Die biokatalytische Technologie ist eine Technologie, bei der Enzyme oder mikrobielle Zellen oder pflanzliche und tierische Zellen als Biokatalysatoren eingesetzt werden, um Reaktionen zu katalysieren. Enzyme als Biokatalysatoren haben viele Vorteile gegen\u00fcber chemischen Katalysatoren: Enzymkatalysierte Reaktionen werden in der Regel bei Raumtemperatur, unter Normaldruck und unter nahezu neutralen Bedingungen durchgef\u00fchrt, so dass die Investitionen und der Energieverbrauch geringer sind und eine hohe Betriebssicherheit gegeben ist; Biokatalysatoren haben eine extrem hohe katalytische Effizienz und Reaktionsgeschwindigkeit, die 107 bis 1013 Mal h\u00f6her sein kann als bei chemisch katalysierten Reaktionen.
\nDefinition
\nIm weitesten Sinne handelt es sich dabei um alle Arten von Aktivit\u00e4ten, die von Organismen f\u00fcr ihren eigenen Stoffwechsel und die Aufrechterhaltung ihrer Biologie erzeugt werden.
\nIndustrieller Biokatalysator ist ein allgemeiner Begriff f\u00fcr freie oder immobilisierte Enzyme oder lebende Zellen. Er umfasst freie Enzyme, die aus lebenden Organismen, haupts\u00e4chlich mikrobiellen Zellen, extrahiert oder mit Hilfe der Immobilisierungstechnologie verarbeitet werden (siehe oben); er umfasst auch freie lebende Zellen auf mikrobieller Basis und immobilisierte lebende Zellen (siehe oben). Das Verfahren, bei dem ein Enzymkatalysator verwendet wird, um eine bestimmte Art von Reaktion oder eine bestimmte Art von Reaktanten (bei Enzymreaktionen h\u00e4ufig als Substrat oder Matrix bezeichnet) zu katalysieren, wird als \"Verfahren\" bezeichnet; das Verfahren, bei dem ein ganzer Mikroorganismus in einer Reihe von Kaskadenreaktionen verwendet wird, wird als \"Verfahren\" bezeichnet. Abgestorbene Zellen oder Stammzellpr\u00e4parate haben ebenfalls eine katalytische Wirkung, aber ihre Zellen sind nicht mehr stoffwechself\u00e4hig, oft nicht in der Lage, Coenzyme oder Cofaktoren (Bestandteile von Enzymen) zu regenerieren, und k\u00f6nnen nur einfache Enzymreaktionen durchf\u00fchren, was einen unreinen Enzymkatalysator darstellt.<\/p>\n
Vorteile
\nKatalysatoren k\u00f6nnen in Biokatalysatoren und nicht-biologische Katalysatoren eingeteilt werden.
\nIm Vergleich zu nicht-biologischen Katalysatoren haben Biokatalysatoren gro\u00dfe Vorteile, sie k\u00f6nnen bei Raumtemperatur und Druck umgesetzt werden, haben eine schnelle Reaktionsgeschwindigkeit, eine katalytische Wirkung der Spezialisierung, einen niedrigeren Preis und andere Vorteile, aber der Nachteil ist die Anf\u00e4lligkeit f\u00fcr die Inaktivierung durch Hitze, die Zerst\u00f6rung durch bestimmte Chemikalien und heterogene Bakterien, eine schlechte Stabilit\u00e4t und h\u00f6here Anforderungen an Temperatur und pH-Bereich w\u00e4hrend der Reaktion. Als immobilisiertes Enzym oder immobilisierte Zellen verwendet, sollte die Lebensdauer in der Regel nicht weniger als 30 Chargen oder 3 Monate der kontinuierlichen Nutzung, sonst ist es schwierig, die wirtschaftliche passieren.<\/p>\n
Enzyme sind Biokatalysatoren<\/p>\n
Lebende Organismen nutzen sie, um chemische Reaktionen im K\u00f6rper zu beschleunigen. Ohne Enzyme w\u00fcrden viele chemische Reaktionen in lebenden Organismen so langsam ablaufen, dass es schwierig w\u00e4re, Leben zu erhalten. Enzyme arbeiten am besten bei einer Temperatur von etwa 37 \u00b0C (der Temperatur des menschlichen K\u00f6rpers). Liegt die Temperatur \u00fcber 50\u00b0C oder 60\u00b0C, wird das Enzym zerst\u00f6rt und kann nicht mehr funktionieren. Daher sind biologische Waschmittel, die Enzyme zum Abbau von Flecken auf der Kleidung verwenden, am wirksamsten, wenn sie bei niedrigen Temperaturen eingesetzt werden.
\nEnzyme sind von lebenden Zellen produzierte Proteine oder RNAs, die ein hohes Ma\u00df an Spezifit\u00e4t und katalytischer Wirksamkeit f\u00fcr ihre Substrate aufweisen. Die katalytische Wirkung von Enzymen h\u00e4ngt von der Integrit\u00e4t der prim\u00e4ren und r\u00e4umlichen Struktur des Enzymmolek\u00fcls ab. Ist das Enzymmolek\u00fcl denaturiert oder depolymerisiert eine Untereinheit, kann dies zum Verlust der Enzymaktivit\u00e4t f\u00fchren. Enzyme sind Biomolek\u00fcle mit einer Molek\u00fclmasse von mindestens 10.000 und bis zu einer Million.
\nEnzyme sind eine \u00e4u\u00dferst wichtige Klasse von Biokatalysatoren. Dank Enzymen k\u00f6nnen chemische Reaktionen in lebenden Organismen effizient und gezielt unter sehr milden Bedingungen durchgef\u00fchrt werden.<\/p>\n
Mit der eingehenden Untersuchung und Entwicklung der Struktur und Funktion von Enzymmolek\u00fclen und der Kinetik enzymatischer Reaktionen hat sich allm\u00e4hlich die Disziplin der Enzymologie herausgebildet.<\/p>\n
Die chemische Natur des Enzyms ist ein Protein (Eiwei\u00df) oder eine RNA (Ribonukleins\u00e4ure), so dass es auch eine prim\u00e4re, sekund\u00e4re, terti\u00e4re und sogar quatern\u00e4re Struktur hat. Je nach dem Unterschied ihrer molekularen Zusammensetzung kann man sie in einfache Enzyme und gebundene Enzyme einteilen. Diejenigen, die nur Proteine enthalten, werden als einfache Enzyme bezeichnet; konjugierte Enzyme bestehen aus Enzymproteinen und Cofaktoren. So bestehen beispielsweise die meisten Hydrolasen nur aus Proteinen; Flavinmononukleotidase besteht aus Enzymproteinen und Kofaktoren. Bei konjugierten Enzymen ist das Enzymprotein der Proteinanteil und der Kofaktor der Nicht-Proteinanteil, und nur wenn beide zusammen das ganze Enzym bilden, hat es katalytische Aktivit\u00e4t.
\nEnzyme unterscheiden sich in wesentlichen Merkmalen von allgemeinen Katalysatoren: Sie sind hochspezifisch f\u00fcr das Substrat und haben eine hohe katalytische Effizienz. Enzyme sind einstellbar und instabil.<\/p>\n
Funktionen<\/p>\n
Katalytische Rolle
\nEnzyme sind eine Klasse biologischer Katalysatoren, die viele katalytische Prozesse wie Stoffwechsel, Ern\u00e4hrung und Energieumwandlung in Organismen steuern, und die meisten Reaktionen, die eng mit Lebensprozessen zusammenh\u00e4ngen, sind enzymkatalysierte Reaktionen.
\nDiese Eigenschaften von Enzymen erm\u00f6glichen einen geordneten Ablauf der komplizierten Prozesse des Stoffwechsels in der Zelle, so dass der Stoffwechsel und die normalen physiologischen Funktionen aufeinander abgestimmt sind. Wenn ein Enzym aufgrund genetischer Defekte defekt ist oder die Aktivit\u00e4t des Enzyms aus anderen Gr\u00fcnden geschw\u00e4cht ist, kann es zu abnormen Reaktionen kommen, die vom Enzym katalysiert werden, was zu St\u00f6rungen des Stoffwechsels und sogar zu Krankheiten f\u00fchrt.<\/p>\n
Enzyme erm\u00f6glichen es dem K\u00f6rper, die Nahrung zu verdauen und zu absorbieren und alle Funktionen der inneren Organe aufrechtzuerhalten, einschlie\u00dflich: Zellreparatur, entz\u00fcndungshemmende Entgiftung, Stoffwechsel, Verbesserung der Immunit\u00e4t, Energieerzeugung und F\u00f6rderung der Blutzirkulation. Wie Reis im Mund beim Kauen, je l\u00e4nger die Kauzeit, desto ausgepr\u00e4gter die S\u00fc\u00dfe, ist aufgrund der St\u00e4rke in den Reis in der m\u00fcndlichen Sekretion von Speichel Amylase, hydrolysiert in Maltose. Wenn man also mehr kaut, k\u00f6nnen sich Nahrung und Speichel vollst\u00e4ndig vermischen, was der Verdauung f\u00f6rderlich ist. Dar\u00fcber hinaus verf\u00fcgt der menschliche K\u00f6rper \u00fcber Pepsin, Trypsin und andere hydrolysierende Enzyme. Der menschliche K\u00f6rper aus der Nahrungsaufnahme von Eiwei\u00df, muss in der Rolle von Pepsin, hydrolysiert in Aminos\u00e4uren, und dann in der Rolle von anderen Enzymen, w\u00e4hlen Sie den menschlichen K\u00f6rper braucht mehr als 20 Arten von Aminos\u00e4uren, nach einer bestimmten Reihenfolge zu re-integrieren in den menschlichen K\u00f6rper braucht eine Vielzahl von Proteinen.<\/p>\n
Katalytischer Mechanismus
\nDer katalytische Mechanismus des Enzyms ist im Grunde derselbe wie der allgemeiner chemischer Katalysatoren, die sich ebenfalls mit dem Reaktanten (Substrat des Enzyms) verbinden, um zun\u00e4chst einen Komplex zu bilden, und die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion durch Senkung der Aktivierungsenergie der Reaktion verbessern. Bei konstanter Temperatur ist die Energie, die in jedem Reaktionsmolek\u00fcl eines chemischen Reaktionssystems enthalten ist, im Durchschnitt niedriger, auch wenn sie stark variiert, was den Ausgangszustand der Reaktion darstellt.
\nDie Reaktion S (Substrat) \u2192 P (Produkt) ist m\u00f6glich, weil ein erheblicher Teil der S-Molek\u00fcle aktiviert wurde, um zu aktivierten Molek\u00fclen (\u00dcbergangszustand) zu werden, und je mehr aktivierte Molek\u00fcle es gibt, desto schneller ist die Reaktionsgeschwindigkeit. Die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion bei einer bestimmten Temperatur ist die Energiemenge (in Kilokalorien), die erforderlich ist, um alle Molek\u00fcle in 1 Mol einer Substanz in aktivierte Molek\u00fcle umzuwandeln.
\nDas Enzym (E) wirkt, indem es sich vor\u00fcbergehend mit S verbindet und eine neue Verbindung, ES, bildet, die sich in einem viel niedrigeren Aktivierungszustand (\u00dcbergangszustand) befindet als die aktivierten Molek\u00fcle der Reaktanten in dieser chemischen Reaktion ohne Katalysator. ES reagiert dann, um P zu erzeugen, und setzt gleichzeitig E frei. Durch die Verringerung der Aktivierungsenergie, die f\u00fcr die gesamte Reaktion erforderlich ist, k\u00f6nnen mehr Molek\u00fcle pro Zeiteinheit reagieren, und die Reaktionsgeschwindigkeit kann beschleunigt werden. Wenn die Reaktion der Zersetzung von Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff (2H2O2 \u2192 2H2O + O2) ohne Katalysator eine Aktivierungsenergie von 18 kcal pro Mol erfordert (1 kcal = 4,187 Joule), erfordert die Katalyse der Reaktion durch Katalase eine Aktivierungsenergie von nur 2 kcal pro Mol, was eine um einen Faktor von etwa 1011 h\u00f6here Reaktionsgeschwindigkeit bedeutet.<\/p>\n
Enzym (E) und Substrat (S) bilden einen Enzym-Substrat-Komplex (ES)<\/p>\n
Die gerichtete Bindung des aktiven Zentrums des Enzyms an das Substrat zur Bildung des ES-Komplexes ist der erste Schritt der Enzymkatalyse. Die Energie f\u00fcr die gerichtete Bindung stammt aus einer Vielzahl von nicht-kovalenten Bindungen wie Ionen-, Wasserstoff- und hydrophoben Bindungen sowie Van-der-Waals-Kr\u00e4ften, die bei der Wechselwirkung der funktionellen Gruppe des aktiven Zentrums des Enzyms mit dem Substrat entstehen. Die Energie, die bei der Bindung entsteht, wird als Bindungsenergie bezeichnet. Es ist leicht zu verstehen, dass jedes Enzym bei der Bindung an sein eigenes Substrat selektiv ist.
\nWenn das Enzym nur komplement\u00e4r zum Substrat ist, um einen ES-Komplex zu bilden, und das Substrat nicht weiter in den \u00dcbergangszustand treiben kann, dann kann keine Enzymkatalyse stattfinden. Dies liegt daran, dass die Bildung des ES-Komplexes mit dem Substrat die Bildung weiterer nicht-kovalenter Bindungen zwischen dem Enzym und den Substratmolek\u00fclen erfordert, um einen Komplex zu erzeugen, der komplement\u00e4r zum \u00dcbergangszustand des Enzyms und des Substrats ist, damit die katalytische Wirkung des Enzyms vollst\u00e4ndig ist. In der Tat werden die Substratmolek\u00fcle w\u00e4hrend des oben beschriebenen Prozesses der Erzeugung weiterer nicht-kovalenter Bindungen vom urspr\u00fcnglichen Grundzustand in den \u00dcbergangszustand \u00fcberf\u00fchrt. Das hei\u00dft, das Substratmolek\u00fcl wird zu einem aktivierten Molek\u00fcl, das die Bedingungen f\u00fcr die Kombination und Anordnung von Gruppen, die Erzeugung instabiler Sofortladungen und andere Umwandlungen schafft, die f\u00fcr das Substratmolek\u00fcl zur Durchf\u00fchrung der chemischen Reaktion erforderlich sind. Der \u00dcbergangszustand ist also keine stabile chemische Substanz, anders als die Zwischenprodukte eines Reaktionsprozesses. Der \u00dcbergangszustand eines Molek\u00fcls hat die gleiche Wahrscheinlichkeit, sich in ein Produkt (P) oder in ein Substrat (S) zu verwandeln.
\nWenn ein Enzym einen ES-Komplex mit einem Substrat bildet und dar\u00fcber hinaus einen \u00dcbergangszustand herstellt, wird bei diesem Prozess mehr Bindungsenergie freigesetzt, die bekannterma\u00dfen einen Teil der Aktivierungsenergie ausgleicht, die f\u00fcr die Aktivierung der Reaktionsmolek\u00fcle erforderlich ist, wodurch Molek\u00fcle aktiviert werden, die zuvor unterhalb des Schwellenwerts der Aktivierungsenergie lagen, und somit die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion beschleunigt wird.
\nEnzyme und Katalysatoren beschleunigen chemische Reaktionen im Allgemeinen durch den Mechanismus der Senkung der Aktivierungsenergie der Reaktion.
\nDie katalytische Spezifit\u00e4t eines Enzyms zeigt sich sowohl in seiner Selektivit\u00e4t f\u00fcr Substrate als auch in der Spezifit\u00e4t der Reaktion, die es katalysiert. Die meisten chemischen Reaktionen im K\u00f6rper werden durch ein spezifisches Enzym katalysiert, abgesehen von einzelnen spontanen Reaktionen, und ein Enzym kann sein eigenes Substrat aus Tausenden von Reaktanten finden, was die Spezifit\u00e4t des Enzyms ausmacht. Je nach dem unterschiedlichen Grad der katalytischen Spezifit\u00e4t eines Enzyms wird es in drei Kategorien unterteilt: absolute Spezifit\u00e4t, relative Spezifit\u00e4t und Stereospezifit\u00e4t. Ein Enzym katalysiert nur die Reaktion eines einzigen Substrats, was als absolute Spezifit\u00e4t bezeichnet wird, z. B. kann Urease nur Harnstoff hydrolysieren und in Kohlendioxid und Ammoniak zerlegen; wenn ein Enzym die Reaktion einer Klasse von Verbindungen oder einer Klasse chemischer Bindungen katalysieren kann, spricht man von relativer Spezifit\u00e4t, z. B. k\u00f6nnen Esterasen die Hydrolyse von Triglyceriden katalysieren, aber auch andere Esterbindungen hydrolysieren. Enzyme mit stereoisomerer Spezifit\u00e4t haben strenge Anforderungen an die Stereokonfiguration des Substratmolek\u00fcls, z. B. katalysiert L-Lactat-Dehydrogenase nur die Dehydrierung von L-Lactat und hat keine Wirkung auf D-Lactat.
\nDie katalytische Aktivit\u00e4t einiger Enzyme kann durch viele Faktoren beeinflusst werden, wie z. B. die Regulierung von Allozymen durch Legierungen, die Regulierung einiger Enzyme durch kovalente Modifikationen, die Regulierung der Enzymaktivit\u00e4t durch Hormone und neurohumorale Fl\u00fcssigkeiten \u00fcber Second Messenger und die Regulierung des intrazellul\u00e4ren Enzymgehalts (der die Geschwindigkeit der Enzymsynthese und des Katabolismus ver\u00e4ndert) durch induzierende oder blockierende Wirkstoffe.
\nEs ist anzumerken, dass die katalytische Reaktion eines Enzyms h\u00e4ufig eine Kombination mehrerer katalytischer Mechanismen ist, was ein wichtiger Grund f\u00fcr die hohe Effizienz von enzymatisch gef\u00f6rderten Reaktionen ist.
\nAnwendungen
\nKrankheitsdiagnose
\nMit der eingehenden Erforschung von Enzymen und dem zunehmenden Verst\u00e4ndnis spielen komplexe Enzyme, die mit hochkonzentriertem SOD angereichert sind, eine zunehmend wichtige Rolle bei der Regulierung von Krankheiten. Die normale Enzymaktivit\u00e4t des menschlichen K\u00f6rpers ist stabiler. Wenn einige Organe und Gewebe des K\u00f6rpers gesch\u00e4digt sind oder eine Krankheit auftritt, werden einige Enzyme in das Blut, den Urin oder die K\u00f6rperfl\u00fcssigkeiten abgegeben. Bei akuter Bauchspeicheldr\u00fcsenentz\u00fcndung (Pankreatitis) ist die Amylaseaktivit\u00e4t im Serum und Urin deutlich erh\u00f6ht; bei Hepatitis und anderen Ursachen von Lebersch\u00e4den, Hepatozytennekrose oder Permeabilit\u00e4tserh\u00f6hung wird eine gro\u00dfe Anzahl von Transaminasen ins Blut freigesetzt, so dass die Serumtransaminasen ansteigen; bei Myokardinfarkt sind die Serumlaktatdehydrogenase und die Phosphokreatinkinase deutlich erh\u00f6ht. Bei Vergiftungen mit phosphorhaltigen Pestiziden wird die Cholinesterase-Aktivit\u00e4t gehemmt, die Serum-Cholinesterase-Aktivit\u00e4t nimmt ab; bei bestimmten hepatobili\u00e4ren Erkrankungen, insbesondere bei Gallenwegsobstruktion, steigt die Serum-R-Glutamyltransferase an usw. Daher kann mit Hilfe der Messung der Enzymaktivit\u00e4t von Blut, Urin oder K\u00f6rperfl\u00fcssigkeiten das Auftreten und die Entwicklung bestimmter Krankheiten verstanden oder bestimmt werden.
\nKlinische Behandlung
\nEnzymtherapie wurde allm\u00e4hlich anerkannt, eine Vielzahl von Enzympr\u00e4paraten in der klinischen Anwendung von mehr und mehr gemeinsam. Zum Beispiel k\u00f6nnen Trypsin und Chymotrypsin die Zersetzung von Proteinen katalysieren, und dieses Prinzip wurde bei der chirurgischen Dilatation, der Reinigung septischer Wunden und der Behandlung von thorakalen und abdominalen Plasmamembran-Adh\u00e4sionen eingesetzt. Bei der Behandlung von Thrombophlebitis, Myokardinfarkt, Lungeninfarkt und diffuser intravaskul\u00e4rer Gerinnung k\u00f6nnen fibrinolytische Enzyme, Streptokinase, Urokinase usw. eingesetzt werden, um Blutgerinnsel aufzul\u00f6sen und die Bildung von Thromben zu verhindern.
\nEinige zusammengesetzte nat\u00fcrliche Enzyme, mit hohen Einheiten von SOD-Enzymen als Hauptformel, k\u00f6nnen nicht nur bei der adjuvanten Behandlung wichtiger Organe wie Gehirn, Herz, Leber, Niere usw., sondern auch bei der Behandlung von Tumoren mit bemerkenswerten Ergebnissen eingesetzt werden. Dar\u00fcber hinaus wird das Prinzip der kompetitiven Hemmung von Enzymen auch zur Synthese einiger chemischer Arzneimittel f\u00fcr die Behandlung von antibakteriellen, bakteriziden und Anti-Tumor-Mitteln verwendet. Wie Enzym Milz Tonic und Nieren Tonic in Unfruchtbarkeit und andere Probleme, haben auch eine bessere Regulierung. Und Sulfonamide und viele antimikrobielle Mittel k\u00f6nnen die Enzyme hemmen, die f\u00fcr das Wachstum bestimmter Bakterien notwendig sind, so dass sie antibakterielle und bakterient\u00f6tende Wirkungen haben; Viele Antitumormedikamente k\u00f6nnen Enzyme hemmen, die mit der Nukleins\u00e4ure- oder Proteinsynthese in der Zelle zusammenh\u00e4ngen, und so die Differenzierung und Vermehrung von Tumorzellen hemmen, um das Wachstum von Tumoren zu bek\u00e4mpfen; Thioredoxin kann das Jod-Enzym hemmen und so die Synthese von Thyroxin beeintr\u00e4chtigen, so dass es zur Behandlung von Schilddr\u00fcsen\u00fcberfunktion eingesetzt werden kann usw.
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\nProduktion Leben
\nDie Hefe, die in der Brauindustrie verwendet wird, wird von den entsprechenden Mikroorganismen produziert, und das Enzym wandelt St\u00e4rke usw. durch den Prozess der Hydrolyse, Oxidation usw. in Alkohol um; die Produktion von Sojaso\u00dfe und Essig wird ebenfalls durch die Wirkung von Enzymen vervollst\u00e4ndigt; der N\u00e4hrwert von Futtermitteln, die mit Amylase und Cellulase behandelt werden, wird verbessert; der Zusatz von Enzymen zum Waschmittel kann die Effizienz des Waschmittels verbessern und die urspr\u00fcnglichen, nicht leicht zu entfernenden Schwei\u00dfflecken usw. leicht entfernen. entfernt, usw. ......
\nAufgrund der breiten Anwendung von Enzymen ist die Extraktion und Synthese von Enzymen ein wichtiges Forschungsthema geworden. Derzeit k\u00f6nnen Enzyme aus lebenden Organismen extrahiert werden, wie z. B. Ananasprotease aus der Ananasschale. Da der Gehalt an Enzymen in lebenden Organismen jedoch sehr gering ist, wird eine gro\u00dfe Anzahl von Enzymen in der Industrie durch Fermentation von Mikroorganismen hergestellt. Um gro\u00dfe Mengen an Enzympr\u00e4paraten zu erhalten, ist es in der Regel notwendig, die ben\u00f6tigten Bakterienst\u00e4mme unter geeigneten Bedingungen auszuw\u00e4hlen und zu z\u00fcchten und sie sich vermehren zu lassen. Dar\u00fcber hinaus wird die synthetische Synthese von Enzymen untersucht. Alles in allem wird mit der Verbesserung des wissenschaftlichen Niveaus die Anwendung von Enzymen eine sehr breite Perspektive haben.
\nWichtigste Auswirkungen
\nZusammenhang zwischen Enzymen und bestimmten Krankheiten
\nKrankheiten, die durch Enzymm\u00e4ngel verursacht werden, sind meist angeboren oder erblich bedingt, wie Albinismus aufgrund eines Tyrosinhydroxylasemangels, Serotonin- oder Primaquin-empfindliche Patienten aufgrund eines 6-Phosphoglucose-Dehydrogenasemangels. Viele toxische Krankheiten werden fast immer durch die Hemmung bestimmter Enzyme verursacht. Bei Vergiftungen durch h\u00e4ufig verwendete Organophosphor-Pestizide (z. B. Trichlorfon, Dichlorvos, 1059 und Rogaine) werden die Enzyme beispielsweise inaktiviert, weil sie sich an ein -OH am Serin binden, einer wesentlichen Gruppe im aktiven Zentrum der Cholinesterase. Cholinesterase kann die Hydrolyse von Acetylcholin in Cholin und Essigs\u00e4ure katalysieren. Wenn die Cholinesterase gehemmt und deaktiviert wird, wird die Hydrolyse von Acetylcholin gehemmt, was zu einer Anh\u00e4ufung von Acetylcholin und einer Reihe von Vergiftungssymptomen wie Muskelzittern, Pupillenverengung, \u00fcberm\u00e4\u00dfigem Schwitzen und langsamem Herzschlag f\u00fchrt. Bestimmte Metallionen verursachen im menschlichen K\u00f6rper Vergiftungen, da Metallionen (wie Hg2+) sich mit den notwendigen Gruppen des aktiven Zentrums bestimmter Enzyme (wie -SH von Cystein) verbinden und die Enzyme inaktiv machen k\u00f6nnen.<\/p>\n
<\/p>\n
In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n
Why is a high-activity enzyme not automatically the best commercial choice?<\/strong> Should food and biotech ingredients be selected from data sheets alone?<\/strong> <\/p>\n <\/p>\n Quick answer:<\/strong> Enzyme and food-processing ingredients are usually selected by substrate fit, pH and temperature window, dosage, and whether the end-use specification is acceptable for the target process. The strongest commercial choice is the one that performs consistently under real processing conditions.<\/p>\n <\/p>\n is a technology that utilizes enzymes or microbial cells or plant and animal cells as biocatalysts to catalyze reactions. Enzymes as biocatalysts have many advantages over chemical catalysts: enzyme-catalyzed reactions<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[108],"tags":[],"class_list":["post-7332","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-enzyme-news"],"yoast_head":"\n
Because the best enzyme is the one that performs reliably under the actual process conditions and gives the desired downstream result without creating new issues.<\/p>\n
It is usually safer to pair the specification review with a pilot or application test because real substrates and process windows can change the result a lot.<\/p>\nKontaktieren Sie uns jetzt!<\/b><\/strong><\/h2>\n
Wenn Sie einen Preis ben\u00f6tigen, tragen Sie bitte Ihre Kontaktdaten in das unten stehende Formular ein. Wir werden uns in der Regel innerhalb von 24 Stunden mit Ihnen in Verbindung setzen. Sie k\u00f6nnen mir auch mailen\u00a0info@longchangchemical.com<\/a><\/span>\u00a0w\u00e4hrend der Gesch\u00e4ftszeiten ( 8:30 bis 18:00 Uhr UTC+8 Mo.~Sa. ) oder nutzen Sie den Live-Chat auf der Website, um eine schnelle Antwort zu erhalten.<\/b><\/strong><\/h4>\n
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