{"id":7260,"date":"2024-08-22T02:53:30","date_gmt":"2024-08-22T02:53:30","guid":{"rendered":"https:\/\/longchangchemical.com\/?p=7260"},"modified":"2026-04-28T10:42:34","modified_gmt":"2026-04-28T10:42:34","slug":"what-type-of-macromolecule-is-an-enzyme%ef%bc%9f","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/longchangchemical.com\/fr\/what-type-of-macromolecule-is-an-enzyme%ef%bc%9f\/","title":{"rendered":"Quel type de macromol\u00e9cule est une enzyme\uff1f ?"},"content":{"rendered":"

Quel type de macromol\u00e9cule est une enzyme\uff1f ?<\/strong><\/h1>\n

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Quick answer:<\/strong> Enzyme and food-processing ingredients are usually selected by substrate fit, pH and temperature window, dosage, and whether the end-use specification is acceptable for the target process. The strongest commercial choice is the one that performs consistently under real processing conditions.<\/p>\n

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Comme nous le savons tous, les organismes vivants sont compos\u00e9s de cellules. Les enzymes sont les catalyseurs du m\u00e9tabolisme dans le corps humain, et ce n'est qu'en pr\u00e9sence d'enzymes que des r\u00e9actions chimiques peuvent avoir lieu dans le corps humain, que le m\u00e9tabolisme peut se d\u00e9rouler et que chaque cellule peut manifester toutes sortes d'activit\u00e9s vitales. Plus il y a d'enzymes dans le corps, plus l'organisme est complet et plus la vie est saine. La plupart des maladies humaines sont li\u00e9es \u00e0 une carence en enzymes ou \u00e0 un trouble de la synth\u00e8se.<\/p>\n

En fait, nous rencontrons souvent des enzymes dans notre vie, comme le d\u00e9tergent \u00e0 lessive enrichi en enzymes, la cr\u00e9atine kinase et d'autres types d'indicateurs \"enzymatiques\" dans le sang, et ainsi de suite, qui sont partout des \"enzymes\". Aujourd'hui, examinons les enzymes et leurs fonctions.<\/p>\n

Qu'est-ce qu'une enzyme ?<\/strong><\/p>\n

Les enzymes sont des prot\u00e9ines dot\u00e9es d'une grande efficacit\u00e9 et d'effets catalytiques sp\u00e9cifiques. Presque toutes les r\u00e9actions m\u00e9taboliques de l'organisme n\u00e9cessitent la participation d'enzymes, et le contr\u00f4le du m\u00e9tabolisme mat\u00e9riel est principalement r\u00e9alis\u00e9 par la r\u00e9gulation de l'activit\u00e9 enzymatique. Il est d\u00e9sormais clair que de nombreuses maladies humaines sont dues \u00e0 la mutation, \u00e0 la r\u00e9duction ou \u00e0 l'absence de certaines enzymes, et qu'une d\u00e9ficience ou une mutation enzymatique peut donc provoquer des d\u00e9sordres m\u00e9taboliques et conduire \u00e0 la maladie. Un catalyseur ne fait qu'acc\u00e9l\u00e9rer une r\u00e9action chimique jusqu'\u00e0 un point d'\u00e9quilibre, il ne modifie pas ce point d'\u00e9quilibre.<\/p>\n

Il en va de m\u00eame pour les enzymes, bien qu'elles soient extr\u00eamement efficaces par rapport aux catalyseurs non enzymatiques ; en outre, les enzymes ne catalysent que certaines r\u00e9actions chimiques de substances sp\u00e9cifiques (appel\u00e9es effecteurs), produisant certains produits sans sous-produits, c'est-\u00e0-dire que les enzymes ont un tr\u00e8s haut degr\u00e9 de sp\u00e9cificit\u00e9. La capacit\u00e9 catalytique d'une enzyme est appel\u00e9e activit\u00e9 enzymatique, qui peut \u00eatre mesur\u00e9e, et la quantit\u00e9 d'enzyme est souvent exprim\u00e9e en termes d'activit\u00e9. La mesure de l'activit\u00e9 de certaines enzymes permet souvent de diagnostiquer des maladies. L'enzymologie est donc tr\u00e8s proche de l'\u00e9tiologie, du diagnostic et du traitement des maladies.<\/p>\n

La nature des enzymes<\/strong><\/p>\n

Sous les dynasties Shang et Zhou en Chine, on trouve des traces d'activit\u00e9s de production d'enzymes dans des micro-organismes, telles que le brassage, la fabrication de sauces et de sirops. Toutefois, ce n'est qu'au d\u00e9but du 20e si\u00e8cle que l'on est parvenu \u00e0 une conclusion sur la nature des enzymes ; au milieu du 19e si\u00e8cle, on pensait encore que les enzymes devaient agir dans les organismes vivants ; la signification grecque originale du mot \"enzyme\" \u00e9tait \"dans la levure\", et ce n'est que lorsqu'on a d\u00e9couvert, en 1897, que des extraits de levure sans cellules pouvaient \u00eatre ferment\u00e9s que l'on s'est rendu compte que les enzymes pouvaient encore agir en dehors de la cellule.<\/p>\n

En 1926, J.B. Sumner, un biochimiste am\u00e9ricain, purifie l'ur\u00e9ase et la cristallise, prouvant qu'il s'agit d'une prot\u00e9ine, ce qui fut le premier \u00e0 proposer le concept selon lequel les enzymes sont des prot\u00e9ines. Cependant, les autorit\u00e9s acad\u00e9miques de l'\u00e9poque, plus contestataires, ne pensent pas que l'enzyme ait \u00e9t\u00e9 cristallis\u00e9e, au contraire, pensent que la cristallisation de la prot\u00e9ine ne fonctionne pas, tandis que le r\u00f4le des polluants s'attache \u00e0 la nature de l'inconnu. Plus tard, d'autres scientifiques ont \u00e9galement purifi\u00e9 et cristallis\u00e9 des enzymes telles que la pepsine, la trypsine et d'autres hydrolases prot\u00e9iques, et ont \u00e9galement prouv\u00e9 qu'il s'agissait de prot\u00e9ines, l'essence de l'enzyme \u00e9tant une prot\u00e9ine, cette conclusion est reconnue par la communaut\u00e9 scientifique.
\nDes milliers d'enzymes ont \u00e9t\u00e9 d\u00e9couvertes, des centaines d'enzymes ont \u00e9t\u00e9 purifi\u00e9es et cristallis\u00e9es, ainsi qu'analys\u00e9es et la structure chimique du premier niveau de l'enzyme a \u00e9t\u00e9 d\u00e9termin\u00e9e, et il a \u00e9t\u00e9 prouv\u00e9 qu'il s'agissait de prot\u00e9ines. Le concept selon lequel les enzymes sont des prot\u00e9ines est si solide qu'il serait inappropri\u00e9 de les appeler enzymes si l'on d\u00e9couvrait des macromol\u00e9cules ayant des propri\u00e9t\u00e9s catalytiques autres que celles des prot\u00e9ines. C'est pourquoi plusieurs acides ribonucl\u00e9iques r\u00e9cemment d\u00e9couverts et dot\u00e9s d'une activit\u00e9 catalytique ont \u00e9t\u00e9 qualifi\u00e9s d'enzymatiques.<\/p>\n

Sp\u00e9cificit\u00e9 enzymatique<\/strong><\/p>\n

L'une des caract\u00e9ristiques les plus frappantes d'une enzyme est la sp\u00e9cificit\u00e9 (ou sp\u00e9cificit\u00e9) de la r\u00e9action qu'elle catalyse. Il s'agit \u00e0 la fois du choix des effecteurs de l'enzyme et de la sp\u00e9cificit\u00e9 de la r\u00e9action qu'elle catalyse. Le degr\u00e9 de sp\u00e9cificit\u00e9 varie d'une enzyme \u00e0 l'autre.
\nPar exemple, l'ur\u00e9ase catalyse uniquement l'hydrolyse de l'ur\u00e9e en CO2 et NH3 ; la succinate d\u00e9shydrog\u00e9nase catalyse uniquement l'acide succinique comme effecteur, leur sp\u00e9cificit\u00e9 est extr\u00eamement stricte, ce que l'on peut appeler la sp\u00e9cificit\u00e9 absolue ; d'autres enzymes ont un groupe commun ou une s\u00e9lectivit\u00e9 de liaison chimique ; La phosphatase, par exemple, peut catalyser l'hydrolyse de nombreux types de compos\u00e9s contenant de l'acide phosphorique pour \u00e9liminer l'acide phosphorique, et les est\u00e9rases catalysent l'hydrolyse de la liaison ester de nombreux compos\u00e9s diff\u00e9rents, la s\u00e9lection de la liaison la moins stricte \u00e9tant celle de la liaison ester. C'est ce que l'on appelle la sp\u00e9cificit\u00e9 relative.<\/p>\n

On peut constater que la sp\u00e9cificit\u00e9 des diff\u00e9rentes enzymes pour l'action des substances varie consid\u00e9rablement, m\u00eame la m\u00eame classe d'enzymes, en raison de diff\u00e9rentes sources, le degr\u00e9 de sp\u00e9cificit\u00e9 du degr\u00e9 strict d'incoh\u00e9rence.<\/p>\n

Importance des enzymes<\/strong><\/p>\n

Le corps humain et les autres organismes subissent des milliers de r\u00e9actions chimiques diff\u00e9rentes. Toutes les activit\u00e9s telles que la digestion, l'absorption, le transport, la synth\u00e8se, la s\u00e9cr\u00e9tion, la locomotion et la reproduction (commun\u00e9ment appel\u00e9es m\u00e9tabolisme des substances) sont bas\u00e9es sur des r\u00e9actions chimiques. La plupart de ces r\u00e9actions sont lentes, mais les enzymes les acc\u00e9l\u00e8rent afin que les diverses activit\u00e9s dont d\u00e9pend la vie puissent \u00eatre men\u00e9es \u00e0 bien en temps voulu. La grande majorit\u00e9 de ces r\u00e9actions ont lieu dans la cellule ; chaque r\u00e9action est catalys\u00e9e par une enzyme diff\u00e9rente ; la cellule contient des milliers d'enzymes, r\u00e9parties dans divers organites, qui catalysent m\u00e9thodiquement les r\u00e9actions essentielles \u00e0 la vie.<\/p>\n

Prenons l'exemple de l'amidon que nous mangeons tous les jours : l'amidon est dig\u00e9r\u00e9 dans le tube digestif et hydrolys\u00e9 en glucose par l'amylase et d'autres enzymes catalytiques, tandis que le glucose p\u00e9n\u00e8tre dans la cellule, ce qui est \u00e9galement catalys\u00e9 par des enzymes, et les divers m\u00e9tabolismes du glucose dans la cellule sont encore plus une s\u00e9rie de r\u00e9actions catalys\u00e9es par des enzymes, qui oxydent le glucose en dioxyde de carbone et en eau et fournissent de l'\u00e9nergie, et peuvent \u00e9galement \u00eatre converties en d'autres substances telles que les graisses. Par rapport \u00e0 l'oxydation du glucose dans l'organisme et \u00e0 sa combustion en dehors de l'organisme, bien que les produits soient le dioxyde de carbone et l'eau, et que les deux lib\u00e8rent de l'\u00e9nergie, l'oxydation du glucose dans l'organisme est catalys\u00e9e par des enzymes, et s'effectue dans des conditions douces, telles que la temp\u00e9rature ambiante, et passe par un certain nombre d'\u00e9tapes et lib\u00e8re progressivement de l'\u00e9nergie qui peut \u00eatre facilement utilis\u00e9e, ce qui est extr\u00eamement diff\u00e9rent de la combustion en dehors de l'organisme.<\/p>\n

I.<\/strong> Dans l'industrie de la fermentation alimentaire<\/strong><\/p>\n

Le brassage de la sauce soja implique l'utilisation de prot\u00e9ases s\u00e9cr\u00e9t\u00e9es par Aspergillus oryzae pour d\u00e9composer les prot\u00e9ines des mati\u00e8res premi\u00e8res et les d\u00e9grader en peptides, en acides amin\u00e9s, etc. Par exemple, la prot\u00e9ase acide utilis\u00e9e dans la production de sauce soja peut compenser le manque d'enzymes dans la groseille, favoriser la d\u00e9composition des prot\u00e9ines dans les mati\u00e8res premi\u00e8res de la sauce soja et du vinaigre, renforcer le processus de production et faciliter la production \u00e0 grande \u00e9chelle. En outre, l'hydrolyse de la prot\u00e9ase peut augmenter la teneur en azote amin\u00e9 de l'eau-de-vie de sauce soja, ce qui favorise le processus de fermentation et la formation d'ar\u00f4mes et de substances aromatiques. Elle permet \u00e9galement d'am\u00e9liorer le taux d'utilisation des mati\u00e8res premi\u00e8res, d'\u00e9conomiser des aliments, de r\u00e9duire les co\u00fbts et de contribuer \u00e0 l'am\u00e9lioration de la production et \u00e0 la stabilit\u00e9 de la qualit\u00e9 du produit.<\/p>\n

II.<\/strong> Dans le domaine du brassage de la bi\u00e8re<\/strong><\/p>\n

Lorsque la quantit\u00e9 de malt est r\u00e9duite et que les mati\u00e8res auxiliaires sont augment\u00e9es, une prot\u00e9ase suppl\u00e9mentaire est souvent n\u00e9cessaire pour d\u00e9grader compl\u00e8tement les prot\u00e9ines, et la prot\u00e9ase acide microbienne est \u00e9galement un clarificateur de bi\u00e8re efficace.<\/p>\n

III.<\/strong> Dans la production de tannage<\/strong><\/p>\n

La prot\u00e9ine fibreuse de la peau de la mati\u00e8re premi\u00e8re de tannage est un composant utile du cuir, mais il existe \u00e9galement de nombreuses prot\u00e9ines non fibreuses dans l'interstice de la fibre et dans l'\u00e9piderme, ces prot\u00e9ines ont une faible teneur, si elles ne sont pas \u00e9limin\u00e9es, le cuir fini deviendra rigide et cassant. La prot\u00e9ase est utilis\u00e9e dans le traitement du cuir pour la d\u00e9composition des prot\u00e9ines interstitielles. La production nationale de pr\u00e9paration de prot\u00e9ase neutre et alcaline peut \u00eatre utilis\u00e9e pour le d\u00e9hairing enzymatique.<\/p>\n

Quatre.<\/strong> Utilis\u00e9 dans la fabrication de g\u00e9latine et de fibres de collag\u00e8ne solubles :<\/strong><\/p>\n

Dans l'industrie, la peau, les os et d'autres mati\u00e8res premi\u00e8res sont lessiv\u00e9s \u00e0 l'eau de chaux dans l'huile, la graisse et les prot\u00e9ines diverses, etc. Ce processus prend plusieurs mois, n\u00e9cessite beaucoup de main-d'\u0153uvre, produit peu de g\u00e9latine et consomme peu d'\u00e9nergie. Avec la purification du collag\u00e8ne par la prot\u00e9ase, la g\u00e9latine est pure, de bonne qualit\u00e9, la masse mol\u00e9culaire relative est uniforme, l'arrangement mol\u00e9culaire est complet, le cycle de production est court et le rendement en g\u00e9latine est \u00e9lev\u00e9.<\/p>\n

V.<\/strong> Utilis\u00e9 pour le pr\u00e9traitement de la teinture de la laine \u00e0 basse temp\u00e9rature :<\/strong><\/p>\n

La teinture de la laine \u00e0 haute temp\u00e9rature endommage la r\u00e9sistance de la laine et provoque facilement la contraction du feutrage des fibres et l'\u00e9rection du corps des poils. Avec le traitement de la laine \u00e0 la prot\u00e9ase, la teinture au point d'\u00e9bullition, le taux de coloration de 2 minutes atteint presque 100%, la couleur et le lustre du produit fini sont brillants, la sensation de gonflement est agr\u00e9able et les eaux us\u00e9es dans le contenu du combustible sont consid\u00e9rablement r\u00e9duites.<\/p>\n

Pour le d\u00e9gommage de la soie :<\/strong><\/p>\n

Les tissus de soie brute doivent \u00eatre d\u00e9gomm\u00e9s, la colle de soie est une prot\u00e9ine, notre pays a traditionnellement utilis\u00e9 la m\u00e9thode du savon alcalin de raffinage \u00e0 haute temp\u00e9rature pour le d\u00e9gommage, ce qui pr\u00e9sente de nombreux inconv\u00e9nients, l'invasion du pigment de soie par l'alcali, qui affecte facilement le lustre, et avec le d\u00e9gommage \u00e0 la prot\u00e9ase, le produit fini est lubrifi\u00e9 et doux au toucher, brillant et \u00e9clatant, et le temps de d\u00e9gommage est court, la temp\u00e9rature de fonctionnement est basse, et la productivit\u00e9 est accrue.<\/p>\n

Le g\u00e9nie g\u00e9n\u00e9tique enzymatique et le g\u00e9nie prot\u00e9ique de la biocatalyse industrielle dans les ann\u00e9es 1990, l'essor de l'\u00e9volution dirig\u00e9e des prot\u00e9ines, la g\u00e9nomique et le d\u00e9veloppement de la technologie prot\u00e9omique. Le c\u0153ur de la biocatalyse industrielle est l'application des enzymes. Par rapport \u00e0 la catalyse chimique traditionnelle, la biocatalyse pr\u00e9sente les avantages de la sp\u00e9cificit\u00e9 de site et de la st\u00e9r\u00e9osp\u00e9cificit\u00e9, ce qui permet d'effectuer une \"r\u00e9\u00e9volution\" selon les souhaits de l'homme sans qu'il soit n\u00e9cessaire de comprendre la structure de l'enzyme, et peut \u00eatre utilis\u00e9e pour le clonage de g\u00e8nes, la mutation ou l'hybridation al\u00e9atoire, la mutation cibl\u00e9e et la construction de biblioth\u00e8ques de mutations par des m\u00e9thodes de PCR sujettes \u00e0 l'erreur. Des biblioth\u00e8ques de mutations peuvent \u00eatre construites par clonage, mutation ou hybridation al\u00e9atoire, mutation cibl\u00e9e et PCR avec risque d'erreur, qui peuvent \u00eatre combin\u00e9es \u00e0 des strat\u00e9gies de criblage \u00e0 haut d\u00e9bit pour am\u00e9liorer l'activit\u00e9 enzymatique, la stabilit\u00e9, la st\u00e9r\u00e9os\u00e9lectivit\u00e9 et les propri\u00e9t\u00e9s de r\u00e9action en milieu non aqueux.<\/p>\n

La xylanase est une enzyme cl\u00e9 pour la d\u00e9gradation de l'h\u00e9micellulose. En Chine, nous avons utilis\u00e9 le g\u00e8ne de Streptomyces olivaceus pour le transf\u00e9rer \u00e0 la levure Pichia piscine Pichiapastoris afin d'obtenir une expression efficace. L'activit\u00e9 enzymatique \u00e9tait de 1 200 U\/mL et l'activit\u00e9 sp\u00e9cifique de 2 869 U\/mg. Elle pr\u00e9sente une tr\u00e8s bonne r\u00e9sistance \u00e0 la d\u00e9gradation par les prot\u00e9ases [3]. Les quatre g\u00e8nes du champignon acidophile Biospora sp. MEY-1 ont \u00e9t\u00e9 clon\u00e9s avec succ\u00e8s dans Saccharomyces cerevisiae pour une expression h\u00e9t\u00e9rologue, et l'activit\u00e9 sp\u00e9cifique de l'enzyme XYL11 de levure recombinante \u00e9tait de 1 8831 U\/mg, et l'enzyme a conserv\u00e9 plus de 87% de sa viabilit\u00e9 \u00e0 90 \u2103 pendant 10 min. La d\u00e9gradation du xylane d'avoine produit principalement du xylose et du xylane-disaccharide, qui r\u00e9siste bien \u00e0 la d\u00e9gradation par les prot\u00e9ases [8]. Le g\u00e8ne de production de xylane du cassis IME-216 a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9 et exprim\u00e9 dans Saccharomyces cerevisiae, et la vigueur a \u00e9t\u00e9 augment\u00e9e \u00e0 90 000 U\/mL [8], et le reste des plus de 30 g\u00e8nes de xylanase ont \u00e9t\u00e9 exprim\u00e9s dans Escherichia coli et d'autres articles ne seront pas mentionn\u00e9s en d\u00e9tail.<\/p>\n

Les enzymes pour l'alimentation animale sont devenues l'industrie enzymatique la plus forte et \u00e0 la croissance la plus rapide de l'industrie mondiale des enzymes industrielles. La phytase est un additif alimentaire qui permet de d\u00e9grader l'acide phytique en phosphate inorganique et en inositol dans les aliments pour animaux. L'Institut de recherche sur les aliments pour animaux de l'Acad\u00e9mie chinoise des sciences agricoles a recombin\u00e9 le g\u00e8ne de la phytase d'Aspergillus niger963 dans Saccharomyces cerevisiae pour obtenir une expression tr\u00e8s efficace, et l'activit\u00e9 enzymatique a atteint 8\u00d7105UI\/mL, soit plus de 3 000 fois plus que celle de l'Aspergillus niger d'origine, et bien plus que celle des champignons modifi\u00e9s signal\u00e9s \u00e0 l'\u00e9tranger [4, 11]. 11], et plusieurs entreprises de production ont \u00e9t\u00e9 cr\u00e9\u00e9es en Chine.<\/p>\n

La cellulase est un syst\u00e8me enzymatique complexe \u00e0 plusieurs enzymes, la conception irrationnelle est la m\u00e9thode actuelle d'\u00e9volution dirig\u00e9e de la cellulase, l'exonucl\u00e9ase de cellulose et l'endonucl\u00e9ase de cellulose d'Aspergillus xylosus ont \u00e9t\u00e9 introduites dans un phage pour en d\u00e9montrer la fonction. \u00c0 l'heure actuelle, un certain nombre de g\u00e8nes de cellulase alcaline moyenne ont \u00e9t\u00e9 clon\u00e9s et exprim\u00e9s, ce qui peut \u00eatre utilis\u00e9 dans les textiles et les d\u00e9tergents, et la culture optimis\u00e9e de bact\u00e9ries d'ing\u00e9nierie de l'endocellulase neutre pour l'industrie du papier, avec une activit\u00e9 enzymatique atteignant 32 529 U\/mL [10], soit une augmentation de 7,8 fois par rapport \u00e0 la souche originale. Le g\u00e8ne de la cellulase multifonctionnelle de Fusarium ampullaia crossean a \u00e9t\u00e9 exprim\u00e9 dans E. coli, et une lign\u00e9e de cellulase \u00e0 haute activit\u00e9 sp\u00e9cifique a \u00e9t\u00e9 obtenue, avec une bonne activit\u00e9 hydrolytique contre le xylane, les glycosides de disaccharides de fibres de p-nitroph\u00e9nol et la carboxym\u00e9thylcellulose [5]. Le clonage du g\u00e8ne Swollenin S38 de Mycobacterium anthropophilum peut perturber les liaisons hydrog\u00e8ne, qui est un composant du syst\u00e8me de cellulase de d\u00e9gradation fongique [6]. En outre, des recherches sur le syst\u00e8me enzymatique de d\u00e9gradation de la lignocellulose du termite g\u00e9ant \u00e0 ailes jaunes ont \u00e9t\u00e9 men\u00e9es en Chine<\/p>\n

La lipase est une classe d'enzymes importante dans la biosynth\u00e8se. \u00c0 l'heure actuelle, la Chine a mis en place une plateforme technique pour la modification, la production et l'application de trois g\u00e8nes de lipase issus d'une conception rationnelle. L'activit\u00e9 enzymatique de Penicillium expansum FS8486 a \u00e9t\u00e9 augment\u00e9e de 317% gr\u00e2ce \u00e0 la technologie de r\u00e9organisation des g\u00e8nes [7]. La structure \"cap\" de la lipase pour la mutation cibl\u00e9e, pour obtenir une lipase \u00e0 capuchon ouvert, l'activit\u00e9 sp\u00e9cifique de l'enzyme a augment\u00e9 de 5,7 fois, l'efficacit\u00e9 catalytique \u00e0 deux phases a augment\u00e9 de 1,8 fois [8].
\nLa Chine a \u00e9galement construit la plate-forme technologique de culture \u00e0 haute densit\u00e9 pour les bact\u00e9ries d'ing\u00e9nierie \u00e0 affichage de surface, les bact\u00e9ries d'ing\u00e9nierie E. coli, les bact\u00e9ries d'ing\u00e9nierie Picrosporum, l'activit\u00e9 lipasique de Pseudohyphae Candida sp. 99-125 a atteint plus de 15 000 U\/mL [9]. La lipase clon\u00e9e de Rhizopus miehei a \u00e9t\u00e9 exprim\u00e9e avec succ\u00e8s dans deux levures Pichia, et l'activit\u00e9 enzymatique la plus \u00e9lev\u00e9e a atteint 18 000 U\/mL. L'activit\u00e9 enzymatique n'a pas diminu\u00e9 \u00e0 4 \u2103 pendant 6 mois, et le rendement en biodiesel \u00e9tait sup\u00e9rieur \u00e0 95% \u00e0 12 h [9]. Le g\u00e8ne de la lipase de Rhizopuschinensis a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9 avec succ\u00e8s dans Picrosylla, et les deux prot\u00e9ines chaperonnes co-exprim\u00e9es ont pu augmenter l'activit\u00e9 enzymatique de 30%, et l'activit\u00e9 enzymatique a atteint 16 200 U\/mL [10-11]. Dans le m\u00eame temps, l'\u00e9tude de la lipase li\u00e9e \u00e0 la cellule avec une bonne tol\u00e9rance aux solvants organiques et une bonne stabilit\u00e9 thermique a \u00e9galement \u00e9t\u00e9 r\u00e9alis\u00e9e.<\/p>\n

L'amylase est une enzyme industrielle tr\u00e8s importante, repr\u00e9sentant 25% du march\u00e9 des enzymes. \u00c0 l'heure actuelle, l'industrie est principalement constitu\u00e9e d'enzymes \u00e0 haute temp\u00e9rature, l'arch\u00e9e ana\u00e9robie thermophile Thermococcus du genre Thermococcus produisant une enzyme extracellulaire thermor\u00e9sistante \u00e0 haute temp\u00e9rature, la temp\u00e9rature optimale de 95 \u2103, 100 \u2103 ayant encore 60% de la viabilit\u00e9 du g\u00e8ne de l'enzyme a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9e par PCR et a \u00e9t\u00e9 exprim\u00e9e dans E. coli [7]. Deux souches de bact\u00e9ries Geobacillus productrices d'amidon r\u00e9sistant \u00e0 la chaleur ont \u00e9galement \u00e9t\u00e9 isol\u00e9es \u00e0 Tengchong, Yunnan, et la viabilit\u00e9 sp\u00e9cifique \u00e9tait de 1 320 et 890 U\/mg apr\u00e8s purification [7]. Le g\u00e8ne de Bacillus alcalophilus a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9 par PCR et Bacillus subtilis a \u00e9t\u00e9 exprim\u00e9 de mani\u00e8re h\u00e9t\u00e9rologue avec une activit\u00e9 de 450 U\/mL [9]. L'\u03b1-amylase acide m\u00e9sophile, qui permet d'\u00e9conomiser et de r\u00e9duire l'\u00e9nergie pour la transformation de l'amidon, le g\u00e8ne de l'\u03b1-amylase de Bacillus sp. pr\u00e9sente une homologie de 98% avec le g\u00e8ne de l'\u03b1-amylase de B. amyliquefaciens [7].<\/p>\n

La mannanase fait partie des h\u00e9micellulases et convient \u00e0 la pr\u00e9paration d'oligosaccharides de mannan. Zhaodong City, Richeng enzyme preparation company with Aspergillus niger engineering bacteria acidic \u03b2-mannanase expression activity of 20 000 U\/mL, for the current level of production strains of 25 times, in the leading position of fungal genetic engineering bacteria [10]. Le mutant A. tabescens MAN 47 \u03b2-mannanase r\u00e9sistant aux temp\u00e9ratures \u00e9lev\u00e9es et aux acides a \u00e9t\u00e9 obtenu par mutation cibl\u00e9e par brassage de l'ADN, et l'activit\u00e9 enzymatique \u00e0 une temp\u00e9rature \u00e9lev\u00e9e de 80 \u2103 et \u00e0 un pH de 4,0 \u00e9tait 10 fois sup\u00e9rieure \u00e0 celle du type sauvage. L'introduction cibl\u00e9e de sites de N-glycosylation a permis l'expression du type sauvage et du mutant chez A. tabescens, et la stabilit\u00e9 \u00e0 la chaleur, la stabilit\u00e9 \u00e0 l'acide et la r\u00e9sistance aux prot\u00e9ases ont \u00e9t\u00e9 am\u00e9lior\u00e9es. Trois mutants pr\u00e9sentant une activit\u00e9 mannanase 3 \u00e0 5 fois sup\u00e9rieure \u00e0 celle du type sauvage ont \u00e9galement \u00e9t\u00e9 obtenus [10-11]. Une \u03b2-1,4-mannanase thermostable a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9e \u00e0 partir de Thermoanaerobacter thermophilus, qui pr\u00e9sentait l'activit\u00e9 la plus \u00e9lev\u00e9e \u00e0 80 \u2103 dans des puits de p\u00e9trole \u00e0 haute temp\u00e9rature et \u00e0 faible perm\u00e9abilit\u00e9 et contre la gomme hydroxyguar. La demi-vie de cette enzyme est de 46 h [10].<\/p>\n

La laccase est une polyph\u00e9nol-oxydase contenant du cuivre, une enzyme ligninolytique, qui peut \u00e9galement catalyser la synth\u00e8se de ph\u00e9nols, d'amines aromatiques et d'oligom\u00e8res. L'activit\u00e9 d'expression du g\u00e8ne de la laccase clon\u00e9 \u00e0 partir de Tanya ruderalis dans Saccharomyces cerevisiae \u00e9tait de 9,03 U\/mL, soit 3 fois plus \u00e9lev\u00e9e que celle de la souche originale [5]. La laccase de la gramin\u00e9e sauvage Panus rudis a \u00e9t\u00e9 transform\u00e9e en levure Picros pour la s\u00e9cr\u00e9tion et l'expression, et l'activit\u00e9 sp\u00e9cifique de l'enzyme \u00e9tait de 16,17 U\/mg, soit 4,4 fois plus \u00e9lev\u00e9e gr\u00e2ce \u00e0 une mutation cibl\u00e9e et \u00e0 une mutation al\u00e9atoire [7]. La nouvelle laccase bact\u00e9rienne marine a \u00e9t\u00e9 soumise \u00e0 une mutagen\u00e8se cibl\u00e9e des acides amin\u00e9s, et la demi-vie du mutant a \u00e9t\u00e9 multipli\u00e9e par 3, et la prot\u00e9ine soluble a \u00e9t\u00e9 augment\u00e9e de 244% par rapport \u00e0 celle avant l'optimisation. Le rendement de la fermentation \u00e9tait 7,9 fois plus \u00e9lev\u00e9 que celui du type sauvage [10]. L'activit\u00e9 enzymatique de la laccase d'une souche de champignon tropical \u00e0 pourriture blanche a atteint 11 400 U\/L (m\u00e9thode au ga\u00efacol) [7].<\/p>\n

La pullulanase, \u00e9galement connue sous le nom de thaumatine polysaccharidase, est une enzyme de d\u00e9branchement qui rompt les liaisons \u03b1-1,6-glucosidiques. Thermococcus sp. HJ21 produit une pullulanase extracellulaire \u00e0 haute temp\u00e9rature dont la temp\u00e9rature optimale est de 95 \u2103, et l'activit\u00e9 enzymatique reste sup\u00e9rieure \u00e0 50% \u00e0 100 \u2103 pendant 2 heures [7]. Le g\u00e8ne de cette enzyme a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9 par PCR. Anoxy bacillus sp. p28 a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9 dans la s\u00e9quence du g\u00e8ne de la purulanase et le plasmide recombinant a \u00e9t\u00e9 construit. Transform\u00e9 en E. coli, le produit \u00e9tait un maltotriose unique, une Pullulanase de type I. Le g\u00e8ne de la purulanase de Bacillus sp. ana\u00e9robie r\u00e9sistant \u00e0 la chaleur et isol\u00e9 de la source thermale de Tengchong a \u00e9t\u00e9 introduit dans Bacillus subtilis et exprim\u00e9. La viabilit\u00e9 de la purulanase a \u00e9t\u00e9 mesur\u00e9e \u00e0 60 \u2103 et \u00e0 48 heures, et l'activit\u00e9 enzymatique extracellulaire \u00e9tait de 42 U\/mL, ce qui repr\u00e9sentait une augmentation de 40 fois de la viabilit\u00e9 de l'expression [10]. Gr\u00e2ce \u00e0 la technologie de knock-out et de recombinaison des g\u00e8nes, Nanjing Bestjie Bioengineering Company a modifi\u00e9 le g\u00e8ne du Bacillus Pullulanase sauvage et a fabriqu\u00e9 une enzyme composite avec la glucoamylase, qui peut pr\u00e9parer du glucose avec une valeur DE sup\u00e9rieure \u00e0 96,5, et le nom commercial est High DEX series, qui peut satisfaire \u00e0 la production de glucose et atteint le niveau international [10].<\/p>\n

La p\u00e9nicilline acylase est l'enzyme cl\u00e9 de l'industrie des antibiotiques \u03b2-lactamines. La Chine est entr\u00e9e avec succ\u00e8s dans l'industrie des antibiotiques par synth\u00e8se enzymatique, la p\u00e9nicilline acylase a \u00e9t\u00e9 mutag\u00e9nis\u00e9e pour obtenir une souche mutante dont la viabilit\u00e9 est de 820 U\/mL [2]. Le clonage du g\u00e8ne de la p\u00e9nicilline acylase de Bacillus megaterium a \u00e9t\u00e9 exprim\u00e9 dans Bacillus subtilis avec une viabilit\u00e9 de 30 U\/mL [4]. La p\u00e9nicilline acylase a \u00e9t\u00e9 s\u00e9cr\u00e9t\u00e9e et exprim\u00e9e dans Bacillus subtilis \u00e0 une concentration de 864 U\/L, soit 144 fois plus que le rendement du producteur de type sauvage Bacillus-like A. faecalis [5]. La p\u00e9nicilline acylase de B. faecalis a \u00e9t\u00e9 s\u00e9cr\u00e9t\u00e9e et exprim\u00e9e dans E. coli, et l'activit\u00e9 enzymatique de la culture am\u00e9lior\u00e9e de la bact\u00e9rie modifi\u00e9e \u00e9tait > 2 000 U\/L. L'acylase de l'acide 7-amino c\u00e9phalosporanique (GL-7-ACA acylase) pouvait transformer la c\u00e9phalosporine C et a \u00e9t\u00e9 exprim\u00e9e dans E. coli, l'activit\u00e9 enzymatique la plus \u00e9lev\u00e9e atteignant 266 U\/L [5], et l'acylase de la p\u00e9nicilline de Bacillus megaterium immobilis\u00e9e dans le vecteur Eupergitc a permis de produire 30 lots de transformations successives. L'enzyme a \u00e9t\u00e9 immobilis\u00e9e dans le vecteur Eupergitc et produite en 30 lots cons\u00e9cutifs sans diminution d'activit\u00e9 [6].<\/p>\n

La D-amino acide oxydase peut catalyser la production de D-amino acides pour produire les c\u00e9to acides correspondants et l'ammoniaque, cette enzyme et l'acide 7-amino-c\u00e9phalosporanique acylase (7-ACA acylase) produisent en deux \u00e9tapes des c\u00e9phalosporines, mati\u00e8re premi\u00e8re importante de l'acide 7-amino-c\u00e9phalosporanique (7-ACA). Un Picrosporum spp. recombinant hautement exprim\u00e9 a \u00e9t\u00e9 construit en utilisant la D-aminoacide oxydase exprim\u00e9e par la levure m\u00e9thanolique, et la viabilit\u00e9 de la fermentation a atteint 8 000-1 2000 U\/L dans des cuves de 14 L [5]. La D-aminoacide oxydase exprim\u00e9e par la levure Picot fusionn\u00e9e avec une viabilit\u00e9 de 1 700 U\/L a \u00e9t\u00e9 construite [5], et deux types d'acylases GL-7-ACA recombinantes ont \u00e9galement \u00e9t\u00e9 construites, avec des souches constitutives jusqu'\u00e0 1 500 U\/L et des souches inductibles jusqu'\u00e0 900 U\/L, et le taux de conversion des enzymes immobilis\u00e9es a atteint 97% [5]. Le g\u00e8ne de la D-aminoacide oxydase de Saccharomyces cerevisiae a \u00e9t\u00e9 transf\u00e9r\u00e9 \u00e0 E. coli avec une force d'expression de 23,3 U\/mL[5] .
\nLa D-aminoacide oxydase a \u00e9t\u00e9 immobilis\u00e9e et transform\u00e9e sur la r\u00e9sine \u00e9poxyde d'Amberzyme pendant 14 lots sans diminution de la viabilit\u00e9 [6]. La P-hydroxyph\u00e9nylglycine est un interm\u00e9diaire important dans la semi-synth\u00e8se des \u03b2-lactamines, qui peut \u00eatre pr\u00e9par\u00e9e par une pr\u00e9paration catalytique en deux \u00e9tapes de l'Amberzyme et de la D-carbamoyl hydrolase, et la solubilit\u00e9 a \u00e9t\u00e9 multipli\u00e9e par 6 dans E. coli par mutation al\u00e9atoire de la D-carbamoyl hydrolase[6], et l'expression recombinante d'E. coli avec une faible solubilit\u00e9 de la D-arbamoyl hydrolase, et la co-expression de chaperons mol\u00e9culaires ont augment\u00e9 la solubilit\u00e9 de l'expression d'environ 3 fois[7].<\/p>\n

La r\u00e9duction asym\u00e9trique de compos\u00e9s carbonyl\u00e9s par la carbonyl r\u00e9ductase est largement utilis\u00e9e pour la pr\u00e9paration d'alcools chiraux. Le (S)-4-chloro-3-hydroxybutyrate d'\u00e9thyle a \u00e9t\u00e9 pr\u00e9par\u00e9 par la carbonyl r\u00e9ductase de Streptomyces azureus. Sa bact\u00e9rie recombinante, E. coli BL21, a pr\u00e9par\u00e9 le (S)-4-chloro-3-4-ph\u00e9nylbutyrate d'\u00e9thyle et le (S)-o-chloromand\u00e9late de m\u00e9thyle avec des valeurs de conversion et d'ee sup\u00e9rieures \u00e0 99% Les valeurs d'ee \u00e9nantiom\u00e9riques et les rendements des produits de l'expression homologue du g\u00e8ne de la carbonyl r\u00e9ductase de la levure de boulangerie ont \u00e9t\u00e9 augment\u00e9s. Une nouvelle carbonyl r\u00e9ductase de type (S) a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9e \u00e0 partir du g\u00e9nome de pseudohyphes presque lisses, et la bact\u00e9rie recombinante E. coliBL 21 a pu pr\u00e9parer du (S)-ph\u00e9nylglycol avec une puret\u00e9 optique de 99,1% et un rendement de 89,6% [8,11].<\/p>\n

La \u03b2-glucosidase est un composant important du syst\u00e8me de cellulase, qui peut hydrolyser le cellobiose et le cellobiose soluble en glucose et en ligands correspondants, hydrolyser les liaisons \u03b2-glycosidiques et synth\u00e9tiser de nouveaux d\u00e9riv\u00e9s de sucre. La \u03b2-glucosidase d'Aspergillus suisse, par knock-out de g\u00e8ne et mutation d'acide amin\u00e9, l'activit\u00e9 enzymatique du mutant \u00e9tait 143 fois plus \u00e9lev\u00e9e que celle du type sauvage [9]. Le g\u00e8ne de la \u03b2-glucosidase de Sphingobacterium neoformans a \u00e9t\u00e9 exprim\u00e9 avec succ\u00e8s dans E. coli, ce qui permet de convertir les glycosides d'isoflavones pour produire les glycosides correspondants [10]. L'expression h\u00e9t\u00e9rologue de la \u03b2-glucosidase dans le tractus intestinal du termite laitier de Ta\u00efwan E. coli \u00e0 l'aide d'un syst\u00e8me d'expression procaryote a permis de multiplier par 2,6 l'activit\u00e9 de l'enzyme mutante par rapport \u00e0 l'enzyme de type sauvage. Elle a \u00e9galement am\u00e9lior\u00e9 la tol\u00e9rance au glucose et la stabilit\u00e9 thermique [10]. La \u03b2-glucosidase de Penicillium obliquum a \u00e9t\u00e9 g\u00e9n\u00e9tiquement modifi\u00e9e et trois souches d'expression ont \u00e9t\u00e9 obtenues par transformation ; l'activit\u00e9 enzymatique a \u00e9t\u00e9 multipli\u00e9e par 3,4 \u00e0 3,7 par rapport \u00e0 celle de la souche originale [10], et le g\u00e8ne de la \u03b2-glucosidase r\u00e9sistant \u00e0 la chaleur a \u00e9t\u00e9 isol\u00e9 \u00e0 partir d'une bact\u00e9rie prion non d\u00e9comp\u00e9tente et clon\u00e9 dans E. coli, et l'activit\u00e9 enzymatique a \u00e9t\u00e9 multipli\u00e9e par 17 [4]. Une \u03b2-glucosidase tol\u00e9rante au glucose a \u00e9t\u00e9 s\u00e9lectionn\u00e9e \u00e0 partir d'un macrog\u00e9nome marin et clon\u00e9e dans E. coli pour une expression efficace, et des concentrations de glucose inf\u00e9rieures \u00e0 400 mmol\/L ont favoris\u00e9 l'enzyme, et jusqu'\u00e0 une concentration de glucose de 1 000 mmol\/L, l'activit\u00e9 enzymatique \u00e9tait de 50% [8,11]. La r\u00e9organisation de l'ADN et la mutagen\u00e8se cibl\u00e9e ont \u00e9t\u00e9 utilis\u00e9es pour am\u00e9liorer la stabilit\u00e9 de la \u03b2-glucosidase, et la demi-vie d'inactivation thermique \u00e0 61 \u2103 des quatre mutants a \u00e9t\u00e9 augment\u00e9e de 14,16-, 68- et 44-fois par rapport \u00e0 celle du type sauvage. La r\u00e9sistance \u00e0 la chaleur a \u00e9t\u00e9 consid\u00e9rablement am\u00e9lior\u00e9e [8].<\/p>\n

La galactosidase, \u00e9galement connue sous le nom de lactase, d\u00e9compose le lactose en glucose et en groupes galactosyl et peut synth\u00e9tiser des oligosaccharides. La \u03b2-galactosidase, une enzyme transglycosylante efficace, a \u00e9t\u00e9 obtenue \u00e0 partir de boues de fond marin par une m\u00e9thode macro-g\u00e9nomique. Elle a \u00e9t\u00e9 solubilis\u00e9e et exprim\u00e9e dans E. coli, a tol\u00e9r\u00e9 les solvants organiques et a synth\u00e9tis\u00e9 de l'oligo-galactose avec des rendements allant jusqu'\u00e0 51,61 TTP3T [9]. L'\u03b1-galactosidase d'Aspergillus est solidement ferment\u00e9e avec une activit\u00e9 enzymatique de 305 UI\/g [6]. La \u03b2-galactosidase de Sulfolobus solfataricus P2 a \u00e9t\u00e9 modifi\u00e9e mol\u00e9culairement pour construire un mutant, et l'enzyme mutante, F441Y, a produit de l'oligogalactose avec un rendement de 61%, soit environ 10% de plus que le type sauvage [9].<\/p>\n

La nitrile hydratase a des applications importantes dans la synth\u00e8se des amides, des acides carboxyliques et de leurs d\u00e9riv\u00e9s, catalysant la production d'acrylamide \u00e0 partir d'acrylonitrile, avec une viabilit\u00e9 de fermentation allant jusqu'\u00e0 6 000 unit\u00e9s internationales dans Nocardia sp. YS-2002, qui est exprim\u00e9e dans E. coli et Picrosporum [5].<\/p>\n

L'inulinase est une enzyme hydrolytique qui hydrolyse la liaison \u03b2-2,1-D-fructofructose fructoside de l'inuline pour produire de l'oligofructose, et se divise en deux types : l'endonucl\u00e9ase et l'exonucl\u00e9ase. Le g\u00e8ne de l'inuline endonucl\u00e9ase de l'Aspergillus niger a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9 dans la levure Bichiria pour obtenir une expression efficace, et l'activit\u00e9 de l'enzyme recombinante a atteint 128 U\/mL, ce qui correspond au niveau international [9].<\/p>\n

L'alginate synthase est largement utilis\u00e9e dans le domaine de l'alimentation, de la m\u00e9decine et de l'industrie l\u00e9g\u00e8re. Elle peut \u00eatre utilis\u00e9e pour produire de l'alginate \u00e0 partir du maltose par une m\u00e9thode enzymatique unique, gr\u00e2ce \u00e0 la conception rationnelle de mol\u00e9cules enzymatiques et \u00e0 la technologie de remaniement de l'ADN \u00e0 partir de deux souches GRAS et de deux bact\u00e9ries thermophiles clon\u00e9es sur les g\u00e8nes de l'alginate synthase et \u00e0 l'expression r\u00e9ussie d'une efficacit\u00e9 \u00e9lev\u00e9e, et a \u00e9t\u00e9 r\u00e9alis\u00e9e dans la production industrielle [5].<\/p>\n

La prot\u00e9ase neutre est largement utilis\u00e9e dans la production industrielle, le plasmide recombinant du g\u00e8ne Npr de Bacillus subtilis AS1398 a \u00e9t\u00e9 transf\u00e9r\u00e9 dans B. subtilisAS 1398 pour obtenir une bact\u00e9rie recombinante multi-copies, et la stabilit\u00e9 du plasmide de la bact\u00e9rie recombinante a \u00e9t\u00e9 maintenue \u00e0 100% pendant 30 g\u00e9n\u00e9rations cons\u00e9cutives, et le niveau d'expression de la prot\u00e9ase a \u00e9t\u00e9 multipli\u00e9 par plus d'un pour atteindre 24 000-28 000 U\/mL [10]. mL [10]. La souche de B. subtilis pr\u00e9sentant une virulence n\u00e9maticide efficace a \u00e9t\u00e9 optimis\u00e9e pour la culture afin d'obtenir une activit\u00e9 prot\u00e9ase atteignant 12 379 U\/mL, soit 5 fois plus qu'avant l'optimisation, et le syst\u00e8me d'expression de B. subtilis WB600 a \u00e9t\u00e9 appliqu\u00e9 pour construire une biblioth\u00e8que de mutations al\u00e9atoires afin d'obtenir un mutant thermostable, qui a \u00e9t\u00e9 utilis\u00e9 comme base pour le biocide [8]. La m\u00e9talloprot\u00e9inase matricielle humaine est \u00e9troitement li\u00e9e aux m\u00e9tastases tumorales, et l'enzyme a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9e et exprim\u00e9e avec succ\u00e8s dans E. coli, ce qui jette les bases de l'\u00e9tude du m\u00e9canisme de l'enzyme et des m\u00e9tastases tumorales et de la recherche d'inhibiteurs sp\u00e9cifiques de l'enzyme [5].<\/p>\n

La glucanase est une hydrolase, divis\u00e9e en endonucl\u00e9ase et exonucl\u00e9ase, qui est utilis\u00e9e dans la production de bi\u00e8re et l'ajout d'aliments pour animaux. Le g\u00e8ne de la \u03b2-1,3-1,4-glucanase de Penicillium thermophilum a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9 dans un vecteur d'expression procaryote et transfect\u00e9 dans E. coli BL 21 pour une expression induite avec une activit\u00e9 enzymatique de 240 U\/mL [8], et le g\u00e8ne de l'endonucl\u00e9ase \u03b2-1,3-glucanase de Streptomyces sp. S27 a \u00e9t\u00e9 efficacement exprim\u00e9 dans E. coli, qui hydrolyse les polysaccharides du kombucha, etc. et peut inhiber les champignons pathog\u00e8nes et producteurs de toxines [8]. Le g\u00e8ne de l'endoglucanase d'Aspergillus longum a \u00e9t\u00e9 introduit dans Picrosporum pour l'exprimer, et l'activit\u00e9 enzymatique de la bact\u00e9rie recombinante III a atteint 110 U\/mL, qui a \u00e9t\u00e9 optimis\u00e9e pour augmenter par 50% [8]. Mutation ponctuelle extr\u00eamement r\u00e9sistante \u00e0 la chaleur Thermotogamaritima endoglucanase Cell-12B, la temp\u00e9rature optimale de l'enzyme de 95 \u2103, 90 \u2103 encore conserv\u00e9 70% vivant.
\nL'acide N-ac\u00e9tylneuraminique est l'un des acides salivaires les plus importants dans les organismes vivants, et la cha\u00eene de sucre de l'acide salivaire est impliqu\u00e9e dans de nombreux processus vitaux. L'acide salivaire CMP favorise la r\u00e9g\u00e9n\u00e9ration des cellules neuronales, et la modification de la base du g\u00e8ne de la synth\u00e9tase de l'acide salivaire CMP a permis une expression tr\u00e8s efficace dans E. coli, l'expression de l'enzyme repr\u00e9sentant 26,5% de la prot\u00e9ine totale, et l'activit\u00e9 enzymatique 100 U\/L, soit 850 fois celle de la souche de d\u00e9part [4]. L'enzyme de d\u00e9toxification de l'aflatoxine est une oxyg\u00e9nase, et le g\u00e8ne a \u00e9t\u00e9 construit par la technologie de recombinaison pour \u00eatre exprim\u00e9 dans une fermentation \u00e0 haute densit\u00e9 chez Saccharomyces cerevisiae, et l'enzyme repr\u00e9sentait 56% de la prot\u00e9ine totale, et la quantit\u00e9 d'expression atteignait 814,5 mg\/L [6]. Le plasmide recombinant du g\u00e8ne de mutation de l'enzyme a \u00e9t\u00e9 introduit dans E. coli pour \u00eatre amplifi\u00e9 et transf\u00e9r\u00e9 dans Saccharomyces cerevisiae, et une biblioth\u00e8que de mutations a \u00e9t\u00e9 \u00e9tablie, et l'activit\u00e9 enzymatique du mutant A1773 a \u00e9t\u00e9 multipli\u00e9e par 5. Le mutant A1242 a vu sa r\u00e9sistance aux temp\u00e9ratures \u00e9lev\u00e9es multipli\u00e9e par 3,5. Le mutant DS1474, avec une activit\u00e9 enzymatique sp\u00e9cifique de 56 U\/mg, et le mutant DS896, avec une activit\u00e9 enzymatique sp\u00e9cifique de 44 U\/mg [9], ont \u00e9t\u00e9 approuv\u00e9s en tant que produits enzymatiques pour la d\u00e9toxification des aliments pour animaux.<\/p>\n

L'infection fongique \u00e0 Aspergillus fumigatus est un probl\u00e8me difficile pour la sant\u00e9 humaine. L'\u00e9tude syst\u00e9matique du g\u00e9nome d'Aspergillus fumigatus a permis de cloner plus de 50 g\u00e8nes li\u00e9s \u00e0 la voie de la glycosylation \u00e0 partir d'Aspergillus fumigatus : chitinase, phosphomannane isom\u00e9rase, O-mannosyltransf\u00e9rase, \u03b1-1-4-N-ac\u00e9tylglucosaminyltransf\u00e9rase, \u03b1-glucosidique synt\u00e9tase, O-mannosyltransf\u00e9rase, \u03b1-1,4-N-ac\u00e9tylglucosaminyltransf\u00e9rase, \u03b1-glucosidase I et CMP-salivaryl synth\u00e9tase, le m\u00e9canisme de la glycosylation fongique \u00e0 comprendre, le d\u00e9veloppement de m\u00e9dicaments par g\u00e9nie g\u00e9n\u00e9tique et les infections antifongiques [6].<\/p>\n

La L-asparaginase a un effet th\u00e9rapeutique \u00e9vident sur la leuc\u00e9mie. Gr\u00e2ce \u00e0 la technologie de recombinaison de l'ADN, le fragment d'anticorps \u00e0 cha\u00eene unique sp\u00e9cifique de la L-asparaginase et l'enzyme pour construire une prot\u00e9ine de fusion afin d'am\u00e9liorer la stabilit\u00e9 de l'enzyme in vivo, l'activit\u00e9 de l'enzyme d'ing\u00e9nierie recombinante d'E. coli AS 1357 a augment\u00e9 jusqu'\u00e0 228 U\/mL, ce qui est comparable \u00e0 la bact\u00e9rie sauvage plus de 50 fois. Le g\u00e8ne de l'est\u00e9rase a \u00e9t\u00e9 transf\u00e9r\u00e9 dans E. coli par la m\u00e9thode macrog\u00e9nomique, et la bact\u00e9rie d'ing\u00e9nierie construite a am\u00e9lior\u00e9 la vigueur, avec la quantit\u00e9 d'expression de 200 mg\/L, la vigueur de l'enzyme jusqu'\u00e0 180 U\/mg, et la stabilit\u00e9 thermique \u00e0 60 \u2103 a \u00e9t\u00e9 am\u00e9lior\u00e9e de 144 fois et 196 fois par rapport \u00e0 celle du type sauvage, et une nouvelle est\u00e9rase mutante d\u00e9gradant les pesticides polyester qui peut d\u00e9grader le chlorpyrifos, la deltam\u00e9thrine, la deltam\u00e9thrine et les flucythrines a \u00e9t\u00e9 obtenue [9].
\nLa pectinase alcaline a \u00e9t\u00e9 produite par fermentation de la levure recombinante de Picher, et la production d'enzyme la plus \u00e9lev\u00e9e a \u00e9t\u00e9 de 1 315 U\/mL dans un fermenteur de 1 t [8]. L'activit\u00e9 pectinase de la culture EIM-6 d'Aspergillus niger a \u00e9t\u00e9 optimis\u00e9e \u00e0 30 231 U\/mL [8,11]. Le g\u00e8ne de la salicylate hydroxylase de Pseudomonas clon\u00e9 dans E. coli exprime deux enzymes de d\u00e9gradation du naphtal\u00e8ne qui d\u00e9gradent l'acide salicylique, l'acide ac\u00e9tylsalicylique, l'acide sulfosalicylique, le salicylald\u00e9hyde, le m-nitrobenzald\u00e9hyde, l'acide 5-chlorosalicylique, l'octanal et l'o-nitrobenzald\u00e9hyde [5].
\nLes esters d'organophosphates sont une classe de compos\u00e9s hautement toxiques utilis\u00e9s comme insecticides, herbicides ou agents neurotoxiques. L'hydrolase des esters d'organophosphates de Pseudomonas aeruginosa a \u00e9t\u00e9 clon\u00e9e et exprim\u00e9e par recombinaison dans E. coli par mutation d'un site d'acide amin\u00e9, ce qui a augment\u00e9 la capacit\u00e9 d'hydrolyse des esters d'organophosphates d'environ 7 000 fois [10].<\/p>\n

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A practical sourcing checklist for enzyme, biotech, and food-ingredient topics<\/h2>\n

In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n