Comment atténuer efficacement le goût amer de l'hydrolysat de protéines ?
Dans l'industrie alimentaire moderne, l'hydrolyse des protéines est généralement basée sur l'hydrolyse enzymatique, les hydrolysats de protéines ont une meilleure activité physiologique que les protéines intactes, et les peptides à petites molécules sont facilement absorbés par le corps humain de manière efficace et rapide. Des études récentes ont montré que les hydrolysats tels que les peptides de soja ont également une faible antigénicité, un effet antihypertenseur, une inhibition du cholestérol et d'autres fonctions de santé. Cependant, les protéines produisent différents degrés d'amertume au cours de l'hydrolyse enzymatique, ce qui limite l'application des hydrolysats de protéines dans l'alimentation moderne. Par conséquent, la manière de réduire le goût amer de l'hydrolysat de protéines devient le principal goulot d'étranglement technique dans le développement de l'hydrolysat de protéines en tant qu'aliment. Dans cet article, les facteurs affectant la formation du goût amer et les méthodes permettant d'éliminer l'amertume sont passés en revue.
Génération d'une saveur amère
Le goût amer de l'hydrolysat de protéines provient principalement du polypeptide hydrophobe dans l'hydrolysat, la protéine naturelle elle-même n'a pas de goût amer, la plupart de la chaîne latérale hydrophobe est enveloppée à l'intérieur de la molécule de protéine, qui ne peut pas entrer en contact avec les cellules gustatives ; d'autre part, les protéines intactes ont un poids moléculaire important et une configuration moléculaire complexe, et il y a une distance spatiale entre les résidus hydrophobes et les récepteurs gustatifs sur les papilles gustatives, de sorte qu'aucune amertume n'est produite. Après l'hydrolyse enzymatique des protéines pour produire des polypeptides de poids moléculaire inférieur, les chaînes latérales hydrophobes sont exposées et les polypeptides entrent en contact avec les cellules gustatives et produisent un goût amer. En outre, la présence de groupes hydrophiles et de résidus d'acides aminés basiques dans le peptide a également un effet sur le goût amer du peptide.
Facteurs de formation du goût amer
Hydrophobie des peptides amers
Séquence d'acides aminés (structure primaire) du peptide
Structure spatiale du peptide (structure secondaire)
Poids moléculaire du peptide, source de la matière première protéique
Choix du type de protéase
Degré d'hydrolyse des protéines
Grâce à la réaction enzymatique de la protéase, les grosses molécules de protéines sont cisaillées par la protéase à partir de différents sites pour devenir de petites molécules de polypeptides. Si l'extrémité du polypeptide est constituée de résidus d'acides aminés hydrophobes ou si le polypeptide contient davantage d'acides aminés hydrophobes, il est facile de les combiner avec le récepteur d'amertume pour produire un goût amer de forte intensité ; il a été constaté que les acides aminés hydrophobes existant sous la forme d'une seule unité ont un goût amer beaucoup plus faible. Les acides aminés hydrophobes courants sont la tyrosine, le tryptophane, la phénylalanine, la valine, la leucine, l'isoleucine, l'alanine et la méthionine [6] ; la réduction de la proportion de ces acides aminés au milieu et aux extrémités du polypeptide peut réduire considérablement l'amertume des produits protéolytiques.
Après des années de recherche intensive, nous avons mis au point la série FF (comprenant deux produits : FF104 et FF106), une préparation enzymatique complexe qui peut réduire considérablement la saveur amère des digestions protéolytiques. Les enzymes sont préparées en mélangeant des endonucléases et des exonucléases sélectionnées. L'endonucléase peut hydrolyser efficacement la chaîne peptidique interne des protéines et hydrolyser les grandes protéines en polypeptides ; l'exonucléase peut rapidement couper les acides aminés hydrophobes à l'extrémité N-terminale de la chaîne polypeptidique et la transformer en polypeptides avec des acides aminés hydrophiles à l'extrémité N-terminale. En réduisant la proportion de peptides contenant des acides aminés hydrophobes à l'extrémité N-terminale, il est possible de réduire le goût amer de la solution protéolytique.
Procédure de candidature
Solution protéolytique --pH6.0-6.5, T 50-55℃-- Ajouter 0.1-0.3% de FF104/FF106-- Réagir pendant 5-6h-- Élever la température à 75℃, maintenir au chaud pendant 30min-- Ajouter d'autres substances, réaction de Melad -- Concentration et séchage -- Produit fini
Exemples d'application
Application des FF104 et FF106 aux extraits de levure
Les deux préparations enzymatiques peuvent améliorer sensiblement l'amertume du produit, avoir un certain effet d'amélioration sur la fraîcheur, la plénitude et l'épaisseur, et peuvent améliorer sensiblement le goût général du produit appliqué.
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| Composé Glucoamylase | 9032-08-0 |
| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Xylanase | 37278-89-0 |
| Cellulase | 9012-54-8 |
| Naringinase | 9068-31-9 |
| β-Amylase | 9000-91-3 |
| Glucose oxydase | 9001-37-0 |
| alpha-amylase | 9000-90-2 |
| Pectinase | 9032-75-1 |
| Peroxydase | 9003-99-0 |
| Lipase | 9001-62-1 |
| Catalase | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elastase | 39445-21-1 |
| Uréase | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-Lactique déshydrogénase | 9001-60-9 |
| Déshydrogénase malate | 9001-64-3 |
| Cholestérol oxydase | 9028-76-6 |