Que savez-vous des protéases ?
La protéase est un terme général désignant une classe d'enzymes qui hydrolysent les chaînes peptidiques des protéines. En fonction de la dégradation des peptides, on distingue deux catégories : l'endopeptidase et la télopeptidase. La première peut couper la chaîne peptidique de grand poids moléculaire à partir du milieu pour former des prions et des peptones de plus petit poids moléculaire ; la seconde peut être divisée en carboxypeptidases et aminopeptidases, qui hydrolysent la chaîne peptidique pour générer des acides aminés un par un à partir de l'extrémité carboxyle libre ou de l'extrémité amine libre du peptide, respectivement.
Classification
Terme général désignant une classe d'enzymes qui hydrolysent les liaisons peptidiques dans les protéines. Selon la manière dont elles hydrolysent les peptides, elles peuvent être divisées en deux catégories : les endopeptidases et les exopeptidases. Les endopeptidases coupent la partie interne des molécules de protéines pour former des moonshine et des peptones de faible poids moléculaire. Les exopeptidases hydrolysent les liaisons peptidiques une à une à partir des terminaisons aminées ou carboxylées libres des molécules de protéines jusqu'aux acides aminés libres, les premières étant des aminopeptidases et les secondes des carboxypeptidases. En fonction de leur centre actif et de leur pH optimal, les protéases peuvent être classées en sérine-protéases, mercapto-protéases, métalloprotéases et aspartiques-protéases. En fonction du pH optimal de leur réaction, elles sont divisées en protéases acides, protéases neutres et protéases alcalines. Les protéases utilisées dans la production industrielle sont principalement des endopeptidases.
Les protéases sont largement présentes dans les organes animaux, les tiges et les feuilles des plantes, les fruits et les micro-organismes. Les protéases microbiennes sont produites principalement par les moisissures et les bactéries et, dans une moindre mesure, par les levures et les actinomycètes.
Enzymes qui catalysent l'hydrolyse des protéines. Il en existe de nombreux types, les plus importants étant la pepsine, la trypsine, l'histone, la papaïne et la protéase de Bacillus subtilis. La protéase sur le rôle du substrat de réaction a une sélectivité stricte, une protéase ne peut agir que sur une certaine liaison peptidique dans la molécule de protéine, comme la trypsine qui catalyse l'hydrolyse des acides aminés alcalins formés par la liaison peptidique. Les protéases sont largement répandues, principalement dans le tube digestif des humains et des animaux, et abondantes dans les plantes et les micro-organismes. En raison des ressources limitées des plantes et des animaux, la production industrielle de préparations de protéase se fait principalement par fermentation à l'aide de micro-organismes tels que Bacillus subtilis et Aspergillus pernicius.
Rôle de la trypsine
La trypsine agit en hydrolysant les protéines entre les cellules, dissociant ainsi les cellules. Les tissus et les cellules réagissent différemment à l'action de la trypsine. L'activité de la trypsine dans la dispersion des cellules est également liée à sa concentration, à sa température et à son temps d'action. La solution de trypsine a la plus forte capacité d'action lorsque le pH est de 8,0 et la température de 37℃. Lors de l'utilisation de la trypsine, la concentration, la température et la durée doivent être bien contrôlées afin d'éviter une digestion excessive et des dommages cellulaires. Parce que Ca2+, Mg2+ et le sérum, les protéines peuvent réduire l'activité de l'enzyme pancréatique, la préparation de la solution d'enzyme pancréatique doit être utilisée sans Ca2+, Mg2+ BSS, tel que : liquide D-Hanks. Lors de la fin de la digestion, l'action de la trypsine sur les cellules peut être interrompue par une solution de culture de sérum ou un inhibiteur de trypsine.
1. Pesée de la trypsine : selon la concentration de la solution de trypsine de 0,25%, utiliser une balance électronique pour peser avec précision la poudre dissoute dans un petit bécher d'eau bidistillée (si l'eau bidistillée doit être ajustée à un pH de 7,2 environ) ou de solution PBS (D-hanks). Bien mélanger et laisser reposer toute la nuit à 4 °C. 2.
2. Stérilisation par filtration à la seringue : La solution de trypsine préparée doit être stérilisée par filtration à l'aide d'un filtre à seringue (membrane microporeuse de 0,22 µm) sur un banc ultra-propre. La solution doit être stérilisée par filtration à l'aide d'un filtre à seringue (membrane microporeuse de 0,22 micron) sur un banc ultra-propre.
La trypsine catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques spécifiques dans les protéines. Le processus catalytique est exempt d'énergie et n'inactive pas l'enzyme, qui ne change pas de forme et ne s'hydrolyse pas non plus. La liaison du substrat au centre actif de l'enzyme est réversible, et cette liaison rend les liaisons peptidiques spécifiques des protéines activées par flexion et déformation, et plus susceptibles d'être attaquées par les molécules d'eau, qui forment les groupes amino et carboxyl, respectivement, et les brisent, produisant une petite molécule de peptide ou d'acide aminé. Différentes protéases peuvent agir sur des liaisons peptidiques constituées de différentes liaisons d'acides aminés, de sorte que la trypsine n'agit pas sur toutes les liaisons peptidiques.
Teneur en protéases
L'épilation et l'assouplissement dans l'industrie du cuir ont fait un grand usage des protéases, ce qui permet de gagner du temps et d'améliorer l'hygiène du travail. La protéase peut également être utilisée pour le dégommage de la soie, l'attendrissement de la viande et la clarification du vin. En clinique, la protéase est utilisée à des fins médicales, comme le traitement de la dyspepsie par la pepsine, le traitement de la bronchite par la protéase acide, le traitement de la vascularite par la protéase scrupuleuse, ainsi que l'utilisation de la protéase pancréatique, la purification de la protéase de coagulation lactique pancréatique des plaies septiques chirurgicales purifiées et le traitement de l'adhérence de la membrane plasmique de la cavité thoracique. Le détergent à lessive à adjonction d'enzymes est un nouveau produit dans les détergents, contenant de la protéase alcaline, qui peut éliminer les taches de sang et les taches de protéines sur les vêtements, mais lors de son utilisation, il faut veiller à ne pas entrer en contact avec la peau, afin de ne pas endommager les protéines à la surface de la peau, ce qui peut provoquer des éruptions cutanées, de l'eczéma et d'autres phénomènes allergiques.
Enzymes qui catalysent l'hydrolyse des protéines. Il en existe de nombreux types, les plus importants étant la pepsine, la trypsine, l'histone, la papaïne et la protéase de Bacillus subtilis. La protéase a une sélectivité stricte pour le substrat de la réaction, une protéase ne peut agir que sur une certaine liaison peptidique dans la molécule de protéine, comme la trypsine qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques formées par les acides aminés alcalins. Les protéases sont largement répandues, principalement dans le tube digestif des humains et des animaux, et sont abondantes dans les plantes et les micro-organismes. En raison des ressources limitées des plantes et des animaux, la production industrielle de préparations de protéases se fait principalement par fermentation à l'aide de micro-organismes tels que Bacillus subtilis et Aspergillus oryzae.
Largement utilisé
La protéase est l'une des enzymes industrielles les plus importantes qui catalyse l'hydrolyse des protéines et des peptides. Elle est largement présente dans les organes animaux, les tiges et les feuilles des plantes, les fruits et les micro-organismes. Les protéases sont largement utilisées dans la production de fromage, l'attendrissement de la viande et la modification des protéines végétales. En outre, la pepsine, la présure pancréatique, la carboxypeptidase et l'aminopeptidase sont des protéases présentes dans le tube digestif humain, dont l'action permet d'hydrolyser les protéines ingérées par le corps humain en peptides et acides aminés de petite taille.
Les protéases actuellement utilisées dans l'industrie boulangère sont des protéases de moisissures, des protéases bactériennes et des protéases végétales. L'application de protéases dans la production de pain modifie les propriétés du gluten d'une manière différente de l'action des forces et de la réaction chimique des agents réducteurs dans la modification du pain. Au lieu de rompre les liaisons disulfures, l'action des protéases consiste à déconnecter la structure tridimensionnelle en treillis qui forme le gluten. Le rôle des protéases dans la production de pain se manifeste principalement dans le processus de fermentation de la pâte. Sous l'action des protéases, les protéines de la farine sont dégradées en peptides et en acides aminés pour fournir à la levure des sources de carbone et favoriser la fermentation.
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| Composé Glucoamylase | 9032-08-0 |
| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Xylanase | 37278-89-0 |
| Cellulase | 9012-54-8 |
| Naringinase | 9068-31-9 |
| β-Amylase | 9000-91-3 |
| Glucose oxydase | 9001-37-0 |
| alpha-amylase | 9000-90-2 |
| Pectinase | 9032-75-1 |
| Peroxydase | 9003-99-0 |
| Lipase | 9001-62-1 |
| Catalase | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elastase | 39445-21-1 |
| Uréase | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-Lactique déshydrogénase | 9001-60-9 |
| Déshydrogénase malate | 9001-64-3 |
| Cholestérol oxydase | 9028-76-6 |