principalement dans le tube digestif des humains et des animaux, et sont abondantes dans les plantes et les micro-organismes. En raison des ressources limit\u00e9es des plantes et des animaux, la production industrielle de pr\u00e9parations de prot\u00e9ases se fait principalement par fermentation \u00e0 l'aide de micro-organismes tels que Bacillus subtilis et Aspergillus oryzae.<\/p>\n

Largement utilis\u00e9
\nLa prot\u00e9ase est l'une des enzymes industrielles les plus importantes qui catalyse l'hydrolyse des prot\u00e9ines et des peptides. Elle est largement pr\u00e9sente dans les organes animaux, les tiges et les feuilles des plantes, les fruits et les micro-organismes. Les prot\u00e9ases sont largement utilis\u00e9es dans la production de fromage, l'attendrissement de la viande et la modification des prot\u00e9ines v\u00e9g\u00e9tales. En outre, la pepsine, la pr\u00e9sure pancr\u00e9atique, la carboxypeptidase et l'aminopeptidase sont des prot\u00e9ases pr\u00e9sentes dans le tube digestif humain, dont l'action permet d'hydrolyser les prot\u00e9ines ing\u00e9r\u00e9es par le corps humain en peptides et acides amin\u00e9s de petite taille.<\/p>\n

Les prot\u00e9ases actuellement utilis\u00e9es dans l'industrie boulang\u00e8re sont des prot\u00e9ases de moisissures, des prot\u00e9ases bact\u00e9riennes et des prot\u00e9ases v\u00e9g\u00e9tales. L'application de prot\u00e9ases dans la production de pain modifie les propri\u00e9t\u00e9s du gluten d'une mani\u00e8re diff\u00e9rente de l'action des forces et de la r\u00e9action chimique des agents r\u00e9ducteurs dans la modification du pain. Au lieu de rompre les liaisons disulfures, l'action des prot\u00e9ases consiste \u00e0 d\u00e9connecter la structure tridimensionnelle en treillis qui forme le gluten. Le r\u00f4le des prot\u00e9ases dans la production de pain se manifeste principalement dans le processus de fermentation de la p\u00e2te. Sous l'action des prot\u00e9ases, les prot\u00e9ines de la farine sont d\u00e9grad\u00e9es en peptides et en acides amin\u00e9s pour fournir \u00e0 la levure des sources de carbone et favoriser la fermentation.<\/p>\n

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A practical sourcing checklist for enzyme, biotech, and food-ingredient topics<\/h2>\n

In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n