{"id":7319,"date":"2024-09-10T13:00:02","date_gmt":"2024-09-10T13:00:02","guid":{"rendered":"https:\/\/longchangchemical.com\/?p=7319"},"modified":"2026-04-28T10:42:35","modified_gmt":"2026-04-28T10:42:35","slug":"what-do-you-know-about-proteases","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/longchangchemical.com\/de\/what-do-you-know-about-proteases\/","title":{"rendered":"Was wissen Sie \u00fcber Proteasen?"},"content":{"rendered":"

Was wissen Sie \u00fcber Proteasen?<\/strong><\/h1>\n

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Quick answer:<\/strong> A practical enzyme or food-ingredient decision starts with the process target, then checks activity, application window, sensory impact, and batch-to-batch consistency before scale-up.<\/p>\n

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Protease ist eine allgemeine Bezeichnung f\u00fcr eine Klasse von Enzymen, die Proteinpeptidketten hydrolysieren. Entsprechend ihrem Abbau von Peptiden wird sie in zwei Kategorien unterteilt: Endopeptidase und Telopeptidase. Erstere k\u00f6nnen die Peptidkette mit dem gro\u00dfen Molekulargewicht von der Mitte aus abschneiden, um Prionen und Peptone mit geringerem Molekulargewicht zu bilden; letztere lassen sich in Carboxypeptidasen und Aminopeptidasen unterteilen, die die Peptidkette hydrolysieren, um eine Aminos\u00e4ure nach der anderen aus dem freien Carboxylterminus bzw. dem freien Aminoterminus des Peptids zu erzeugen.<\/p>\n

Klassifizierung
\nEin allgemeiner Begriff f\u00fcr eine Klasse von Enzymen, die Peptidbindungen in Proteinen hydrolysieren. Je nach der Art und Weise, wie sie Peptide hydrolysieren, lassen sie sich in zwei Kategorien einteilen: Endopeptidasen und Exopeptidasen. Endopeptidasen schneiden den inneren Teil von Eiwei\u00dfmolek\u00fclen ab und bilden so Moonshine und Peptone mit geringem Molekulargewicht. Exopeptidasen hydrolysieren eine Peptidbindung nach der anderen von den freien Amino- oder Carboxylenden der Proteinmolek\u00fcle zu freien Aminos\u00e4uren, wobei erstere Aminopeptidasen und letztere Carboxypeptidasen sind. Je nach aktivem Zentrum und optimalem pH-Wert lassen sich die Proteasen in Serinproteasen, Mercapto-Proteasen, Metalloproteasen und Asparaginproteasen unterteilen. Nach dem optimalen pH-Wert ihrer Reaktion werden sie in saure Proteasen, neutrale Proteasen und alkalische Proteasen unterteilt. Bei den in der industriellen Produktion verwendeten Proteasen handelt es sich haupts\u00e4chlich um Endopeptidasen.<\/p>\n

Proteasen sind in tierischen Organen, Pflanzenst\u00e4mmen und -bl\u00e4ttern, Fr\u00fcchten und Mikroorganismen weit verbreitet. Mikrobielle Proteasen werden haupts\u00e4chlich von Schimmelpilzen und Bakterien und in geringerem Ma\u00dfe von Hefen und Actinomyceten produziert.<\/p>\n

Enzyme, die die Hydrolyse von Proteinen katalysieren. Es gibt viele Arten, die wichtigsten sind Pepsin, Trypsin, Histon, Papain und Bacillus subtilis Protease. Protease auf die Rolle der Reaktion Substrat hat strenge Selektivit\u00e4t, eine Protease kann nur auf eine bestimmte Peptidbindung in der Protein-Molek\u00fcl, wie Trypsin katalysiert Hydrolyse von alkalischen Aminos\u00e4uren durch die Peptidbindung gebildet handeln. Protease ist weit verbreitet, haupts\u00e4chlich im Verdauungstrakt von Menschen und Tieren, und reichlich in Pflanzen und Mikroorganismen vorhanden. Aufgrund der begrenzten pflanzlichen und tierischen Ressourcen erfolgt die industrielle Herstellung von Proteasepr\u00e4paraten haupts\u00e4chlich durch Fermentation mit Mikroorganismen wie Bacillus subtilis und Aspergillus pernicius.<\/p>\n

Die Rolle von Trypsin
\nTrypsin wirkt, indem es die Proteine zwischen den Zellen hydrolysiert und dadurch die Zellen aufspaltet. Verschiedene Gewebe oder Zellen reagieren unterschiedlich auf die Wirkung von Trypsin. Die Aktivit\u00e4t von Trypsin bei der Zelltrennung h\u00e4ngt auch von seiner Konzentration, der Temperatur und dem Zeitpunkt der Einwirkung ab. Die st\u00e4rkste Wirkung hat eine Trypsinl\u00f6sung bei einem pH-Wert von 8,0 und einer Temperatur von 37\u2103. Bei der Verwendung von Trypsin sollten die Konzentration, die Temperatur und die Einwirkzeit gut kontrolliert werden, um eine \u00fcberm\u00e4\u00dfige Verdauung und Zellsch\u00e4digung zu vermeiden. Da Ca2+, Mg2+ und Serum, Eiwei\u00df die Aktivit\u00e4t des Pankreasenzyms verringern k\u00f6nnen, sollte die Zubereitung der Pankreasenzyml\u00f6sung ohne Ca2+, Mg2+ BSS, wie z.B. verwendet werden: D-Hanks Fl\u00fcssigkeit. Bei der Beendigung der Verdauung kann die Wirkung von Trypsin auf die Zellen mit Serumkulturl\u00f6sung oder Trypsininhibitor beendet werden.<\/p>\n

1. Abwiegen von Trypsin: Entsprechend der Konzentration der Trypsinl\u00f6sung von 0,25% wird das in einem kleinen Becherglas mit bidestilliertem Wasser (falls das bidestillierte Wasser auf einen pH-Wert von 7,2 oder so eingestellt werden muss) oder PBS (D-Hanks) gel\u00f6ste Pulver mit einer elektronischen Waage genau abgewogen. Gut umr\u00fchren und \u00fcber Nacht bei 4 \u00b0C stehen lassen. 2.<\/p>\n

2. Sterilisation durch Spritzenfiltration: Die vorbereitete Trypsinl\u00f6sung sollte durch Filtration mit einem Spritzenfilter (0,22 \u00b5m mikropor\u00f6se Membran) in einer ultrasauberen Bank sterilisiert werden. Die L\u00f6sung sollte durch Filtration mit einem Spritzenfilter (0,22 \u00b5m mikropor\u00f6se Filtermembran) in einer ultrasauberen Bank sterilisiert werden.<\/p>\n

Trypsin katalysiert die Hydrolyse von spezifischen Peptidbindungen in Proteinen. Der katalytische Prozess ist energiefrei und inaktiviert das Enzym nicht, noch ver\u00e4ndert es seine Form oder hydrolysiert sich selbst. Die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum des Enzyms ist reversibel, und durch diese Bindung werden die spezifischen Peptidbindungen der Proteine durch Biegung und Verformung aktiviert und sind anf\u00e4lliger f\u00fcr den Angriff von Wassermolek\u00fclen, die die Amino- bzw. Carboxylgruppen bilden und brechen, wodurch ein kleines Peptidmolek\u00fcl oder eine Aminos\u00e4ure entsteht. Verschiedene Proteasen k\u00f6nnen auf Peptidbindungen einwirken, die aus unterschiedlichen Aminos\u00e4urebindungen bestehen, so dass Trypsin nicht auf alle Peptidbindungen einwirkt.<\/p>\n

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Protease-Gehalt
\nBei der Haarentfernung und dem Weichmachen in der Lederindustrie werden Proteasen in gro\u00dfem Umfang eingesetzt, was Zeit spart und die Arbeitshygiene verbessert. Protease kann auch zur Entschleimung von Seide, zur Zartmachung von Fleisch und zur Kl\u00e4rung von Wein verwendet werden. Klinisch verwendet f\u00fcr medizinische Zwecke, wie Pepsin-Behandlung von Dyspepsie, S\u00e4ure-Protease-Behandlung von Bronchitis, gewissenhafte Protease-Behandlung von Vaskulitis, sowie die Verwendung von Bauchspeicheldr\u00fcsen-Protease, Bauchspeicheldr\u00fcsen-Milchgerinnung Protease Reinigung von gereinigten chirurgischen septischen Wunden und Brusth\u00f6hle Plasmamembran-Adh\u00e4sionsbehandlung. Waschmittel mit Enzymzusatz ist ein neues Produkt im Bereich der Waschmittel, das alkalische Protease enth\u00e4lt und Blut- und Eiwei\u00dfflecken auf der Kleidung entfernen kann. Bei der Verwendung dieses Mittels ist jedoch darauf zu achten, dass es nicht mit der Haut in Ber\u00fchrung kommt, um die Proteine auf der Hautoberfl\u00e4che nicht zu besch\u00e4digen, was zu Hautausschl\u00e4gen, Ekzemen und anderen allergischen Erscheinungen f\u00fchren kann.<\/p>\n

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Enzyme, die die Proteinhydrolyse katalysieren. Es gibt viele Arten, die wichtigsten sind Pepsin, Trypsin, Histon, Papain und Bacillus subtilis Protease. Proteasen haben eine strenge Selektivit\u00e4t f\u00fcr das Reaktionssubstrat, d. h. eine Protease kann nur auf eine bestimmte Peptidbindung im Proteinmolek\u00fcl einwirken, wie z. B. Trypsin, das die Hydrolyse von Peptidbindungen katalysiert, die von alkalischen Aminos\u00e4uren gebildet werden. Proteasen sind weit verbreitet, haupts\u00e4chlich im Verdauungstrakt von Menschen und Tieren, und kommen in Pflanzen und Mikroorganismen reichlich vor. Aufgrund der begrenzten pflanzlichen und tierischen Ressourcen erfolgt die industrielle Herstellung von Proteasepr\u00e4paraten haupts\u00e4chlich durch Fermentation mit Mikroorganismen wie Bacillus subtilis und Aspergillus oryzae.<\/p>\n

Weit verbreitet
\nProtease ist eines der wichtigsten industriellen Enzyme, das die Hydrolyse von Proteinen und Peptiden katalysiert und in tierischen Organen, Pflanzenst\u00e4mmen und -bl\u00e4ttern, Fr\u00fcchten und Mikroorganismen weit verbreitet ist. Proteasen werden in gro\u00dfem Umfang bei der K\u00e4seherstellung, der Zartmachung von Fleisch und der Modifizierung von Pflanzenproteinen eingesetzt. Dar\u00fcber hinaus sind Pepsin, Pankreaslab, Carboxypeptidase und Aminopeptidase Proteasen im menschlichen Verdauungstrakt, durch deren Wirkung die vom menschlichen K\u00f6rper aufgenommenen Proteine in kleine Peptide und Aminos\u00e4uren hydrolysiert werden.<\/p>\n

Bei den derzeit in der Backindustrie verwendeten Proteasen handelt es sich um Schimmelpilzproteasen, bakterielle Proteasen und Pflanzenproteasen. Der Einsatz von Proteasen bei der Brotherstellung ver\u00e4ndert die Gluteneigenschaften in einer Form, die sich von der Einwirkung von Kr\u00e4ften und der chemischen Reaktion von Reduktionsmitteln bei der Brotmodifikation unterscheidet. Anstatt Disulfidbindungen zu brechen, l\u00f6sen Proteasen die dreidimensionale Netzstruktur auf, die das Gluten bildet. Die Rolle der Proteasen bei der Brotherstellung zeigt sich vor allem bei der Teigg\u00e4rung. Durch die Wirkung der Proteasen werden die Proteine im Mehl zu Peptiden und Aminos\u00e4uren abgebaut, um die Hefe mit Kohlenstoffquellen zu versorgen und die G\u00e4rung zu f\u00f6rdern.<\/p>\n

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A practical sourcing checklist for enzyme, biotech, and food-ingredient topics<\/h2>\n

In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n